Estudio de rotación para los ángulos phi y psi

3. Resultados y discusión

3.3. Estructura secundaria

3.3.6. Estudio de rotación para los ángulos phi y psi

Los ángulos de rotación de los enlaces N – Cα _{(phi) y C – C}α _(psi) determinan el plegamiento de la cadena polipeptídica. Además, el ángulo que forma la cadena lateral de los aminoácidos respecto al eje principal secundaria de la fosducina.

Usando el programa Jmol, la cadena primaria de la fosducina, forma 16 giros beta, los valores de los ángulos phi, psi y chi se observa en la tabla 6. Estos datos fueron sometidos al diagrama de Ramachandran, que también como referencia al eje de coordenadas Φ variable independiente y ψ (variable dependiente).

Se determino la ubicación de los aminoácidos agrupados en el diagrama de Ramachandran como una secuencia de 4 residuos localizados en cada zona del cuadrante, la ubicación de los aminoácidos para cada giro se han caracterizado con los números romanos desde I, II,IV y VIII (tabla 6). Por ejemplo los giros I ubicados en cuatro posiciones diferentes de la cadena polipeptídica como Gln131 – Thr134, Thr162-Val165, Ser182 – Val185 y Ser183 – Leu186 corresponden a tercer cuadrante de Ramachandran.

El resultado del modelado de los aminoácidos, nos permitió observar en la cadena polipeptídica que los enlaces N-Cα y C-Cα tienen libre rotación. Estas rotaciones están representadas por los ángulos de torsión phi (Φ) y psi (ψ), y la rotación entre carboxilo y la amina es la torsión Ω.

En los cálculos de los resultados se estableció que cada número romano indica el valor del ángulo y su ubicación en la zona: cuando los aminoácidos por efecto de la interacción se producen los giros de los átomos de la cadena y se encuentra localizado en el segundo cuadrante del eje de coordenadas de Ramanchandran. Esta posición corresponde a la hoja beta, luego, otro grupo de los aminoácidos se encuentra localizado en el tercer cuadrante, estos

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aminoácidos de fosducina corresponden a la estructura de la hélice alfa. La ubicación de los aminoácidos en los ejes de las coordenadas de Ramanchadran, se logra con el acoplamiento de los lazos de horquilla entre las hélices; entre la hélice y la hoja beta

Tabla 6 Resultado del modelado de los aa con Jmol, se obtuvo los giros beta de los aminoácidos en la cadena polipeptídica de la proteína fosducina.

Nº Giro

Secuencia de (aa) _{Giro tipo} _{R e s i d u o i + 1 R e s i d u o i + 2 i a i+3 Cα=dis} P h i  P s i  Chi 1 

Phi Psi Chi1

1 Ala17 - Thr21 ASHT I V -155.5 15.1 54.9 -126.6 -22.5 -60.0 6 . 7 2 . Phe68 - Lys71 FSRK VIII -92.5 -34.7 -28.6 -104.0 144.5 -48.9 6 . 5 3 . Ile80 - Asp83 IHKD I V -90.7 17.1 -174.2 -140.0 -25.8 -176.1 5 . 6 4 Gln131- Thr134 QKIT I -60.2 -19.5 -64.8 -84.9 -12.7 54.6 5 . 4 5 Glu142 - Ile145 EDGI I I -56.1 137.8 -63.7 95.0 -14.9 - 6 . 0 6 Ile145- Lys148 IKGC I I -48.0 118.3 -178.6 97.2 -37.7 - 5 . 5 7 Tyr162 - Val165 YPMV I -60.8 11.9 -27.7 -84.4 -13.4 58.1 5 . 5 8 Ala177 -Arg180 AGDR I V -50.7 -111.6 - -137.4 42.6 -99.5 6 . 0 9 Asp179 -Ser182 DRFS VIII -86.6 -39.9 97.5 -92.8 83.3 -62.5 6 . 2 1 0 Ser182 -Val185 SSDV I -53.2 -28.5 -44.4 -77.9 -11.0 58.3 5 . 4 1 1 Ser183 - Leu186SDVL I -77.9 -11.0 58.3 -107.9 -30.8 -176.6 5 . 0 1 2 Val185- Thr188 VLPT I V -70.5 143.3 -58.4 -80.4 126.5 -19.6 6 . 2 13 Tyr192- Gly195 YKGG I V -169.8 118.9 -174.5 56.4 44.6 - 6 . 3 1 4 Lys193 -Glu196 KGGE I ' 56.4 44.6 - 72.6 -10.7 - 5 . 3 1 5 Phe201-Ala204 FISV I V -93.0 131.6 -65.1 51.8 53.0 -52.8 5 . 6 1 6 Ala209 - Phe212A E E F V I I I -48.4 -41.2 -61.4 128.6 91.0 -61.8 5 . 0

Se obtuvo la posición espacial de los aminoácidos y la formación de los ángulos con el vector de posición, esto permitió el buen aminoácidos de fosducina corresponden a la estructura de la hélice alfa. La ubicación de los aminoácidos en los ejes de las coordenadas de Ramanchadran, se logra con el acoplamiento de los lazos de horquilla entre las hélices; entre la hélice y la hoja beta

Tabla 6 Resultado del modelado de los aa con Jmol, se obtuvo los giros beta de los aminoácidos en la cadena polipeptídica de la proteína fosducina.

