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CLASE BIOQUÍMICA 17/03

Veremos algunas características químicas de los aminoácidos, principalmente a lo que se refiere a identificar algunas estructuras como por ejemplo el carbono alfa. Cualquier grupo químico unido al carbono alfa se le denomina así, por ejemplo el grupo carboxilo alfa.

Los aminoácidos son moléculas que tienen una función acida, el grupo carboxilo, y una función básica, el grupo amino.

Un acido es una molécula que tiene baja afinidad por protones. Una base es una molécula que tiene alta afinidad por protones.

La acidez depende de la concentración de protones. Si la molécula tiene afinidad por protones obviamente los protones van a salir al medio sólo cuando la concentración del medio es baja.

Entonces, estamos apuntando a una característica importante que define la constante iónica.

A + B  C + D

Esta reacción va a ocurrir hasta que se alcance el equilibrio, cuando ambas velocidades se igualan.

Si la concentración de producto es mayor a la de reactantes el valor de la constante de equilibrio es mayor que uno.

Tenemos el pKa que indica la proporción que hay entre la base conjugada y el ácido.

Si el pKa es 1 significa que la concentración del medio es ácida, por lo tanto un acido va a ser mas acido o menos acido dependiendo del pKa

Para cualquier grupo ionizable si tiene un valor de pKa entonces a un pH es igual al valor de pKa hay un 50% de ácido y un 50% de base, de base conjugada. Esto solo se aplica a ácidos débiles ya que se ionizan parcialmente, en cambio los fuertes se disocian completamente. La concentración de un ácido fuerte en solución acuosa es igual a la concentración de protones que hay en el medio, en cambio para un acido débil va a depender del pH cuanta es la proporción.

Esta ecuación relaciona el pH con los valores de pKa y las concentraciones de base y ácido.

Y es necesario recordar que la ionización depende el pH y eso esta determinado por la constante de ionización.

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El ácido acético tiene un valor de pKa de 4,8 es decir que a un pH de 4,8 existe un 50% de ácido y un 50% de base conjugada.

Esto es

importante ya que los aminoácidos tienen constantes de ionización pero actúan de manera diferente cuando están en una proteína.

La glicina no puede ser una L o D-glicina debido a que el carbono alfa no es un carbono quiral, debido a que la molécula de la glicina es simétrica. La glicina de todos los aminoácidos se caracteriza porque posee como radical al átomo más pequeño, ya que tiene al hidrógeno como radical a diferencia de otros aminoácidos que poseen un radical bastante grande.

Para determinar el pKa de cualquier aminoácido de forma libre, va a llegar un momento en que después de que el pH cambie bruscamente de un lado a otro va a llegar a una zona en el pH no va a cambiar y se va a mantener estable.

El grupo carboxilo, al agregar NaOH, inmediatamente cambió el pH de cerca 2 a sobre 7.

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Cuando la carga neta es cero, se habla de punto isoeléctrico el cual es el promedio de pK1 y pK2. Tiene más de dos pKa, por ejemplo el glutamato que es un aminoácido con dos grupos carboxilo, tiene un total de cinco carbonos. El

glutamato es un aminoácido importante porque tiene una participación muy activa en el metabolismo del nitrógeno. El nitrógeno es importante porque es parte de la estructura de los nucleótidos.

El balance negativo ya es un problema porque cuando se pierde mucha sangre hay un balance negativo porque hay menos nitrógeno que el que se requiere.

Entonces este aminoácido que va a tener dos grupos carboxilos y un grupo amino va a tener tres valores de pKa.

PKa 1 que se refiere al carbono alfa. Valor 2,19

PKa 2 que se refiere al grupo carboxilo que está en el radical. Valor 4,25 PKa 3 que se refiere al grupo amino alfa. Valor 9,67

El punto isoeléctrico para ese aminoácido estará entre el pKa del carbono alfa y el pKa del radical. PI= 3,22

Con un pH sobre el punto isoeléctrico la carga eléctrica será negativa. Por lo tanto por el pH de la célula el glutamato siempre tendrá carga neta negativa.

