PROGRAMA DE LA ASIGNATURA. Bioquímica Estructural. Grado en ingeniería de la Salud por la Univ. De Málaga y la Univ. De Sevilla

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PROGRAMA DE LA ASIGNATURA “Bioquímica Estructural”

Grado en ingeniería de la Salud por la Univ. De Málaga y la Univ. De Sevilla Departamento de Bioquímica Méd. Y Biol. Molecular e Inmuno.

E.T.S. Ingeniería Informática (2015/2016)

OBJETIVOS Y COMPETENCIAS Objetivos docentes específicos

Obtener los siguientes resultados de aprendizaje:

• Capacidad para reconocer la organización molecular de la materia viva, con conocimiento básico de la relación estructura y función de las biomoléculas. • Capacidad para resolver problemas con orientación bioquímica relacionados

con diversos aspectos de los equilibrios químicos ácido-base, los equilibrios termodinámicos y aspectos cuantitativos relacionados con los tampones fisiológicos, tanto en situaciones de homeostasia como patológicas.

• Conocer las bases químicas de la reactividad entre moléculas de interés biológico y aplicar este conocimiento al ámbito de la salud. Conocer el papel estructural de los hidratos de carbono y sus funciones biológicas.

• Conocer la relación básica entre estructura y función de los lípidos y su papel biológico.

• Conocer la estructura general de las proteínas y sus funciones biológicas. • Conocer las bases bioquímicas de los mecanismos mediados por catalizadores

biológicos, sus propiedades cinéticas, los procesos de inhibición enzimática y la aplicación clínica de los enzimas en terapia y diagnóstico.

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• Conocer la estructura y la función de los ácidos nucléicos.

• Aplicar el conocimiento de la estructura de las biomoléculas a resolver problemas relacionados con sus funciones.

Competencias:

Competencias transversales/genéricas

Adquirir capacidad para comprender los principios básicos de la química general y la química de moléculas biológicas al ámbito de la bioquímica con implicaciones sobre la salud humana en los campos del diagnóstico y la terapia en ingeniería biomédica.

Metodología de enseñanza-aprendizaje: Competencias específicas

Se especifican las competencias que debe adquirir el alumno en cada bloque temático. BLOQUE I. INTRODUCCIÓN AL ESTUDIO DE LA BIOQUÍMICA.

1. Fundamentos de Bioquímica. Relaciones históricas entre Química, Bioquímica y Biología Molecular. Características de la Materia. Fundamentos de Termodinámica e Interacción de la Materia. Fundamentos de las Reacciones Químicas

Conocimiento sobre la composición atómica y molecular de la materia viva. Conocimiento sobre interacciones materia/energía. Los principios de la Termodinámica y su importancia en los sistemas físico-quimicos.

Comprensión de los principios que rigen los sucesos naturales espontáneos o irreversibles, entender el concepto de Energía libre de Gibbs y la importancia de los procesos energéticos acoplados para la vida y la Biomedicina.

Conocimiento sobre las propiedades químicas, físicas y estructurales del agua y su importancia como la molécula más abundante de los seres vivos.

BLOQUE II. ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS BIOMOLÉCULAS.

2.1. Hidratos de Carbono. Monosacáridos, disacáridos. Oligosacáridos. Polisacáridos. Glicosaminoglicanos, glicoproteínas y lectinas.

Conocimientos estructurales y de las propiedades físicas y químicas de los carbohidratos y de su representación. Comprensión de las relaciones entre las propiedades físicas y químicas de los glúcidos y sus funciones biológicas. Conocimiento de los principales monosacáridos y disacáridos. Conocimiento de

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las principales enzimas digestivas. Conocimiento de las isomerías, de los conceptos de enantiómero, epímero, diasteroisómero y anómero.

Comprensión de las reacciones de polimerización de los carbohidratos y de formación de heteropolisacáridos. La importancia de los polímeros glucídicos en la regulación del metabolismo energético, la inmunidad, la coagulación sanguínea y la proliferación y diferenciación celular.

Comprensión de la importacia de la parte glucídica de las glicoproteínas en el reconocimiento celular y en la formación de la matriz extracelular.

2.2. Lípidos. Clasificación y función de los lípidos. Membranas biológicas. Lípidos de membrana. Ácidos grasos, fosfolípidos, glicolípidos y colesterol. Micelas y bicapa lipídica. Modelo de mosaico fluido. Proteínas de membrana y su interacción con lípidos. Fluidez de membrana y Tm.

Conocimientos sobre la clasificación, propiedades físicas y químicas de los lípidos saponificables. Conocimientos básicos estructurales y funcionales sobre los lípidos complejos.

Conocimiento básicos sobre la estructura, clasificación y funciones biológicas de los isoprenoides.

