Aminoàcids (aa)
• Les proteïnes estan formades per subunitats
anomenades aminoàcids hi ha + de 200 aa, però
solament 20 formen les proteïnes = aa protèics o α-aa
Grup amino Grup àcid
Cadena lateral depenent de quina siga tindrem cadascun dels 20 aa determ les propietats químiques i biològiques de l’aa Cα C més
proper al grup àcid
• 3 són apolares aromátics
R: de natura aromàtica (hi ha un cicle). Són capaços de’absorbir la llum
• Els
org heteròtrofs
NO poden sintetitzar tots els aa
proteics:
– aa no essencials aquells que podem sintetitzar
– aa essencials no els podem sintetitzar i per tant els hem d’ingerir en la dieta
Als humans hi ha 9 aa essencials
1. Propietats
1. Caràcter amfòter en dissolució aquosa es pot
comportar com a àcid o base segons el pH de la
dissolució, gràcies al grup –COOH i el –NH
2:
- Si pH àcid el grup amino –NH2 guanya un H+ (es
comporta com una base) quedant -NH3+
- Si pH bàsic el grup carboxil -COOH cedeix un H+ (es
comporta com un àcid) quedant -COO
-- Si pH neutre s’ionitzen ambdós
zwitter
Així tenim un
compost doblement ionitzat. Es diu que l’aa està en forma zwitteriònica.
Així si a un pH un aa té càrrega=0,6
• El pH al que un aa té càrrega = 0 és el
punt isoelèctric
(pI) dependrà:
• del grup amino i carboxil
• de les R (poden tindre grups NH2 o COOH o encara que no en tinguen poden influir en la facilitat per a ionitzar-se)
zwitter 60% amb càrrega + 40% amb càrrega 0 Estes 3 formes es troben en equilibri desplaçant-se cap a un costat o altre depenent del pH
Electroforesi per isoelectroenfoc
pI >pH en el que está → càrrega + pI < pH en el que está → càrrega
-Un aa tiene un pI de 6’5, si está en un medio con pH 8, ¿hacia que electrodo se desplazará?
pI = 6,5 a pH = 6,5 càrrega= 0 = ión zwitterion con grupo NH3+ y COO
-A pH= 8, quedará carregat negativament es desplaçará cap a la part + (anode)
2. Estereoisomeria
Com que el C
αés asimètric (excepte en la glicina)
apareixen 2 configuracions L i D depenent del lloc
que ocupa el NH2
Tots els aa protèics són L
Existeixen D-aa : - PC bact
• Racemización rotació de forma que es canvia la
forma L per la D i a l’inversa
• També tenen activitat òptica:
– Dextrogirs si desvien el pla de llum a dreta (+) – Levogirs si desvien la llum a l’esquerra (-)
2. Enllaç peptídic
• Entre el
grup COOH
d’un aa i el
grup NH
2de
l’aa següent
PÈPTID
• Característiques de l’enllaç peptídic
– És un enllaç covalent de tipus amida C-N
– Caràcter parcial de doble enllaç no rotació C, N i O i H units al mateix pla
– Longitut intermitja entre C-N i C=N
– L’O i el H units a l’enllaç es situen en costats oposats configuració TRANS
Proteïnes
• Són polímers lineals α-L-aa units per enllaços
peptídics
Estructura primària
És la seqüència d’aa en una cadena polipeptídica
• 20 aa protèics = 20
nseq protèiques diferents
• Semblances significatives entre seq prot indicador
d’evolució des d’un avantpassat comú proteïnes
homòlogues
• Forma de zig-zag planaritat dels enllaços
Estructura secundària
• És la disposició espaial que adopta
la cadena d’aa per a ser estable:
• α-hèlix
:
– Dextrogira
– R cap a l’exterior
– Grups C=O i N-H cap a dalt o cap a baix, paral·lels a l’eix de la hèlix ponts d’H entre: O (C=O)i H (N-H) cada 4 aa
– L’estabilitat depén dels aa (Pro NO forma ponts d’H) 5.4 Å /volta i 3,6 aa/volta
• Full-β:
• Full pegat en zig-zag (com a l’estruct 1ª)
– S’estabilitza per ponts d’H entre O i H que queden oposats – R cap amunt o cap avall
• No totes les parts d’una proteïna poden ser classificades com a hèlix o full hi ha plegaments i girs q permeten connectar estructures 2ª
+ compacta + freq
• En alguns casos combinacions d’estruct
secund amb geometria específica:
Estructura terciaria
Plegament determinat per les interaccions fq entre
diferents cadenes laterals buscant l’estabilitat al
medi en que es troba
• Interaccions entre R d’aa allunyats
• Residus hidrofòbics a l’int i els polars a l’ext en
contacte en el medi aquós
• 2 formes bàsiques:
– Fibrosa baix grau de plegament, allargades, insolubles en aigua, funcions estructurals (Ex: col·lagen)
– Globular molt empaquetades, esfèriques, solubles en aigua, funcions dinàmiques (Ex: mioglobina)
• Tipus d’interaccions que estabilitzen l’estruct 3ª:
– Ponts d’H entre R polars q tinguen algun grup q puga actuar com dador o acceptor de H+ o grups C=O i N-H que no intervinguen en l’estruct 2ª
– Interaccions electrostàtiques entre R amb càrregues oposades (aa àcids i bàsics) o extrem amb càrrega parcial – Forces de Van der Waals + interaccions hidrofòbiiques
entre R apolars molt dèbils
– Ponts disulfur entre grups –SH de la Cys interaccions covalents molt fortes
Sabies que...?
