Estructura de las Proteínas

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Comparación de metaheurísticas aplicadas a la predicción de la estructura terciaria de proteínas

Comparación de metaheurísticas aplicadas a la predicción de la estructura terciaria de proteínas

Las estructuras tridimensionales obtenidas a partir de una secuencia de aminoácidos se pueden comparar contra la estructura nativa (si se conoce su nativa) para determinar la calidad de las soluciones. Para dichas comparaciones se utilizan métricas y funciones de similitud, algunas de estas se pueden obtener en el servidor LGA (65). LGA es un servidor web (66) diseñado para comparar estructuras de proteínas buscando la mejor superposición (alineamiento) estructural de dos proteínas o de fragmentos estructurales. El alineamiento estructural se sostiene sobre el principio de que puede definirse una función objetivo (función de ajuste) con su valor óptimo correspondiente a la superposición estructural más significativa. LGA emplea en su función de ajuste dos parámetros, LCS (Longest continuous segment) y GDT (Global Distance Total), introducidos por Zemla (65), los cuales han mostrado gran éxito en la detección de similitudes estructurales locales y globales entre dos proteínas (67, 68). El procedimiento LCS localiza el conjunto continuo más largo de residuos que puede ajustarse bajo un umbral de RMSD predeterminado. Por otro lado el algoritmo de GDT está diseñado para complementar las evaluaciones realizadas con LCS, en este caso se busca el mayor conjunto de residuos (no es necesario un conjunto continuo) que no se desvíen por más de una distancia de corte máxima seleccionada (65, 69).
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Relación estructura función en la interacción entre Proteínas G y bicapas lipídicas

Relación estructura función en la interacción entre Proteínas G y bicapas lipídicas

Los RAPG constituyen la principal clase de receptores de membrana y forman la familia génica más amplia conocida en el genoma humano. Se estima que forman aproximadamente el 2% de los genes presentes en el genoma de mamíferos. Estos receptores son activados por una amplia variedad de ligandos, incluyendo neurotransmisores, hormonas, factores de crecimiento, moléculas odorantes y luz. Todos los RAPG presentan una estructura terciaria común, consistente en siete dominios transmembranales unidos por dominios extracelulares e intracelulares, con el extremo amino-terminal extracelular y el extremo carboxi-terminal intracelular. Tras la unión de agonistas, los RAPG activados interactúan con uno o más miembros de proteínas reguladoras, de estructura heterotrimérica, que unen nucleótidos de guanina (conocidas como proteínas G). Una vez activadas, las proteínas G llevan la información recibida por el receptor a efectores celulares específicos, como enzimas y canales iónicos. Las enzimas efectoras generan segundos mensajeros intracelulares que regulan una amplia variedad de procesos celulares incluyendo el crecimiento y la diferenciación celular. Así, la transducción de señales vía proteínas G representa uno de los más importantes mecanismos de señalización (Morris & Malbon, 1999). Las tres subunidades diferentes de la proteína G, las subunidades  ,  y  , se encuentran unidas en un estado inactivo, cuando están formando parte del complejo heterotrimérico. En este estado, la subunidad  une GDP con alta afinidad y esta interacción es estabilizada por el dímero G  La proteína G es una proteína periférica que se halla unida a la membrana. Para que pueda tener lugar la transducción de la señal que llega a la célula, la proteína transductora ha de cumplir las siguientes condiciones:
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Algoritmo Recocido Simulado para predecir la estructura terciaria de proteínas

Algoritmo Recocido Simulado para predecir la estructura terciaria de proteínas

Esta investigación se ve justificada porque se propone que puede lograr predecir la estructura terciaria de las proteínas a partir de la secuencia de aminoácidos. Ello a su vez podría potenciar el desarrollo de nuevos medicamentos y servir de base para el desarrollo en nuestro país de una de las áreas más novedosas de la Biotecnología. Este trabajo consta de tres capítulos y está estructurado de la forma siguiente En el Capítulo 1, “Marco Teórico”, se describe el plegamiento de proteínas y se realiza una revisión general sobre modelos meta heurísticos y de otra índole que aborda el plegamiento proteico y finalmente se muestra un resumen de los mejores métodos y estrategias aplicados en esta área de la Biología computacional.
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Relación entre la estructura y la dinámica en proteínas

