PDF superior Estructura de las Proteínas

Estructura de las Proteínas

Estructura de las Proteínas

Hélice α: la cadena adopta una estructura helicoidal, que se mantiene mediante puentes de hidrógeno, con los grupos R orientados hacia el exterior. Para formar esta estructura, el grupo carboxilo de cada aminoácido (n) se une mediante un puente de hidrógeno al grupo amino de otro aminoácido (n+4). Es una estructura estable porque da lugar a un máximo número de interacciones.

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Algoritmo Recocido Simulado para predecir la estructura terciaria de proteínas

Algoritmo Recocido Simulado para predecir la estructura terciaria de proteínas

18 los organizadores la secuencia de las proteínas que están próximos a publicar. Los organizadores dan entonces un plazo limitado para que los distintos predictores computacionales envíen un máximo de cinco modelos estructurales para cada proteína ofertada. Una vez los experimentalistas hacen llegar las estructura reales, los organizadores evalúan las predicciones y publican los resultados junto con la estructura de las proteínas y los distintos modelos propuestos por los diferentes predictores. El CASP_ROLL surgió hace dos años como un espacio donde se agrupan aquellas proteínas más complejas de modelar por poseer una secuencia con baja homología con secuencias existentes y donde por tanto los métodos basados en conocimiento no brindan los mejores resultados. De aquí que en este evento participan mayormente métodos ab initio, los cuales básicamente realizan una optimización de la estructura partiendo de candidatos aleatorios y empleando una determinada función de ajuste y un método de exploración apropiado.
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Comparación de metaheurísticas aplicadas a la predicción de la estructura terciaria de proteínas

Comparación de metaheurísticas aplicadas a la predicción de la estructura terciaria de proteínas

2 Las proteínas son esenciales para la biología molecular y juegan un rol vital en casi todos los procesos biológicos. Las proteínas son las responsables de la formación y reparación de los tejidos, e intervienen en el desarrollo corporal e intelectual. La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. Esta investigación sólo tendrá en cuenta la estructura terciaria de las proteínas. La estructura terciaria de las proteínas determina su funcionamiento (1- 4). Además se conoce que proteínas cuyo plegamiento dio lugar a estructuras anómalas son causa de enfermedades, como la fibrosis quística, Alzheimer y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob o su variante en bovinos conocida como “enfermedad de las vacas locas” (5). Por ello la predicción de la estructura terciaria de proteínas empleando únicamente información de la secuencia de aminoácidos ha sido uno de los más importantes e interesantes objetivos de la biología molecular y la biofísica.
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Relación estructura función en la interacción entre Proteínas G y bicapas lipídicas

Relación estructura función en la interacción entre Proteínas G y bicapas lipídicas

Los RAPG constituyen la principal clase de receptores de membrana y forman la familia génica más amplia conocida en el genoma humano. Se estima que forman aproximadamente el 2% de los genes presentes en el genoma de mamíferos. Estos receptores son activados por una amplia variedad de ligandos, incluyendo neurotransmisores, hormonas, factores de crecimiento, moléculas odorantes y luz. Todos los RAPG presentan una estructura terciaria común, consistente en siete dominios transmembranales unidos por dominios extracelulares e intracelulares, con el extremo amino-terminal extracelular y el extremo carboxi-terminal intracelular. Tras la unión de agonistas, los RAPG activados interactúan con uno o más miembros de proteínas reguladoras, de estructura heterotrimérica, que unen nucleótidos de guanina (conocidas como proteínas G). Una vez activadas, las proteínas G llevan la información recibida por el receptor a efectores celulares específicos, como enzimas y canales iónicos. Las enzimas efectoras generan segundos mensajeros intracelulares que regulan una amplia variedad de procesos celulares incluyendo el crecimiento y la diferenciación celular. Así, la transducción de señales vía proteínas G representa uno de los más importantes mecanismos de señalización (Morris & Malbon, 1999). Las tres subunidades diferentes de la proteína G, las subunidades  ,  y  , se encuentran unidas en un estado inactivo, cuando están formando parte del complejo heterotrimérico. En este estado, la subunidad  une GDP con alta afinidad y esta interacción es estabilizada por el dímero G  La proteína G es una proteína periférica que se halla unida a la membrana. Para que pueda tener lugar la transducción de la señal que llega a la célula, la proteína transductora ha de cumplir las siguientes condiciones:
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Relación entre la estructura y la dinámica en proteínas

