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Resúmenes de bioquímica

1.

BIOQUÍMICA

La materia constituyente de los seres vivos está compuesta por biomoléculas. Los elementos que forman estas biomoléculas son los bioelementos.

Bioelementos primarios: C, H, O, N, P, S.

Bioelementos secundarios y oligoelementos: Na, K, Ca, Mg, Cl y Fe, Cu, Zn, Mn, I, Ni, Co

Los bioelementos pueden formar enlaces covalentes estables, son polares (por lo que producen más fácilmente reacciones) y se incorporan a los seres vivos al estar en moléculas sencillas.

Las biomoléculas que componen los seres vivos pueden clasificarse en:

1.1 Inorgánicas:

o Agua

La electronegatividad del oxígeno es mayor que la del hidrógeno, de forma que los pares de electrones compartidos son atraídos con más fuerza por el oxígeno. La geometría de la molécula es triangular. Ambos hechos hacen que aparezcan cargas eléctricas opuestas, la molécula es polar.

Propiedadesy funciones biológicas del agua

Acción disolvente (dada su polaridad) Vehículo de transporte, medio donde ocurren reacciones

Elevada fuerza de cohesión Estructural, actúa como esqueleto hidrostático.

Alto calor vaporización Regulación térmica

Elevado calor específico (cuando se aplica calor, se emplea en romper enlaces de hidrógeno y no en elevar la temperatura)

Amortiguador térmico

Capilaridad (permite que el agua pueda

ascender por conductos estrechos) Ascenso de la savia bruta, circulación sanguínea

Alta tensión superficial (las moléculas

superficiales solo tienen atracción inferior) Movimientos citoplasmáticos

Elevada constante dieléctrica Disolvente universal (disociación catión-anión)

Bajo grado de ionización Pocas moléculas están disociadas. Por ello->pH=7

o Sales minerales -Función de los aniones:

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También ejercen función de mantenimiento del equilibrio osmótico.

La ósmosis es un proceso por el cual el agua pasa de un medio hipotónico a un medio hipertónico a través de una membrana semipermeable hasta que el medio se iguala (isotónico).

Cuando hay una alta concentración de sales, se habla de un medio hipertónico, y cuando dicha concentración es baja, se denomina hipotónico. Una turgencia es una excesiva entrada de agua. Una plasmólisis es una salida excesiva de agua.

-Función de los cationes:

Funciones fisiológicas y bioquímicas, tales como transmisión de la corriente nerviosa (Na+), coagulación de la sangre (Ca2+), activador de enzimas…

1.2

Orgánicas:

1.2.1 Glúcidos

Los glúcidos son moléculasorgánicas que contienen átomos de C, H y O.Son polialcoholes con un grupo funcional carbonilo, por lo que la denominación “hidratos de carbono” es

incorrecta.Son tambiénmoléculas energéticas, esdecir, son utilizadas por los seres vivos como material para obtener energía.

Clasificaciónde los glúcidos:

Monosacáridos u osas. Comprenden los glúcidosmássimples, que no pueden ser hidrolizados. Según el tipo de grupos funcional que presentan, los monosacáridos se dividen en Aldosas y Cetosas.

Ósidos: Formados por la unión de varios monosacáridos que pueden experimentar hidrólisis. Según el número de monosacáridos que poseen, se clasifican en

Oligosacáridos (de 2 a 9) y Polisacáridos (más de 9).

Clasificación de los monosacáridos: -Triosas

-Tetrosas -Pentosas

-Hexosas

Propiedades de los monosacáridos:

Estereoisomería: moléculas con la misma fórmula empírica pero distinta estructura espacial. Sucede siempre que hay un carbono asimétrico. Para saber si es D o L se mira el C más alejado del grupo carbonilo. Cuando dos estereoisómeros son imágenes especulares se denominan enantiómeros.

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Formas cíclicas

Cuando los monosacáridos de cinco átomos de carbono o másestándisueltos, se presentan en forma cíclica.Como resultado de la ciclación, el carbono del grupo carbonilo pasa a ser

asimétrico. Se forma un hemiacetal. Si el ciclo es pentagonal, se denomina furanosa, y si es hexagonal, piranosa.

