• No se han encontrado resultados

crowding) y su efecto sobre el ensamblaje de la cápsida de 

VIH­1 

 

Los estudios bioquímicos in vitro del reconocimiento molecular relacionados con  el  ensamblaje  de  la  cápsida  de  VIH‐1,  y  su  inhibición  por  diferentes  compuestos,  se  habían  realizado  hasta  ahora  en  soluciones  diluidas,  con  un  bajo  contenido  total  de 

INTRODUCCIÓN

muy elevadas (de 50 a 400 mg/ml). Este tipo de medios no se denominan “concentrados”,  puesto que no hay una sola especie macromolecular a alta concentración, sino que todas  las  especies  juntas  ocupan  una  fracción  significativa  del  volumen.  Por  ello,  este  tipo  de  medios  se  conocen  como  “aglomerados”  (crowded)  si  las  especies  macromoleculares  están en solución, o “confinados” (confined) si los compuestos están estructurados (como  en el citoesqueleto) (Minton, 1983; 1993; 1998; 2001; Zhou, et al., 2008).  

En un medio diluido, los solutos ocupan un volumen despreciable del total de la  solución. Por el contrario, en un medio aglomerado (como son los fluidos fisiológicos) los  solutos  ocupan  una  fracción  importante  (volumen  excluido)  del  volumen  total  de  la  solución.  En  general  las  condiciones  de  aglomeración macromolecular  (macromolecular 

crowding)  producirán  un  aumento  de  la  actividad  química  de  las  especies  en  solución, 

puesto que al disminuir el volumen disponible de la solución, aumenta la “concentración  efectiva”  de  los  solutos.  El  incremento  de  actividad  química  para  cada  macrosoluto  del  sistema  dependerá  de  una  serie  de  factores,  como  su  tamaño  relativo,  forma  y  concentración. Por ello, las características de las reacciones químicas en que estos solutos  estén implicados como reactivos o productos se verán modificadas de maneras diversas  en medios aglomerados, con respecto a medios diluidos.  

Más  en  concreto,  la  teoría  predice  que  la  aglomeración  macromolecular  puede  modificar  considerablemente  la  velocidad  y  equilibrio  de  cualquier  reacción  macromolecular en la que haya una diferencia significativa entre el volumen excluido por  los  reactivos  y  el  volumen  excluido  por  los  productos.  En  general  las  reacciones  de  asociación  pueden  estar  controladas  por  la  difusión  o  por  el  estado  de  transición,  pudiéndose  expresar  la  constante  cinética  de  asociación  entre  dos  moléculas  kA  como 

(Zhou, et al., 2008):            (Ecuación 1)  28   

siendo kD la constante cinética de asociación bajo control de la difusión y kreact la 

constante  cinética  de  asociación  bajo  control  del  estado  de  transición.  La  aglomeración  molecular afectará a estas dos constantes en distinto sentido. La kD es proporcional a la 

constante de difusión de los reactivos, y en un entorno aglomerado la difusión se ve más  impedida. Por otra parte la kreact viene dictada por la barrera energética que surge por los 

cambios  conformacionales  necesarios  para  la  formación  del  estado  de  transición  del  complejo.  Como  el  estado  de  transición  de  una  reacción  de  asociación  en  solución  es,  generalmente, casi tan compacto  como el producto, la aglomeración molecular tiende a  disminuir la barrera energética y, por lo tanto, a incrementar la constante de asociación.  Cuál de ambas influencias de la aglomeración molecular sea más  importante dependerá  de  si  la  reacción  está  gobernada  en  mayor  medida  por  la  difusión  o  por  el  estado  de  transición.  Típicamente  las  asociaciones  rápidas  están  bajo  control  de  la  difusión,  y  la 

INTRODUCCIÓN

 

aglomeración molecular tiende a decelerarlas; mientras que las asociaciones lentas están  bajo  control  del  estado  de  transición,  y  la  aglomeración  molecular  tiende  a  acelerarlas  (Zhou, et al., 2008). 

El interior celular, donde se ensambla la cápsida inmadura de VIH‐1, y también el  interior del virión de VIH‐1, donde se ensambla la cápsida madura, constituyen medios  aglomerados,  donde  la  concentración  total  de  macromoléculas  es  extremadamente  elevada.  Por  tanto,  puede  ser  muy  importante  tener  en  cuenta  el  efecto  de  la  aglomeración macromolecular en las características de las reacciones que tienen lugar en  estos compartimentos, como lo son el ensamblaje de la cápsida madura, o la capacidad  inhibitoria de péptidos y otros compuestos sobre la reacción de ensamblaje.  

