HSCoA. CH 3 CO-SCoA COO HO C COO. Citrato. Sintasa. Aconitasa COO COO. Citrato NADH + H + + CO 2 COO І І І І. S-CoA Succinil-CoA

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(1)

Malato Oxalacetato Citrato Cis-Aconitato COO― І C═ O І CH2 І COO― COO― І CH2 І HO―C―COO― І CH2 І COO― COO― І CH C―COO― І CH2 І COO― COO― І CH2 І HC―COO― І HO–C–H І COO― COO― І HO―CH І HCH І COO― CH3CO-SCoA H2O HSCoA Aconitasa Citrato Sintasa Malato deshidrogenasa NAD+ NADH + H+ Fumarato hidratasa H2O

CICLO DE KREBS

CICLO DE KREBS

H2O H2O Aconitasa α-cetoglutarato Succinil-CoA Isocitrato Succinato Fumarato COO― І CH2 І HC―COO― І HO–C–H І COO― COO― І CH2 І H―C―H І CO І COO― COO― І CH2 І H―C―H І CO І S-CoA COO― І CH2 І H―C―H І COO― COO― І CH HC І COO― Succinato deshidrogenasa FAD FADH2 GDP + Pi GTP HSCoA HSCoA NAD+ NADH+ H+ CO2 NAD+ NADH+ H+ + CO 2 Isocitrato deshidrogenasa

(2)

Puente salino

K

2

SO

4

e

e

mV

Zn

Cu

Zn SO

4

Cu SO

4

C

ELDA

E

LECTROQUÍMICA

R

EACCIONES DE

Ó

XIDO

-R

EDUCCIÓN

Zn

2+

+ 2e

Zn

Cu

2+

+ 2e

Cu

El flujo de electrones genera un potencial, conocido como potencial de óxido reducción,

que se puede calcular con la ecuación de Nernst se presenta como:

Donde:

E° = potencial redox estándar a pH = 7.0, T = 298 °K y todas las

concentraciones se encuentran a 1.0 M.

E

h

= potencial de electrodo observado.

R = constante de los gases, 8.31 J/°mol.

T = temperatura absoluta en °K.

n = número de e

-

transferidos.

F = constante de Faraday, 23,062 cal/V ó 96,406 J/V.

E

h

= E° + (RT/nF) *

│aceptor │

│donador │

ln

(3)

Reacción

Acetato + C02 + 2e― Piruvato ―0.70 Succinato + C02 + 2e― α-Cetoglutarato ―0.67 Acetato + 2e― Acetaldehido ―0.60 Ferredoxina (ox) + 1e― Ferredoxina (red) ―0.43 2H+ + 2e― H2 ―0.42 Acetoacetato + 2e― β-hidroxibutirato ―0.35 Piruvato + C02 + 2e― Malato ―0.33 NAD+ + 2e― NADH + H+ ―0.32 NADP+ + 2e― NAPH + H+ ―0.32 FMN + 2e― FMNH2 ―0.30 Lipoato (ox) + 2e― Lipoato (red) ―0.29 l,3-Bifosfoglicerato + 2e― Gliceraldehido3-fosfato + Pi ―0.29 Glutationa (ox) + 2e― Glutationa (red) ―0.23 FAD + 2e― FADH2 ―0.22 Acetaldehido + 2e― Etanol ―0.20 Piruvato + 2e― Lactato ―0.19 Oxaloacetato + 2e― Malato ―0.17 α-cetoglutarato + NH4+ + 2e― Glutamato ―0.14 Azul de metileno (ox) + 2e― Azul de metileno (red) ―0.01 Fumarato + 2e― Succinato 0.03 CoQ + 2e― CoQH 0.04 Citocromo b(3+) + 1e― Citocromo b(2+) 0.07 Deshidroascorbato + 2e― Ascorbato 0.08 Citocromo c1(3+) + 1e― Citocromo c1(2+) 0.23 Citocromo c(3+) + 1e― Citocromo c(2+) 0.25 Citocromo a(3+) + 1e― Citocromo a(2+) 0.29 1/2 02+ H20 + 2e― H202 0.30 Ferricianuro + 2e― Ferrocianuro 0.36 Nitrato + 1e― Nitrito 0.42 Citocromo a3(3+) + 1e― Citocromo a3(2+) 0.55 Fe3+ + 1e― Fe2+ 0.77 ½ 02+ 2H+ + 2e― H20 0.82