Relación entre la estructura y la dinámica en proteínas

Las proteínas, como toda macromolécula con actividad biológica, tienen una estructura tridimensional específica que depende de su composición aminoacídica y de cómo dichos aminoácidos se asocian en estructuras ordenadas. Esta organización se describe en distintos niveles estructurales denominados estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria (Figura 2.a) es la más básica y consiste en la descripción de todos los enlaces covalentes que unen a los aminoácidos de una cadena polipeptídica; es decir, la secuencia ordenada de aminoácidos. La estructura secundaria (Figura 2.b) se refiere a disposiciones particularmente estables de los aminoácidos que dan lugar a patrones estructurales repetitivos. Los dos tipos más comunes de estructuras secundarias son las hélices alfa y las hojas betas. Estas estructuras se conectan unas a otras a través de loops, y se estabilizan a través de puentes de hidrógeno. La estructura terciaria del polipéptido plegado es la disposición en el espacio de los elementos de estructura secundaria (Figura 2.c). Por último, la estructura cuaternaria (Figura 2.d) se forma mediante la unión de varias cadenas con estructura terciaria para formar un complejo proteico; en otras palabras, se refiere a la disposición en el espacio cuando una proteína posee dos o más cadenas polipeptídicas [1].
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Estructura de las Proteínas

Estructura de las Proteínas

La pérdida de la estructura terciaria de una proteína supone la pérdida de su función. Se habla de desnaturalización cuando el cambio en la estructura de la proteína es tan grande que ésta no puede mantener su función. La mayoría de las proteínas se pueden desnaturalizar por calor, pH extremos, disolventes, o detergentes. La desnaturalización no supone la ruptura de los enlaces covalentes, pero sí de las interacciones débiles que mantienen la estructura tridimensional.

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Estudio de la estructura y función de la familia de proteínas quinasas C

Estudio de la estructura y función de la familia de proteínas quinasas C

Las proteínas RACK, no son sustratos de la PKC, pero se unen a la forma fosforilada activa de la enzima y facilitan su localización en determinadas zonas de las membranas celulares en proximidad a los sustratos de la PKC, favoreciendo de este modo, la fosforilación de los mismos. En su unión a la PKC, las diferentes proteínas RACK actúan selectivamente sobre determinadas isoenzimas (Mochly-Rosen y col., 1991a, Jaken y Parker, 2000). Se ha propuesto un mecanismo de actuación para estas proteínas RACK, según el cual, cuando las proteínas RACK se unen a la forma activa de la PKC, lo hacen en un lugar ocupado por un dominio pseudo-RACK, cuyo desplazamiento por parte de la proteína RACK, favorecería que la PKC fosforile a su sustrato (Mochly-Rosen y Gordon, 1998). Al mismo tiempo que las proteínas RACK regulan la unión PKC-sustrato, la unión de RACK a la PKC podría estar regulada a su vez por otros factores. En relación a esto, recientemente se ha demostrado, que al menos en el caso de la PKCε, la unión a la proteína RACK2, está facilitada por agentes promotores del estado nitrado de esta isoenzima de la PKC (Balafanova y col., 2002).
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Exclusión de agua y unión de proteínas : implicaciones en estudios de la función biológica, diseño de drogas y diseño de materiales

Exclusión de agua y unión de proteínas : implicaciones en estudios de la función biológica, diseño de drogas y diseño de materiales

