1.- CONCEPTO 2.- FUNCIONES GENERALES 3.- LOS AMINOÁCIDOS INTRODUCCIÓN PROPIEDADES FÍSICAS PROPIEDADES QUÍMICAS 3.4.

Texto completo

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1.- CONCEPTO

2.- FUNCIONES GENERALES

3.- LOS AMINOÁCIDOS

3.1.- INTRODUCCIÓN

3.2.- PROPIEDADES FÍSICAS

3.3.- PROPIEDADES QUÍMICAS

3.4.- CLASIFICACIÓN

4.- PÉTIDOS

4.1.- INTRODUCCIÓN

4.2.- CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE

PEPTÍDICO

4.3.- PÉTIDOS NATURALES

5.- PROTEÍNAS

5.1.- INTRODUCCIÓN

5.2.- NIVELES ESTRUCTURALES

5.3.- PROPIEDADES

5.4.- CLASIFICACIÓN

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1.- CONCEPTO

Son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N. La mayoría presentan S y P e incluso algunas poseen Fe y Cu ( Hemoglobinas y cromoproteínas). Son las

macromoléculas más abundantes en nuestras células (50-80%). En cada célula existen miles de moléculas de proteínas diferentes.

Presentan elevado peso molecular. Son polímeros formados por unidades de menor masa molecular, los aminoácidos (monómeros), unidos mediante enlaces peptídicos.

Son específicas que marcan la individualidad de cada ser vivo. Son además de gran importancia porque a través de ellas se va a expresar la información genética. Según el dogma central de la Biología Molecular

ADN ARN Proteína

Si el número de aminoácidos es menor de 100 hablamos de péptidos y si es mayor de 100 de proteínas.

2.- FUNCIONES GENERALES

Las proteínas están entre las sustancias que realizan las funciones más importantes en los seres vivos.

De reserva: en general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche, seroalbúmina en la sangre, ferritina reserva de hierro.

Estructural. Las proteínas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranas celulares contienen proteínas. En el organismo, en general, ciertas estructuras -cartílago, hueso-están formadas, entre otras sustancias, por proteínas como el colágeno, abundante en tendones. La queratina en pelo, cuernos, uñas,..

Enzimática. Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por moléculas orgánicas. Las enzimas son las moléculas que realizan esta función en los seres vivos. Todas las reacciones químicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son proteínas. Ejemplo la pepsina, las lipasas,…

Homeostática. Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular.

Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina que transporta el oxígeno en sangre o la mioglobina que lo transporta en el músculo. Las lipoproteínas que transportan lípidos, la transferrina transporta hierro. Las permeasas, moléculas que realizan los intercambios entre la célula y el exterior, son también proteínas

Movimiento. Actúan como elementos esenciales en el movimiento. Así, la actina y la miosina, proteínas de las células musculares, son las responsables de la contracción de la fibra muscular. Hormonal. Las hormonas son sustancias químicas que regulan procesos vitales. Algunas proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentración de la glucosa en la sangre.

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Tr an sf err in a Li p opr o te inas Li q ui do si no vi a l In su lin a :d ism in uye g lu co sa e n sa ng re G lu ca go n : a u m e nta g lu co sa Gl o b uli n as

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3.- LOS AMINOÁCIDOS

3.1 INTRODUCCIÓN

Son compuestos orgánicos que se caracterizan por poseer un grupo amino (-NH2 ) y un grupo carboxilo (-COOH). Son los monómeros de las proteínas y todos, salvo la prolina, corresponden a la siguiente fórmula general.

La mayoría son α - aminoácidos. Existen un total de 100 aminoácidos, pero sólo 20 forman parte de las proteínas. La mayoría se pueden sintetizar a partir de otros aminoácidos, pero existen otros aminoácidos esenciales que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual.

Estos aminoácidos son diferentes para cada especie, así por ejemplo para la especie humana estos aminoácidos son: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.

3.2.- PROPIEDADES FÍSICAS - Son sólidos, blancos y cristalinos. - Son solubles en agua

- Presentan actividad óptica y estereoisomería , excepto la glicocola, como consecuencia del carbono α que es asimétrico, De manera que existen dos configuraciones la D y la L. Normalmente en los seres vivos sólo encontramos uno de los dos isómeros. Por convenio se ha establecido que los aminoácidos que tienen el grupo amino – NH2 a la derecha son formas D y los que lo tienen a la izquierda, son formas L.

