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METABOLISMO DE PROTEINAS 2014 (1) pptx

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(1)

METABOLISMO

DE LAS

PROTEINAS

(2)

2

(3)

Cocción y masticación

Rompen estructura terciara y cuaternaria

DIGESTIÓN DE PROTEINAS:

ETAPAS

:

Física

Química

aminoácidos

Peptidasas estomacales e

intestinales

(4)

Se realizan en tres cavidades (Fases):

CAVIDAD BUCAL (Fase cefálica):

Se produce la masticación, que al reducir los alimentos a partículas más pequeñas, facilita su posterior degradación enzimática.

CAVIDAD GÁSTRICA (Fase gástrica): GASTRINA

ACIDO CLOHIDRICO PEPSINA

CAVIDAD INTESTINAL (Fase intestinal):

Enzimas pancreáticas

TRIPSINA, QUIMOTRIPSINA, ELASTASA (ENDOPEPTIDASAS) CARBOXIPEPTIDASAS A y B, (EXOPEPTIDASAS)

Enzimas entéricas

AMINOPEPTIDASAS, DI Y TRIPEPTIDASAS (EXOPEPTIDASAS)

ENTEROQUINASA (ENDOPEPTIDASA) 4

(5)

Raquídeo

5

(6)

6

(7)

FASE GÁSTRICA:

7

1- ESTÍMULO: Entrada de proteínas al estómago, distensión del antro gástrico, estímulo vagal, ↑↑↑ pH en mucosa

2- ↑↑↑↑ Secreción de GASTRINA a la sangre (células mucosas, G)

3- ↑↑↑↑ Secreción de HCl (células parietales)

4- ↑↑↑↑ Secreción de Pepsinógeno (células

(8)

8

Células principales (pepsinógeno)

Células parietales (HCl)

Células de la

mucosa (Gastrina)

(9)

9

FASE GÁSTRICA:

Liberación de ácido a la luz del estómago (CÉLULA PARIETAL)

(10)

10

(11)

FASE INTESTINAL:

11

1- ESTÍMULO: Entrada de ácido al intestino

2- ↑↑↑↑ Secreción de SECRETINA a la sangre

3- ↑↑↑↑ Secreción de bicarbonato (páncreas)

(12)

FASE INTESTINAL:

12

1- ESTÍMULO: Entrada de aminoácidos al duodeno

2- ↑↑↑↑ Secreción de COLECISTOQUININA a la sangre

3- ↑↑↑↑ Secreción de tripsinógeno, quimiotripsinógeno,

procarboxipeptidasas A y B, (páncreas)

(13)

PRINCIPALES ENZIMAS QUE ACTÚAN SOBRE LAS PROTEINAS

Enzima Pepsina Tripsina Quimiotripsina Elastasa Carboxipeptidasa A y B

Amino-Oligo-Pept idasa

Síntesis Células principales

gástricas

Páncreas exócrino Ribete en cepillo

Origen Mucosa gástrica Páncreas Intestino delgado

Sustratos PROTEINAS DE LA DIETA

(uniones peptídicas alejadas

de los extremos)

PROTEINAS Y PEPTIDOS POLIPEPTIDOS

EN EL EXTREMO CARBOXILO LIBRE POLIPEPTIDOS EN EL EXTREMO AMINO LIBRE

Productos PEPTIDOS Y OLIGOPEPTIDO

S

POLIPEPTIDOS Y DIPEPTIDOS AMINOACIDOS LIBRES

Carácter ENDOPEPTIDAS A (ASP- Enz)

ENDOPEPTIDASA EXOPEPTIDASAS Enlace susceptible AA AROMATICOS (triptofano, fenilalanina y tirosina) CARBOXILO DE AA DIAMINADOS (lisina y arginina)

CARBOXILO DE AA AROMATICOS (tirosina, triptofano o

fenilalanina)

AA PEQUEÑOS

(alanina)

A:AROMATICOS B: BASICOS

LEUCINA

pH óptimo 1-3 8

Zimógeno PEPSINOGENO TRIPSINOGENO QUIMIOTRIP-SINÓGENO

PROELASTASA PROCARBOXI-PEP TIDASAS

PROAMINO-P EPTIDASAS

(14)

Mecanismos de absorción de

aminoácidos y péptidos

1. TRANSPORTE PASIVO:

Difusión facilitada

2. TRANSPORTE ACTIVO (secundario):

En cotransporte con Na y dependiente de

la actividad de la Bomba Na+, K+ /

ATPasa

3.