Relación entre la estructura y la dinámica en proteínas

Las proteínas, como toda macromolécula con actividad biológica, tienen una estructura tridimensional específica que depende de su composición aminoacídica y de cómo dichos aminoácidos se asocian en estructuras ordenadas. Esta organización se describe en distintos niveles estructurales denominados estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria (Figura 2.a) es la más básica y consiste en la descripción de todos los enlaces covalentes que unen a los aminoácidos de una cadena polipeptídica; es decir, la secuencia ordenada de aminoácidos. La estructura secundaria (Figura 2.b) se refiere a disposiciones particularmente estables de los aminoácidos que dan lugar a patrones estructurales repetitivos. Los dos tipos más comunes de estructuras secundarias son las hélices alfa y las hojas betas. Estas estructuras se conectan unas a otras a través de loops, y se estabilizan a través de puentes de hidrógeno. La estructura terciaria del polipéptido plegado es la disposición en el espacio de los elementos de estructura secundaria (Figura 2.c). Por último, la estructura cuaternaria (Figura 2.d) se forma mediante la unión de varias cadenas con estructura terciaria para formar un complejo proteico; en otras palabras, se refiere a la disposición en el espacio cuando una proteína posee dos o más cadenas polipeptídicas [1].
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Estudio de la estructura y función de la familia de proteínas quinasas C

Estudio de la estructura y función de la familia de proteínas quinasas C

Las proteínas RACK, no son sustratos de la PKC, pero se unen a la forma fosforilada activa de la enzima y facilitan su localización en determinadas zonas de las membranas celulares en proximidad a los sustratos de la PKC, favoreciendo de este modo, la fosforilación de los mismos. En su unión a la PKC, las diferentes proteínas RACK actúan selectivamente sobre determinadas isoenzimas (Mochly-Rosen y col., 1991a, Jaken y Parker, 2000). Se ha propuesto un mecanismo de actuación para estas proteínas RACK, según el cual, cuando las proteínas RACK se unen a la forma activa de la PKC, lo hacen en un lugar ocupado por un dominio pseudo-RACK, cuyo desplazamiento por parte de la proteína RACK, favorecería que la PKC fosforile a su sustrato (Mochly-Rosen y Gordon, 1998). Al mismo tiempo que las proteínas RACK regulan la unión PKC-sustrato, la unión de RACK a la PKC podría estar regulada a su vez por otros factores. En relación a esto, recientemente se ha demostrado, que al menos en el caso de la PKCε, la unión a la proteína RACK2, está facilitada por agentes promotores del estado nitrado de esta isoenzima de la PKC (Balafanova y col., 2002).
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INDICADOR: Identifica la función de los principales bioelementos y biomoléculas en una

INDICADOR: Identifica la función de los principales bioelementos y biomoléculas en una

cadena proteica, corresponde a la estructura …….. de las proteínas. Estructura que sucede cuando la proteína está formada por más de una cadena. Diferentes fuerzas de at[r]

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proteínas

proteínas

Su estructura está constituida por cuatro anillos de pirrol, es decir, una estructura tetrapirrólica en medio de la cual se sitúa un catión metálico. Este catión tiene capacidad para sufrir reacciones de tipo redox de modo que al oxidarse y reducirse sufre cambios en su coloración, de ahí que estas proteínas tengan el nombre de cromoproteínas, es decir, proteínas con color.

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CAPÍTULO 2 PROPIEDADES DE LA BIOMOLÉCULAS

CAPÍTULO 2 PROPIEDADES DE LA BIOMOLÉCULAS

? Estructura secundaria : Corresponde a plegamientos en formas helicoidales 18 o laminares que se forman debido a interacciones entre aminoácidos no adyacentes. Si imaginamos que se produce una atracción entre un aminoácido y otro que se encuentra seis lugares más allá en la secuencia, tal vez resulte obvio que la “hilera” de aminoácidos se va a doblar. Así es como se forman las estructuras que conocemos como estructuras secundarias. Entre las interacciones responsables de ellas están los puentes de hidrógeno. La estructura helicoidal predomina en proteínas fibrosas como colágeno, elastina, queratina y seda. Estas fibras son elásticas, debido a que los puentes de hidrógeno se forman y se destruyen.
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Estudio de productos laminados salados libres de gluten. Efecto de la incorporación de aditivos sobre la calidad y la conservación

