Aminoàcids (aa) Grup amino. Grup àcid. C α C més proper al grup àcid

Texto completo

(1)
(2)

Aminoàcids (aa)

• Les proteïnes estan formades per subunitats

anomenades aminoàcids  hi ha + de 200 aa, però

solament 20 formen les proteïnes = aa protèics o α-aa

Grup amino Grup àcid

Cadena lateral  depenent de quina siga tindrem cadascun dels 20 aa  determ les propietats químiques i biològiques de l’aa Cα  C més

proper al grup àcid

(3)
(4)
(5)
(6)

• 3 són apolares aromátics

R: de natura aromàtica (hi ha un cicle). Són capaços de’absorbir la llum

(7)

• Els

org heteròtrofs

NO poden sintetitzar tots els aa

proteics:

– aa no essencials  aquells que podem sintetitzar

– aa essencials  no els podem sintetitzar i per tant els hem d’ingerir en la dieta

Als humans hi ha 9 aa essencials

(8)

1. Propietats

1. Caràcter amfòter  en dissolució aquosa es pot

comportar com a àcid o base segons el pH de la

dissolució, gràcies al grup –COOH i el –NH

2

:

- Si pH àcid  el grup amino –NH2 guanya un H+ (es

comporta com una base) quedant -NH3+

- Si pH bàsic el grup carboxil -COOH cedeix un H+ (es

comporta com un àcid) quedant -COO

-- Si pH neutre  s’ionitzen ambdós 

zwitter

Així tenim un

compost doblement ionitzat. Es diu que l’aa està en forma zwitteriònica.

(9)

Així si a un pH un aa té càrrega=0,6

• El pH al que un aa té càrrega = 0 és el

punt isoelèctric

(pI)  dependrà:

• del grup amino i carboxil

• de les R (poden tindre grups NH2 o COOH o encara que no en tinguen poden influir en la facilitat per a ionitzar-se)

zwitter 60% amb càrrega + 40% amb càrrega 0 Estes 3 formes es troben en equilibri desplaçant-se cap a un costat o altre depenent del pH

(10)

Electroforesi per isoelectroenfoc

pI >pH en el que está → càrrega + pI < pH en el que está → càrrega

-Un aa tiene un pI de 6’5, si está en un medio con pH 8, ¿hacia que electrodo se desplazará?

pI = 6,5  a pH = 6,5 càrrega= 0 = ión zwitterion con grupo NH3+ y COO

-A pH= 8, quedará carregat negativament  es desplaçará cap a la part + (anode)

(11)
(12)
(13)

2. Estereoisomeria

Com que el C

α

és asimètric (excepte en la glicina)

apareixen 2 configuracions L i D depenent del lloc

que ocupa el NH2

Tots els aa protèics són L

Existeixen D-aa : - PC bact

(14)

• Racemización  rotació de forma que es canvia la

forma L per la D i a l’inversa

• També tenen activitat òptica:

– Dextrogirs  si desvien el pla de llum a dreta (+) – Levogirs  si desvien la llum a l’esquerra (-)

(15)

2. Enllaç peptídic

• Entre el

grup COOH

d’un aa i el

grup NH

2

de

l’aa següent

PÈPTID

(16)
(17)

• Característiques de l’enllaç peptídic

– És un enllaç covalent de tipus amida  C-N

– Caràcter parcial de doble enllaç  no rotació  C, N i O i H units al mateix pla

– Longitut intermitja entre C-N i C=N

– L’O i el H units a l’enllaç es situen en costats oposats  configuració TRANS

(18)
(19)
(20)

Proteïnes

• Són polímers lineals α-L-aa units per enllaços

peptídics

(21)

Estructura primària

És la seqüència d’aa en una cadena polipeptídica

• 20 aa protèics = 20

n

seq protèiques diferents

• Semblances significatives entre seq prot  indicador

d’evolució des d’un avantpassat comú  proteïnes

homòlogues

• Forma de zig-zag  planaritat dels enllaços

(22)

Estructura secundària

• És la disposició espaial que adopta

la cadena d’aa per a ser estable:

• α-hèlix

:

– Dextrogira

– R cap a l’exterior

– Grups C=O i N-H cap a dalt o cap a baix, paral·lels a l’eix de la hèlix  ponts d’H entre: O (C=O)i H (N-H) cada 4 aa

– L’estabilitat depén dels aa (Pro NO forma ponts d’H) 5.4 Å /volta i 3,6 aa/volta

(23)

• Full-β:

• Full pegat en zig-zag (com a l’estruct 1ª)

– S’estabilitza per ponts d’H entre O i H que queden oposats – R cap amunt o cap avall

(24)

• No totes les parts d’una proteïna poden ser classificades com a hèlix o full  hi ha plegaments i girs q permeten connectar estructures 2ª

+ compacta + freq

(25)
(26)

• En alguns casos combinacions d’estruct

secund amb geometria específica:

(27)

Estructura terciaria

Plegament determinat per les interaccions fq entre

diferents cadenes laterals buscant l’estabilitat al

medi en que es troba

• Interaccions entre R d’aa allunyats

• Residus hidrofòbics a l’int i els polars a l’ext en

contacte en el medi aquós

• 2 formes bàsiques:

– Fibrosa  baix grau de plegament, allargades, insolubles en aigua, funcions estructurals (Ex: col·lagen)

– Globular  molt empaquetades, esfèriques, solubles en aigua, funcions dinàmiques (Ex: mioglobina)

(28)

• Tipus d’interaccions que estabilitzen l’estruct 3ª:

– Ponts d’H  entre R polars q tinguen algun grup q puga actuar com dador o acceptor de H+ o grups C=O i N-H que no intervinguen en l’estruct 2ª

– Interaccions electrostàtiques  entre R amb càrregues oposades (aa àcids i bàsics) o extrem amb càrrega parcial – Forces de Van der Waals + interaccions hidrofòbiiques 

entre R apolars  molt dèbils

– Ponts disulfur  entre grups –SH de la Cys  interaccions covalents molt fortes

(29)
(30)

Sabies que...?