Transportador PEPT1 de membrana

apical

;

dipéptidos y tripéptidos

Mecanismo de cotransporte; Protón/péptido

(15)

BALANCE NITROGENADO:

15

INGRESOS EGRESOS

NITROGENO

Ingesta

Orina Heces Sudor

(16)

BALANCE NITROGENADO

POSITIVO:

1.

Niños en crecimiento

2.

Embarazo

3.

Lactancia

4.

Desarrollo muscular en atletas

5.

Recuperación de lesiones, cirugía y

desnutrición

(17)

BALANCE NITROGENADO NEGATIVO:

1.

Ancianos

2.

Estrés emocional y quirúrgico

3.

Insuficientes renales

4.

Desnutrición calórico-proteica

5.

Inválidos postrados

6.

Proceso febril severo

7.

Diabetes no controlada

8.

Programas para reducción de

peso

(18)

METABOLISMO DE LAS

PROTEINAS:

PROTEINA CORPORAL

Degradación Reutilización

(400g/día) para la síntesis

de proteína nueva

(75%)

AMINOACIDOS

(19)

ORIGEN UTILIZACION Absorción en intestino Degradación de proteínas Síntesis de aminoácidos Síntesis de proteínas Síntesis de compuestos nitrogenados no proteicos Producción de Energía

NH3 Urea

αcetoácidos glucosa

Cuerpos cetónicos

AMINOACIDOS

(20)

SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

Asimilación de amonio

Transaminación

Modificación de esqueletos de

C de aminoácidos ya existentes

(21)

Todos los a.a. excepto lisina y treonina, participan en reacciones de “transaminacion” con piruvato,

oxalacetato o

α

cetoglutarato.

a.a(1)+αcetoácido(2) a.a(2) + αcetoácido (1)

αcetoglutarato glutamato

oxalacetato aspartato piruvato alanina

A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con

αcetoglutarato, obteniéndose glutamato como producto

21

TRANSAMINACION

(22)

Ej. Transferencia del grupo α-amino al

α-cetoglutarato para formar glutamato

El aa1 se convierte en αcetoácido1 y el αcetoácido2 aceptor del grupo amina en el aminoácido2 correspondiente.

Es común que el α cetoácido sea el αcetoglutarato

(23)

Aspartato Aminotransferasa:

Aspartato + α-Cetoglutarato Oxalacetato + Glutamato

Alanina Aminotransferasa

:

Alanina + α-Cetoglutarato Piruvato + Glutamato

TRANSAMINASAS:

Reacciones catalizadas por

transaminasas o aminotransferasas.

Utilizan como coenzima piridoxal fosfato.

(24)

TRANSAMINASAS:

CARACTERISTICAS GENERALES:

Redistribuyen el grupo amino de los aminoácidos de la dieta

para adecuarlos a las necesidades del organismo;

Catalizan la transferencia de un grupo α-amino desde un

aminoácido hasta el carbono α de un cetoácido;

Dirigen los grupos aminos hacia el glutamato, que es el

único aminoácido que se puede desaminar oxidativamente;

Son inducidas por los córticoesteroides

Se producen en todos los tejidos, pero principalmente en el hígado.

(25)

TRANSAMINASAS USADAS PARA

DIAGNÓSTICO

El tipo enzima elevada en plasma indica el órgano afectado

Transaminasa glutámico pirúvico ALT HÍGADO

Transaminasa glutámico oxalacético AST CORAZÓN

(26)

LA TRANSAMINACIÓN ES MUY IMPORTANTE PARA:

La síntesis de aminoácidos no esenciales.

La degradación de la mayoría de los aminoácidos.

Intercambio de grupos amino entre moléculas que no son aminoácidos.

(27)

DESTINO DEL GRUPO AMINO DE

AA:

TRANSDESAMINACION

Síntesis de GLUTAMATO

Síntesis de L-ALANINA

Síntesis de L-GLUTAMINA

Síntesis de UREA

(28)

DESAMINACIÓN

El grupo

amino

del

glutamato

, puede ser

separado por

desaminacion oxidativa

catalizada por la

glutamato deshidrogenasa

,

utilizando

NAD

+

y

NADP

+

como coenzimas.

Se forma

α-cetoglutarato

y

NH

3

La mayoría del

NH

3

producido en el

organismo se genera por esta reacción

A pH fisiológico el

NH

3

capta un H

+

y se

convierte en ión

NH

4+

(29)

La

glutamato deshidrogenasa

se

encuentra en la

matriz mitocondrial

.

Es una enzima alostérica activada por

ADP

y

GDP

e inhibida por

ATP

y

GTP.