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En disolución acuosa los grupos funcionales ( amino y ácido ) se encuentra en forma iónica, esto hace que los aminoácidos en agua formen iones dipolares (tienen el mismo número de cargas positivas que de cargas negativas).

Esto hace que dependiendo del pH de la disolución se pueden comportar como ácidos o bases, es decir tienen carácter anfótero, por lo que van a actuar como sistemas amortiguadores del pH del medio.

Al pH en el que un determinado aminoácido forma el ión dipolar ( carga neutra) se le llama punto isoeléctrico (pI).

Si hay un exceso de protones, H+ (pH ácido) se comporta como una base y queda cargado positivamente, pues el grupo ácido COO- capta los iones hidrógeno, H+. El aminoácido entonces se comporta como un catión.

Por el contrario, si hay menos protones, H+ (pH básico), se comporta como un ácido. El grupo amino NH3+ libera H+ y pierde su carga positiva. El aminoácido se comporta como un anión.

3.4.- CLASIFICACIÓN

Los aminoácidos se diferencian según su comportamiento en agua, algunos son polares y otros hidrófobos o apolares. En disolución acuosa los hay que se cargan positivamente (+) y otros negativamente (-). La siguiente clasificación se basa en la polaridad de los radicales:

Grupo I: Aminoácidos apolares. Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no posee cargas eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si están en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua Grupo II: Aminoácidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una proteína los tiene en abundancia será soluble en agua

Grupo III: Aminoácidos polares ácidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que tienen más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente. Proporcionan cargas negativas a las proteínas.

Grupo IV: Aminoácidos polares básicos. Son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros grupos aminos. En las proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro, están cargados positivamente. Proporcionan cargas positivas a las proteínas.

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4.- PÉPTIDOS

4.1.- INTRODUCCIÓN

Los péptidos son biomoléculas orgánicas formadas por la unión de menos de 100 aminoácidos. La unión se produce mediante el enlace peptídico, este es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido, liberándose una molécula de agua.

Si se unen dos aminoácidos se forma un dipéptido, si son tres, un tripéptido,…, unos pocos un oligopéptido y muchos aminoácidos un polipéptido.

Las cadenas peptídicas siempre tienen en el extremo izquierdo el grupo amino libre (N-terminal) y en el extremo derecho el grupo carboxilo (C-terminal). En los péptidos en disolución, sólo se ionizan estos grupos funcionales terminales.

Para conocer la estructura de un péptido, es necesario saber, el número de aminoácidos que lo componen, la proporción de los mismos, la secuencia, es decir el orden en el que se encuentran; esto último se ha utilizado para interpretar el grado de parentesco de las diferentes especies.

4.2.- CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO - Es un enlace covalente

- Es hidrolizable

- Mediantes estudios de rayos X se ha observado que se comporta, en cierto modo como un doble enlace, lo que le proporciona cierta rigidez, de manera que no puede girar libremente. Esto hace que una cadena peptídica adopte en el espacio un número limitado de configuraciones.

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- Los átomos implicados en el enlace: C, H, O y N, se sitúan en un mismo plano, llamado plano de la amida. Dos planos de la amida contiguos pueden girar, aunque el giro no es completamente libre, pues las cadenas laterales unidas al carbono α dificultan la rotación. Debido a esto las cadenas peptídicas adquieren unas estructuras de planos sucesivos que pueden formar diversos ángulos entre sí y de los que salen lateralmente los radicales.

- Los enlaces peptídicos están a unas distancias y ángulos característicos.

4.3.- PÉPTIDOS NATURALES • Hormonas:

o Vasopresina: favorece la retención renal del agua. Controla la presión de las sales minerales.

o Oxitocina: responsable de las contracciones del útero durante el parto.

o Insulina y Glucagón: regulan la concentración de glucosa en sangre. La primera disminuye la glucosa en sangre y la segunda tiene una acción antagónica.La insulina incrementa el anabolismo proteico y moviliza los depósitos de grasa.

• Antibióticos

Sustancias producidas de forma natural por hongos y micoorganismos. Ejemplo la penicilina, la gramicidina,…

• Encefalinas

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5.- PROTEÍNAS

5.1.- INTRODUCCIÓN

Son macromoléculas de elevado peso molecular (p.m), constituidas por largas cadenas polipeptídicas, que poseen una estructura tridimensional y una función que le son propias de cada una.

