Proteinas

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Las proteínas: Los aminoácidos introducción. Propiedades. Actividad óptica y Comportamiento químico. Carácter anfótero. Clasificación de los aminoácidos proteicos. El enlace peptídico. Estructura de las proteínas. Propiedades de las proteínas. Especificidad. Solubilidad. Desnaturalización.

Clasificación holoproteínas, heteroproteínas o proteínas conjugadas. Las funciones de las proteínas.

Las proteínas son macromoléculas de elevado peso molecular; se forman por el

encadenamiento de monómeros, los AMINOACIDOS, mediante enlaces peptídicos. Los Aas son los "ladrillos de los edificios proteicos".

Están constituidas básicamente por C, H, O y N; casi todas tienen S y algunas P. Pueden llevar en menor proporción, hierro, cobre, Zn etc.

Tienen importante función estructural. Una persona de 70 kg tiene unos 13 kg de proteína (la mitad del peso seco), por lo que tenemos en nuestras células importantes edificios

macromoleculares que se construyen y desmoronan con gran facilidad. A esto se debe que la materia viva tenga gran capacidad de crecimiento, reparación y regulación.

La renovación continua de las proteínas en el organismo supone que destruyamos diariamente de 200 a 300 gramos de ellas y que elaboremos otras tantas.

Las proteínas marcan la individualidad de un ser vivo; a través de ellas se expresa el mensaje genético y tienen gran actividad biológica con gran variedad de funciones.

LOS AMINOÁCIDOS

Son las unidades básicas que forman las proteínas.

Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono llamado .

Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).

Según sea el radical R, hay 20 Aa proteicos distintos (que forman parte de proteínas),

aunque hay otros aminoácidos que no forman proteínas. Fórmula general

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Propiedades de los aminoácidos:

Observamos que todos los Aa tienen C

asimétrico, exceptuando la glicocola, lo cual les hace tener:

1-Estereoisomería y actividad óptica. El carbono se dispone en el centro. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2) a la

izquierda o a la derecha del carbono se habla de " -L-aminoácidos o de " -D-aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran L.

2-Comportamiento anfótero.

Los Aa se comportan a la vez como ácidos y como bases pues el Aa tiene un grupo ácido (COOH) que libera H+ si el medio es básico y un grupo básico (-NH

2) que capta protones si el medio es ácido. Por tanto,

tienen efecto tampón, es decir, amortiguan el pH del medio.

3-Polimerización: Pueden formar entre ellos, enlace peptídico, dando péptidos y largas cadenas polipeptídicas.

Tipos de Aminoácidos Los Aas se clasifican según el radical en:

Ácidos-Además del grupo ácido, común en todos los Aas, algunos tienen en su radical

grupos carboxilo que los hace ser ácidos.  Básicos- Cuando R aporta grupos básicos

Neutros- La cadena R no posee ni grupos ácidos ni básicos.

También se clasifican según la polaridad de los grupos del radical:

Polares - El radical puede contener grupos polares, capaces de formar puentes de H con otros grupos polares.

Apolares. Si el radical contiene grupos apolares. Los apolares pueden ser: alifáticos, si R es una cadena alifática y aromáticos , si contiene anillos aromáticos.

Hay aminoácidos polares ácidos, con carga – y aminoácidos polares básicos, con carga +.

 Aminoácidos esenciales son ocho Aas que no podemos sintetizar los animales y que debemos ingerir en la dieta.

 Hay aminoácidos no protéicos, no forman parte de proteínas, como la hormona tiroxina y la β alanina que forma parte de la vitamina B5, el ácido pantoténico, que a su vez, es necesario para formar la coenzima A (CoA), molécula crítica en el metabolismo.

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Algunos ejemplos de Aminoácidos:

Si R=H tenemos la glicina o glicocola y si R= CH3, la alanina, ambos neutros y apolares.

La Cisteina

es un Aa

importante en la estructura de la proteína porque contiene

azufre en su radical, que forma puentes S-S.

Este Aa es ácido .