En realidad el ciclo obtenido no es plano, y hay dos posibles conformaciones espaciales:

Conformación silla Conformación bote

Los monosacáridos pueden unirse entre sí para constituir otros glúcidos más complejos. Esta unión se denomina polimerización, y se forma mediante un enlace O-glucosídico, que desprende H2O.

Los disacáridos están formados por la unión de dos monosacáridosmediante enlace O-glucosídico, que además puede ser α o β en función del -OH hemiacetal. Los disacáridos más comunes son:

Sacarosa: Formada por la unión de una glucosa y una fructosa.

Lactosa: Formada por la unión de una glucosa y una galactosa.

Maltosa, Isomaltosa, Celobiosa: Formadas todas por la unión de dos glucosas, son diferentes dependiendo de la unión entre las glucosas.

Los polisacáridosestán formados por largas cadenas de monosacáridos unidos mediante enlaces O-glucosídicos.

Propiedades

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hidroxilo libres.

Según sus componentes se distinguen dos grupos de polisacáridos: o Homopolisacáridos: Su función depende del tipo de anómero:

Si se trata de anómeroalfa, tienefunción de reserva energética, puesto que puede hidrolizarse fácilmente.

Si se trata de anómerobeta, tienefunción estructural, puesto que los anómeros beta confieren resistencia.

Homopolisacaridos de reserva

o Almidón: Reserva de las células vegetales acumulando glucosas Se compone de dos moléculas, Amilosa (α-D-glucopiranosas) con enlaces (1 4)y Amilopectina (α-D-glucopiranosas), aunque en este último caso tiene también enlaces (1 6) que originan ramificaciones cada 12 monómeros.

o Glucógeno: Constituye el polisacárido de reserva propio de los animales. Posee estructura semejante a la amilopectina, pero con ramificaciones más frecuentes.

Homopolisacáridos estructurales

o Celulosa: componente de las paredes celulares de tejidos vegetales. Se encuentra en la madera o el algodón y está formada por

β-D-glucopiranosas.

o Pectina: componente de la pared de células vegetales

o Quitina: componente de las cutículas y del exoesqueleto de los artrópodos.

o Heteropolisacáridos: Están constituidos por dos o másmonosacáridosdistintos.

Gomas: forman parte de secreciones vegetales y desempeñan un papel defensivo.

Mucilagos: propiedad de absorber gran cantidad de agua, se encuentran en las algas.

Mucopolisacaridos: Suelen asociarse a proteínas (heparina: inhibe la coagulación)

Hemicelulosa: componente de pared celular en vegetales.

Funciones biológicas de los glúcidos.

o Energética

Son los principales 'almacenes' de energía química potencial. Esta energía es necesaria para mantener las actividades fisiológicas celulares y es liberada poco a poco en los procesos oxidativos (catabolismo).

El glúcido más importante desde este punto de vista es la glucosa.

Los polisacáridos almidón y glucógeno representan los máximos exponentes donde se almacena la energía (ambos son polímeros de la glucosa en vegetales y animales, respectivamente).

o Estructural

Muchos glúcidos conforman determinadas estructuras celulares (como las membranas plasmáticas y las paredes celulares) y otros son constituyentes estructurales de

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1.2.2 Lípidos

Son moléculas orgánicas que constituyen un grupo heterogéneo. Comparten una serie de propiedades físicas tales como:

o No son solubles en agua, pero sí en disolventes orgánicos (benceno…)

o Aspecto graso, brillo característico y untuosidad al tacto.

o Contienen átomos de C, H y O y algunos también de P y N. Pueden unirse a glúcidos y proteínas.

Una clasificación puede estar basada en lípidos simples (C,H,O) o complejos (C,H,O,N,P). Sin embargo, la más aceptada es según si pueden ser hidrolizados o no, se distinguen:

saponificables o insaponificables

Los ácidos grasos son lípidos saponificables. La cadena de carbono puede ser saturada (solo enlaces simples) o insaturada (uno o varios enlaces dobles).