La estructura de una proteína está determinada por los aminoácidos que la forman, la secuencia de los mismos y su disposición espacial. Se distinguen así varios niveles estructurales o de organización dentro de una misma proteína. Podemos decir que las proteínas no son moléculas inmutables, sino que se hinchan, palpitan,…

5.2.-NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS Estructura primaria:

Esta estructura viene determinada por la secuencia lineal (orden) de los aminoácidos y el número de aa’ que forman la cadena peptídica. Como existen 20 a’ diferentes, el número de estructuras posibles vienen dado por las variaciones con

repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de aa’ que componen la proteína.

Los enlaces que participan en la estructura primaria de la proteína son covalentes : son los enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de un aa’ y el grupo amino de otro aa’ , desprendiéndose una molécula de agua.

En toda cadena polipeptídica siempre hay un extremo amino terminal y uno carboxilo terminal que permanecen intactos. Por convenio, la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino:

H2 N-leu-val-his-……..COOH .

La unión de los aa’ mediante enlace peptídico forma una cadena principal o “esqueleto” a partir de la cual emergen las cadenas laterales de los aa’ .En realidad es una sucesión de planos (plano de la amida).

Como la estructura primaria es la que determina los siguientes niveles superiores de organización, el conocimiento de la secuencia de aa’ es de gran interés para el

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Estructura secundaria: (proteínas fibrilares)

Enrollamiento de la cadena polipeptídica en el espacio como consecuencia de la rotación del carbono α , estableciéndose entre los diferentes aminoácidos unas interacciones en forma de puentes de hidrógeno. El enrollamiento puede ser

α- helicoidal o β –lámina plegada.

v α- helicoidal: estructura en espiral, disponiéndose los aminoácidos como alrededor del eje de un cilindro. Cada vuelta esta formada por 3,6 aminoácidos, disponiéndose los radicales hacia fuera. La estabilidad se mantiene mediante puentes de hidrógeno intracatenarios que se establecen entre

el grupo –HN y el grupo –COOH cada 3 o 4 aminoácidos.

No todas las secuencias adoptan esta conformación, hay aminoácidos que desestabilizan esta estructura porque poseen

grupo R muy voluminosos o porque presentan cargas eléctricas del mismo signo (están próximas y se repelen) o porque ciertos aminoácidos se acomodan mal y tienden a romperla.

.

v β –lámina plegada: semejante a un acordeón. Estructura formada por dos o más cadenas que se disponen paralelamente entre sí; en este caso los puentes de hidrógeno son intercatenarios, pues se establecen entre los grupos – COOH y –HN de aminoácidos contiguos.

Normalmente, una α-hélice aislada no es estable por sí sola en medio acuoso. El carácter hidrofóbico de las hélices α favorece que puedan interaccionar entre sí enrollándose unas sobre otras formándose una superhélice, como ocurre en la proteína queratina.

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Un caso especial es el de la molécula de colágeno, la proteína típica de los tejidos conectivos, formada por tres cadenas polipeptídicas, muy empaquetadas formando una triple hélice, con aspecto de cable.

Generalmente, en una misma cadena polipeptídica hay regiones de α-hélice, de β-lámina u hoja plegada y de enrollamiento al azar. (zonas irregulares).

Estructura terciaria:

En las proteínas fibrilares (colágeno, queratina,..) la estructura terciaria es muy simple, ya que las cadenas laterales R apenas influyen, pues tienen pocos grupos polares, suelen ser proteínas alargadas, muy resistentes e insolubles en agua, por lo que desempeñan funciones mecánicas, de manera que constituyen:

- Elementos estructurales: triple hélice de colágeno, que se localiza en forma pura en la córnea, proporcionando gran resistencia en forma de fibras paralelas en los tendones y proporcionando elasticidad a la piel en forma de fibras entrecruzadas. - Elementos protectores: queratina, la configuración α se localiza en la piel, pelo, lana, cuernos,… y la configuración β en picos, garras, tela de araña, hilo de seda,…

En las proteínas globulares, la estructura secundaria se repliega sobre sí misma, en la búsqueda posiblemente de una estabilidad. Como la mayoría se encuentran en medio acuoso, el plegamiento se produce de tal manera que los aminoácidos que poseen restos hidrófobos se disponen hacia dentro, mientras que los aminoácidos con restos polares o con carga se disponen hacia el exterior (puentes de H con el agua). Esto se conoce como efecto hidrófobo.

Esta estructura se mantiene por las interacciones que se establecen entre las cadenas laterales de la molécula. Esos enlaces pueden ser covalentes y no covalentes.