En la fenilalanina encontramos un aromático

A los Aa se les designa con las tres primeras letras de sus nombres en inglés: Gly, Ala, Cys…

Los aminoácidos se polimerizan, se unen mediante un enlace llamado peptídico. Se trata de un enlace covalente, muy estable, y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.

Aa1 + Aa2

=DIPÉPTIDO + H

2O

La hidrólisis sería la ruptura del enlace peptídico con adición de una molécula de agua por cada enlace. DIPÉPTIDO + H2O = Aa1 + Aa2

PÉPTIDOS

Se forman por la unión de dos o más Aas. La unión de tres aminoácidos daría lugar a un tripéptido mas dos de agua. Con cuatro formaríamos un tetrapéptido (imagen) etc. Estas reacciones de polimerización o

síntesis se dan en los ribosomas. A partir de 100 aminoácidos, la molécula recibe el nombre de PROTEÍNA Algunas vitaminas y hormonas son péptidos.

Unión de aminoácidos: ENLACE PEPTÍDICO – PÉPTIDOS - -

Éste sería básico

Éste sería neutro polar

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

En la formación de una proteína, conforme se van uniendo los aminoácidos, la cadena polipeptídica experimenta sucesivos plegamientos, dando hasta 4 niveles o estructuras: Esta conformación en el espacio de la proteína, la capacita para llevar a cabo sus funciones, aunque np todas las proteínas presentan todas estas estructuras.

La ESTRUCTURA PRIMARIA Es la SECUENCIA DE LOS AMINOÁCIDOS en la cadena polipeptídica. El tipo de Aa, el número y el orden que tienen los aminoácidos en la cadena es característico de cada proteína. El enlace de la estructura primaria es el PEPTÍDICO.

Observamos que los radicales quedan colgando de la cadena, alternando hacia arriba y abajo.

Al enlazarse los aminoácidos, siempre existe un extremo con

amino libre, el primero. El último tendrá

carboxilo libre.

LA ESTRUCTURA PRIMARIA determina el resto de PLEGAMIENTOS O SIGUIENTES

ESTRUCTURAS. Un cambio de orden en un solo Aa puede alterar la función de una proteína que contenga cientos de ellos, por alterar las conformaciones espaciales.

LA ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria), a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H). Las formas que adopta la estructura secundaria son:

1- -hélice- Configuración -helicoidal o disposición espacial en espiral: Ox 92

Consiste en un plegamiento de la cadena polipeptídica sobre sí misma. Cada vuelta contiene 3,6 aminoácidos y el plegamiento se mantiene estable por medio de los puentes de H que se forman entre un grupo –NH de un enlace y el –CO de otro enlace (del 4º Aa que le sigue en la cadena).

Se estabiliza por los puentes de hidrógeno. 2- Triple hélice del colágeno

El colágeno no puede formar tantos puentes de H debido a la composición de sus Aa. Forma unas hélices que se asocian en tres cadenas trenzadas formando la triple hélice. Está

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3- Configuración -laminar o de Lámina plegada

En este caso, una cadena protéica se coloca enfrente de la otra, estableciendo puentes de hidrógeno, como antes, entre el –NH y –CO.

El plegamiento en este caso no origina una hélice porque no hay puentes de H próximos. Pero se forma una especie de lámina plegada. La cadena de Aa se pliega en zigzag y se establecen puentes de H entre segmentos distantes que al doblarse quedan próximos. Los R quedan siempre hacia arriba o hacia abajo. La queratina de la seda tiene esta estructura.

LA ESTRUCTURA TERCIARIA es la conformación espacial que adquiere la estructura secundaria por los superplegamientos y enrrollamientos que sufre, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteínas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals, fuertas electrostáticas entre grupos polares etc.

Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular.

1- La estructura terciaria globular presenta diferentes fragmentos con alfa-hélices y

conformaciones beta. Se llaman proteínas globulares y se caracterizan por tener alto grado de plegamiento, lo que le da a la proteína forma esferoidal y el ser solubles en disoluciones

acuosas (coloides). Son globulares las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con función transportadora.