Estudio de productos laminados salados libres de gluten. Efecto de la incorporación de aditivos sobre la calidad y la conservación

La goma xántica es un metabolito secundario producido durante la fermentación aeróbica de carbohidratos simples por parte de Xanthomonas spp. Se trata de un polisacárido formado por una estructura primaria de unidades repetidas, constituidas por dos glucosas, dos manosas y un ácido glucurónico (figura 14). Unidos a las manosas se encuentran ácido pirúvico y grupos acetilos, que le otorgan a la molécula un carácter aniónico (García-Ochoa et al. 2000). La estructura secundaria de esta macromolécula es una hélice formada por cinco unidades repetitivas, con cadenas laterales plegadas contra la cadena central. Este tipo de estructura se puede asimilar a la de un rodillo rígido. Análisis de difracción de rayos X indican que la goma se presenta como una sola hélice mientras que estudios quirópticos y de microscopía electrónica sugieren que se trata de una doble hélice o incluso de una superhélice de orden mayor. Cuando la goma esta en solución acuosa presenta una conformación helicoidal, que le otorga a la molécula una estructura más rígida. Se ha demostrado que esta característica influye el comportamiento de sus soluciones, incluyendo altas viscosidades y pseudoplasticidad (Millane y Wang 1990). Las cadenas laterales protegen a la cadena central de glucanos de manera tal que se torna relativamente estable a ácidos, álcalis y enzimas (particularmente celulasa). Algunos autores han evaluado la existencia de interacciones entre la goma xántica y diferentes proteínas. Hua et al. (2003) observaron la formación de geles de proteína de soja y goma xántica. Estos autores informaron que la fracción proteica se comportaba como la fase soporte aun a concentraciones de goma xántica mayores a 1 %. Carp et al. (1999) también estudiaron las propiedades de emulsión y solubilidad de proteínas de soja en interacción con goma xántica. Crockett et al. 2011 reportaron que una solución de goma xántica al ser calentada adquiere una conformación desenrollada y por lo tanto el número de enlaces iónicos con las proteínas aumenta, lo cual se expresa físicamente en un incremento del módulo elástico del sistema. En cuanto a la interacción de la goma xántica con el almidón, la goma xántica no afecta significativamente a la gelatinización, pero puede inhibir la retrogradación, haciendo que las soluciones de almidón sean más estables. Aunque alguno autores han observado cambios en la temperatura de inicio de la gelatinización cuando la goma xántica está presente en el sistema (Rojas et al. 1999). La goma xántica es también eficaz en la mejora de la estabilidad de almidones en el proceso de congelado- descongelado mediante el control de la sinéresis (Arocus et al. 2009).
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JUSTIFiGMfONY NATURiIiEZA DXL PROYECTO: Este trabajo forma par-

JUSTIFiGMfONY NATURiIiEZA DXL PROYECTO: Este trabajo forma par-

de proteínas) que permitan el posterior análisis del efecto de auxinas du-. rante l a germinación de ejes embrionarios de maiz, en estructura y función[r]

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UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE BAJA CALIFORNIA

UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE BAJA CALIFORNIA

Relacionar la estructura y sus propiedades químicas y físicas de las proteínas mediante el análisis de sus componentes y reacciones químicas para identificar con ello su función biológi[r]

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PAU BIOLOGIA ENZIMAS 2019

PAU BIOLOGIA ENZIMAS 2019

a) Represente y explique la formación de un enlace peptídico. c) ¿Qué tipos de enlaces estabilizan la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas? d) Describa que son las hetero[r]

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2.- Biomoleculas orgánicas 2014.pptx

2.- Biomoleculas orgánicas 2014.pptx

Se pueden dividir en Carbohidratos Grasas neutras Proteínas Ácidos nucleicos Energía, estructura Su función es. Se pueden dividir en Monosacáridos Disacáridos Polisacári[r]