En este primer acercamiento al estudio de proteínas, utilizaremos como punto de partida las estructuras cristalinas de una serie de proteínas quinasas depositadas en el banco de datos del PDB (Protein Data Bank). Para poder completar el estudio de mecanismos como la regulación alostérica, que por definición ilustran la naturaleza dinámicamente cambiante de la estructura enzimática, combinamos el estudio de proteínas "libres" o, más correctamente, apo-proteínas, con la correspondiente observación de las estructuras ligadas al efector alostérico. Este enfoque, si bien solo capta los estados inicial y final del proceso, tiene la ventaja de estar ampliamente validado por la comunidad científica y simplifica el número de consideraciones necesarias para la aceptación de estas mismas observaciones realizadas, por ejemplo, sobre modelados de dinámica molecular. Ya veremos que, sentadas las bases mecanísticas probadas en este trabajo, se torna ineludible la necesidad de explorar la dinámica completa de este tipo de sistemas en solución acuosa. En este trabajo se estudiaron las estructuras libres y acomplejadas de las siguientes proteínas quinasas y sus efectores: c-Kit proto-oncogene protein tyrosine kinase (KIT), interleukin-2-inducible T-cell kinase (ITK), vascular endothelial growth factor receptor (VEGFR), 3-phosphoinositide dependent protein kinase-1 (PDK1), RAC-alpha serine/threonine-protein kinase (AKT1) y cyclin-dependent kinase 2 (CDK2).
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proteínas

proteínas

Su estructura está constituida por cuatro anillos de pirrol, es decir, una estructura tetrapirrólica en medio de la cual se sitúa un catión metálico. Este catión tiene capacidad para sufrir reacciones de tipo redox de modo que al oxidarse y reducirse sufre cambios en su coloración, de ahí que estas proteínas tengan el nombre de cromoproteínas, es decir, proteínas con color.

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CAPÍTULO 2 PROPIEDADES DE LA BIOMOLÉCULAS

CAPÍTULO 2 PROPIEDADES DE LA BIOMOLÉCULAS

? Estructura secundaria : Corresponde a plegamientos en formas helicoidales 18 o laminares que se forman debido a interacciones entre aminoácidos no adyacentes. Si imaginamos que se produce una atracción entre un aminoácido y otro que se encuentra seis lugares más allá en la secuencia, tal vez resulte obvio que la “hilera” de aminoácidos se va a doblar. Así es como se forman las estructuras que conocemos como estructuras secundarias. Entre las interacciones responsables de ellas están los puentes de hidrógeno. La estructura helicoidal predomina en proteínas fibrosas como colágeno, elastina, queratina y seda. Estas fibras son elásticas, debido a que los puentes de hidrógeno se forman y se destruyen.
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Estudio de productos laminados salados libres de gluten. Efecto de la incorporación de aditivos sobre la calidad y la conservación

Estudio de productos laminados salados libres de gluten. Efecto de la incorporación de aditivos sobre la calidad y la conservación

La goma xántica es un metabolito secundario producido durante la fermentación aeróbica de carbohidratos simples por parte de Xanthomonas spp. Se trata de un polisacárido formado por una estructura primaria de unidades repetidas, constituidas por dos glucosas, dos manosas y un ácido glucurónico (figura 14). Unidos a las manosas se encuentran ácido pirúvico y grupos acetilos, que le otorgan a la molécula un carácter aniónico (García-Ochoa et al. 2000). La estructura secundaria de esta macromolécula es una hélice formada por cinco unidades repetitivas, con cadenas laterales plegadas contra la cadena central. Este tipo de estructura se puede asimilar a la de un rodillo rígido. Análisis de difracción de rayos X indican que la goma se presenta como una sola hélice mientras que estudios quirópticos y de microscopía electrónica sugieren que se trata de una doble hélice o incluso de una superhélice de orden mayor. Cuando la goma esta en solución acuosa presenta una conformación helicoidal, que le otorga a la molécula una estructura más rígida. Se ha demostrado que esta característica influye el comportamiento de sus soluciones, incluyendo altas viscosidades y pseudoplasticidad (Millane y Wang 1990). Las cadenas laterales protegen a la cadena central de glucanos de manera tal que se torna relativamente estable a ácidos, álcalis y enzimas (particularmente celulasa). Algunos autores han evaluado la existencia de interacciones entre la goma xántica y diferentes proteínas. Hua et al. (2003) observaron la formación de geles de proteína de soja y goma xántica. Estos autores informaron que la fracción proteica se comportaba como la fase soporte aun a concentraciones de goma xántica mayores a 1 %. Carp et al. (1999) también estudiaron las propiedades de emulsión y solubilidad de proteínas de soja en interacción con goma xántica. Crockett et al. 2011 reportaron que una solución de goma xántica al ser calentada adquiere una conformación desenrollada y por lo tanto el número de enlaces iónicos con las proteínas aumenta, lo cual se expresa físicamente en un incremento del módulo elástico del sistema. En cuanto a la interacción de la goma xántica con el almidón, la goma xántica no afecta significativamente a la gelatinización, pero puede inhibir la retrogradación, haciendo que las soluciones de almidón sean más estables. Aunque alguno autores han observado cambios en la temperatura de inicio de la gelatinización cuando la goma xántica está presente en el sistema (Rojas et al. 1999). La goma xántica es también eficaz en la mejora de la estabilidad de almidones en el proceso de congelado- descongelado mediante el control de la sinéresis (Arocus et al. 2009).
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Cambios en las características estructurales y reológicas de pastas libres de gluten durante el proceso de cocción