Ácido fosfórico: H3PO4

El ácido fosfórico tiene tres protones y los irá liberando a medida que aumente el pH. El primer pKa tiene un valor de 2,1 y el segundo pKa tiene un valor de 7,2, y el tercero no es de gran importancia.

H3PO4  H2PO4 - HPO4

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--El anillo imidazólico es un anillo de 5 lados y que tiene nitrógeno en su composición, que tiene la capacidad da captar un protón por lo que tiene propiedades de base. La histidina en este caso 1 en el grupo carboxilo, correspondería al grupo ionizable del radical aproximadamente 6, pKa 2 corresponde al grupo amino alfa 9,21. La histidina es un aminoácido bastante importante para una proteína, por esta estructura (anillo) le permite comportarse como un ácido o como una base, además un espacio importante, el anillo imidazólico ocupa un espacio grande dentro de la proteína, entonces también tiene impacto sobre la forma de la proteína. La histidina es un aminoácido básico que aporta cargas positivas a las proteínas.

Los 20 aminoácidos se clasifican en 2 grandes grupos

Clasificación de aminoácidos en solución acuosa a pH 7:

Es decir toma los 20 aminoácidos y es como los metiera en un balde a pH7, separándose en aminoácidos que son apolares que tienen carga a pH7 o los aminoácidos polares que no tienen carga a pH7o no están dentro de los polares o aquellos aminoácidos que son insolubles que son los aminoácidos apolares. La clasificación se refiere a las propiedades que presenta el radical de determinado aminoácido

 Apolares con grupo alifático (tiene un radical compuesto de carbono e hidrogeno, es decir grupos que no tienen ninguna posibilidad de ionizarse, el azufre radical que algunos aminoácidos es un azufre neutro que no tiene ninguna capacidad de carga). Entre ellos encontramos:

- Glicina: la más simple

- Alanina: interviene en el metabolismo de la glucosa - Valina

- Leucina

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 Apolares con grupo aromático (ahora el grupo radical tiene la característica de apolar, pero tiene un anillo aromático). Entre ellos tenemos 3 aminoácidos:

- Fenilalanina

- Tirosina: se diferencia de la fenilalanina por el grupo OH. Es importante en la modificación de las proteínas, que originalmente son estructuras onduladas que cumple una determinada función la célula es capaz de cambiar la conducta de esta proteína.

- Triptófano: se conoce por ser el aminoácido menos frecuente, alrededor del 1% de los aminoácidos.

 Polares neutros (el grupo radical no está cargado a pH 7) - Serina

- Treonina - Cisteína - Prolina - Asparragina - Glutamina

 Polares hidrofílicos básicos (el grupo radical está cargado positivamente, por lo tanto son aminoácidos básicos)

- Lisina - Arginina - Histidina

 Polares hidrofílicos ácidos (el grupo radical está cargado negativamente, por lo tanto son aminoácidos ácidos)

- Aspartato

- Glutamato: Regula el metabolismo

Resumiendo lo que acabamos de ver, existen más de 300 tipos de aminoácidos y 20 de ellos componen las proteínas. Recuerden ustedes que los componentes de las proteínas son los L- alfa aminoácidos solamente, los D-alfa realizan otro tipo de funciones y forman parte de otro tipo de estructuras.

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modificándolas y ahí se pueden enfrentar a la luz, por ejemplo a la 4-hidroxipolina y 5-hidroxilisina se les agrega un grupo hidroxilo y a la 6-metil-lisina se le agrega un metilo. Estos son los grupos que modifican a una proteína y podemos mencionar a los grupos fosfatos y metilos.

Todos los aminoácidos que no están en la lista pueden actuar en el metabolismo como en el ciclo de la urea que veremos más adelante, neurotransmisores como el glutamato, precursores de hormonas como la tirosina, parte de la pared bacteriana como los D-aminoácidos.

Después acá hay algunos ejemplos de aminoácidos no proteicos que forman parte del ciclo de la urea como: ortinina y citrulina (no poseen propiedades metabólicas). Los aminoácidos no proteicos son aquellos que no se encuentran en las proteínas por ejemplo la dihidroxifenilalanina también conocida como L-DOPA, estas forman parte de las catecolaminas, hormonas tiroideas y melanina.

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