• La forma del cabello, liso o
rizado, depende de la manera en que se establezcan los puentes disulfuro entre las moléculas de queratina. En los cabellos lacios los puentes disulfuro entre las alfa-hélices de la queratina se establecen al mismo nivel, mientras que en los cabellos rizados los puentes establecen uniones entre regiones que se sitúan en diferente nivel, como cuando abrochamos mal los botones de una chaqueta.
• En cadenes polipeptídiques llargues (+200 aa)solen
plegar-se forment agrupacions anomenades
DOMINIS
:
– Actuen com a unitats estructurals estables de forma independent
– Solen ser unitats funcionals els diferents dominis d’una proteïna tenen funcions diferents
Estructura quaternària
Hi ha proteïnes formades per + d’una cadena
polipeptídica la disposició espacial d’aquestes
s’anomena estructura quaternaria
– Les cadenes es mantenen unides per les mateixes interaccions que en l’estruct 3ª
– Permet + estabilitat
LA ESTRUCTURA QUATERNARIA (o la terciària si solament tenen una cadena polipeptídica ) ÉS LA QUE DETERMINA
L’ACTIVITAT BIOLÒGICA DE LA PROTEÏNA SI EIXA ESTRUCTURA ES PERD LA PROTEÏNA PERD LA SEUA FUNCIÓ
Jmol /Molviewer visualitzadors (insulina = 2HIU, Hb= 4HHB)
• Estruct quaternaria de l’hemoglobina amb 4
cadenes polipeptídiques (2 cadenes α i 2 β)
http://www.bionova.org.es/animbio/anim/pro teoconfor.swf
• Fixeu-se quan d’important és la estructura primaria
per a la conformació d’estruct 2ª,3ª i per tant de 4ª
Propietats de les proteïnes
• Es deriven de l’estructura (i de les cadenes R
dels aa que queden exposats al medi):
– 1. Especificitat
– 2. Comportament àcid-base
– 3. Solubilitat
1. Especificitat
-
Especificitat de funció
-
Seqüència específica d’aa que determ la estruct 1ª
estr 2ª estr 3ª estr 4ª FUNCIÓ
-
Especialment imp en:
- EZ específiques de substrat
- Inmunoglobulines específiques d’antígen
-
Especificitat d’espècie
2.
Comportament àcid –base
- Igual com els aa, les proteïnes presentaran una
càrrega elèctrica depenent del pH del medi i els aa
que la formen
3. Solubilitat
• + aa polars i + cap a l’exterior + solubilitat
Estableixen ponts d’H amb molec d’aigua queda envoltada de molec d’aigua capa de solvatació
- Prot fibroses + insolubles
- Prot globulars + solubles R polars a l’ext
• Salinitat + diluïdes + solubilitat ions competeixen per envoltar-se d’aigua
Si afegim una sal a una dissolució de prot en aigua, l’aigua passarà a envoltar els ions la proteïna perd la capa de solvatació i precipita
• pH del medi càrregues • Tª
4. Desnaturalització
- És la pèrdua de l’estructura NATIVA (aquella a la que
té funció) d’una proteïna solen conservar l’estr 1ª
- Agents desnaturalitzadors:
- Físics: Tª, pH, agitació violenta
- Químics: subst com urea i ion guanidino competeixen amb els grups COOH i NH2 de la prot per formar ponts d’H
I PER TANT LA PÈRDUA DE LA FUNCIÓ¡¡¡
• Pot ser:
– Reversible al despareixer el agent, recupera
l’estructura nativa
Funcions de les proteïnes
• Estructural fixar forma, donar rigidesa o flexibilitat
– Col·lagen (txt conjuntiu dens, tendons), queratina
(pel i ungles), fibroïna (seda), histones (ADN),
glucoproteïnes (membrana), actina i miosina
(músculs),
• Reserva magatzem d’aa
– Albúmina (ou), caseïna (llet), gliadina (blat)
• Reguladores del pH
• Defensiva les inmunoglobulines, trombina i
fibrinògen (coagulació),
• Funcions actives interaccionen amb una altra
subst (lligand) de forma específica
EZ catalitzadores en reaccions químiques
Reguladores hormones (insulina, glucagó, GH..) o receptors hormonals
Transportadores s’uneixen a un lligand i el transporten: Hb i Mb (unió a O2)
Contràctils al unir-se al lligand es produeix un canvi de conformació estirament o acurtament: miosina
Inmunes o inmunoglobulines (Ac) s’uneixen irreversiblement a un
lligand (Ag) que és una subst tòxica i la bloquegen