Proteïnes
• Bioelements: C, H ,O i N. Poden ser presents S i P i altres oligoelements Fe, Cu, I, ...
• Són polímers lineals formats per unitats estructurals bàsiques els aminoàcids. A les
proteïnes hi ha 20 aminoàcids diferents que es repeteixen, en un ordre específic per a cada proteïna. D’aquests alguns no els poden sintetitzar les nostres cèl·lules, són els aminoàcids essencials, s’han de subministrar amb la dieta.
(9 en els adults) Valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptòfan, lisina i histidina (10 en els infants) + arginina
• Només es consideren proteïnes si estan formats per més de 100 aminoàcids.
• Són solubles en aigua, sòlids, amb punts de fusió elevats i cristal·litzables.
Classificació dels aa
• Classificació segons la polaritat del R:
Apolars o hidròfobs. Exemple: Ala
Polars o hidròfils amb càrrega. Exemple: Lys Polars o hidròfils sense càrrega. Exemple: Ser
• Classificació segons el tipus de cadena lateral (R):
Els aa alifàtics .Cadena hidrocarbonada oberta. Es classifiquen en : Neutres. Si el radical R no té grups carboxil ni amino.
Àcids. Si el radical R presenta grups carboxil, però no amino. Bàsics. Si el radical R té grups amino, però no carboxil.
Un aa té configuració D si quan es disposa en l’espai el grup carboxil queda a dalt, i el grup –NH2 queda situat a la dreta. Té configuració L si el grup amino es troba a l’esquerra.
A la naturalesa la forma L és la més abundant
Activitat òptica
Tots els aa, tret de la glicina, tenen un Calfa asimètric,ja que està enllaçat a 4 R diferents. Degut aquesta característica, els aa presenten activitat òptica, són capaços de desviar el pla de llum polaritzada que travessa una dissolució d’aa. Si l’aa desvia la llum polaritzada cap a la dreta, s’anomena dextrogir (+), o si ho fa cap a l’esquerra, levogir (-).
La disposició Lo D és independent de l’activitat òptica. Per això, un L –aa pot ser levogir o dextrogir i passa el mateix amb la configuració D.
Aa aromàtics. Són aquells el radical R dels quals és una cadena tancada, generalment relacionada amb el benzè.
Aa Heterocíclics . Són aquells el radical R és una cadena tancada, generalment
complexa i amb alguns àtoms diferents del carboni i de l’ hidrogen
.
L’enllaç peptídic
La unió d’aa per mitjà d’un enllaç covalent anomenat peptídic formen un dipèptid. Entre el grup carboxil d’aa i el grup amino d’un altre, amb l’alliberament d’una molècula d’aigua.
De 5 a 10 aa constitueixen els oligopèptids La unió de molts aa formen una cadena llarga anomenada polipèptid.
Els pèptids poden hidrolitzar-se per ebullició amb un àcid o base fortes i donar els aa lliures.
L’enllaç peptídic és un enllaç covalent té un comportament similar al d’un enllaç doble i no permet rotació. Els enllaços adjacents permeten girar amb certes limitacions. La combinació de gir d’enllaços adjacents i de no gir de l’enllaç peptídic és bàsica per explicar l’estructura tridimensional (conformació) de les proteïnes. Permeten que la proteïna
Les interaccions entre els R dels aa de la cadena polipeptídica (influïts per les condicions ambientals) determinen la conformació espacial de la proteïna. La conformació d’una proteïna és fonamental perquè d’ ella depèn l’activitat biològica.
Estructura de les proteïnes
http://biomodel.uah.es/biomodel-misc/anim/prot/estruc.html
• Les cadenes d’aminoàcids que constitueixen les proteïnes no estan ramificades són
cadenes lineals.
ESTRUCTURA PRIMÀRIA: Constituïda per la disposició lineal dels aminoàcids en la cadena peptídica. Es la seqüència d’aa en la cadena peptídica (nombre, tipus i ordre) i ve determinada genèticament. Aquesta seqüència és important ja que determinarà la forma tridimensional de la proteïna i en darrer terme la seva funció biològica. Per conveni, l’estructura 1ª es dóna llegint les seqüències d’aa de l’extrem amino lliure a
l’extrem carboxil. Enllaços peptídics.