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Exclusión de agua y unión de proteínas : implicaciones en estudios de la función biológica, diseño de drogas y diseño de materiales

Exclusión de agua y unión de proteínas : implicaciones en estudios de la función biológica, diseño de drogas y diseño de materiales

Esta tesis comienza desde el estudio de algunas propiedades de interés relativas al agua pura, analizando principalmente aquellas que dan cuenta de la coexistencia de dos estados de organización estructural diferente. Este estudio, además, fue realizado de tal manera de explorar las diferencias en el comportamiento y la estructuración de dos modelos matemáticos de agua (TIP5P y SPCE) muy populares, utilizados frecuentemente como agua de hidratación para la investigación de otros sistemas de interés. En el contexto más general de la tesis, este estudio no solo brinda información de utilidad sobre el comportamiento del agua, los tipos de estructura esperables en distintas condiciones, etc., sino que, además, otorga algo de práctica e intuición necesaria en la inspección de algunos parámetros que más tarde serán examinados también en ambientes más complejos, tales como el índice de estructura local (o LSI por sus siglas en ingles). En el capítulo correspondiente a este tema veremos que el entendimiento de las estructuras del modelo de dos estados, que generalmente son clasificadas como “agua de alta y baja densidad”, poseen, además, una variedad estructural que puede ser relevante para su estudio en otros contextos.
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Cambios en las características estructurales y reológicas de pastas libres de gluten durante el proceso de cocción

Cambios en las características estructurales y reológicas de pastas libres de gluten durante el proceso de cocción

factor de normalización. El espectro de las muestras que fueron sometidas a distintos tiempos de cocción fueron satisfactoriamente superpuestos; las muestras no cocidas mostraron un comportamiento marcadamente diferente con una mayor dependencia con la frecuencia de oscilación, asociada a masas más fácilmente deformables (Figura 1b). Los primeros 5 minutos de cocción fueron suficientes para lograr una marcada transformación en la estructura de la matriz cruda, debido a la gelificación de las proteínas de huevo, el hinchamiento de los gránulos de almidón y la parcial gelatinización de los mismos, que formaron una fase continua de amilosa solubilizada y una contribución parcial de la amilopectina. A mayores tiempos de cocción, el ingreso de agua produjo una disminución de los módulos G’ y G’’ pero no se observaron cambios cualitativos en la forma de los espectros.
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La fijación biológica de nitrógeno atmosférico (FBN) y su importancia en la agricultura

La fijación biológica de nitrógeno atmosférico (FBN) y su importancia en la agricultura

El Nitrógeno elemento esencial para la vida de todos los seres vivos, base de los aminoácidos que forman las proteínas y ácidos nucleicos, fundamental en la estructura y metabolismo de las células .La formas como el nitrógeno molecular (N2) abundante en la atmosfera (80%) es incorporada por las tormentas eléctricas, que fijan cantidades pequeñas de nitrógeno al suelo, los fabricados por el proceso industrial de Haber Bosch (Nitratos, urea, etc.) que es costoso y contamina el medio ambiente y la fijación biológica de nitrógeno (FBN),que es la más importante para mantener el ciclo de nitrógeno en la naturaleza, fijación realizada solo por algunos microrganismos, como las bacterias Clostridium, Kleibsella, Acetonacter, Aospirillum, Beijerincjkia, Gluconaactobacter,Herbaspirillum, Azoarcus, Bulkolderia, algunas Cianobacterias y actinomicetos (Frankia) y la establecida por bacterias del genero Rhizobiales y las leguminosas, siendo esta ultima la más importante en el aporte de nitrógeno al suelo, es un ejemplo del éxito de la aplicación de la Biotecnología en beneficio de la agricultura sostenible. La producción de inoculantes de calidad para leguminosas y su inoculación garantizan un adecuado rendimiento de forrajes y/o granos, enriqueciendo con nitrógeno el suelo que mejora su fertilidad y se reduce el uso de fertilizantes químicos nitrogenados y contribuye a la conservación del medio ambiente, el uso de inoculantes es una opción de uso de una tecnología mejorada para el cultivo de leguminosas en la sierra peruana optimizando la producción y una fuente de alimentación contra la desnutrición de la población rural.
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Influencia de las características socioeconómicas en la estructura de la  canasta básica de alimentos de las familias del distrito de Huata – Puno  2016