Conocimiento de la diferencia entre lípidos de reserva, estructurales y el papel en modulación de actividad biológica.

Conocimientos sobre la composición de las membranas biológicas. Estructura de la membrana celular. Teoría del mosaico fluido de membrana. Asimetría y fluidez. Proteínas de membrana. Lipoproteínas. Importancia de los lípidos en la fisiopatología humana.

2.3. Ácidos Nucleicos.

2.3.1. Ácidos Nucleicos I. Componentes básicos del ADN y ARN. Tautomerización de bases. Estabilidad y formación del enlace fosfodiéster. Características generales de la estructura primaria de los polinucleótidos. El ADN como responsable de la herencia genética. Reglas de Chargaff. Estructura secundaria del ADN. Geometría del ADN B. Implicaciones genéticas del modelo de estructura secundaria del ADN. Concepto de complejidad en los genomas. Organización del genoma. Estructura de la cromatina. Estructura del nucleosoma. Histonas. Factores de transcripción. Proteínas de interacción con el ADN. Dimerización. El surco mayor del ADN como fuente de información topológica específica. Mecanismos generales de control de la actividad de los factores de transcripción.

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Conocimiento de las propiedades estructurales de los nucleótidos en relación con su multifuncionalidad biológica: transmisión de la herencia genética, expresión génica, bioenergía y señalización.

Conocimiento de la importancia del enlace fosfodiéster como elemento esencial en la síntesis de oligonucleótidos.

Conocimiento de las reglas de Chargaff.

Conocimiento del modelo de Watson y Crick. (ADN B)

Conocimiento de las características fundamentales del ADN A y ADN Z, y sus significados biológicos.

Saber distinguir entre los niveles estructurales de los ácidos nucléicos. Conocimientos sobre los distintos modelos de ADN, la estructura y compactación de la cromatina y otras proteínas modificadoras de la estructura del ADN.

2.3.2. Ácidos Nucleicos II. ARN: funciones y tipos. Concepto de promotor en la secuencia de ARNs. Análisis de “huella por pisada”. Estructura promotor procariota y eucariota. Tipos de ARN ribosómicos. Tipos de ARN eucarióticos. Procesamiento del ARN en eucariotas. Estructura del ARN transferente. Interacción con aminoacil-tRNA sintetasas: relaciones estructura función en la traducción.

Conocimiento de las caracterísiticas estructurales y funcionales de los diferentes tipos de ARN.

Conocimiento de los diferentes tipos de ARN ribosómicos y las diferencias entre células procariontas y eucariotas.

Conocimiento de las estructuras ribosomales, ribozimas, estructuras de ARN mensajero, y ARN de transferencia. Nociones de la existencia de otras especies de ARN y de otras proteínas de unión al ARN. Aspectos evolutivos del ARN.

Conocimiento del mecanismo bioquímico de procesamiento del ARN en eucariotas. Proceso de maduración.

2.4. Proteínas. Aminoácidos. Grupos y características básicas. El enlace peptídico.Otros enlaces del esqueleto: ángulos (Ω, ψψψψ). Diagrama de Ramachandran. Estructura primaria. Estructura secundaria. Hélice-α, lámina-β, turns y loops. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. Plegamiento de las proteínas. Modificaciones postraduccionales de las proteínas.

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Conocimientos sobre la clasificación y códigos de abreviación de los aminoácidos. Propiedades físicas y químicas. Estereoquímica. Enlace peptídico. Diagramas de Ramachandran.

Capacidad de distinguir entre los distintos niveles de estructuración de los polipéptidos.

Conocimientos de la contribución de los distintos tipos de interacciones moleculares en la estabilización de la conformación de una proteína. Estructura cuaternaria. La importancia de las interacciones proteína-proteína en Bioquímica, Fisiología y Medicina.

Comprensión de las bases termodinámicas del plegamiento. Agentes desnaturalizantes. Chaperonas. Vida y muerte de una proteína. Proteolisis. Concepto e importancia biológica de la vida media de las proteínas. Proteasoma.

BLOQUE III. ENZIMOLOGÍA.

3.1. Enzimas. Definición, propiedades y funciones. Clasificación y nomenclatura de las enzimas. Catálisis enzimática. Factores que afectan a la eficiencia de una enzima. Tipos de catálisis enzimáticas. Cofactores enzimáticos.

Conocimimento de las biomoléculas que presentan propiedades catalíticas. Conocimiento de las características de la reacción enzimática.

Conocimiento de la clasificación y nomenclatura de las enzimas y el tipo de reacción catalizada.

Conocimiento de la importancia de los cofactores enzimáticos.

Conocimiento del papel de los factores ambientales (temperatura y pH) en la determinación de la actividad catalítica.

