Factor biológico

La variabilidad del color, debido a los músculos es importante (Ledward, 1971; Hood, 1980; Hutchings, 1994), existiendo una variabilidad metabólica de cada tipo de músculo en una especie y edad determinadas (Monin, 1989). De forma general, los músculos ricos en pigmentos hemínicos que poseen una intensa actividad respiratoria, caso del músculo diafragma medio, tienen un metabolismo aerobio importante con fibras musculares de tipo rojo lento (Carrick et al., 1984) presentan la capacidad reductora más elevada, caracterizada por una elevada inestabilidad de color; en el lado contrario, el músculo tensor de la fascia lata, con un marcado metabolismo anaerobio (Lacourt, 1973), compuesto por fibras blancas rápidas (Renerre, 1982), es estable en el plano de color en función de su escasa actividad respiratoria. El músculo Longissimus dorsi es intermedio, formado por fibras del tipo rojo rápido. Por tanto, existe una variabilidad de la cantidad de pigmentos (Mb y pigmentos respiratorios) entre músculos que puede deberse a un diferente tipo metabólico (Hunt y Hedrick, 1977a), pudiendo variar de simple a doble en distintos músculos de la misma canal (Monin, 1989). El tipo muscular influye también sobre la velocidad de oxidación, siendo la profundidad de la capa superficial rojo-vivo de la OxiMb (forma oxigenada de la Mb) inversamente

proporcional a la actividad respiratoria de los músculos (Lawrie, 1953).Dependiendo del corte de carne, su composición de fibras musculares, contenido de grasa y mioglobina, la pérdida de color aceptable para anaquel varía entre sí. El Longissimus lumborum (LL) al parecer es más susceptible a la oxidación que el Semimembranosus (SM) y este más que el Gluteus medius (GM). (Liu et al., 1996).

Se admite que la conservación del color rojo vivo de la carne depende de un triple equilibrio de los factores bioquímicos, las actividades respiratorias (tasa de consumo de O2), auto-oxidación de la mioglobina y reducción enzimática de la MetMb (Lawrie, 1983 y Ledward, 1984), que a su vez puede ser afectada por el periodo de tiempo post- mortem, la temperatura y el comportamiento del pH de músculo (Ledward, 1985). Así pues, no existe siempre una relación simple (Ledward, 1985) cuando se compara estabilidad del color y tipo metabólico muscular, puesto que estos fenómenos se hallan regidos por la histoquímica. Por otra parte, la mioglobina obtenida a partir de un músculo porcino pálido y exudativo (PSE) es menos estable que la de un músculo normal porcino (Bembers y Satterlee, 1975). Incluso en el interior de un mismo músculo puede manifestarse una heterogeneidad en la intensidad de la pigmentación muscular como señalan Hunt y Hedrick (1977a) en el caso del semitendinoso de bovino. 3.7.2.2. Factor bioquímico

Desde hace mucho tiempo, se conoce que el progreso extremo del pH durante la conversión de músculo a carne, ha sido reportado por influir en las características de color de la carne de cerdo y como se ha explicado anteriormente, la carne DFD es el resultado de limitadas reservas de glucógeno muscular en el momento del sacrificio, que se traduce en un pH final alto de la carne (> 6,0). La carne DFD tiene una estructura macromolecular densa y sin espacios extra-miofibrilares pronunciadas y aparece de color oscuro, ya que sólo una cantidad muy pequeña de la luz incidente se dispersa en la misma (Govindarajan, 1973).

Además, en estos altos valores de pH, las enzimas endógenas que consumen oxígeno en la carne son activas y promueven la formación del pigmento muscular desoximioglobina (Mb) reducida de color púrpura (Govindarajan, 1973; Ledward, 1992). Esto está en contraste con la carne normal, donde el valor de pH (5.5) está cerca del punto isoeléctrico de la miosina y da lugar a un aumento de los espacios extra- miofibrilares y por este medio aparece una estructura macromolecular menos densa. A

la exposición de la luz en la superficie, estaría dispersada más luz incidente, lo que aumenta la luminosidad de la superficie, donde el pigmento rojo cereza del músculo, oximioglobina (MbO2), es dominante (Govindarajan, Ofrecer et al, 1989).

Las características PSE, desencadenados por un descenso temprano y rápido del pH post-mortem (pm) acelera la inactivación de las enzimas mitocondriales, que consumen oxígeno y promueve la oxigenación del pigmento muscular oximioglobina (MbO2) de color rojo brillante (Govindarajan, 1973). Junto con la desnaturalización parcial de la miosina y proteínas sarcoplásmicas, aumenta la dispersión de la luz, que es característica de la superficie de la carne PSE (Bendall y Swatland, 1988).

En consecuencia, cualquier forma de estrés, incluso durante un manejo cuidadoso en el período previo al sacrificio, provoca una alta tasa de glucólisis post-mortem y un aumento simultáneo de la temperatura en los cerdos, tanto homocigotos como heterocigotos para el gen halotano (Lundstrom, Essen-Gustavsson, Rundgren, Edfors- Lilja, y Malmfors, 1989; Mittchell y Heffron, 1982). Esto se ha demostrado que tienen un efecto notable sobre el color de la carne de cerdo (Fábrega et al., 2002; Fernández, et al., 2002; Hamilton et al.,, 2000).