Cambios en las características estructurales y reológicas de pastas libres de gluten durante el proceso de cocción

factor de normalización. El espectro de las muestras que fueron sometidas a distintos tiempos de cocción fueron satisfactoriamente superpuestos; las muestras no cocidas mostraron un comportamiento marcadamente diferente con una mayor dependencia con la frecuencia de oscilación, asociada a masas más fácilmente deformables (Figura 1b). Los primeros 5 minutos de cocción fueron suficientes para lograr una marcada transformación en la estructura de la matriz cruda, debido a la gelificación de las proteínas de huevo, el hinchamiento de los gránulos de almidón y la parcial gelatinización de los mismos, que formaron una fase continua de amilosa solubilizada y una contribución parcial de la amilopectina. A mayores tiempos de cocción, el ingreso de agua produjo una disminución de los módulos G’ y G’’ pero no se observaron cambios cualitativos en la forma de los espectros.
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La fijación biológica de nitrógeno atmosférico (FBN) y su importancia en la agricultura

La fijación biológica de nitrógeno atmosférico (FBN) y su importancia en la agricultura

El Nitrógeno elemento esencial para la vida de todos los seres vivos, base de los aminoácidos que forman las proteínas y ácidos nucleicos, fundamental en la estructura y metabolismo de las células .La formas como el nitrógeno molecular (N2) abundante en la atmosfera (80%) es incorporada por las tormentas eléctricas, que fijan cantidades pequeñas de nitrógeno al suelo, los fabricados por el proceso industrial de Haber Bosch (Nitratos, urea, etc.) que es costoso y contamina el medio ambiente y la fijación biológica de nitrógeno (FBN),que es la más importante para mantener el ciclo de nitrógeno en la naturaleza, fijación realizada solo por algunos microrganismos, como las bacterias Clostridium, Kleibsella, Acetonacter, Aospirillum, Beijerincjkia, Gluconaactobacter,Herbaspirillum, Azoarcus, Bulkolderia, algunas Cianobacterias y actinomicetos (Frankia) y la establecida por bacterias del genero Rhizobiales y las leguminosas, siendo esta ultima la más importante en el aporte de nitrógeno al suelo, es un ejemplo del éxito de la aplicación de la Biotecnología en beneficio de la agricultura sostenible. La producción de inoculantes de calidad para leguminosas y su inoculación garantizan un adecuado rendimiento de forrajes y/o granos, enriqueciendo con nitrógeno el suelo que mejora su fertilidad y se reduce el uso de fertilizantes químicos nitrogenados y contribuye a la conservación del medio ambiente, el uso de inoculantes es una opción de uso de una tecnología mejorada para el cultivo de leguminosas en la sierra peruana optimizando la producción y una fuente de alimentación contra la desnutrición de la población rural.
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Influencia de las características socioeconómicas en la estructura de la  canasta básica de alimentos de las familias del distrito de Huata – Puno  2016

Influencia de las características socioeconómicas en la estructura de la canasta básica de alimentos de las familias del distrito de Huata – Puno 2016

