PROYECTO DOCENTE ASIGNATURA: "Estructura de Macromoléculas"

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Grupo: Grp Estructura de Macromoléculas.(950999)

ASIGNATURA:

"Estructura de Macromoléculas"

DATOS BÁSICOS DE LA ASIGNATURA/GRUPO

Titulación:

Asignatura: Código:

Curso:

Año del plan de estudio:

Tipo: Ciclo: Período de impartición: Departamento: Créditos: Dirección postal: Centro: Dirección electrónica: 0º

C/ PROFESOR GARCÍA GONZÁLEZ, S/N, 41012, SEVILLA Primer Cuatrimestre

Grado en Bioquímica por la Universidad de Sevilla y Universidad de Málaga

Estructura de Macromoléculas

http://www.departamento.us.es/dbiovege Facultad de Biología

Bioquímica Vegetal y Biología Molecular (Departamento responsable) 6 2011 2º Obligatoria 2240014 Grp Estructura de Macromoléculas. (1) Grupo: Horas: Área: 150

Bioquímica y Biología Molecular (Área principal)

PROFESORADO

DIAZ MORENO, IRENE 1

Titulacion: Grado en Bioquímica por la Universidad de Sevilla y Universidad de Málaga

Curso: 2014 - 2015

PROYECTO DOCENTE

COORDINADOR DE LA ASIGNATURA

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OBJETIVOS Y COMPETENCIAS

Competencias transversales/genéricas

Objetivos docentes específicos

OBJETIVOS CONCEPTUALES

Esta asignatura tiene como objetivos conocer y manejar los fundamentos teóricos y las proximaciones experimentales al análisis de las propiedades físicas y químicas de las macromoléculas biológicas, básicamente las proteínas y los ácidos nucleicos, con el fin de relacionar sus estructuras con su función y actividad biológica. Se estudiarán los conceptos necesarios para la descripción de las estructuras, los métodos computacionales y experimentales utilizados para su estudio y los fundamentos teóricos que los justifican.

OBJETIVOS METODOLÓGICOS

Aprender a manejar la bibliografía específica del área, tanto tradicional como a través de las nuevas tecnologías. Dotar al estudiante de las herramientas necesarias para la evaluación y validación de datos teóricos y experimentales relativos a la estructura de distintos

biopolímeros presentes en la literatura y en las bases de datos.

Competencias

1) Conocimientos acerca de los Sistemas Biológicos

2) Introducción a la Metodología del Trabajo Experimental: Fomentar la Inquietud y Gusto por la Ciencia 3) Capacidad de Razonamiento Crítico y Autocrítico

4) Capacidad de Transmisión de Conocimiento

5) Favorecer el Aprendizaje y Trabajo Autónomo: Fomentar la Autoformación del alumno

6) Familiarización con la Literatura Científica: Transición desde el Libro de Texto a las Publicaciones Científicas 7) Trabajo en Equipo de forma Colaborativa y con Responsabilidad Compartida

Listado de competencias: CG1-CG5; CT1-CT9 Competencias específicas

1) Conocer los Principios Básicos que determinan la Estructura de Biomoléculas Sencillas, Macromoléculas y Complejos Supramoleculares

2) Conocer los Principios Químicos y Termodinámicos del Reconocimiento Molecular y la Biocatálisis 3) Comprender la Estructura de las Membranas Celulares y el Transporte

4) Comprender las Bases Bioquímicas del Plegamiento, Modificación Postraduccional, Tráfico Intracelular, Localización y Recambio de Proteínas

5) Conocer los Retos Futuros de las Biociencias Moleculares 6) Conocer los Principales Métodos Experimentales e Instrumentación

7) Poseer Habilidades para el Trabajo en el Laboratorio, así como Habilidades Matemáticas, Estadísticas e Informáticas para el Tratamiento de Datos

8) Búsqueda en Bases de Datos y en Fuentes Bibliográficas

9) Adquirir la Formación Necesaria para Diseñar y Realizar Proyectos

Listado de competencias: CE3-CE6; CE8; CE15; CE16; CE21-29

CONTENIDOS DE LA ASIGNATURA

BLOQUE I: TÉCNICAS PARA EL ANÁLISIS ESTRUCTURAL 1) ESPECTROSCÓPICAS

- Ultravioleta / Visible

- Fluorescencia y Aplicaciones de la Transferencia de Energía - Dicroismo Circular y Estructura Secundaria de Macromoléculas - Infrarrojo y Estructura Secundaria de Macromoléculas - Resonancia Magnética Nuclear

2) NO ESPECTROSCÓPICAS

- Cristalografía y Estudios por Difracción de Rayos X - Microscopía Electrónica

- Espectrometría de Masas

BLOQUE II: PROTEÍNAS

- Naturaleza Polimérica de las Proteínas - Caracterización de la Conformación Proteica - Dinámica de Proteínas