- Enlaces no covalentes:

Puentes de hidrógeno, se establecen entre cadenas laterales polares (que presentan algún grupo dador o aceptor de electrones) por ejemplo, el –OH de la serina o threonina.

Interacciones electrostáticas, que se establecen entre grupos con carga opuesta. Ejemplo los grupos NH3+ y -COO- de diferentes cadenas laterales, o aquellos que poseen una carga

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Interacciones de Van der Waals, son enlaces débiles entre grupos no cargados. Interacciones hidrofóbicas, se establecen entre grupos apolares que tienden a interaccionar entre sí ocultándoses del agua que envuelve a la molécula, por lo que se disponen hacia dentro.

- Enlace covalentes (fuerte):

Puentes de disulfuro, por ejemplo entre dos cisteínas.

Las proteínas globulares presentan un interior compacto de marcado carácter hidrófobo , sin embargo el exterior es polar, lo que hace que sean solubles en agua. Debido a esto tienen funciones con un marcado carácter dinámico y no estático como el caso de las proteínas fibrilares (funciones estructurales).

Un dominio proteico es una parte de la cadena polipeptídica que puede plegarse independientemente del resto, dando lugar a una estructura espacial característica. Muchas proteínas grandes constan de varios dominios unidos por segmentos desestructurados de cadena polipeptídica (bisagra). Cada dominio suele estar asociado a una función de la proteína. Muchas proteínas pueden agruparse en familias proteicas que comparten dominios estructurales asociados a una función determinada.

Estructura cuaternaria:

En las proteínas fibrilares se asocian varias cadenas peptídicas con estructura secundaria.

- Colágeno: tres cadenas polipeptídicas muy empaquetadas, formando una triple hélice con aspecto de cable. Proporciona resistencia a tendones,..

- Queratina: forma estructuras como piel, cuernos, pelo, uñas,…

En las proteínas globulares, varias

cadenas polipeptídicas (estructura terciaria) se asocian y se mantienen unidas mediante enlaces tanto covalentes como no covalentes, formando proteínas oligoméricas, cada

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cadena polipeptídica se llama protómero y el conjunto oligómero. Es el caso de la hemoglobina (tetrámero) o los anticuerpos ( γ globulinas)

La estructura cuaternaria es responsable de su actividad biológica, ésta depende de la estructura terciaria, que a su vez depende de la secundaria y ésta de la primaria (secuencia de aminoácidos).

Podemos deducir por lo tanto que las proteínas no son estructuras inmutables, se encogen, se estiran, modifican su estructura en respuesta a la función que desempeñan.

5.3 PROPIEDADES Solubilidad:

Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos. Las proteínas en realidad forman dispersiones coloidales, ya que son macromoléculas.

La solubilidad de una proteína se debe a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de H) con las moléculas de agua.

Cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo cual provocaría su precipitación (pérdida de solubilidad)

El grado de solubilidad de una proteína depende de:

ü Su composición en aminoácidos (una proteína rica en aminoácidos polares es en general más soluble que una rica en aminoácidos hidrofóbicos)

ü Su estructura tridimensional (las proteínas fibrosas son en general insolubles mientras que las globulares son solubles.

ü El entorno de la propia proteína

Los factores ambientales que influyen en la solubilidad son:

§ la temperatura.

§ la constante dieléctrica del medio.

§ el pH del mismo.

§ La fuerza iónica

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Propiedades electrolíticas:

Las proteínas son sustancias anfóteras, es decir se pueden comportar como ácidos o como bases, esta propiedad viene definida por los grupos N-terminal y C-terminas. Esto hace que sean amortiguadores del pH

En un medio básico (poca concentración de protones) actúan como aniones (-), pues el grupo carboxilo está ionizado COO- y en un campo eléctrico emigrarán hacia el ánodo (+).

En un medio ácido (mucha concentración de protones) actúan como cationes (+), pues el grupo amino se encuentra ionizado NH3+ y en un campo eléctrico emigrarán hacia el cátodo (-).

En un medio neutro los dos grupos funcionales se encuentran ionizados,se dice que la proteína ha alcanzado el punto isoeléctrico (pI).

La carga eléctrica de las proteínas y su diferente peso molecular, se aprovecha para separar proteínas mediante electroforesis.

Especificidad:

Esta propiedad es una consecuencia del elevado número de posibilidades de combinación de los 20 aminoácidos, haciendo posible tal variedad de proteínas que cada individuo posee las suyas.

