CAPÍTULO 4 Y 5.
AMINOÁCIDOS,
PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS
INTRODUCCIÓN
El término proteína fue utilizado por primera
vez por el químico Gerardus Mulder en 1838.
Vocablo griego proteicos = primordial o de
nivel primario.
Las proteínas son un grupo de biopolímeros
INTRODUCCIÓN
La composición y secuencia de aminoácidos
en cada proteína es lo que le permite plegarse en un arreglo tridimensional.
Desempeñan variedad de funciones: soporte
LOS AMINOÁCIDOS
Alfa aminoácidos
Por
esta
distribución
de
los
grupos
Isomería óptica de los
aminoácidos
El carbono alfa tetraédrico de cada aminoácido
lleva unido cuatro átomos o grupos químicos distintos, a excepción de la glicina (R=H), por consiguiente es un centro de quiralidad.
Como resultado de este tipo de arreglo, existen
ISOMERÍA ÓPTICA DE LOS
AMINOÁCIDOS
Existen moléculas que coinciden en todas sus propiedades excepto en su capacidad de desviar el plano de luz
polarizada.
Uno de ellos desvía la luz hacia la derecha: (+), o
dextrógiro
ISOMERÍA ÓPTICA DE LOS
AMINOÁCIDOS
Su comportamiento frente a la luz polarizada se
debe a que la molécula carece de plano de
simetría
Exsiten dos isómeros que son cada uno la imagen especular del otro, como la mano derecha lo es de la izquierda (Ambas
ISOMERÍA ÓPTICA DE LOS
AMINOÁCIDOS
Los isómeros ópticos también
sellaman enantiómeros,
enantiomorfos o isómeros quirales.
El caso más frecuente
de ausencia de plano de simetría se debe a que algún carbono tetraédrico
está unido a cuatro radicales distintos .
Racemización
Es el paso de una unión químicamente activa
a un racemato (mezcla equimolecular de los estereoisómeros D- y L-, por lo que no es desviado el plano de luz polarizada.
Los alfa-aminoácidos aislados de las proteínas
Curva de titulación ácido-base
del aminoácido glicina
Las especies iónicas predominantes están en
función de los distintos valores de pH.
Solo existe una especie al principio de la
titulación (especie positiva), al final (especie negativa) y cuando el pH = pHI (dipolo neutro
o especie isoeléctrica).
Entre estos puntos, existen dos especies en
PUNTO ISOELÉCTRICO
RESUMEN
Un aminoácido es una molécula orgánica que posee por lo menos un grupo carboxilo (un ácido orgánico) y un grupo amino (una base orgánica).
El carbono alfa es tetraédrico
El carbono alfa tetraédrico de cada aminoácido (con excepción de la glicina) es un centro de quiralidad.
RESUMEN
Características de los 20 alfa amioácidos: sólidos blancos, cristalinos y con alto punto de fusión; solubles en agua e insolubles en solventes orgánicos como acetona, cloroformo y éter. Las soluciones acuosas de aminoácidos son conductoras de la electricidad.
En el pH fisiológico (pH = 7.4) los aminoácidos existen como especies iónicas dipolares (zwitteriones).
REACTIVIDAD DE LOS
AMINOÁCIDOS
Los grupos carboxílicos se pueden trasforman en ésteres o amidas.
Los grupos amino se pueden transforman en amidas.
Los grupos hidroxilo de cadena lateral reaccionan con ácidos para formar ésteres.
El grupo carboxilo de un aminoácido pueden enlazarse con el grupo amino de otro aminoácido y formar un enlace peptídico o amido.
Enlace peptídico o amido
Se
pueden
unir
dos
alfa-aminoácidos
mediante la formación de un enlace amido o
peptídico.
Esta reacción se define como una reacción
de
condensación,
con
pérdida
de
una
molécula de agua.
Polipéptidos
Sin importar cuántos aminoácidos estén unidos
por enlaces peptídicos se distinguen dos extremos: un amino terminal y un carboxilo terminal.
Los péptidos se escriben y se enumeran desde
Reacciones químicas de los péptidos
Las reacciones químicas de los péptidos son
características de sus grupos.
Las cadenas R muestran reactividad química
semejante a los aminoácidos libres.
Los grupos hidroxilo de los residuos de tirosina
y serina se transforman en ésteres al reaccionar con ácido fosfórico.
La ruptura de los enlaces peptídicos se pueden
Clasificación de las proteínas de
acuerdo a sus funciones biológicas
Cada tipo de proteína, con su secuencia
particular de residuos de aminoácidos, tiene forma, tamaño y función biológica característica.