-Palmítico

-Esteárico

-Oleico

Los ácidos grasos poseen carácter anfipático. Al no tener polaridad, son insolubles en agua. Presentan en un extremo un grupo carbonilo (-COOH) que es polar, lo que permite que una pequeña parte de la molécula sea soluble (hidrófila) habiendo otra parte apolar e insoluble (hidrófoba). Debido a esta característica, los ácidos grasos se orientan de cierta manera al entrar en contacto con el agua.

Disposición en micela Disposición en monocapa Disposición en bicapa

Muchos ácidos grasos pueden ser sintetizados por el organismo, pero otros no. Estos son los ácidos grasos esenciales, y un ejemplo son los ácidos grasos omega.

Lípidos con ácidos grasos

Acilglicéridos: Desempeñan funciones como amortiguación mecánica y aislamiento térmico, además de reserva energética. Están formados por ésteres de glicerina y ácidos grasos. Generan una gran cantidad de energía (1g 9kcal).

Ceras: Son moléculas estructurales. Su composición corresponde a monoésteres de un ácido graso y un monoalcohol de cadena larga (28-30 carbonos).

Debido a su insolubilidad, tiene función protectora, pudiendo aparecer recubriendo superficie de órganos vegetales (frutos), como impermeabilizante (plumas) o en los panales.

Fosfolípidos: Son triésteres de glicerina, pero de los tres ácidos unidos a ella, dos son ácidos grasos y el tercero es un ortofosfórico. Los fosfolípidos tienen carácter anfipático. De esta propiedad deriva su función biológica. Todas las membranas celulares están formadas por una bicapa fosfolipídica.

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molécula polar para constituir el esfingolípido completo. Según la naturaleza de la molécula a la que se une:

o Esfigomielinas

o Glucoesfingolípidos: desempeñan función como antígenos celulares. Su molécula polar es un glúcido. Si es monosacárido, se forman cerebrósidos. Si es oligosacárido, gangliósidos.

Lípidos sin ácidos grasos (insaponificables).

Esteroides y terpenos: Los terpenos son polímeros de la molécula de isopreno. La presencia de dobles enlaces alternos permite la absorción de luz (color).

o Monoterpenos: dos moléculas de isopreno (geraniol)

o Diterpenos: cuatro isoprenos (fitol)

o Tetraterpenos: ocho isoprenos (carotenoides: xantofila o β-caroteno).

o Politerpenos

Los esteroides tienen como base el esterano. El grupo más numeroso es el de los esteroles como el colesterol, que forma parte de las membranas celulares. Lo hay de dos tipos, LDL y HDL. Además, es precursor de otros esteroides como algunas hormonas, ácidos biliares…

Funciones biológicas de los lípidos

Entre sus funciones destacan una función energética (de reserva), estructural (dado que son componentes de membranas celulares), reguladora del metabolismo y participación en procesos inmunitarios, fisiológicos…

1.2.3 Proteínas

Las proteínas constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos, supone el 50% del peso celular seco.

Aminoácidos

La hidrólisis de las proteínas libera unas moléculas denominadas aminoácidos (hay 20), cuya unión origina las cadenas polipeptídicas.

Presentan diversas propiedades, como son:

o Carácter anfótero: puede comportarse como ácido o base dependiendo del pH del medio donde se encuentre. El valor del pH para el cual un aminoácido tiene carga neta 0, se llama punto isoeléctrico.

o Estereoisomería/actividad óptica: dado que el carbono α es asimétrico. El grupo amino se sitúa a la derecha para representar el estereoisómero D, y a la izquierda para el L. Los aminoácidos proteicos son isómeros L.

Otras propiedades: existencia de grupos polares, lo que permite formar puentes de hidrógeno.

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El grupo carboxilo de un aminoácido puede interaccionar con el grupo amino de otro,

quedando unidos y liberándose una molécula de agua. De esta forma se forman los dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos... hasta llegar al polipéptido.

