• No se han encontrado resultados

Capítulo  4   Discusión 69

4.4   Funcionalizaciones de la superficie de la proteína 72

La   arquitectura   de   la   VP,   como   en   otras   peroxidasas,   tiene   el   grupo   prostético   hemo   conectado   al   solvente  por  dos  canales  principales  y  que  son  utilizados  por  los  sustratos.  Uno  es  de  acceso  a  Mn2+  y  

fenoles   de   bajo   potencial   redox;   el   otro   es   de   acceso   a   H2O2   y   cercano   al   W   superficial   que   forma   el  

radical  activo  (Ruiz-­‐Dueñas  et  al.,  2008).  En  el  caso  de  la  modificación  con  W  se  añadieron  15  residuos  a   su  superficie,  según  el  incremento  promedio  en  su  peso  molecular  (Figura  41).  Esta  cuantificación  no  fue   evidente  en  el  caso  de  las  modificaciones  con  H,  Y,  F.  En  el  caso  de  W,  la  formación  de  al  menos  otro  sitio   catalítico  por  uno  de  estos  nuevos  residuos  estuvo  reflejada  en  el  incremento  de  51%  de  la  oxidación  de     RRBB  y  de  89%  en  la  eficiencia  catalítica  (kcat  /KM  )  para  este  sustrato  (Tabla  20).  

Para  entender  estos  resultados  hay  que  considerar  que  el  ciclo  catalítico  de  las  peroxidasas  empieza  con   una  oxidación  de  dos  electrones  por  el  aceptor  final,  el  H2O2,  con  lo  que  se  promueve  la  formación  del  

compuesto   I,   que   es   el   intermediario   catalítico   con   mayor   potencial   redox.   Una   vez   oxidado,   un   equivalente   se   convierte   en   FeIV=   O   y   el   segundo   en   un   radical   porfirina.   Entonces,   los   electrones   son  

transferidos   desde   el   sustrato   en   dos   pasos   (Wariishi  et   al.,   1992).   La   oxidación   del   sustrato   también   procede   mediante   el   mecanismo   LRET,   que   implica   la   transferencia   de   electrones   desde   un   radical   superficial   hasta   el   hemo   durante   la   oxidación   de   grandes   moléculas   o   de   alto   potencial   redox   (Ruiz-­‐ Dueñas  et   al.,   2009),   esto   especialmente   en   la   VP.   La   presencia   de   un   W   expuesto   al   solvente   y   en   proximidad   al   hemo   es   el   sitio   de   oxidación   de   estos   sustratos   y   es   selectivamente   oxidado   por   el   compuesto  I  y  compuesto  II  en  el  mecanismo  LRET  (Pogni  et  al.,  2005;  Ayala  et  al.,  2001;  Verdin  et  al.,   2006,   Tinoco  et   al.   2007;   Ruiz-­‐Dueñas  et   al.,   2009).   Este   mecanismo   permite   que   las   peroxidasas   degraden  una  amplia  cantidad  de  sustratos,  incluso  en  ausencia  de  mediadores  catalíticos.  Por  esto  la  VP   ha   sido   estudiada   en   la   transformación   de   sustratos   fenólicos   y   no   fenólicos,   como   de   hidrocarburos   aromáticos   policíclicos   (Wang  et   al.,   2003),   colorantes   industriales   (Bratto  et   al.,   2015),   inhibidores   endócrinos  (Taboada-­‐Puig  et  al.,  2011)  y  pesticidas  (Dávila-­‐Vázquez  et  al.,  2005).    

En  la  VP  de  P.  eryngii,  sobre  la  cual  se  realizó  el  plegado  de  la  secuencia  de  la  VP  en  esta  tesis,  se  han   propuesto  tres  vías  de  LRET  (Ruiz-­‐Dueñas  et  al.,  1999;  Heinfling  et  al.,  1998;  Pérez-­‐Boada  et  al.,  2005).  La   fuente  de  electrones  puede  ser  Trp164  o  His232  (Trp170  o  His82  para  otra  isoenzima  de  VP),  expuestos  y   a   menos   de   11   Å   del   hemo.   Por   mutagénesis   sitio   dirigida   demostró   que   el   Trp164   es   el   que   oxida   el   alcohol  veratrílico  y  el  Negro  Remazol  5,  y  no  los  residuos  His232  y  His82.  Resultados  similares  fueron   obtenidos  para  LiP  de  P.  chrysosporium  (Doyle  et  al.,  1998;  Mester  et  al.,  2001;  Gelpke  et  al.,  2002).    