• La forma del cabello, liso o

rizado, depende de la manera en que se establezcan los puentes disulfuro entre las moléculas de queratina. En los cabellos lacios los puentes disulfuro entre las alfa-hélices de la queratina se establecen al mismo nivel, mientras que en los cabellos rizados los puentes establecen uniones entre regiones que se sitúan en diferente nivel, como cuando abrochamos mal los botones de una chaqueta.

(31)
(32)

• En cadenes polipeptídiques llargues (+200 aa)solen

plegar-se forment agrupacions anomenades

DOMINIS

:

– Actuen com a unitats estructurals estables de forma independent

– Solen ser unitats funcionals els diferents dominis d’una proteïna tenen funcions diferents

(33)
(34)

Estructura quaternària

Hi ha proteïnes formades per + d’una cadena

polipeptídica  la disposició espacial d’aquestes

s’anomena estructura quaternaria

– Les cadenes es mantenen unides per les mateixes interaccions que en l’estruct 3ª

– Permet + estabilitat

LA ESTRUCTURA QUATERNARIA (o la terciària si solament tenen una cadena polipeptídica ) ÉS LA QUE DETERMINA

L’ACTIVITAT BIOLÒGICA DE LA PROTEÏNA  SI EIXA ESTRUCTURA ES PERD LA PROTEÏNA PERD LA SEUA FUNCIÓ

Jmol /Molviewer  visualitzadors (insulina = 2HIU, Hb= 4HHB)

(35)

• Estruct quaternaria de l’hemoglobina amb 4

cadenes polipeptídiques (2 cadenes α i 2 β)

http://www.bionova.org.es/animbio/anim/pro teoconfor.swf

(36)

• Fixeu-se quan d’important és la estructura primaria

per a la conformació d’estruct 2ª,3ª i per tant de 4ª

(37)

Propietats de les proteïnes

• Es deriven de l’estructura (i de les cadenes R

dels aa que queden exposats al medi):

– 1. Especificitat

– 2. Comportament àcid-base

– 3. Solubilitat

(38)

1. Especificitat

-

Especificitat de funció

-

Seqüència específica d’aa que determ la estruct 1ª

 estr 2ª estr 3ª estr 4ª  FUNCIÓ

-

Especialment imp en:

- EZ  específiques de substrat

- Inmunoglobulines  específiques d’antígen

-

Especificitat d’espècie

(39)

2.

Comportament àcid –base

- Igual com els aa, les proteïnes presentaran una

càrrega elèctrica depenent del pH del medi i els aa

que la formen

(40)

3. Solubilitat

• + aa polars i + cap a l’exterior  + solubilitat

Estableixen ponts d’H amb molec d’aigua queda envoltada de molec d’aigua  capa de solvatació

- Prot fibroses  + insolubles

- Prot globulars  + solubles R polars a l’ext

• Salinitat  + diluïdes  + solubilitat  ions competeixen per envoltar-se d’aigua

Si afegim una sal a una dissolució de prot en aigua, l’aigua passarà a envoltar els ions  la proteïna perd la capa de solvatació i precipita

• pH del medi  càrregues • Tª

(41)
(42)

4. Desnaturalització

- És la pèrdua de l’estructura NATIVA (aquella a la que

té funció) d’una proteïna solen conservar l’estr 1ª

- Agents desnaturalitzadors:

- Físics: Tª, pH, agitació violenta

- Químics: subst com urea i ion guanidino  competeixen amb els grups COOH i NH2 de la prot per formar ponts d’H

I PER TANT LA PÈRDUA DE LA FUNCIÓ¡¡¡

(43)

• Pot ser:

– Reversible  al despareixer el agent, recupera

l’estructura nativa

(44)

Funcions de les proteïnes

• Estructural  fixar forma, donar rigidesa o flexibilitat

– Col·lagen (txt conjuntiu dens, tendons), queratina

(pel i ungles), fibroïna (seda), histones (ADN),

glucoproteïnes (membrana), actina i miosina

(músculs),

• Reserva  magatzem d’aa

– Albúmina (ou), caseïna (llet), gliadina (blat)

• Reguladores del pH

• Defensiva  les inmunoglobulines, trombina i

fibrinògen (coagulació),

(45)

• Funcions actives  interaccionen amb una altra

subst (lligand) de forma específica

 EZ  catalitzadores en reaccions químiques

 Reguladores  hormones (insulina, glucagó, GH..) o receptors hormonals

 Transportadores  s’uneixen a un lligand i el transporten: Hb i Mb (unió a O2)

(46)
(47)

 Contràctils  al unir-se al lligand es produeix un canvi de conformació  estirament o acurtament: miosina

 Inmunes o inmunoglobulines (Ac)  s’uneixen irreversiblement a un

lligand (Ag) que és una subst tòxica i la bloquegen

(48)
(49)
(50)

Figure

Actualización...

Related subjects :