Nº Giro

Secuencia de (aa) _{Giro tipo} _{R e s i d u o i + 1 R e s i d u o i + 2 i a i+3 Cα=dis} P h i  P s i  Chi 1 

Phi Psi Chi1

Tabla 6 Resultado del modelado de los aa con Jmol, se obtuvo los giros beta de los aminoácidos en la cadena polipeptídica de la proteína fosducina.

Nº Giro

Secuencia de (aa) _{Giro tipo} _{R e s i d u o i + 1 R e s i d u o i + 2 i a i+3 Cα=dis} P h i  P s i  Chi 1 

Phi Psi Chi1

Se obtuvo la posición espacial de los aminoácidos y la formación de los ángulos con el vector de posición, esto permitió el buen

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funcionamiento de la estructura terciaria de la proteína fosducina para la transmisión de la información biológica a otras proteínas.

Con el resultado de la tabla 6, se hizo el análisis del primer giro conformado por los aminoácidos: Ala17, Ser18, His20 Tre21. Estas secuencias de residuos que corresponde a categoría IV de la región de Ramachandran y está localizado entre el segundo y tercer cuadrante (Φ, ψ). Además, la distancia relativa de separación entre Ala y Thr es 6.7 Å, como se muestra en la figura 28. Se deduce también que el residuo de aminoácido i + 1, formado con los ángulos ψ = 15.1º y Φ = -155.5º no corresponde a la hélice α, sino al grupo de la hélice levógiro. Por otro lado, se valida en esta estructura la formación del ángulo diedro de rotación de cadena lateral que conforma un ángulo chi1 χ = 54.9º con respecto al enlace del carbono α

Otra validación de los resultados que corresponden a los residuos de aminoácidos i + 2, por la ubicación de los ángulos ψ = - 126.6º, Φ = -22.5º y χ (chi) = -60º corresponden al tercer cuadrante de la región de Ramachandrán, en consecuencia, este grupo de residuos corresponde a la hélice alfa.

Figura 28 Resultado de modelado con Jmol estableció la representación de cuatro tipos de giro β en diagrama de Ramachandran. Grupo VI La distancia relativa entre Ala y Tre es 6,7 Å, y para grupo I la distancia relativa entre los aminoácidos Glu y Tre es 5.4 Å.

En la tercera columna esta formado por cuatro aminoácidos (i+1) Phe68, Ser69, Arg70 y Lys71 que corresponden a la ubicación en la

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zona de Ramachandran VIII se observa en la figura 30 con ángulo de rotación (Ca – N) phi Φ = – 92.5º, el otro ángulo de torsión entre los átomos Ca- C en el plano polipeptídica es psi Ψ = - 34.7 y la torsión de la cadena lateral (radical) que forma el ángulo con la cadena principal denominado chi 1 cuyo valor es Χ1 = - 28.6º. Estos ángulos de torsión esta localizado entre el tercer cuadrante y segundo cuadrante. La distancia promedio entre Ser y Arg es 6.5 Ắ

Para los mismos aminoácidos, pero, cuando se encuentra ubicado en la posición (i + 2) corresponden a los giros del eje principal en los planos formados por los átomos N - Ca cuyo ángulo diedro es phi Φ = -104º, y los átomos Ca – C localizados en los planos del eje principal que rotan con un ángulo psi Ψ = 144.5º. Además, la torsión de la cadena lateral (radical) formándose ángulo con la cadena principal chi1 Χ = - 48.9º, después de la torsión del eje principal la ubicación de los aminoácidos fenilamina y lisina quedan separados a una distancia de 6.5 Ắ.

Siguiendo la misma secuencia de análisis sobre la torsión de los planos de la cadena principal, podemos discutir sobre el comportamiento de torsión del grupo 16 de la tabla 6, está conformado por 4 residuos: Ala209, Glu210, Glu211 y Phe212, corresponden a la ubicación del grupo de Ramachandran VIII de los residuos i + 1. La torsión de los átomos N – Ca en el eje principal del plano de la cadena polipeptídica que rota formando un ángulo phi Φ = - 48.4º, mientras el giro de los átomos Ca – C de la cadena polipeptídica forma un ángulo de torsión psi Ψ= - 41.2º. Además, por efectos de la polarización contribuye en la rotación de la cadena lateral de los aminoácidos (radical) con el eje principal formándose un ángulo de torsión chi 1 Χ = - 61.4º.

En la posición i + 2 los residuos generan torsiones en el plano de la cadena polipeptídica como: N – Ca con una rotación phi Φ = 128.6º, mientras en el plano consecutivo formado por C – Ca se produjo una rotación del eje principal con un ángulo psi Ψ = 91º y la torsión de la

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cadena lateral con respecto al eje principal se forma el ángulo de rotación chi 1 Χ = - 61.8º; y la distancia de estiramiento de los aminoácidos por efecto de la rotación es 5.0 Ắ

En 16 giros en toda la cadena solo se produce un rotor acoplado a la hélice H6, éstos aminoácidos de la hélice ubicados en el cuarto cuadrante del diagrama de Ramachandran se denomina levógiro y los siete hélices están unidos por los giros y los lazos horquilla denominados dextrógiros (significa gira en el mismo sentido que las agujas del reloj en contraposición al sentido levógiro) ubicado en el tercer cuadrante y por tanto, corresponden a las hélices alfa

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In document Uso del programa de bioinformática que transforman los informes del banco de datos por homología para la generación de una estructura espacial de proteína (página 79-84)