Estructura de las proteínas

o Estructura primaria: Es la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. Siempre existe un extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un aminoácido con su grupo carboxilo libre.

o Estructura secundaria:

Estructura en "alfa" hélice

Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma que contiene 3,6 aminoácidos por vuelta. El plegamiento se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que se establecen entre el grupo -NH- de un aminoácido y el grupo -CO- de otro.

Lámina plegada

El plegamiento en este caso origina una especie de lámina plegada en zigzag originada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o de diferentes cadenas unidos entre sí por puentes de hidrógeno.

Triple hélice del colágeno

Presente en el tejido conjuntivo

o Estructura terciaria: Los enlaces se hacen entre las cadenas laterales de los aminoácidos.

Puentes disulfuro: enlaces covalentes entre grupos –SH

Fuerzas electrostáticas: entre grupos de aminoácidos ácidos y básicos Puentes de hidrógeno: entre grupos polares no iónicos

Fuerzas de Van der Waals

Hay 2 tipos de estructuras tridimensionales proteicas: globulares (alto grado de plegamiento) y fibrilares (de formas alargadas).

o Estructura cuaternaria: Este tipo de estructura sucede cuando la cadena está constituida por varias cadenas polipeptídicas. La unión entre estas subunidades se realiza mediante los mismos tipos de enlaces que mantienen la estructura terciaria (ejemplo: hemoglobina).

Propiedades de las proteínas

o Solubilidad: Las proteínas con estructura terciaria fibrilar son insolubles en agua, y las globulares son solubles. Cuando son solubles forman disoluciones coloidales,

constituyendo el citoplasma celular.

o Desnaturalización: Por aumento de temperatura o pH, provoca que la conformación de la proteína se vea afectada.

o Especificidad

Nivel de especie: cada especie tiene sus propias características.

Nivel de individuo: aunque en una misma especie poseemos proteínas iguales, cada individuo en sí mismo posee proteínas específicas.

Clasificación y funciones biológicas de las proteínas

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Globulares

-Albúminas: grandes, con función de transporte -Globulinas: parte proteica de la hemoglobina -Histonas: asociadas al ADN

Proteínas fibrilares

-Queratina: células de la epidermis -Colágeno: resistente al estiramiento -Miosina: contracción de los músculos -Elastina

o Heteroproteínas: Formadas por polipéptidos y un grupo prostético (no proteico). Fosfoproteínas: su grupo prostético es un ácido ortofosfórico

Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido Lipoproteínas: su grupo prostético es un lípido

Cromoproteínas: (tienen como grupo prostético una molécula con color)

 Hemoglobina y mioglobina: posee 4 grupos hemo, lleva Fe. Cada grupo hemo posee 141 Aa.

 Citocromos: contienen Fe, que puede producir reacciones REDOX.

 Clorofilas: contienen Mg

 Vitamina B12  Hemocianina

Funciones biológicas de las proteínas

-Estáticas: estructural, formando estructuras como membranas y almacén de aminoácidos -Dinámicas: catalizadora, inmunitaria (antígenos y anticuerpos), transporte O2 (hemoglobina) y

movimiento muscular (actina).

1.2.4 Ácidos nucleicos

Son unas moléculas que dirigen y controlan la síntesis de sus proteínas, contienen la información necesaria para realizar los procesos vitales y son responsables de las funciones básicas de los seres vivos.

Los monómeros de los ácidos nucleicos: los nucleótidos son las unidades que forman los ácidos nucleicos. Compuestos por: un monosacárido (pentosa), una base nitrogenada y uno o varios grupos fosfato.

La pentosa es una aldopentosa, que puede ser β-D-ribofuranosa (ribonucleótido) o β-D-2-desoxirribofuranosa (desoxirribonucleótido).

La base nitrogenada puede ser de dos tipos: púrica o pirimidínica.

La parte de un nucleótido constituido por la pentosa y la base nitrogenada recibe el nombre de nucleósido.