- Estabilidad de Proteínas - Plegamiento de Proteínas - Membranas y Proteínas - Interacciones Proteína - Ligando - Interacciones Proteína - Proteína

BLOQUE III: ÁCIDOS NUCLEICOS

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- Naturaleza Polimérica de los Ácidos Nucleicos - Interacciones Proteína - DNA

- Interacciones Proteína - RNA

BLOQUE I: TÉCNICAS PARA EL ANÁLISIS ESTRUCTURAL - Del 24 de Septiembre al 13 de Noviembre de 2013 1) ESPECTROSCÓPICAS

Tema 1. - Espectroscopias de Absorción y de Emisión: Absorción en el UV-Visible / Dicroismo Circular - CD / Absorción en el Infrarrojo / Fluorescencia y aplicaciones de transferencia de energía / Absorción de rayos X - XAS.

Tema 2. - Resonancia Magnética Nuclear - NMR: Espectrómetro de NMR / Fundamentos de la espectroscopia de NMR / Parámetros medibles: desplazamiento químico, acoplamiento escalar, efecto nuclear Overhauser y acoplamiento dipolar residual / Mecanismos de relajación: longitudinal y transversal / Aplicaciones.

2) NO ESPECTROSCÓPICAS

Tema 3. Cristalografía de Proteínas y Difracción de Rayos X - XRD: Etapas en la cristalización de proteínas / Lógica y estrategia de la cristalización / Metodologías de cristalización / Criocristalografía / Simetría de los cristales / La radiación sincrotrón / Difracción de rayos X: Ley de Bragg, Espacio recíproco y esfera de Ewald / Función de densidad espectral / El problema de la fase / El factor B / Validación del modelo estructural.

Tema 4. - Microscopía Electrónica - EM: Fundamentos / Preparación de muestras / Determinación estructural de especímenes: ordenados y no ordenados.

Tema 5. - Otras Técnicas para Estudiar Interacciones entre Macromoléculas Biológicas: Filtración en gel y cromatografía de afinidad / Sistema de doble híbrido en levadura / Presentación en fagos / Ultracentrifugación analítica / Microscopía de fuerza atómica - AFM / Dispersión de rayos X de pequeño ángulo - SAXS / Calorimetría isotérmica de titulación - ITC

Tema 6. - Dinámica Molecular - MD: Movimientos, amplitudes y escalas de tiempo / Fundamentos / Mecánica Clásica / Funciones de energía potencial / El papel del disolvente / Protocolo de MD / Aplicaciones y análisis de la MD.

BLOQUE II: PROTEÍNAS - Del 18 de Noviembre al 18 de Diciembre de 2013

Tema 8. - Naturaleza Polimérica de las Proteínas: Los aminoácidos como unidades estructurales de las proteínas / Péptidos: definición y nomenclatura. Secuenciación de péptidos y proteínas / Enlace peptídico: Naturaleza y propiedades / Restricciones conformacionales de los polipéptidos.

Tema 9. - Caracterización de la Conformación Proteica: Elementos de estructura secundaria / Diagramas de Richardson y diagramas topológicos / Patrones estructurales / Dominios estructurales / Clasificación de las proteínas según su estructura tridimensional: alfa, beta, alfa-beta, alfa y beta / Evolución de las proteínas: CATH, SCOP, DALI / Proteínas fibrosas.

Tema 10. - Proteínas Oligoméricas, Grandes Ensamblados Moleculares y Membranas-Proteínas: Proteínas oligoméricas / Grandes ensamblados moleculares / Localización de los ejes de simetría local / Proteínas integrales de membrana / Interacciones proteína-membranas / Metodología específica

Tema 11. - Estabilidad de Proteínas: Equilibrio del plegamiento / Termodinámica del plegamiento y agentes desnaturalizantes / Contribuciones mayoritarias y minoritarias a la estabilidad / Desnaturalización de las proteínas.

Tema 12. - Plegamiento de Proteínas: Paradoja de Levinthal / Modelos clásicos del plegamiento / Modelo actual del mecanismo de plegamiento: El paisaje energético / Caracterización de los estados conformacionales en la reacción de plegamiento / Simulaciones del plegamiento / Plegamiento in vivo y enzimas implicados / Defectos de plagamiento y enfermedades asociadas.

Tema 13. - Reconocimiento Molecular: Proteómica e Interactómica / Complejos permanentes y transitorios / Fuerzas de interacción / Características de la interfase del complejo / Interacciones proteína-ligando: Diseño de fármacos y criba de linganotecas, metodología específica / Interacciones proteína-proteína: Determinación de la estructura del complejo, modelado (BiGGER, HADDOCK)

BLOQUE III: ÁCIDOS NUCLEICOS - Del 7 al 15 de Enero de 2014

Tema 14. - Naturaleza Polimérica de los Ácidos Nucleicos: Bases púricas y pirimidínicas / Nucleósidos y nucleótidos / Propiedades de los nucleótidos / Determinación de la estructura primaria de los ácidos nucléicos.