Esa especificidad se debe al diferente orden en el que se disponen los aminoácidos.

Una consecuencia de esta especificidad es la existencia de los anticuerpos, que son proteínas del sistema inmunitario que se generan ante la entrada de un cuerpo extraño (antígeno); otra consecuencia es la propiedad antigénica, de manera que cuando se introduce una proteína de un individuo en otro se desencadena la respuesta inmunitaria y los anticuerpos van a reaccionar frente a esa proteína extraña. También esta propiedad es responsable de la especificidad de las enzimas, que catalizan reacciones determinadas.

Esta propiedad es interesante en los estudios evolutivos, ya que cuanto más cercanas estén dos especies en la escala evolutiva, sus proteínas serán más parecidas.

Acción osmótica:

Las proteínas ejercen un efecto osmótico cuando existen barreras que limitan su libre difusión, (membrana semipermeable), porque permiten el paso del agua, pero no de los solutos.

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Si tenemos dos compartimentos acuosos separados por una membrana semipermeable y uno de ellos contiene proteínas, éstas tienden a captar agua del compartimento vecino .Este efecto osmótico es proporcional al número de partículas dispersas.

Desnaturalización:

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en

disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación.

La estructura nativa de la proteína y la desnaturalizada, tienen en común solamente la estructura primaria, es decir, la secuencia de los aa’-

Los efectos que provoca la desnaturalización en las proteínas, son los siguientes:

§ Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie.

§ Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión.

§ Pérdida de las propiedades biológicas.

Entre los agentes que pueden desnaturalizar proteínas están los físicos, como el calor y los químicos como el pH, los disolventes, los detergentes y la fuerza iónica.

Ejemplos de desnaturalización son:

§ Un aumento de temperatura provoca que la albúmina de la clara de huevo al freírla se desnaturaliza y precipite.

§ Un cambio extremo de pH, provoca que la caseína (proteína soluble) de la leche precipite, por ejemplo cuando las bacterias de la leche fermentan la lactosa a ácido láctico acidificando el medio, esto se aprovecha en la industria para la obtención de yogures.

§ La presencia de ciertas sustancias como la urea, que son semejantes a ciertos aminoácidos, también provoca la desnaturalización de ciertas proteínas. La desnaturalización puede ser reversible ya

que es, la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. Esto ocurre cuando el cambio en las condiciones del medio es gradual y controlado y la proteína recupera su estructura nativa, se dice que se ha renaturalizado.

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ü la polaridad del disolvente

ü La fuerza iónica

ü -El pH

ü La temperatura

Esta propiedad permite el aislamiento y purificación de proteínas. 5.4.-CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

HOLOPROTEÍNAS: mediante hidrólisis dan solamente aminoácidos

v PROTEÍNAS GLOBULARES: Su configuración es más o menos esférica.

La mayoría son solubles en agua.

- Albúminas (p.m= 60.000D): constituyen la fracción principal de las proteínas plasmáticas. Regulan la presión osmótica de la sangre y constituyen la reserva principal de proteínas en el organismo. Transportan hormonas, ac.grasos, cationes,…Ej: seroalbúmina en el suero sanguíneo, lactoalbúmina en la leche, ovoalbúmina en la clara de huevo.

- Globulinas: Elevado peso molecular (160.000D). Algunas sólo son solubles en soluciones salinas diluidas. En la sangre humana encontramos: Las α-Globulinas, asociadas a la hemoglobina. Las β-Globulinas, son transportadoras como la transferrina que transporta hierro en la sangre, la ceruloplasmina que transporta cobre. Las γ- Globulinas, que son los anticuerpos.

- Protaminas e Histonas: son proteínas básicas asociadas a ácidos nucleicos. Las histonas forman complejos esféricos proteicos alrededor de los cuales se enrolla la doble hélice de ADN formando los cromosomas.

v PROTEÍNAS FIBRILARES O ESCLEROPROTEÍNAS: Forma alargada, estructura tipo α. La mayoría son insolubles en agua. Resisten la acción de las enzimas proteolíticas.

- Colágeno: Formado por tres cadenas polipeptídicas diferentes que constituyen una triple hélice. Forma parte de los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo constituyendo la piel, los tendones,…

- Elastinas: Formadas por varias cadenas polipeptídicas que se unen mediante enlaces covalentes formando una matriz elástica. Se localizan en los pulmones, arterias y dermis a los que permite su deformación y su posterior recuperación sin deteriorarse.