P

OTENCIAL DE

Ó

XIDO

-R

EDUCCIÓN

DE

R

EACCIONES DE

I

MPORTANCIA

B

IOLÓGICA

Reacción

Acetato + C02 + 2e― Piruvato ―0.70 Succinato + C02 + 2e― α-Cetoglutarato ―0.67 Acetato + 2e― Acetaldehido ―0.60 Ferredoxina (ox) + 1e― Ferredoxina (red) ―0.43 2H+ + 2e― H2 ―0.42 Acetoacetato + 2e― β-hidroxibutirato ―0.35 Piruvato + C02 + 2e― Malato ―0.33 NAD+ + 2e― NADH + H+ ―0.32 NADP+ + 2e― NAPH + H+ ―0.32 FMN + 2e― FMNH2 ―0.30 Lipoato (ox) + 2e― Lipoato (red) ―0.29 l,3-Bifosfoglicerato + 2e― Gliceraldehido3-fosfato + Pi ―0.29 Glutationa (ox) + 2e― Glutationa (red) ―0.23 FAD + 2e― FADH2 ―0.22 Acetaldehido + 2e― Etanol ―0.20 Piruvato + 2e― Lactato ―0.19 Oxaloacetato + 2e― Malato ―0.17 α-cetoglutarato + NH4+ + 2e― Glutamato ―0.14 Azul de metileno (ox) + 2e― Azul de metileno (red) ―0.01 Fumarato + 2e― Succinato 0.03 CoQ + 2e― CoQH 0.04 Citocromo b(3+) + 1e― Citocromo b(2+) 0.07 Deshidroascorbato + 2e― Ascorbato 0.08 Citocromo c1(3+) + 1e― Citocromo c1(2+) 0.23 Citocromo c(3+) + 1e― Citocromo c(2+) 0.25 Citocromo a(3+) + 1e― Citocromo a(2+) 0.29 1/2 02+ H20 + 2e― H202 0.30 Ferricianuro + 2e― Ferrocianuro 0.36 Nitrato + 1e― Nitrito 0.42 Citocromo a3(3+) + 1e― Citocromo a3(2+) 0.55 Fe3+ + 1e― Fe2+ 0.77 ½ 02+ 2H+ + 2e― H20 0.82

(4)

HC

C

C

N

N

N

N

NH

2

O

OH

HO

O

ǀ

O―P = O

ǀ

O

ǀ

O―P = O

ǀ

O

ǀ

CH

2

Adenina

Ribosa

CH

2

O

OH

HO

O

ǁ

C―NH

2

+

N

O

ǁ

C―NH

2

H

H

2 e

+ H

+

Estructura del NAD

OH

HO

HC

C

C

N

N

N

N

NH

2

O

OH

HO

O

ǀ

O―P = O

ǀ

O

ǀ

O―P = O

ǀ

O

ǀ

CH

2

Adenina

Ribosa

CH

2

O

OH

HO

O

ǁ

C―NH

2

N

H

H

(5)

CH

2

ǀ

H―C―OH

ǀ

H―C―OH

ǀ

H―C―OH

ǀ

CH

2

ǀ

O

ǀ

O―P = O

ǀ

O

ǀ

O―P = O

ǀ

O

ǀ

CH

2

O

ǁ

H

3

C

H

3

C

NH

N

ǀ

H

N

H

ǀ

N

CH

2

ǀ

H―C―OH

ǀ

H―C―OH

ǀ

H―C―OH

ǀ

CH

2

ǀ

O

ǀ

O―P = O

ǀ

O

ǀ

O―P = O

ǀ

O

ǀ

CH

2

O

ǁ

H

3

C

H

3

C

NH

N

N

N

Estructura del FAD

2 e

+ 2H

+

HC

C

C

N

N

N

N

NH

2

O

OH

HO

CH

2

ǀ

H―C―OH

ǀ

H―C―OH

ǀ

H―C―OH

ǀ

CH

2

ǀ

O

ǀ

O―P = O

ǀ

O

ǀ

O―P = O

ǀ

O

ǀ

CH

2

Adenina

Ribosa

HC

C

C

N

N

N

N

NH

2

O

OH

HO

CH

2

ǀ

H―C―OH

ǀ

H―C―OH

ǀ

H―C―OH

ǀ

CH

2

ǀ

O

ǀ

O―P = O

ǀ

O

ǀ

O―P = O

ǀ

O

ǀ

CH

2

Adenina

Ribosa

(6)

Ubiquinona

Ubiquinol

(7)
(8)