Los  espectros  de  EPR  (Figuras  45,  46  y  47)  tienen  sustento  en  aquellos  reportados  para  la  VP  de  P.  eryngii   (Trp164)  (Pérez-­‐Boada  et  al.,  2005),  de  B.  adusta  (Trp  177)  (Pogni  et  al.,  2005)  y  de  LiP  (Trp171)  (Blodig  et   al.,  1999).  Las  muestras  tuvieron  diferente  tiempo  y  patrón  de  formación  de  radicales  al  interactuar  con   H2O2.   Todas   las   muestras   fueron   expuestas   al   peróxido   y   congeladas   en   menos   de   6   segundos   de  

manipulación:  a  mayor  señal  de  hierro  después  de  la  exposición  a  H2O2  (alrededor  de  los  100  mT),  menor  

fue   la   formación   de   radical   al   momento   del   congelamiento.   En   todos   los   espectros   los   electrones   deslocalizados  estuvieron  presentes  en  334-­‐335  mT,  a  g2.00±0.0001,  que  fue  identificado  como  radical   proteico   171W   en   VP   (Ayala  et   al.,   2001;   Pogni  et   al.,   2005).   La   comparación   específica   del   área   encontrada   para   la   formación   de   radicales,   proveniente   de   la   segunda   integración   de   cada   uno  de  los   espectros,  mostró  diferencias  (Figuras  45  b  y  47).  Primero,  si  se  toma  la  señal  del  radical  en  la  VP  como  1   de  formación,  entonces  F-­‐VP,  H-­‐VP  and  Y-­‐VP  tuvieron  14,  8  y  4  veces  más  área  de  formación  que  en  la   VP.  Los  espectros  de  F-­‐VP  y  H-­‐VP  fueron  detectados  en  los  332  y  338  mY,  respectivamente,  formaron  las   típicas  tres  líneas  de  un  espectro  más  puro  de  W  (Ayala  et  al.,  2001).  Esto  no  fue  detectado  para  VP,  YVP   o  W-­‐VP.  Tercero,  el  valor  de  g  fue  distinto  2.0045  (0.0005).  Los  datos  reportados  (Tabla  20)  demuestran   que  las  modificaciones  con  W  y  Y  son  las  principales  promotoras  de  formación  de  radicales.  En  el  caso  de   Y  el  incremento  en  64%  del  TTN  con  RRBB  fue  evidente  en  su  kcat  y  kcat  /  KM.  La  modificación  con  H  no  

mostró  beneficios  en  la  oxidación  de  RBB  y  la  modificación  con  the  F  tuvo  una  eficiencia  kcat  /  kM  cercana  

a  la  modificación  con  Y  debido  a  la  reducción  de  su  KM  pero  no  fue  medible  en  su  TTN.  

Los  espectros  de  F-­‐VP,  H-­‐VP  y  Y-­‐VP  mostraron  señales  mucho  más  intensas  y  los  patrones  secundarios   que  sugieren  otras  interacciones  estructurales  de  estos  residuos  u  otras  especies  que  no  pudieron  ser   identificadas  hasta  este  momento  y  que  pudieran  estar  interactuando  en  F-­‐VP  y  H-­‐VP  con  el  solvente  o   con  el  mismo  radical  W171  de  manera  no  favorable  en  el  TTN  en  la  transformación  de  RRBB,  pero  un   TTN  mayor  en  la  transformación    de  2,6-­‐DMP.    

La  drástica  disminución  en  la  actividad  catalítica  con  manganeso  puede  ser  atribuida  a  la  modificación  de   los  residuos  Glu36,  Glu40,  Asp  175  que  forman  el  sitio  de  unión  a  manganeso  (Figura  44).  Estos  residuos   están   expuestos   al   solvente   y   susceptibles   a   ser   químicamente   modificados.   Esto   fue   claramente   confirmado  con  los  diferentes  ensayos  que  se  realizaron  para  el  ICP-­‐OES.  Es  este  mismo  canal  de  acceso   al  hemo  el  utilizado  por  el  2,6-­‐DMP  (Ruiz-­‐Dueñas  et  al.,  2009),  por  lo  que  el  incremento  de  la  actividad   catalítica   de   47%,   manteniendo   la   eficiencia   con   2,6-­‐DMP   sugiere   que   no   se   necesitan   iones   de   manganeso  para  su  oxidación  y  que  el  canal  de  acceso  al  hemo  está  modificado,  pero  no  bloqueado.  La   cantidad  y  naturaleza  de  los  nuevos  residuos  superficiales  tuvieron  diferente  efecto  en  la  quelación  de   Mn2+,   los   grupos   hidroxilo   de   Y   pudieron   haber   establecido   interacciones   con   el   solvente   acuoso   de  

forma   favorable   para   el   acceso   de   Mn2+,   haciendo   que   tuviera   la   mayor  k

cat  y   el   menor   valor   de  kM.  

Mientras   que   W,   H   y   F   pudieran   estar   más   orientados   hacia   dentro   del   canal   a   manera   de   “puertas   cerradas”.  Los  valores  de  TTN  de  YVP  y  F-­‐VP  con  2,6-­‐DMPpodrían  sugerir  diferente  número  de  residuos   añadidos  y  esto  mejoraba  o  disminuía  el  acceso  de  este  sustrato.  

Finalmente,  la  actividad  del  W171  superficial  de  la  VP  de  Pleurotus  y  Bjerkandera  ha  sido  probada  con   experimentos   de   oxidación   con   N-­‐bromosuccinimida   (Pogni   et   al.,   2005;   Ayala  et   al.,   2001).   La   inactivación   de   este   residuo   antes   de   las   modificaciones   podría   generar   evidencia   para   comprender   mejor  las  interacciones  de  estos  nuevos  residuos  añadidos.

Documento similar