Cuando el nivel de

ADP

o

GDP

en la

célula es alto, se activa la enzima y la

producción de

α

cetoglutarato,

alimentará el ciclo de Krebs y se

generará ATP

(30)

Proteína

α-Aminoácidos

α-Cetoácidos α-Cetoglutarato

NH4+ Aspartato

Urea Oxalacetato α-Cetoglutarato NAD(P) NAD(P)H α-Cetoglutarato TRANSAMINACIONES GLUTAMATO DESHIDROGENASA ASPARTATO AMINOTRANSFERASA DESAMINACION OXIDATIVA Mitocondria

ATP, GTP (-)

ADP (+) GDP (+)

TRANSAMINACION

TRANSAMINASAS

(31)

La alanina transporta amonio

desde el músculo hasta el

hígado

La alanina sirve como un

transportador de amonio y del

esqueleto

carbonado

del

piruvato desde el músculo al

hígado.

El amonio es excretado y el

piruvato es utilizado para

producir glucosa, la cual

regresa al músculo

.

Síntesis de L-ALANINA

(32)

La glutamina transporta

temporariamente amonio

en sangre.

Por acción de la

glutaminasa

se hidroliza

a glutamato y amonio en

riñón, hepatocitos y otras

células.

Síntesis de L-GLUTAMINA

(33)

TRANSPORTE Y DESTINO DEL AMONÍACO

La mayoría de los

tejidos Hígado Músculo

(34)

• Se sintetiza en el hígado por las enzimas del

ciclo de la urea. Luego es secretada al torrente

sanguíneo y filtrada en los riñones para

excretarse en la orina.

• Los 2 átomos de nitrógeno son aportados por

el aspartato y el amonio. Los átomos de

carbono, provienen del ácido carbónico.

•En el ciclo intervienen 5 reacciones (2

mitocondriales y 3 citosólicas).

•Consume 4 moléculas fosfato de alta energía

UREA

(35)

CICLO DE LA UREA

Comprende las siguientes

reacciones:

1.

Síntesis de carbamilfosfato

2.

Síntesis de citrulina

3.

Síntesis de argininsuccinato

4.

Ruptura de argininsuccinato

5.

Hidrólisis de arginina

(36)

SINTESIS DE CARBAMOIL

FOSFATO:

CO2 + NH3 Carbamilfosfato

36

CARBAMILFOSFATO SINTETASA 1 (CPS 1)

Transdesa- minación

CK

Mitocondria hepática

2ATP 2 ADP + Pi Mg 2+

(37)

El grupo amino proveniente de la desaminación oxidativa del glutamato en la mitocondria, y el CO3H- de las oxidaciones

biológicas, forman un compuesto inestable, el Carbamil fosfato Translocasas

(38)
(39)

BALANCE ENERGETICO:

NH3 + CO2 + 3 ATP + H2O + Aspartato

UREA + 2 ADP + 2 Pi + AMP + PPi + Fumarato

39

SINTESIS DE LA UREA:

CO2 del Krebs O C NH2

NH2 ASPARTATO

UREA EN SANGRE: 20 – 40 mg/dl;

(40)

REGULACIÓN DEL CICLO DE LA UREA

La enzima carbamilfosfato-sintetasa 1

Es activada por la acumulación de arginina

cuando la producción de urea es lenta

Las enzimas del ciclo

Se activan cuando la dieta es hiperproteica o

en la inanición

(41)

DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS

l. Transferencia del grupo α-amino al α-cetoácido

II. Conversión de los grupos α-amino en ión NH

4

por desaminación oxidativa del glutamato.

III.

Los

esqueletos

carbonados

de

los

aminoácidos se van hacia las vías de

gluconeogénesis o cetogénesis

(42)

DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO

DE AA:

ALFA-CETOACIDO:

Gluconeogénesis

Cetogénesis

Incorporación al Ciclo de Krebs

42

(43)

AMINOACIDOS GLUCOGENICOS Y CETOGENICOS ✹ En la degradación de los aminoácidos, los

esqueletos carbonados siguen distintas vías.

✹ Algunos se transforman en piruvato o en intermediarios del ciclo de Krebs.

✹ Tienen el potencial de producir glucosa vía fosfoenol-piruvato (Glucogénicos).

(44)

GLUCOGÉNICOS GLUCOGÉNICOS Y

CETOGÉNICOS CETOGÉNICOS

Asparagina Arginina Isoleucina Leucina

Cisteína Aspartato Fenilalanina Lisina

Glutamina Glutamato Triptofano

Histidina Glicina Tirosina

Prolina Metionina

Treonina Serina

Alanina Valina

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

(45)

Destino de los esqueletos carbonados de los AA

Stryer, 1988

(46)

Referencias

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