3.7.2.3. Factores extrínsecos

Dentro de los factores que influyen en la variación del color de la carne, también hay el sexo, la raza, la edad del animal, y los factores claramente extrínsecos como la temperatura, disponibilidad de oxígeno, la exposición a la luz, el envasado y el crecimiento de microorganismos en la superficie de la carne. Sin embargo como indicaron (Faustman y Cassens, 1990; Renerre, 1990, 1999), los mecanismos involucrados en la descoloración de carne no son ni bien establecidas, ni completamente entendidos. A continuación se tratarán los factores extrínsecos, como la especie, la temperatura, la disponibilidad de oxígeno y el efecto de la luz en el color de la carne.  Especie

La carne de bovino consume menos oxígeno que la de ovino y se conserva mejor (Atkinson y Follet, 1973). Dentro de los mamíferos, las ballenas, la foca y otros cetáceos son los que tienen una mayor cantidad de mioglobina muscular. Lawrie (1985) mostró que las diferencias de cantidad de mioglobina (Mb) en el músculo Longissimus dorsi (LD) pueden explicar en parte, las variaciones de color de las carnes. Según

Sciricker et al. (1982), el contenido total de hierro difiere entre músculos en cerdo y bovino no siendo tan acusada en el cordero.

En los cerdos, las variaciones de color pueden haber sido seleccionados de forma inadvertida durante tanto tiempo, ya que los cerdos eran criados en parte, para conseguir alta ganancia muscular. Brewer et al., (2002) informaron que la línea genética tenía efectos significativos en el valor de a * (enrojecimiento), que varió desde 9,2 hasta 11 (de un 15 escala de puntos) entre los cerdos de líneas genéticas, que se sabe que sufren de defectos de color (los Halotano positivos, la raza Pietrain y los de la raza Hampshire). Debido a que el color es una función relacionado con la tasa de disminución del pH, la genética puede influir tanto en el color absoluto (rosa oscuro, de color rosa pálido) y como en la uniformidad del mismo.

Tabla 4. Concentración de Mioglobina en diferentes especies (Fuente Livingston y Brown, 1981).

Tipo de especie y músculo Cantidad de mioglobina (mg/g)

Corazones de vacuno 20-30 Caballo 20 Vacuno 15 Ovino 10 Porcino 5 Porcino PSE 1-3 Gallinas <5  La temperatura

La reducción de la metamioglobina es acelerada, a medida que aumenta la temperatura in situ (Cutaia y Ordal, 1964; Hutchins, Liu, y Watts, 1967; Stewart et al., 1965; Zimmerman y Snyder, 1969) y según (Stewart et al., 1965), el efecto de la temperatura sobre la actividad reductora en la MetMb, dependía de la forma de presentación de la carne (entera o picada). La temperatura óptima para la actividad de reducción de metamioglobina, parece ser dependiente de la especie (Al-Shaibani et al., 1977). Por otra parte, hay indicaciones de autores que subrayan que, la reducción de la MetMb, es también dependiente del pH (Reddy y Carpenter, 1991), reportaron que un aumento de

temperatura desde 4 a 30°Ctriplicó la reducción de la actividad MetMb en el músculo longissimus dorsi (LD) de bovino a un valor de pH de 6,4 y 7,0, mientras que los efectos de temperatura eran insignificantes a un pH de 5,3. La influencia de factores ambientales, sobre el efecto del pH en la actividad reductora de MetMb, fue reportado por Lanier et al., (1978) que encontraron que, la reducción de MetMb en la carne molida, en suspensiones y extractos de carne se incrementó con el aumento de pH (5,6 a 7,0) cuando las muestras se mantuvieron en atmósfera de nitrógeno durante 1 hora, la actividad exhibió un pico máximo a pH 6,2 a 6,6.

 El oxígeno

El efecto del oxígeno sobre la actividad de la reducción de la MetMb ha generado polémica. Watts et al. (1966) propusieron desde el principio que la reducción de metamioglobina era un fenómeno anaeróbico y una investigación posterior encontró que dicha reducción de MetMb se incrementó en condiciones anaeróbicas en comparación con las condiciones aeróbicas (Al-Shaibani et al., 1977a; Okeeffe y Hood, 1982; Shimizu Y Matsuura, 1968; Yamanaka et al., 1973). Más adelante, Ledward (1985) informó que la reducción de MetMb fue oxigeno independiente. Sin embargo, Echavarne et al., (1990) reportaron diferencias significativas en condiciones aeróbicas y anaeróbicas, con respecto a la reducción de la MetMb en cuatro músculos diferentes. Esto coincide con un informe anterior de (Hagler et al., 1979), que mostraron que, las tasas medidas de reducción de metamioglobina utilizando la enzima purificada, fueron idénticos en condiciones anaerobias y aerobias. A demás Mikkelsen et al., (1999) reportaron que el sistema enzimático que consume el oxígeno en la superficie de la carne, fue sensible a la presión del dicho gas, mientras que la reducción de MetMb fue menos afectado por la presión de oxígeno.

 El efecto de la luz

Zhu y Brewer (1998) reportaron que, la carne de cerdo almacenada expuesta a la luz y con la temperatura de 4°C tenía menor reducción de la actividad de MetMb que, la que fue almacenada en la oscuridad a la misma temperatura. En sus hallazgos coinciden con Ledward (1992) quien había explicado que, la disminución en la actividad de reducción de la MetMb, en las muestras expuestas a la luz, podría mostrar la rápida descoloración de la carne, ya que no se consideró el efecto potencial de la foto-oxidación en la formación MetMb.