proteinas

(1)

(2)

Son biomóleculas formadas

básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (CHON).

Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros

elementos.

Del griego proteion, primero

(3)

PROTEÍNAS

Son polímeros formados de sub unidades llamadas: aminoácidos

Los aminoácidos son moléculas

compuestas por un grupo carboxilo, un grupo amino, un átomo de hidrogeno y una cadena lateral

(4)

Están formados por:

Grupo amino

Grupo carboxílico

Carbono 

Hidrógeno

Un radical o residuo R

(Elemento que diferencia a los aminoácidos entre sí)

Nùmero 20 diferentes 3 grupos .

Grupo A hidrófobos

Grupo B hidrófilos

(5)

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

• No polares: cadenas laterales hidrófobas

• Polares sin carga neta a pH fisiológico

• Polares con carga:

– Cadena lateral ácida o cargada negativamente

– Cadena lateral básica o cargada positivamente

(6)

(7)

(8)

(9)

(10)

Albúminas: Seroalbúmina (sangre),

ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)

Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.

Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas,

insectos)

(11)

Proteínas conjugadas

• Asociación de proteínas con otras biomoléculas

• Con azúcares = Glucoproteínas

• con lípidos = Lipoproteínas

(12)

Glucoproteínas: ribonucleasa,mucoproteínas y anticuerpos

Lipoproteínas: alta, baja y muy baja densidad,

que transportan lípidos en la sangre.

Nucleoproteínas: nucleosomas de la

cromatina,Ribosomas

Cromoproteínas:Hemoglobina,

hemocianina, mioglobina (que

transportan oxígeno), Citocromos (que transportan electrones).

HETEROPROTEÍNAS o PROTEÍNAS CONJUGADAS:

(13)

(14)

Fibrosas: forma alargada. Poco soluble

• Ej: colágeno, elastina, queratina

Globulares: poseen forma compacta que facilita la solubilidad en agua,

permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales,etc.

(15)

(16)

Enlace peptídico Covalente

(17)

Enlaces en proteínas

Tipo de enlaces/caracterí sticas Enlace peptido PUENTE DE DISULFURO PUENTE DE

HIDRÓGENO ENLACES_IÓNICOS I

nteracciones de Van der Waals INTERACCIONES HIDRÒFOBAS Características específicas de las uniones Unión entre grupo amino y carboxilo de aminoácid os vecinos Puentes de disulfuro entre la misma cadena polipeptídico ó entre dos ó mas cadenas Estabilizan desde la unión secundaria , enlaces hélice alfa y lamina Beta Ó interacciones electrostàticas, unión entre grupos R cargados negativos con positivos Atracción transitoria entre dos moléculas no polares con asimetria electrónicas Agrupa los aminoácidos hidrófobos, empujan a estos hacia el interior de la molécula Covalente Ó NO covalente Tipo de enlace covalente Tipo de enlace covalente Tipo de enlace No covalente Tipo de enlace No covalente Tipo de enlace No covalente Tipo de enlace No covalente Localización

según tipo de estructura

(18)

(19)

• La estructura de las proteínas está definida por la secuencia de los aminoácidos que la

conforman y esta secuencia está determinada genéticamente (codificada en el ADN)

(20)

NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS

PROTEÍNAS

• La estructura de una proteína determina su función

• Se han identificado cuatro niveles:

• Primaria

• Secundaria

• Terciaria

(21)

(22)

Es la simple secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica cuáles aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden de los aminoácidos. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. Tipo de unión aminocaborxilo ó peptídico

(23)

• Se refiere al plegamiento de la

cadena polipeptídica por interacción de aminoácidos vecinos

• Esta estructura se estabiliza porque se forman puentes de hidrógeno

entre el oxígeno del carbonilo (C=O) de un enlace peptídico con el

hidrógeno del grupo N-H de otro enlace peptídico: -C=O---HN

• Se conocen dos formas

alfa hélice

lámina plegada b

(24)

-

hélice

(25)

Lámina

b

• Dos partes de una cadena se

encuentran juntas con enlaces

(26)

• Motivos: subunidades recurrentes, patrones supersecundarios

reconocibles presentes en muchas proteínas

(27)

TERCIARIA

Describe la conformación de la proteína íntegra. Los enlaces que estabilizan son: enlaces salinos, enlaces de hidrógeno, enlaces disulfuro, interacciones hidrófobas, interacciones de los grupos polares con el agua.