Lo normal es que las moléculas proteicas presenten porciones con hélices α, otras partes con conformaciones ß y partes que no tienen una conformación definida y que se llaman los enroscamientos aleatorios. Esta combinación (alfa hélice y lámina plegada) se llama dominio estructural. Es tan estable que aparece en muchas proteínas.

Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas (enzimas, sobre todo) adquieren su actividad biológica o función. Si la pierden, se desnaturalizan y dejan de funcionar. Por tanto, la estructura terciaria se va a estabilizar por los siguientes enlaces:

-hélice Lámina

- Puentes disulfuro entre grupos -SH de 2 cisteínas S-S - Enlaces o puentes de hidrógeno.

- Fuerzas de Van der Waals-

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2- La estructura terciaria fibrilar- Las proteínas filamentosas o fibrilares presentan menor plegamiento por lo que son estructuras más alargadas y son insolubles en agua siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. Las proteínas con conformación

filamentosa suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la queratina (del pelo, plumas, uñas, cuernos…), la fibroína del hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.

Los pliegues que originan la estructura terciaria se deben a ciertos aminoácidos, como cisteína, que distorsionan la hélice generando una curvatura.

ESTRUCTURA CUATERNARIA- En ocasiones hay otro nivel estructural por encima del anterior. Esto ocurre cuando varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior. Se unen por enlaces débiles, como los de la estructura terciaria.

También se considera estructura cuaternaria la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar edificios macromoléculares complejos (frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a 50.000).

Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo proteico es un protómero y según el número de protómeros tendremos: dímeros, tetrámeros, pentámeros, etc, cada uno con su estructura terciaria.

No todas las proteínas globulares tienen estructura cuaternaria. Algunas proteínas que presentan esta estructura son: la hemoglobina, proteínas musculares y las enzimas complejas (alostéricos).

La hemoglobina es una proteína compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales contiene un grupo hemo (con hierro).

Cada estructura depende de la anterior. Si cambia una, ambian todas, por eso, la estructura primaria determina las

propiedades de la proteína

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PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen. Las más importantes son:

Solubilidad: los radicales polares de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua. El pH influye mucho en esto porque cambia el grado de ionización.

Las proteínas globulares son muy grandes, por tanto, forman dispersiones coloidales.

Especificidad: se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteinas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.

La enorme diversidad protéica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo. Por ejemplo las enzimas, hormonas, anticuerpos etc.

Las proteínas homólogas realizan la misma función en especies diferentes (Hb, insulina etc.). Son distintas pero difieren en Aas que no son fundamentales para su función. Esto ha dado lugar, a lo largo de la evolución, a proteínas específicas de una especie. Cuanto más alejadas son las especies, más diferencias hay. Incluso, se da especificidad de indivíduo, dentro de la especie, como es el caso de los determinantes antigénicos A,B,O, de la sangre y las proteínas que dan problemas de rechazo en trasplantes. La especificidad de las proteinas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órgános; injertos biológicos; sueros sanguíneos... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.

Capacidad amortiguadora dado que son anfóteras como los Aa, pueden regular el pH.  Desnaturalización: Es la pérdida de la estructura natural de la proteína. Como hemos

dicho, el cambio de pH y Tª. Pueden romper puentes de Hidrógeno etc y alterar la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria. Si se mantiene la estructura primaria, la proteína puede recuperar su estado, la desnaturalización es reversible y el proceso de recuperación se llama renaturalización. Si se pierde la estructura primaria, la

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FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas presentan gran cantidad de funciones entre las que destaca:

Función ENZIMÁTICA: las enzimas son las más numerosas y especializadas; funcionan como biocatalizadores, es decir, son imprescindibles para que se produzcan las reacciones metabólicas Se conocen unas 3000.