Gràcies a la rotació dels aa al voltant dels carbonis alfa, la cadena polipeptídica pot adoptar un nombre elevat de formes diferents o conformacions. Les interaccions dels aa de la cadena , que s’uneixen entre si mitjançant enllaços d’H, poden originar
diversos tipus de plegaments de la cadena que constitueixen l’estructura secundària.
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA: estructura espacial de plegament de
la cadena d’aa. Enllaços ponts d’hidrogen entre diverses zones
de la cadena que dóna lloc a diferents formes de plegament, entre les quals destacarem la d’hèlix alfa i la de làmines beta.. 1.- En l'
α - hèlix,
l 'estructura primària s' enrotlla sobre si mateixa tot formant una espiral dextrògira, que s'estabilitza pels ponts d'hidrogen formats entre els grups NH- i CO- dels enllaços peptídics . Aquesta estructura comporta una periodicitat de 3,6 aa en cada volta d'hèlix, de manera que cada aminoàcid estableix contacte amb dos aminoàcids situats en l 'espira superior i inferior de la mateixa cadena. Els R queden dirigits cap a l’exterior.No totes les seqüències adopten la configuració
α
, ja que la presència de determinats aminoàcids desestabilitza l'estructura, ja sigui perquè tenen cadenes laterals molt voluminoses o per la presència de càrregues elèctriques del mateix signe a dos cadenes laterals pròximes; per aquesta raó els segments quepresenten aquesta configuració
α
són sovint curts i apareixen units a altres, configuració β-2.- La configuració β- laminar està formada per la interacció de polipèptids situats en posició paral·lela o antiparal·lela. La conformació s'estabilitza per mitjà de ponts d' hidrogen entre els àtoms de l'enllaç peptídic. El resultat és que les diferents regions de la cadena s'associen
per formar làmines plegades en zigi-zaga
.
Fulla plegada i alfa hèlix. Aquestes estructures poden coexistir en una mateixa cadena polipeptídica
3.- Estructura secundària: hèlix de col·lagen, proteïna fibrosa.
El col·lagen té una disposició en hèlix especial , una mida més allargada de la alfa hèlix a causa de l’abundància de prolina. Aquests aa tenen una estructura que dificulta molt la formació d’enllaços d’hidrogen, per la qual cosa es forma una hèlix més estesa que només presenta 3 aa per volta.
L’estabilitat de l’hèlix de col·lagen es deguda a l’associació de 3 hèlixs, unides per mitjà d’enllaços covalents i enllaços febles de tipus pont d’H, que originen una superhèlix
No tenen estructura terciària, malgrat que algunes d’elles poden formar associacions suprasecundàries que alguns autors consideren estructures quaternàries.
ESTRUCTURA TERCIÀRIA: Consisteix en la disposició que adopta la proteïna a l’espai- Està formada per un conjunt de plegaments característics originats per les interaccions entre les cadenes laterals R dels aa situats al llarg de la cadena. Enllaços: pont disulfur, pont d’hidrogen, interacció iònica, forces de van der Waals i interacció hidrofòbica. Presenten aquesta estructura les proteïnes globulars
Ponts disulfurs entre cisteïnes, són enllaços covalents.(forts)
Ponts d’H entre els R polars en els quals existeixen càrregues parcials a la seva cadena lateral.
Forces de van der Waals entre grups no carregats però que poden polaritzar-se en presència d’una carrega. són forces febles.
Interaccions hidrofòbiques entre els R apolars que se situen cap a l’interior de la molècula plegada en cabdell
La conformació globular de les proteïnes en facilita la solubilitat en aigua i en dissolucions salines., Acostumen a tenir diversos trams d’hèlix alfa i làmines beta. Les cadenes laterals apolars és disposen cap a l’interior de la molècula per evitar les interaccions amb l’aigua i, d’aquesta manera, es forma un nucli compacte hidrofòbic.
Les cadenes laterals polars es troben a l’exterior, fet que permeten que aquestes proteïnes siguin solubles en aigua i en dissolucions salines
L’estructura terciària determina les funcions biològiques de les proteïnes. El canvi d’un sol aa de l’estructura primària pot donar lloc a un plegament diferent, atès que poden originar enllaços diferents amb la qual cosa altera la funció de la proteïna.