- Queratinas: Constituyente proteico más abundante de las estructuras epidérmicas como pelo, uñas, plumas, lana,… HETEROPROTEÍNAS: Presentan un grupo proteico y un grupo prostético (la parte no proteica). Atendiendo a este último se clasifican en:

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* GLUCOPROTEÍNAS: El grupo prostético es un glúcido (oligosacárido). Muchas son componentes de las membranas celulares y tienen función antigénica, otras tienen funciones específicas.

- Hormonas anterohipofisarias:

FSH: controla la actividad de los folículos. LH: controla la actividad del cuerpo amarillo. TSH: controla la actividad del tiroides.

ICSH: regula la secreción de testosterona.

- Mucoproteínas o mucinas: protegen las mucosas del aparato digestivo, respiratorio, y al que deben su aspecto las flemas bronquiales.

- Inmunoglobulinas: son cuatro cadenas polipeptídicas unidas a dos moléculas de azúcares.

- Los péptidoglicanos que forman parte de la pared de las bacterias. * FOSFOPROTEÍNAS: el grupo prostético es el ácido ortofosfórico. Ej: la caseína que se encuentra en la leche y la vitelina, en la yema de huevo.

* NUCLEOPROTEÍNAS: Tienen como grupo prostético un ácido nucleico. • LIPOPROTEÍNAS: el grupo prostético es un lípido polar o neutro unido a la

proteína mediante un enlace no covalente. Algunas son constituyentes de membrana y otras transportan lípidos.

- Quilomicrones: Transportan la grasa desde la mucosa intestinal hasta el tejido adiposo y el hígado, donde se almacena.

- VLDL (Lipoporteínas de muy baja densidad) Transportan los triglicéridos formados en el hígado a partir de azúcares, al tejido adiposo y otros órganos.

- LDL (Lipoproteínas de densidad baja): Transportan el colesterol y los fosfolípidos a las células de los tejidos, para la síntesis de membranas. Su presencia en cantidades excesivas en las arterias produce arterioesclerosis.

- HDL (Lipoproteínas de densidad alta): Se forman en el intestino y van a la sangre. En su superficie se esterifica el colesterol y se transporta al hígado para su degradación y posterior excreción. Es decir retiran y separan ésteres de colesterol de las paredes vasculares. Un aumento de HDL, diminuye el riesgo de arterioesclerosis.

* CROMOPROTEÍNAS: Tienen como grupo prostético una sustancia coloreada. - Porfirinas: tienen como grupo

prostético la metalporfirina, formada por un anillo tetrapirrólico o porfirina en cuyo interior hay un catión metálico.

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Si es el hierro (Fe2+ ) se forma el grupo hemo, es el caso de la hemoglobina y la mioglobina, ambas transportan el oxígeno, la primera en la sangre y la segunda en el músculo.

La hemoglobina presenta cuatro subunidades, 2α y 2β. Cada una de estas cadenas posee un grupo hemo, y a cada uno de estos grupos se le une una molécula de oxigeno. Por lo tanto una molécula de hemoglobina transporta 4 moléculas de oxígeno. La fijación del oxígeno es cooperativa, es decir, cuando se une una molécula esta aumenta la afinidad para que se una segunda molécula de oxígeno y así sucesivamente. Esta unión es reversible.

Cuando la presión parcial de oxígeno es alta se favorece la unión de éste (alvéolos pulmonares). Cuando es baja se favorece la liberación de oxígeno (tejidos).

E

l monóxido de carbono se une a la hemoglobina con una afinidad 320 veces mayor que el oxígeno, por lo que el envenenamiento por este compuesto (gases de motores, humo de cigarrillos,…)se produce por inhibición del transporte de oxígeno.

Hay tres tipos de hemoglobina: la A (adulto), la F (fetal) y la A2 . Los citocromos: Son pigmentos de hierro intracelulares. Transportan electrones en la cadena respiratoria de las células.

Las cloroplastinas: Como grupo prostético tienen la clorofila, que es una magnesio porfirina. Interviene en la fotosíntesis.

- No porfirínicas:

Hemocianina: De color azul. Contiene cobre y es el pigmento respiratorio de la sangre de crustáceos y moluscos. Flavoproteínas: El grupo prostético es un derivado de la vitamina B2 (cadena respiratoria).

Carotenoproteínas: como la rodopsina, pigmento fotosensible de los bastones de la retina. Como proteína tiene la opsina y como grupo prostético el retineno (carotenoide)

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