Influencia de las características socioeconómicas en la estructura de la canasta básica de alimentos de las familias del distrito de Huata – Puno 2016

El presente trabajo de investigación titulado “influencia de las características socioeconómicas en la estructura de la canasta básica de alimentos de las familias del distrito de Huata – Puno. 2016” fue realizado entre marzo y abril del 2016, con el objetivo de determinar la influencia de las características socioeconómicas en la estructura de la canasta básica de alimentos de las familias del distrito en mención. Es de tipo descriptivo analítico de corte transversal, la muestra estuvo constituida de 40 familias. Para determinar las características socioeconómicas se utilizó la encuesta de Graffar; para identificar el consumo de alimentos se aplicó, la frecuencia de consumo alimentario, la lista de grupo de alimentos de la canasta básica y el recordatorio de 24 horas. Para el tratamiento estadístico se utilizó estadística descriptiva aplicando promedios y porcentajes y la estadística inferencial mediante la Chi-cuadrado. Los resultados encontrados son el 37.5% pertenece a un nivel socioeconómico (NSE) medio bajo, el 37.5% a un NSE medio, el 7.5% a un NSE bajo y el 17.5% representa NSE medio alto de las familias del distrito de Huata. Los grupos de alimentos con mayor frecuencia con el 100% de consumo son azucares, el 95% aceites y grasas, el 89% le sigue el grupo de tubérculos y derivados, con el 66%, el grupo de cereales y derivados, el 65% el grupo de leches y derivados y verduras, hortalizas, el 57% del grupo de carne y huevos y derivados, el 56% son provenientes del grupo de las frutas y derivado y finalmente el 41% del grupo de leguminosas. Los alimentos de consumo fueron adquiridos a través de la compra, producción y donación, provenientes de la producción fueron la leche, chuño, quinua, trigo, carachi, carne de cardero y huevos. y los alimentos procedentes de la donación fue la avena. En la distribución de la estructura de la canasta básica alimentos, los cereales y tubérculos representan con un 29% y 26% y los demás grupos se encuentran con menor valor al 12%. El 92,5% de las familias consumen un aporte insuficiente de energía, el 7.5% de las familias tiene un aporte suficiente de energía. En cuanto a los macronutrientes el 75% de consumo de las familias tiene un aporte superior en carbohidratos, el 25% es adecuado; en relación a las proteínas el 62% tiene un aporte suficiente y el 37.5% es inferior; para el caso de las grasas el 85% es inferior y el 15% suficiente respecto a los valores recomendados, en relación.
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Optimización basada en mallas variables para predecir el plegamiento de proteínas

Optimización basada en mallas variables para predecir el plegamiento de proteínas

El presente trabajo describe el plegamiento de proteínas que constituye uno de los retos más importantes dentro de la biología molecular. Debido a que este problema es extremadamente difícil aún no se conoce un método capaz de resolverlo eficientemente. Por lo anterior este informe propone un algoritmo de Optimización basado en Mallas Variables (VMO), para tratar dicha problemática. El algoritmo surge en el grupo de Inteligencia Artificial de nuestra universidad como un modelo poblacional. El modelo VMO utiliza un proceso de expansión formado por funciones de generación de nuevas soluciones que exploran zonas promisorias del espacio de búsqueda. Emplea, además, un proceso de contracción que se encarga se seleccionar los mejores representantes de cada zona explorada. Nuestra propuesta es aprovechar las fortalezas del algoritmo y adaptarlo al plegamiento de proteínas. Después de los experimentos realizados se concluye que sí es posible aplicar la meta-heurística VMO para predecir dichas estructura. La no existencia de una función objetivo capaz de cumplir la hipótesis termodinámica del plegamiento, imposibilitó el logro de mejores resultados.
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PAU BIOLOGIA PROTEINAS 2019

PAU BIOLOGIA PROTEINAS 2019

1.- Respecto a las proteínas: a) Represente el enlace que se establece entre los aminoácidos e indique sus características. (0,4) b) Explique las características de la estructura secundaria en alfa-hélice. Indique las diferencias con la conformación β (0,8) c) ¿Qué es la estructura terciaria y qué tipos de enlaces la estabilizan? (0,8)

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