El presente trabajo de investigación titulado “influencia de las características socioeconómicas en la estructura de la canasta básica de alimentos de las familias del distrito de Huata – Puno. 2016” fue realizado entre marzo y abril del 2016, con el objetivo de determinar la influencia de las características socioeconómicas en la estructura de la canasta básica de alimentos de las familias del distrito en mención. Es de tipo descriptivo analítico de corte transversal, la muestra estuvo constituida de 40 familias. Para determinar las características socioeconómicas se utilizó la encuesta de Graffar; para identificar el consumo de alimentos se aplicó, la frecuencia de consumo alimentario, la lista de grupo de alimentos de la canasta básica y el recordatorio de 24 horas. Para el tratamiento estadístico se utilizó estadística descriptiva aplicando promedios y porcentajes y la estadística inferencial mediante la Chi-cuadrado. Los resultados encontrados son el 37.5% pertenece a un nivel socioeconómico (NSE) medio bajo, el 37.5% a un NSE medio, el 7.5% a un NSE bajo y el 17.5% representa NSE medio alto de las familias del distrito de Huata. Los grupos de alimentos con mayor frecuencia con el 100% de consumo son azucares, el 95% aceites y grasas, el 89% le sigue el grupo de tubérculos y derivados, con el 66%, el grupo de cereales y derivados, el 65% el grupo de leches y derivados y verduras, hortalizas, el 57% del grupo de carne y huevos y derivados, el 56% son provenientes del grupo de las frutas y derivado y finalmente el 41% del grupo de leguminosas. Los alimentos de consumo fueron adquiridos a través de la compra, producción y donación, provenientes de la producción fueron la leche, chuño, quinua, trigo, carachi, carne de cardero y huevos. y los alimentos procedentes de la donación fue la avena. En la distribución de la estructura de la canasta básica alimentos, los cereales y tubérculos representan con un 29% y 26% y los demás grupos se encuentran con menor valor al 12%. El 92,5% de las familias consumen un aporte insuficiente de energía, el 7.5% de las familias tiene un aporte suficiente de energía. En cuanto a los macronutrientes el 75% de consumo de las familias tiene un aporte superior en carbohidratos, el 25% es adecuado; en relación a las proteínas el 62% tiene un aporte suficiente y el 37.5% es inferior; para el caso de las grasas el 85% es inferior y el 15% suficiente respecto a los valores recomendados, en relación.
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PAU BIOLOGIA PROTEINAS 2019

PAU BIOLOGIA PROTEINAS 2019

1.- Respecto a las proteínas: a) Represente el enlace que se establece entre los aminoácidos e indique sus características. (0,4) b) Explique las características de la estructura secundaria en alfa-hélice. Indique las diferencias con la conformación β (0,8) c) ¿Qué es la estructura terciaria y qué tipos de enlaces la estabilizan? (0,8)

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Optimización basada en mallas variables para predecir el plegamiento de proteínas

Optimización basada en mallas variables para predecir el plegamiento de proteínas

Desde principios de los años 60 una vez que fueron obtenidas las primeras estructuras con alta resolución de la mioglobulina (primera proteína caracterizada estructuralmente mediante difracción de rayos-X, por John Kendrew, 1958), se logró identificar que casi todos los aminoácidos que constituían el interior de la proteína eran de naturaleza hidrofóbica. (Carl Branden) Tal evidencia dio lugar al primer principio general sobre los factores que estabilizaban la estructura compacta de las proteínas globulares, en el que la proteína tiende a agrupar sus cadenas laterales para formar un núcleo hidrofóbico y una superficie hidrofílica.
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Principales protenas salivales: estructura, funcin y mecanismos de accin

Principales protenas salivales: estructura, funcin y mecanismos de accin

Proteínas ricas en prolina (PRP): Son proteínas constitutivas con un porcentaje relativamente alto del aminoácido prolina, el cual promueve una conformación de cadena extendida. Se encuentran entre los primeros constituyentes de la película de proteínas salivales, que se deposita sobre la superficie del diente denominada película adquirida. Pueden ser ácidas o básicas. Las PRP ácidas constituyen de 25- 30% de todas las proteínas de la saliva. Poseen un dominio N-terminal de 30 aminoácidos que se adhiere fuertemente al esmalte dentario, lo cual transmite un cambio conformacional que expone un sitio de unión para las bacterias dentro del dominio C-terminal. Así, promueven la colonización bacteriana de la superficie del diente, durante la formación de la placa dental. Sus grupos ácidos se cargan negativamente a pH fisiológico y unen iones Ca 2+ libres lo que promueve la
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Marca la opción correcta