Dominis estructurals
En les proteïnes de mida grossa es distingeixen determinades combinacions d’hèlix alfa i làmines beta que formen unitats compactes molt estables i que es repeteixen en diferents proteïnes són els dominis estructurals. El fet que proteïnes diferents presentin els mateixos dominis s’explica, des del punt de vista evolutiu, considerant que certes seqüències d’aminoàcids van ser tan útils per a les estructures i funcions que realitzen, que han tingut tendència a anar-se repetint una i altra vegada en diferents proteïnes.
ESTRUCTURA QUATERNÀRIA:
Constituïdaper l 'associació de vàries cadenes peptídiques amb estructura terciària, donant lloc a un
agrupament de subunitats proteiques o
protòmers. L' associació entre aquestes subunitats s' estableix per unions dèbils, de tipus ponts d'hidrogen, iònics, forces de Van der Waals; en alguns casos apareixen ponts disulfur entre dos cadenes.
Aminoàcids Estructura: 1, 2 (hèlix i làmina), 3 i 4.
PROPIETATS DE LES PROTEÏNES
1.-Desnaturalització
La conformació tridimensional de les proteïnes es imprescindible per a la seva funció biològica. Si es desnaturalitza, això vol dir que perden la seva conformació nativa, aquesta continua tenint la mateixa seqüència d’aa, però ha perdut l’estructura espacial característica i, per tant, deixa de realitzar la seva funció biològica.
La desnaturalizació d'una proteïna es refereix a la ruptura dels enllaços que mantenien les seves estructures quaternària, terciària i secundària, conservant-se solament la primària. En aquests casos les proteïnes es transformen en filaments lineals i prims que s'entrellacen fins a formar compostos fibrosos i insolubles en aigua.
Els agents que poden desnaturalitzar a una proteïna poden ser: calor excessiva; substàncies que modifiquen el pH; alteracions en la concentració; alta salinitat; agitació molecular; etc... L'efecte més visible d'aquest fenomen és que les proteïnes es fan menys solubles o insolubles i que perden la seva activitat biològica.
La major part de les proteïnes experimenten desnaturalitzacions quan s'escalfen entre 50 i 60 ºC; unes altres es desnaturalitzen també quan es refreden per sota dels 10 a 15 ºC.
2. Especificitat
Les proteïnes tenen molta
especificitat
, és a dir, cada espècie d’ésser viu té les seves proteïnes, fins i tot hi ha diferències entre individus d’una mateixa espècie.3.-Capacitat amortidora
Tendeixen a neutralitzar les variacions de pH.
En dissolucions aquoses els aminoàcids mostren un comportament amfòter, és a dir, poden iontzar-se, depenent del pH:
En dissolucions neutres actuen com ions dipolars (zwitterió) amb càrregues + i – en la mateixa
molècula .
En medi àcid es comporten com a bases els grups -NH2 capten protons, quedant (-NH3+ ). En medis bàsics es comporten com a àcids alliberant protons, quedant (-COO').
4.-Solubilitat
Les proteïnes globulars són d’una gran mida molecular i, per tant, quan es dissolen donen lloc a dispersions col·loïdals
Les proteïnes filamentoses són insolubles en aigua. Les més conegudes són el col·lagen dels ossos.
Funcions de les proteïnes
Funció estructural
A nivell cel·lular, es poden citar les glicoproteïnes de les membranes plasmàtiques, les histones que serveixen de suport al DNA. A nivell de teixits, es poden esmentar les queratines de les ungles, el col·lagen dels ossos.
Funció de reserva
L’ovoalbúmina de la clara d’ou, la caseïna de la llet. Funció de transport
Permeases (proteïnes de membrana) que regulen el pas de molècules a través de la membrana cel·lular, els pigments respiratoris com l’ hemoglobina que transporta oxigen per la sang.
Funció enzimàtica
Els enzims són proteïnes que tenen acció biocatalitzadora, es a dir que afavoreixen les reaccions bioquímiques. Exemple: la catalasa.
Funció hormonal
Les hormones són substàncies generalment transportades per la sang que actuen sobre determinades cèl·lules, les quals estimulen perquè iniciïn determinades reaccions. Ex. La insulina del pàncrees.
Funció de defensa
Els anticossos que tenen la funció d’associar-se a les substàncies estranyes que penetren a l’organisme (antígens) i neutralitzar-les.
Funció contràctil
L’actina i la miosina que es poden moure entre si i produeixen la contracció i la relaxació de els fibres musculars.
Funció homeostàtica