Función ESTRUCTURAL: como es el caso de las glucoproteínas que forman la membrana plasmática, las histonas que forman el núcleo de la célula, las proteínas de los ribosomas, la queratina de la epidermis, colágeno y elastina del tejido conjuntivo, que forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada.

Hay que tener en cuenta que las proteínas están presentes en todas las membranas de la célula y orgánulos, lo que significa que son la base estructural del organismo.

Movimiento y CONTRACCIÓN: la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento en los músculos estriados y lisos.

TRANSPORTE: algunas proteínas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxígeno (Hb) o lípidos (lipoproteínas) o electrones (citocromos). Las permeasas regulan el paso de moléculas a través de la membrana.  RESERVA ENERGÉTICA: proteínas grandes, generalmente

con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía, si se necesita. La ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o el gluten del trigo tienen esa función.

Función HOMEOSTÁTICA: consiste en regular las constantes del medio interno, tales como pH o cantidad de agua.

Función DEFENSIVA: las inmunoglobulinas o anticuerpos son proteínas producidas por linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo, gracias a que se unen a los antígenos que entran en el cuerpo y los neutralizan.

La Trombina y fibrinógeno tapan las heridas, evitando infecciones.

Función HORMONAL: algunas proteínas funcionan como mensajeros de señales. Las hormonas se producen en glándulas endocrinas y son llevadas por la sangre al órgano donde se dará su función (órgano diana). La hormona del

crecimiento, la insulina y el glucagón, son hormonas proteicas.

Proteínas receptoras: Encargadas de recibir señales o mensajes como las que se encuentran en la membrana plasmática. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas proteínas, que les

reconocen y pueden introducir sus mensajes en la célula.

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Según su estructura se clasifican en :

1.HOLOPROTEÍNAS o proteínas simples, formadas solamente por aminoácidos

2.HETEROPROTEÍNAS o proteínas conjugadas, complejas, formadas por aminoácidos y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético”.

HOLOPROTEÍNAS Según su conformación espacial tenemos:

Globulares Esféricas y más solubles

 Globulinas: forman enzimas, la hemoglobina y las inmunoglobulinas (defensas)  Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)  Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina

 Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

Protaminas e Histonas (que empaquetan el ADN para formar la cromatina)

Fibrosas Insolubles,

Resistentes Histonas

 Colágenos y elastinas: en tejidos conjuntivos (cartilagos, tendones…)  Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

HETEROPROTEÍNAS Según su grupo prostético tenemos:

Glucoproteínas- Grupo prostético = un azúcar

 Glucocálix

 Anticuerpos e interferón  Mucoproteínas o mucinas

Lipoproteínas- El grupo prostético es un lípido

 Las que se encuentran en las membranas celulares Las que transportan lípidos en la sangre. LDL y HDL

Nucleoproteínas- El grupo prostético es un ácido nucléico.

 Nucleosomas de la cromatina  Ribosomas

Cromoproteínas- El grupo prostético es

una sustancia coloreada ( un grupo hemo u otros).

 Hemoglobina, con grupo hemo (anillo tetrapirrólico con Fe).

Transporta oxígeno en vertebrados.En la imagen vemos el grupo porfirínico hemo de la hemoglobina

 Hemocianina, transporta oxígeno

en la sangre de invertebrados- ENZIMAS

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¿Qué aminoácido de estos es neutro y apolar? ¿Qué aminoácido de estos es neutro y polar? ¿Cuál es la Cisteina? ¿Qué importancia tiene?

¿Cómo se llama el que tiene el ciclo? ¿Qué aminoácido de estos es ácido?

¿Qué aminoácido de estos es básico? .

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Estructural

 Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.

 Las histonas que forman parte de los cromosomas

 El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.

 La elastina, del tejido conjuntivo elástico.

 La queratina de la epidermis.

Enzimatica

Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones

químicas.

Hormonal Insulina y glucagón

Hormona del crecimiento

Defensiva Inmunoglobulina Trombina y fibrinógeno

Transporte

 Hemoglobina

 Hemocianina

 Citocromos

Reserva

Seroalbúmina (sangre)

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