Tema 15. - Interacciones Proteína - DNA: Naturaleza de las interacciones y reconocimiento proteína-DNA / Motivos estructurales / Proteínas asociadas al DNA / Empaquetamiento del DNA / Estructura de la cromatina.

Tema 18. - Interacciones Proteína - RNA: Métodos de estudio / Tipos de interacciones / Motivos de unión a RNA / Ejemplos de complejos proteína-RNA.

Relación detallada y ordenación temporal de los contenidos

ACTIVIDADES FORMATIVAS

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Horas presenciales: Horas no presenciales:

Competencias que desarrolla:

Metodología de enseñanza-aprendizaje: 35.0

60.0

Competencias Genéricas / Transversales: CG1-3; CT1; CT4; CT6-CT8

Competencias Específicas: CE3-6; CE8; CE15-16; CE26; CE29

1) Presentación de los objetivos de cada uno de los bloques, su motivación, y bibliografía básica para el aprendizaje de los contenidos. 2) Introducción de los contenidos mediante lección magistral y multimedia elaborados por los profesores, utilizando para ello la plataforma de enseñanza virtual.

3) Búsqueda de información en internet.

4) Resolución de dudas y otras cuestiones en sesiones presenciales. Clases teóricas

5.0

Competencias Genéricas / Transversales: CG2-5; CT1-CT5

Competencias Específicas: CE16; CE21-29

PRÁCTICA 1

Consistirá en ensayos de cristalización de una proteína bajo distintas condiciones experimentales.

El trabajo se hará por parejas, dividiéndose en distintas sesiones: Una primera más larga en la que se explican los fundamentos y detalles del protocolo experimental, además de comenzar con los ensayos de cristalización. En las sesiones posteriores se hará seguimiento del crecimiento de los cristales.

Finalmente el estudiante deberá redactar memoria científica incluyendo la discusión de los resultados.

PRÁCTICA 2

Visita a los Servicios de Resonancia Magnética Nuclear del CITIUS para registrar espectros mono y bidimensionales - homonucleares y heteronucleares - de una proteína en disolución.

Prácticas de Laboratorio

5.0

Competencias Genéricas / Transversales: CG2-5; CT1-CT5

Competencias Específicas: CE16; CE21-29

Manejo, bajo tutela y a un nivel básico, de:

-servidores y bases de datos de estructura de macromoléculas -programas gráficos para el análisis estructural de macromoléculas -programas para el análisis de datos de dinámica molecular -programas de modelado por homología de secuencias Elaboración de un informe tras dichas prácticas. Prácticas informáticas

(5)

20.0

Competencias Genéricas / Transversales: CG3-4; CT1; CT4; CT6-CT9

Elaboración por el alumno de una revisión sobre un tema específico del campo.

Exposición de los datos más relevantes del trabajo realizado en sesiones de seminario y debate. Exposiciones y seminarios Horas presenciales: Horas no presenciales: 4.0 0.0 Exámenes Horas presenciales: Horas no presenciales:

0.0

Competencias Genéricas / Transversales: CG5; CT1-CT9

Resolución de dudas y otras cuestiones planteadas por el alumno en sesiones presenciales. Tutorías individuales de contenido programado

BIBLIOGRAFÍA E INFORMACIÓN ADICIONAL Bibliografía general

Lehninger Principles of Biochemistry

D.L. Nelson & M. M. Cox Worth Publishers 2009

Autores: Edición:

Publicación: ISBN:

Textbook of Structural Biology

A. Liljas, L. Liljas, J. Piskur, G. Lindblom,

P. Nissen & M. Kjeldgaard World Scientific 2009

Autores: Edición:

Publicación: ISBN:

Bioquímica

C. K. Mathews, K. E. van Holde & K. G.

Ahern Addison Wesley

2008

Autores: Edición:

Publicación: ISBN:

Estructura de Proteínas

C. Gómez-Moreno & J. Sancho Ariel Ciencia, Barcelona 2003

Autores: Edición:

Publicación: ISBN:

(6)

The Chemical Biology of Nucleic Acids

G. Mayer John Wiley & Sons

2010

Autores: Edición:

Publicación: ISBN: 9780470519745

High-Resolution NMR Techniques in Organic Chemistry

T. D. W. Claridge Pergamon 2009 Autores: Edición: Publicación: ISBN: Biophysical Chemistry J. P. Allen Wiley-Blackwell 2008 Autores: Edición: Publicación: ISBN:

Chemical Biology: Applications and Techniques

B. Larijani, C. A. Rosser & R. Woscholski Wiley 2006

Autores: Edición:

Publicación: ISBN:

Crystallography made Crystal Clear

G. Rhodes Academic Press, NY

2006

Autores: Edición:

Publicación: ISBN:

Proteins: Structure and Function

D. Whitford Repr. with corr.

2005

Autores: Edición:

Publicación: ISBN: 0471498947(p/b)

Understanding DNA: The Molecule and How it Works

C. Calladine & H. Drew Academic Press, NY

2004

Autores: Edición:

Publicación: ISBN:

Introduction to Protein Structure

C. Branden & J. Tooze 2002

Autores: Edición:

Publicación: ISBN:

Proteins: Structures and Molecular Properties

T. E. Creighton W. H. Freeman & Co.

2002

Autores: Edición:

Publicación: ISBN:

Introduction to Protein Architecture: The Structural Biology of Protein

A. M. Lesk Oxford University Press, Oxford

2001

Autores: Edición:

(7)

DNA Structure and Function R. R. Sinden 0-12-645750-6 1994 Autores: Edición: Publicación: ISBN: DNA Replication

A. Kornberg & T. Baker W.H. Freeman & Co. 1991

Autores: Edición:

Publicación: ISBN:

NMR in Biomolecules

I. Bertini, K. S. McGreevy & G. Parigi Wiley-VCH 2012

Autores: Edición:

Publicación: ISBN:

Practical Approaches to Biological Inorganic Chemistry

Robert R. Crichton & Ricardo O. Louro Elsevier 2014 Autores: Edición: Publicación: ISBN: 978-0-444-56351-4 Sistema de evaluación Examen Escrito Ejercicio escrito (75%)

Por tratarse de una asignatura cuatrimestral, durante el mes de febrero habrá un único examen final, aplicándose el mismo criterio durante las convocatorias de julio y diciembre.

El examen consistirá en un ejercicio escrito que versará sobre los contenidos de las clases teóricas. En casos en los que se requiera, el examen podrá ser oral.

Enseñanza Práctica

Prácticas de Laboratorio e Informáticas (10%)

Se valorará la participación en la prácticas y la capacidad que muestre el estudiante para el análisis de los datos obtenidos durante la misma, tal y como se exprese en la elaboración de la memoria científica.

Exposiciones de Trabajos y Seminarios

Exposiciones y Seminarios (10%)

Los trabajos escritos que se expondrán en forma de seminario se evaluarán en base a la capacidad de síntesis, la claridad en la exposición de los datos presentados, a la actualidad de los mismos, la adecuación de la bibliografía utilizada en la preparación de los trabajos y la dificultad del

tema elegido.

Problemas y Casos Prácticos

Problemas y Casos Prácticos (5%)

Se hará en base a la participación, interés y actitud crítica mostrados por el alumno en las sesiones bibliográficas que se realizarán en grupos reducidos sobre un artículo científico reciente en relación con las clases teóricas..

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CALENDARIO DE EXÁMENES

La información que aparece a continuación es susceptible de cambios por lo que le recomendamos que la confirme con el Centro cuando se aproxime la fecha de los exámenes.

CENTRO: Facultad de Biología

6/2/2015 8:30 Por definir 1 ª Convocatoria Fecha: Aula: Hora:

1/9/2015 8:30 Por definir 2 ª Convocatoria Fecha: Aula: Hora:

10/12/2014 8:30 Por definir Diciembre Fecha: Aula: Hora:

Anotaciones relativas al calendario de exámenes

Imprescible llevar documento de identidad

TRIBUNALES ESPECÍFICOS DE EVALUACIÓN Y APELACIÓN

FRANCISCO JAVIER FLORENCIO BELLIDO Presidente:

Vocal: FRANCISCO FERNANDO DE LA ROSA ACOSTA AGUSTIN VIOQUE PEÑA

Secretario:

Primer suplente: MIGUEL ANGEL DE LA ROSA ACOSTA MANUEL HERVAS MORON

Segundo suplente:

MARIA DE LOS ANGELES VARGAS MUÑOZ Tercer suplente:

ANEXO 1:

HORARIOS DEL GRUPO DEL PROYECTO DOCENTE

Los horarios de las actividades no principales se facilitarán durante el curso.

GRUPO: Grp Estructura de Macromoléculas. (950999)

Calendario del grupo

CLASES DEL PROFESOR: DIAZ MORENO, IRENE

Lunes

Del 22/09/2014 al 16/01/2015 De 18:30 a 19:30 AULA 1.03 EDIFICIO ROJO (BIOLOGIA)

Fecha: Hora:

(9)

Martes

Aula:

Miércoles