Marca la opción correcta

3.- ¿Qué es un aminoácido? ¿Cuál es su estructura? ¿A qué se llama aminoácidos esenciales? Solución: Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Un aminoácido es una molécula orgánica que posee una función amino -NH2, una función ácido -COOH y una cadena lateral -R unidos a un carbono . Su fórmula general es: Los aminoácidos esenciales son aquellos que deben ser ingeridos en la dieta, porque no pueden ser sintetizados por organismos heterótrofos. En el caso de la especie humana son: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.
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Tema 5 Aminoácidos y Proteinas

Tema 5 Aminoácidos y Proteinas

– Especificidad de especie: existen proteínas exclusivas de cada especie Sin embargo, lo más común es que las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies tengan similares la composición y la estructura. Son las proteínas homólogas como la insulina exclusiva de vertebrados (la cadena A es igual en el hombre, perro, cachalote)

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molculasorgnicas-100414151903-phpapp01

molculasorgnicas-100414151903-phpapp01

Los cambios en la estructura tridimensional de una proteína también alteran su actividad biológica. Cuando una proteína se calienta o se trata con algunas sustancias químicas, su estructura terciaria se distorsiona y la cadena peptídica en espiral se desdobla para dar lugar a una conformación más al azar. Este desdoblamiento se acompaña de una pérdida de su actividad biológica (por ejemplo, de su capacidad de actuar como enzima). Este cambio en la forma de la proteína y la pérdida de su actividad biológica se Ilama desnaturalización.
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El tabú del hambre

El tabú del hambre

deficiencias de determinadas vitaminas, comienza por embotar el apetito y, no sufriendo más por la falta de alimento, las poblaciones indígenas pierden el más fuerte estímulo para luchar por la vida: la necesidad de comer. No es el llamado exceso de facilidades en obtener recursos de vida en las regiones tropicales lo que condiciona la famosa indolencia de esos pueblos; por el contrario es la falta de necesidades a que e! estado de hambre conduce al organismo: éste, adormecido por el hambre, se sumerge en una especie de letargo fisiológico, con sus reacciones nerviosas embotadas, debilitada la vo- luntad y anulada la iniciativa. De que estas poblaciones ya no sienten apetito y comen casi mecánicamente como si cumplieran una simple obligación, no cabe ya la menor duda. En este sentido, hablan ios documentos de innumerables investigadores que se impresionaron por lo poco con que se satisface un individuo en esa región del hambre: una tortilla con pimienta y un trago de pulque (aguar- diente mexicano). La verdad es que aun para ingerir tan escaso refrigerio, el indígena necesita estimular artificialmente el apetito esquivo, de donde el uso, o mejor, el abuso que hace de los estimu- lantes y aperitivos. El antropólogo Ramos Espinosa también hace expresivas observaciones sobre el extraño fenómeno de un pueblo hambriento que ya no siente hambre, necesitando de toda suerte de estímulos para aguzar el apetito fisiológicamente embotado. La actual hambre crónica, consecuencia de la alimentación muy deficiente que predomina en la América Central, es una especie de herencia de la cultura indígena anterior al descubrimiento, agravada, en muchos aspectos, por los métodos intempestivos de la explotación colonial. Cuando los invasores españoles entraron en contacto con varios de los grupos indígenas de la región, los encontraron, ya en ese entonces, con un tipo de alimentación con predominio del maíz. Alimentación que a través de la reconstrucción de los hábitos de entonces, es juzgada por los estudiosos como deficiente en proteínas y en otros principios nutritivos esenciales. El indio cultivaba su maíz en trozos de tierra abiertos en la selva, por el proceso de «la quemazón» o milpa, y luego que la tierra se agotaba por la rápida erosión, pasaba a cultivar otro trozo de tierra. Hay quien afirma que tal proceso agrícola, que acarreaba extremo agotamiento del suelo, en regiones en su mayoría montañosas y, por lo tanto, más sujetas a la erosión, fue la causa fundamental de decadencia de grandes civilizaciones americanas como la del imperio de los mavas, que floreció hace cerca de veinte siglos, en tierras hoy
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