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Polinucleótidos: se forman por la unión de nucleótidos mediante un enlace nucleotídico (fosfodiéster).

Acido desoxirribonucleico (ADN)

Formado por la unión de desoxirribonucleótidos. Sus bases nitrogenadas son adenina, guanina, citosina y timina. La molécula de ADN lleva toda la información codificada a partir de la cual se forma un organismo vivo.

El ADN está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí. La doble cadena del ADN puede ser lineal (eucariotas) o circular (procariotas).

-Estructura primaria: secuencia de desoxirribonucleótidos

-Estructura secundaria: es una estructura de doble hélice. La cadena es doble, complementaria y antiparalela. En cada bucle hay 10 nucleótidos.

-Estructura terciaria: la doble hélice sufre plegamientos. Se necesitan histonas para formar la cromatina. El ADN puede sufrir más enrollamientos y formar bucles.

Ácido ribonucleico (ARN)

Hay uracilo en vez de timina. Las cadenas del ARN son más cortas que las del ADN. El ARN participa en el proceso de síntesis proteica.

-ARN mensajero: es una copia del ADN que será utilizada por los ribosomas para la construcción de una proteína.

-ARN ribosómico: forma parte de los ribosomas y participa en el proceso de unión de los aminoácidos para sintetizar las proteínas.

-ARN transferente: transporta los aminoácidos presentes en el citoplasma hasta los ribosomas. Cada ARNt transporta un aminoácido específico. Las diferencias entre los ARNt son debidas a una secuencia de tres bases nitrogenadas, denominada anticodón.

Enzimas

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El cofactor o grupo prostético son los componentes enzimáticos que llevan a cabo la reacción. El cofactor puede ser un catión metálico o una molécula orgánica que se denomina coenzima.

Las vitaminas son esenciales para la vida, pero no podemos sintetizarlas. Pueden causar problemas de hipervitaminosis e hipovitaminosis.

B1 (tiamina) Coenzima de enzimas descarboxilasas

B2 (riboflavina) Origina FAD

B3 (nicotinamida) Origina NAD+ y NADP+ para redox

B5 (ácido pantoténico) Forma parte de la coenzima A

B12 Interviene en reacciones metabólicas

C (ácido ascórbico) Su deficiencia produce escorbuto

Propiedades de las enzimas: Se desnaturalizan

Presentan algo grado de especificidad (de reacción y de sustrato) No se consumen en las reacciones

Las necesidades enzimáticas son bajas, y cantidades mínimas de enzima pueden transformar grandes cantidades de sustrato

Las enzimas se destruyen con el tiempo por lo que es necesaria una renovación periódica.

Cuando un sustrato se encuentra con la apoenzima correspondiente se produce la reacción catalizada, que se lleva a cabo en tres etapas:

1. El sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato (ES). Para cada tipo de sustrato se necesita una enzima concreta. La especificidad enzimática se debe a la estructura proteica de la apoenzima, que presenta una zona denominada centro activo en la que se acopla el sustrato. Cualquier cambio en dicho centro

impedirá la unión del sustrato, es la teoría de la llave-cerradura. En algunas enzimas el centro activo es capaz de adaptarse al sustrato (ajuste inducido). E + S ES

2. Formado el ES, el cofactor lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final. Esta etapa es rápida e irreversible.

3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre.

La velocidad de una reacción aumenta conforme el nivel de sustrato es mayor. Sin embargo, llegará un momento en que la velocidad permanecerá constante aunque se introduzca más sustrato, ya que no habrá más enzimas libres.

Factores que influyen en la velocidad de reacciones enzimáticas:

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pH: Cada enzima tiene un pH óptimo de actuación. Los valores por encima o por debajo de ese óptimo provocan un descenso de la velocidad. Por encima o por debajo de un pH máximo o mínimo se produce la desnaturalización y la actividad se anula.

Temperatura: Existe una temperatura óptima de acción enzimática. Valores máximos y mínimos también pueden provocar desnaturalización.