Este plegamiento logra que los aminoácidos hidrófobos queden en el interior de la proteína y los hidrófilos en la superficie donde interaccionan con el agua

(28)

• Entre las fuerzas que estabilizan esta estructura se encuentran:

• puentes de hidrógeno

• enlaces disulfuro

• puentes salinos

• interacciones dipolo-dipolo

(29)

(30)

CUATERNARIA

• Presente sólo en proteínas que están

formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas o subunidades

(31)

unión, mediante enlaces covalentes de disulfuro pero con mayor frecuencia por enlaces débiles ( no covalentes) de varias

cadenas polipeptídicas con estructura terciaria o subunidades, para formar complejo proteico.

Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o monómero y pueden ser: a)Con dos subunidades:

Homodímeros con dos subunidades idénticas Heterodímeros con dos subunidades no idénticas b)Con múltiples subunidades,ej. Colágeno y

Hemoglobina.

Colágeno Hemoglobina

(32)

(33)

ACTIVIDADES EN LAS QUE PARTICIPAN

• ESTRUCTURALES • FUNCIONALES

Citoesqueleto Matriz

(34)

Catálitica (enzimas)

Transporte

(Hemoglobina) Reserva (ovoalbúmina)

(35)

Movimiento (tubulina)

Defensa (Plasmina)

Estructural (Colágeno)

(36)

Funciones de las proteínas

Contracción (actina, miosina)

Regulación del gen (Histona)

(37)

Funciones de las proteínas

Receptores de membrana

• Se relaciona directamente con la función de la misma

• Dominio: unidades

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1. ESTRUCTURAL

Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.

Las histonas que forman parte de los cromosomas

El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis.

2. ENZIMÁTICA

Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las

(39)

3. HORMONAL

Insulina y glucagón

Hormona del crecimiento Calcitonina

4. DEFENSIVA

Inmunoglobulina

Trombina y fibrinógeno 5. TRANSPORTE

Hemoglobina Citocromos

6. Almacenamiento

Ovoalbúmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo

Lactoalbúmina, de la leche

7. MOTORAS movimiento intra ó extracelular

8. RECEPTORES a estímulos extra ó intracelular.

(40)

ESTRUCTURALES

• Presentes en las membranas organelares y

membranas plasmáticas favoreciendo la adherencia celular

• Conforman el citoesqueleto que mantiene la forma y sirve de adherencia a los organelos

• Constituyen el mayor porcentaje de moléculas de la matriz extracelular, que sirve de soporte a las células en los tejidos

(41)

FUNCIONALES

• Catalizan reacciones químicas: enzimas

• Trasladan mensajes entre células distantes o cercanas:

hormonas

• Captan los mensajes de los ligandos a nivel de

membranas plasmáticas e intracelularmente: receptores

(42)

FUNCIONALES

• Transportan moléculas pequeñas como el oxígeno, por ejemplo la hemoglobina (oxihemoglobina)

• Permiten la contractilidad muscular y no muscular: actina y miosina

• Almacenan sustancias para el desarrollo del embrión: ovoalbúmina

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Proteínas conjugadas

• Asociación de proteínas con otras biomoléculas

• Con azúcares = Glucoproteínas

• con lípidos = Lipoproteínas

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DESNATURALIZACIÓN

• Se refiere a la pérdida de su conformación nativa

• Es causada por el calentamiento, cambios del pH, tratamiento con agentes reductores,

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