-0.32 -0.30 0.045 0.077 0.22 0.254 0.29 0.55 0.816

NAD+ E-FMNH UQ 2Cit b++ 2Cit c1+++ 2Cit c++ 2Cit a+++ 2Cit a3++ ½ O2 2

NADH + H+ E-FMN UQH

2 2Cit b+++ 2Cit c1++ 2Cit c+++ 2Cit a++ 2Cit a3+++ H2O

2 H+ 2 H+ 2 H+ H+ H+ H+

T

RANSPORTE DE

E

LECTRONES Y

F

OSFORILACIÓN

O

XIDATIVA

NADH

Deshidrogenasa

Citocromo reductasa

Citocromo oxidasa

ADP + Pi

ATP

Membrana mitocondrial interna

Membrana mitocondrial externa

Espacio intermembrana

Matriz mitocondrial

NADH

(9)

―0.22 0.045 0.077 0.22 0.254 0.29 0.55 0.816

FADH2 UQ 2Cit b++ 2Cit c1+++ 2Cit c++ 2Cit a+++ 2Cit a3++ ½ O2

FAD UQH2 2Cit b+++ 2Cit c1++ 2Cit c+++ 2Cit a++ 2Cit a3+++ H 2O

2 H+ 2 H+ H+ H+ H+

T

RANSPORTE DE

E

LECTRONES Y

F

OSFORILACIÓN

O

XIDATIVA

Succinato

Reductasa

Citocromo reductasa

Citocromo oxidasa

ADP + Pi

ATP

Membrana mitocondrial interna

Membrana mitocondrial externa

Espacio intermembrana

Matriz mitocondrial

Succinato

(10)

Complejo I

Enzima

NADH Deshidrogenasa (NADH: ubiquinona óxido-

reductasa)

Masa molar

900 kDa en mamíferos, 700 kDa en Neurospora crassa

Subunidades proteicas

43

Grupos prostéticos

FMN, centros Fe-S

NADH + 5H

+

matriz

+ Q

NAD

+

+ QH

2

+ 4H

+

intermembrana

Complejo II

Enzima

Succinato Deshidrogenasa

Masa Molar

140 kDa

Subunidades Proteicas

4

Grupos Prostéticos

FAD, centros Fe-S

(11)

Complejo III

Enzima

Ubiquinona-citocromo C oxido-

reductasa

Masa Molar

250 kDa

Subunidades Proteicas

11

Grupos Prostéticos

Hemos, Fe-S

QH

2

+ 2citC

1

+++

+ 2H

+

matriz

Q + 2citC

1

++

+ 4H

+

intermembrana

Complejo IV

Enzima

Citocromo Oxidasa

Masa Molar

160 kDa

Subunidades Proteicas

13

Grupos Prostéticos

Hemos, Cu

A

, Cu

B

4citC

++

+ 8H

+

(12)

Complejo V

Enzima

ATP sintasa

Masa Molar

480 – 500 kDa

Subunidades Proteicas

F

0

: Canal de H

+

transmembrana hidrofóbico que

contiene al menos 8 subunidades proteicas

F

1

: Proteína periférica hidrosoluble, compuesta de 5

tipos de subunidades

(13)

― La fosforilación oxidativa requiere una membrana interna intacta.

― La membrana interna es impermeable a iones como H

+

, OH

-

, K

+

, Cl

-

, cuya difusión libre reduciría el gradiente

electroquímica.

― Existe evidencia de que el transporte de electrones resulta en el transporte de H

+

hacia el espacio

intermembrana, creando un gradiente electroquímico.

― Incrementando la permeabilidad de la membrana interna a los H

+

se disipa el gradiente de protones, con lo cual

continua el transporte de electrones, pero se inhibe la síntesis de ATP, es decir, se desacopla el transporte de

electrones de la fosforilación oxidativa.

― Incrementando la acidez (concentración de H

+

) en el espacio intermembrana, se estimula la síntesis de ATP.

SÍNTESIS DE ATP: TEORÍA QUIMIOSMÓTICA

Establece que la energía para la síntesis de ATP se obtiene del movimiento de los protones

(H

+

) al ingresar del espacio intermembranal hacia la matriz mitocondrial a través del

canal de protones de la ATPasa.

Observaciones que soportan la teoría quimiosmótica

― La fosforilación oxidativa requiere una membrana interna intacta.

― La membrana interna es impermeable a iones como H

+

, OH

-

, K

+

, Cl

-

, cuya difusión libre reduciría el gradiente

electroquímica.

― Existe evidencia de que el transporte de electrones resulta en el transporte de H

+

hacia el espacio

intermembrana, creando un gradiente electroquímico.

― Incrementando la permeabilidad de la membrana interna a los H

+

se disipa el gradiente de protones, con lo cual

continua el transporte de electrones, pero se inhibe la síntesis de ATP, es decir, se desacopla el transporte de

electrones de la fosforilación oxidativa.

Figure

Actualización...

Referencias

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