3.2. Cinética Enzimática. Reacciones monosustrato. Cinética de Michaelis-Menten. Otros cinéticas: cooperatividad positiva y cooperatividad negativa. Inhibición enzimática.

Comprensión de los conceptos básicos de catálisis enzimática: constante de velocidad, constante de afinidad, saturación. Ecuación de Michaelis-Menten. Algoritmos básicos para la representación y caracterización de la cinética enzimática.

Capacidad de calcular y distinguir entre las distintas formas de inhibición reversible de la catálisis enzimática. Nociones básicas de la existencia de otras formas de regulación.

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CONTENIDOS DE LA ASIGNATURA Bloques temáticos:

BLOQUE I. INTRODUCCIÓN AL ESTUDIO DE LA BIOQUÍMICA.

TEMA 1. 1. Fundamentos de Bioquímica. Relaciones históricas entre Química, Bioquímica y Biología Molecular. Características de la Materia. Fundamentos de Termodinámica e Interacción de la Materia. Fundamentos de las Reacciones Químicas BLOQUE II. ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS BIOMOLÉCULAS.

TEMA 2.1. Hidratos de Carbono. Monosacáridos, disacáridos. Oligosacáridos. Polisacáridos. Glicosaminoglicanos, glicoproteínas y lectinas.

TEMA 2.2. Lípidos. Clasificación y función de los lípidos. Membranas biológicas. Lípidos de membrana. Ácidos grasos, fosfolípidos, glicolípidos y colesterol. Micelas y bicapa lipídica. Modelo de mosaico fluido. Proteínas de membrana y su interacción con lípidos. Fluidez de membrana y Tm.

TEMA 2.3. Ácidos Nucleicos.

TEMA 2.3.1. Ácidos Nucleicos I. Componentes básicos del ADN y ARN. Tautomerización de bases. Estabilidad y formación del enlace fosfodiéster. Características generales de la estructura primaria de los polinucleótidos. El ADN como responsable de la herencia genética. Reglas de Chargaff. Estructura secundaria del ADN. Geometría del ADN B. Implicaciones genéticas del modelo de estructura secundaria del ADN. Concepto de complejidad en los genomas. Organización del genoma. Estructura de la cromatina. Estructura del nucleosoma. Histonas. Factores de transcripción. Proteínas de interacción con el ADN. Dimerización. El surco mayor del ADN como fuente de información topológica específica. Mecanismos generales de control de la actividad de los factores de transcripción.

TEMA 2.3.2. Ácidos Nucleicos II. ARN: funciones y tipos. Concepto de promotor en la secuencia de ARNs. Análisis de “huella por pisada”. Estructura promotor procariota y eucariota. Tipos de ARN ribosómicos. Tipos de ARN eucarióticos. Procesamiento del ARN en eucariotas. Estructura del ARN transferente. Interacción con aminoacil-tRNA sintetasas: relaciones estructura función en la traducción.

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TEMA 2.4. Proteínas. Aminoácidos. Grupos y características básicas. El enlace peptídico.Otros enlaces del esqueleto: ángulos (Ω, ψ). Diagrama de Ramachandran. Estructura primaria. Estructura secundaria. Hélice-α, lámina-β, turns y loops. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. Plegamiento de las proteínas. Modificaciones postraduccionales de las proteínas.

BLOQUE III. ENZIMOLOGÍA.

TEMA 3.1. Enzimas. Definición, propiedades y funciones. Clasificación y nomenclatura de las enzimas. Catálisis enzimática. Factores que afectan a la eficiencia de una enzima. Tipos de catálisis enzimáticas. Cofactores enzimáticos.

TEMA 3.2. Cinética Enzimática. Reacciones monosustrato. Cinética de Michaelis-Menten. Otros cinéticas: cooperatividad positiva y cooperatividad negativa. Inhibición enzimática.

ACTIVIDADES FORMATIVAS

Relación de actividades formativas del cuatrimestre

Clases teóricas Horas presenciales: 25

Horas no poresenciales: 68

Metodología de enseñanza-aprendizaje:

En forma de clases magistrales apoyado en presentaciones de diapositivas. Este material podrá ser descargado por el alumno a través de la plataforma Enseñanza Virtual de la Universidad de Sevilla. Cuando sea necesario se colgará en la plataforma material adicional. Se indicará la importancia de emplear el material suministrado como un guión de estudio, para el cual deberán emplear los libros de textos recomendados. Por tanto, no se considerará suficiente estudiar empleando únicamente el material suministrado por el profesor y/o los apuntes de clase. Se recomienda la asistencia a las clases teóricas y se valorará dicha existencia.