Estructurales
Enzimas
Transporte y almacenamiento
Contracción muscular y movimiento
Del sistema inmunológico
Peso molecular, tamaño y
composición
Cada tipo de proteína está codificado por un
gen.
El peso molecular es una propiedad que
puede encontrarse al sumar los pesos moleculares de los residuos aminoácidos.
Se puede hacer una estimación del peso
Composición
Las proteínas que constan de una sola
cadena se denominan monoméricas.
Las proteínas que constan de dos o más
cadenas de polipéptidos son oligoméricas. Muchas de éstas se mantienen unidas por interacciones no covalentes.
También se dice que una proteìna tiene
Clasificación de las proteínas
según su composición
Proteínas simples: Las que se forman sólo
de residuos de aminoácido y no tienen otras biomoléculas.
Proteínas conjugadas: Son las que además
de residuos contienen otro grupo químico (grupo prostético) que puede ser una moléculas orgánica o un átomo metálico.
El par grupo prostético-proteína tiene más
Propiedades fisiológicas de una
proteína en base a sus cargas
Las propiedades fisiológicas de una proteína
también depende de la naturaleza de las cadenas laterales R de los residuos (pH=7).
La carga eléctrica de una proteína en el pH
fisiológico está determinada por la suma de todas las cargas de la cadenas laterales R.
La carga positiva en el N-terminal y la carga
Clasificación de las proteínas
en base a la solubilidad en agua
Proteínas globulares: son solubles en agua
Clasificación de las proteínas
en base a la solubilidad en agua
Proteínas fibrosas: son insolubles en agua y
Conformación nativa
La actividad funcional de una proteína en las
condiciones celulares depende de su plegamiento en una estructura tridimensional particular denominada conformación nativa.
Esta conformación y organización de proteínas
se puede establecer en cuatro niveles:
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura primaria
Se define como la secuencia de residuos de
aminoácidos de una proteína. Los residuos se unen mediante enlaces peptídicos.
La secuencia de aminoácidos de una proteína
tiene importancia genética porque procede de la secuencia de bases de nucleótidos del ARNm, el cual se transcribe a su vez de una secuencia de nucleótidos (gen) que reside en el ADN.
La estructura primaria prepara a la proteína
Estructura secundaria
Determinadas regiones de la secuencia
primaria se pliegan en una estructura regular repetida o estructura secundaria
.
Estas
estructuras pueden ser de dos tipos
principales:
Una hélice alfa
Estructura secundaria
Cuando una proteína se pliega de forma
que oculta en su interior los residuos
hidrófobos de los aminoácidos, también
envuelve parte del esqueleto polipéptido
polar hacia un ambiente no polar.
La hélice alfa
Estructura en forma de barra formada por un
esqueleto polipéptido enrollado.
Las cadenas laterales R se extienden hacia
afuera de la cadena principal.
La hélice alfa
Los puentes de hidrógeno están paralelos al
eje
principal
por
lo
que
permiten
el
estiramiento.
La hélice tiene 3.6 residuos por vuelta.
Los enlaces de hidrógeno no se forman entre
las cadenas laterales R.
¿Por qué la estable hélice alfa no
predomina en todas la proteínas?
La
estructura
primaria
determina
la
estructura tridimensional de las proteínas.
La
presencia
de
algunos
aminoácidos
favorece la formación de hélice alfa.
El principal factor que impone la estructura
¿Por qué la estable hélice alfa no
predomina en todas la proteínas?
Las cadenas laterales grandes como las de
la
aparagina,
tirosina,
serina,
treonina,
isoleucina y cisteína desestabilizan la hélice
alfa.
Un contenido alto de residuos de glicina
tampoco es muy favorable para la hélice alfa.
Láminas beta
En la configuración beta, la cadena de
Cuestionamiento
Se
ha
aislado
una
proteína
de
insecto
desconocida. Su composición de aminoácidos
es la siguiente: 45% de glicina, 30% de
alanina, 12% de serina, 5% de tirosina, 2% de
valina y 6% de otros aminoácidos. Responder
las siguientes preguntas acerca de la proteína
desconocida.
¿Cuál es la estructura secundaria esperada?
¿La proteína es fibrosa o globular?
Cuestionamiento
¿Cuál es la estructura secundaria esperada? Lámina β
¿La proteína es fibrosa o globular? Fibrosa.
¿Se esperaría que la proteína fuese soluble
Estructura Terciaria
Los elementos de la estructura secundaria
pueden interactuar y replegarse como una
unidad globular compacta denominada
Estructura cuaternaria
El cuarto nivel o
estructura cuaternaria
Influencia de la estructura
primaria