Una  de  las  predicciones  de  la  teoría  de  aglomeración  macromolecular  es  que  procesos de polimerización (como el ensamblaje de una cápsida vírica) que estén poco  favorecidos  en  condiciones  diluidas  pueden  verse  significativamente  favorecidos  en  condiciones fisiológicas de aglomeración macromolecular. Hasta el momento, en nuestro  conocimiento sólo existía un estudio de los efectos de aglomeración macromolecular en la  morfogénesis  de  VIH‐1  (o  de  cualquier  otro  virus),  que  fue  realizado  en  nuestro  laboratorio. El ensamblaje de partículas con la organización de cápsidas maduras de VIH‐ 1,  a  partir  de  moléculas  de  CA  en  solución,  sólo  había  sido  posible  in  vitro  utilizando  concentraciones  molares  de  sal  para  conseguir  una  elevadísima  fuerza  iónica,  absolutamente  no  fisiológica (Lanman, et al., 2002).  El  estudio  realizado  en  nuestro  laboratorio demostró que la adición de un agente aglomerante a  baja concentración de  sal, para simular condiciones cercanas a las fisiológicas en la actividad química de CA y en  la fuerza iónica, fue suficiente para permitir in vitro el ensamblaje eficiente de partículas  con la organización estructural de la cápsida madura de VIH‐1 (del Alamo y Mateu, 2005).  Sin  embargo,  en  este  estudio  experimental  inicial  no  se  analizó  el  efecto  de  la  aglomeración  molecular  sobre  cada  una  de  las  diferentes  interfases  CA‐CA  que  intervienen en el ensamblaje de la cápsida madura.  

 

FIGURA  11.  Efecto  de  la  aglomeración  macromolecular  en  el  volumen  disponible  para  una molécula en función de su tamaño. Se ilustra 

el  volumen  excluido  (rosa  +  negro)  y  el  volumen  disponible  (azul)  en  una  solución  de  moléculas  esféricas.  (a)  Volumen  disponible  para  una  pequeña  molécula  de  tamaño  comparable  al  solvente.  (b)  Volumen  disponible  para  una  macromolécula  de  tamaño  comparable  al  de  las  moléculas  del  fondo.  Imagen reproducida de (Minton, 2001). 

 

INTRODUCCIÓN

macromolécula  que  para  una  molécula  de  tamaño  pequeño  (Fig.  11),  la  actividad  inhibidora de pequeñas moléculas sobre  procesos de asociación macromolecular podría  verse  considerablemente  reducida  (Minton,  1993).  Sin  embargo,  esencialmente  no  existían evidencias experimentales para demostrar esta predicción, y en ningún caso se  había explorado su validez en un sistema de inhibición de un proceso de multimerización,  como es l ensamblaje de una cápsida vírica.   30     e  

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

OBJETIVOS

OBJETIVOS

 

OBJETIVOS 

Nuestro grupo está interesado en el estudio de relaciones estructura‐función en  el  ensamblaje,  estabilidad  y  dinámica  conformacional  de  cápsidas  víricas.  Este  tipo  de  estudios ayudan a entender aspectos básicos de etapas poco conocidas del ciclo vírico, y   además suministran una base para el diseño racional de vacunas y antivirales. En nuestro  laboratorio se están actualmente utilizando tres virus modelo muy diferentes, el virus de  la fiebre aftosa, el virus diminuto del ratón y VIH‐1, en función del aspecto concreto que  deseamos analizar.  

Apoyándose  en  resultados  obtenidos  previamente  por  diferentes  grupos,  incluido el nuestro, el objetivo general de esta Tesis ha sido el profundizar en diferentes  aspectos  relacionados  con  el  ensamblaje  de  la  cápsida  de  VIH‐1  y  el  diseño  racional  y  análisis de compuestos capaces de inhibir este proceso.  Los objetivos concretos han sido los siguientes:  1. Estudiar si condiciones de aglomeración molecular, como las que se dan en un  entorno fisiológico, y/o la presencia del dominio CTD pueden favorecer la capacidad del  dominio NTD para formar hexámeros, un proceso crítico para el ensamblaje de la cápsida  madura de VIH‐1.  

2.  Estudiar  si  las  condiciones  de  aglomeración  molecular  pueden  reducir  la  capacidad inhibitoria de pequeñas moléculas sobre el ensamblaje de una cápsida vírica, y  en particular sobre la formación de la cápsida madura de VIH‐1.  

3.  Diseñar  y  modificar  racionalmente  péptidos  que  actúen  como  inhibidores  interfásicos del ensamblaje de una cápsida vírica, y en particular de la cápsida madura de  VIH‐1, y analizar su capacidad de interferir con el ensamblaje  de la cápsida in vitro y la  infectividad del virión ex vivo. 

4.  Explorar  soluciones  combinatoriales  para  el  reconocimiento  entre  subunidades en una cápsida vírica, en particular en la interfase CTD‐CTD implicada en el  ensamblaje  de  la  cápsida  de  VIH‐1;  la  información  obtenida  se  orientaría  a  la  modificación  racional  de  inhibidores  interfásicos  (objetivo  3),  para  aumentar  su  capacidad inhibitoria o mejorar alguna de sus otras características. 

5. Realizar una caracterización termodinámica y cinética y un análisis mutacional  de una interfase alternativa de dimerización CTD‐CTD producida  mediante intercambio  de dominios, y analizar el papel del MHR en la formación de esta interfase. 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

MATERIALES Y MÉTODOS

Outline

Documento similar