Regulación enzimática

En ciertos momentos la actividad enzimática debe aumentar o disminuir conforme a las necesidades celulares.

Activación enzimática

La presencia de activadores permite que ciertas enzimas comiencen su acción adecuando la estructura de la apoenzima. También pueden actuar como activadores moléculas orgánicas o el propio sustrato.

Inhibición enzimática

o La inhibición puede ser irreversible cuando el inhibidor altera la estructura de la enzima inutilizándola permanentemente.

o La inhibición reversible tiene lugar cuando la enzima vuelve a funcionar una vez eliminada la sustancia inhibidora. Según el lugar de unión a la enzima se diferencian dos tipos de inhibición reversible:

 Inhibición competitiva: el inhibidor se une al centro activo ocupándolo

 Inhibición no competitiva: el inhibidor se une en otra zona de la enzima, modificando su estructura y dificultando el acoplamiento. Para diferenciar ambos tipos se observa que la inhibición competitiva se anula cuando existe una gran cantidad de sustrato.

Alosterismo

Las enzimas alostéricas catalizan algunas reacciones importantes, como el primer paso de una ruta metabólica. Características:

o Están formadas por varias subunidades (estructura cuaternaria) o Poseen varios centros de regulación

o Adoptan dos conformaciones: estado R (afinidad alta por sustrato) y estado T (baja afinidad por el sustrato)

Se conocen unas 2000 enzimas. Clasificación de enzimas según la reacción catalizada: Oxidorreductasas: quitan H+ de una molécula

Hidrolasas: hidrolizan

Liasas: añaden moléculas sencillas a dobles enlaces Isomerasas: transforman un isómero

Ligasas: unión de moléculas utilizando ATP

Transferasas: transfieren grupos funcionales entre moléculas

Los virus sólo tienen nivel molecular, por eso los podemos incluir aquí.

Virus

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El ácido nucleico de los virus puede ser ARN o ADN, mono o bicatenario. Contiene información genética para la síntesis de enzimas implicados en su proceso de replicación.

Clasificación según la arquitectura de la cápsida:

o Virus con simetría helicoidal: virus en forma de varilla con capsómeros helicoidales.

o Virus con simetría icosaédrica: Poseen la forma de un icosaedro. Cada capsómero está formado por 5 o 6 subunidades proteicas.

o Virus complejos: Formas diversas, constituidos por cápsidas con cabezas icosaédricas y colas helicoidales.

Bacteriófago: es un virus que parasita bacterias. Tienen una cabeza que contiene el material genético y una cola con la que se anclan a la bacteria. El material genético del virus se integra en el material genético bacteriano y se replica. De esta manera el virus se reproduce y forma nuevos bacteriófagos que acaban provocando que la bacteria se destruya. A esta replicación viral se le llama ciclo lítico.

Algunos bacteriófagos siguen un ciclo lisogénico, en el cual no se producen partículas virales. Incorpora su ácido nucleico al genoma del hospedador y se replica. Ciertos agentes inductores provocan la separación del ácido nucleico del virus, que seguirá entonces un ciclo lítico.

Retrovirus: son virus que tienen ARN como material genético. Son sistemas replicativos únicos, ya que el ARN se autoduplica sin necesidad de ADN. La célula infectada por estos virus utiliza la transcriptasa inversa para sintetizar ADN a partir de ARN.

Origen y evolución de los virus (dos hipótesis)

-Los virus tienen su origen en fragmentos de ácidos nucleicos que se aislaron de la célula, replicándose en otras.

-Los virus poseen precursores plásmidos (ADN) y en viroides (ARN).

Los plásmidos, viroides y priones son otras estructuras que no se pueden considerar vivos. Se les denomina formas acelulares.

Composición Forma de vida

Plásmidos ADN bicatenario.

Carecen de envuelta.

Endosimbionte de bacterias, levaduras…

Viroides ARN monocatenario.

Carecen de envuelta. Parásitos de plantas

Priones Derivados de

partículas infecciosas En células nerviosas

Virus y cáncer

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