Competencias que desarrolla:

Adquirir capacidad para comprender y aplicar los principios de conocimientos básicos de la química general y la química de las moléculas biológicas y sus aplicaciones en la ingeniería biomédica.

Prácticas de Laboratorio Horas presenciales: 9

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Horas no presenciales: 8

Metodología de prácticas de laboratorio

En laboratorios de experimentación biológica se realizarán prácticas que refuercen los conceptos relacionados con el aislamiento de biopolímeros, cinéticas enzimáticas y espectrofotometría aplicada al análisis bioquímico. La asistencia a las prácticas es obligatoria. Se realizarán en dos sesiones de 3 horas cada una, bajo la supervisión del profesor. Su evaluación se llevará a cabo mediante una pregunta en el exámen final de la evaluación.

Exposiciones y seminarios Horas presenciales: 21 Horas no presenciales: 15

Metodología de enseñanza-aprendizaje:

Resolución de problemas y cuestiones: 8 horas de resolución de problemas (en aula) para reforzar los conceptos teóricos más relevantes de los distintos bloques temáticos expresados anteriormente en la resolución de problemas de carácter cuantitativo y de cuestiones de refuerzo de conceptos fundamentales. Se pretende que el alumno entienda el carácter cuantitativo de la bioquímica y opere de forma adecuada con unidades del sistema internacional.

Exposición de conceptos clave en clases teóricas: 6 horas de profundización o discusión detallada de conceptos clave de una forma más participativa. Para ello el/los profesores dirigirán a los alumnos para su preparación y exposición de conceptos clave para la comprensión de la materia. Con ello, se pretende reforzar la implicación activa de los alumnos en el desarrollo de los contenidos de la asignatura. Los alumnos, de una forma más participativa, a través de dichos trabajos, realizados en grupo o de forma individual, contribuirán activamente a los contenidos de la materia.

Seminarios: 8 horas para los seminarios serán preparados por los alumnos, de acuerdo con el programa que se acompaña. Tendrá carácter complementario para la consecución de los objetivos docentes. Los temas expuestos no serán objeto de examen.

Además los alumnos realizarán la lectura y discusión de un artículo relevante con esta asignatura. Con esto, se pretende fomentar en el alumno una visión crítica.

Exámenes

Horas presenciales: 3 Horas no presenciales: 0

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Tipo de examen: Se realizará un exámen final que contendrá preguntas de teoría (puede incluir y combinar las opciones de preguntas tipo test, cuestiones cortas, temas a desarrollar), así como preguntas sobre la resolución de problemas.

Prácticas (otras)

Horas presenciales: 10.0 Horas no presenciales: 6.0

Metodología de enseñanza-aprendizaje: Clases de problemas

SISTEMAS Y CRITERIOS DE EVALUACIÓN Y CALIFICACIÓN Examen y resolución de problemas

Evaluación: Sistema de evaluación y calificación.

Se realizará un examen final que contendrá preguntas de teoría (puede incluir y combinar las opciones de preguntas tipo test, cuestiones cortas, temas a desarrollar), así como preguntas sobre la resolución de problemas.

El examen final supone un 60% de la calificación final (repartido a su vez en un 60% para las preguntas de contenido teórico o cuestiones y un 40% para la resolución de problemas)

Las pruebas de clase (exposición de conceptos clave en clases teóricas, seminarios y lectura y discusión de un artículo relevante) contabilizarán un 20%.

La evaluación de su trabajo práctico de laboratorio y la discusión de sus resultados contabilizará el 20% restante.

De esta forma, la calificación de los alumnos (0 a 10 puntos) resultará de la evaluación de las citadas partes de la asignatura, en la que el contenido teórico supondrá hasta 6 puntos, las pruebas de clase hasta 2 puntos y el trabajo práctico de laboratorio hasta 2 puntos.

El trabajo personal se organizará mediante la planificación del estudio y desarrollo diario del trabajo, coordinados durante las tutorias. Las actividades de tutorización consistirán en reuniones periódicas indivuduales o en pequeños grupos, que se fijarán una vez conocido el número e identidad de los alumnos.

Los temas expuestos serán calificados con nota individual para cada alumno, en distintos apartados como:

Contenidos: Adecuación de lo expuesto al tema y a las guías del tema, contenido expuesto, información adicional, dificultad del tema desarrollado, grado de dominio del tema.

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Presentación: Síntesis de la información, calidad de la presentación, tiempo empleado, facilidad de comunicación.

Trabajo escrito y documentación adicional (carácter voluntario): Se calificará adicionalmente la elaboración de trabajos escritos con base al tema expuesto, siempre y cuando estos no fuesen una recopilación de las transparencias expuestas, y si una autentica aportación a los contenidos. También se valorará el que se ponga a disposición de los compañeros material auxiliar elaborado.

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