Clase # 6 Aminoacidos

(1)

BIOMOLECULAS

AMINOACIDOS

(2)

AMINOACIDOS

• Componentes _Componentes

estructurales de las estructurales de las proteínas

proteínas

• Cientos de aminoácidos naturales_{Cientos de aminoácidos naturales}

• contienen_contienen

(

(estructura generalestructura general):):

Átomo de carbono centralÁtomo de carbono central al que están unidos:

al que están unidos:

a)

a) Un grupo aminoUn grupo amino; R—NH2 ; R—NH2

b)

b) Un grupo carboxiloUn grupo carboxilo: : R---COOH

R---COOH

c)

c) Un grupo R Un grupo R : :

• Un átomo de hidrogeno_{Un átomo de hidrogeno}

• _{Grupo hidrocarbonado}_{Grupo hidrocarbonado}_{( isopropilo)}_{( isopropilo)} • _{Derivado hidocarbonado}_{Derivado hidocarbonado}

(hidroximetileno) (hidroximetileno)

d)

(3)

AMINOACIDOS

CLASIFICACION

• De acuerdo con la posición del

De acuerdo con la posición del

grupo amino con referencia al

grupo carboxilo:

A.

A. Alfa

Alfa

B.

B. Beta

Beta

C.

(4)

(5)

AMINOACIDOS ALFA

 Clase mas frecuenteClase mas frecuente



El grupo amino

_esta_esta unido al átomo de carbono

unido al átomo de carbono

(

carbono

alfa

)

, inmediatamente , inmediatamente adyacente al

adyacente al

grupo

carboxilo

 Unido al carbono central Unido al carbono central

alfa esta otro grupo ,

cadena

lateral o grupo

R

(propiedades químicas; (propiedades químicas; hidrófobas o hidrófilas,

hidrófobas o hidrófilas,

interacción de grupos R;

función biológica)

(6)

AMINOACIDOS



Aminoácidos beta

_;_;

• El grupo amino esta unido _{El grupo amino esta unido}

al carbono segundo a

partir del grupo carboxilo



Aminoácido

gamma

::

• El grupo amino esta unido _{El grupo amino esta unido}

al carbono tercero a partir

del grupo carboxilo

(7)

AMINOACIDOS

 Bloque de construcción Bloque de construcción

de las proteínas de las proteínas

 Su secuencia determina Su secuencia determina

la configuración la configuración

tridimensional final de la tridimensional final de la

proteína proteína



Moléculas

anfóteras

; pueden ; pueden actuar como ácido o actuar como ácido o

como base como base

(8)

AMINOACIDOS

CLASIFICACION

1.

1. Aminoácidos estándar

Aminoácidos estándar

2.

2. Aminoácidos no estándar

Aminoácidos no estándar

(9)

AMINOACIDOS

• 20 aminoácidos alfa _{20 aminoácidos alfa}que _que

se encuentran

habitualmente en las

proteínas

• Tienen la misma _{Tienen la misma}

estructura general con

excepción de la

prolina

( grupo amino ( grupo amino secundario, formada por

secundario, formada por

un cierre de anillo entre el

grupo R y el nitrógeno

amida)

(10)

(11)

AMINOACIDOS ESTANDAR

CLASIFICACION



De acuerdo con su capacidad para

interaccionar con el agua

( cuatro

clases) :

1.

1. Aminoácidos neutros apolares

Aminoácidos neutros apolares

2.

2. Aminoácidos neutros polares

Aminoácidos neutros polares

3.

3. Aminoácidos ácidos

Aminoácidos ácidos

4.

(12)

AMINOACIDOS ESTANDAR

NEUTROS APOLARES

 _Contienen_Contienen

grupos R hidrocarbonados

grupos R hidrocarbonados  Los grupos R no tienen carga positiva o _{Los grupos R no tienen carga positiva o}

negativa

 Hidrófobos _Hidrófobos_{: interaccionan poco con}_{: interaccionan poco con}

el agua

 _{Importantes para el mantenimiento de}_{Importantes para el mantenimiento de}

la estructura tridimencional

o Tipos de cadenas _{Tipos de cadenas}

hidrocarbonadas:

1.

1. AromáticosAromáticos : estructura : estructura

ciclicas(benceno)

hidrocarburos hidrocarburos insaturados

insaturados

2.

2. AlifáticosAlifáticos: no aromáticos (metano, : no aromáticos (metano,

ciclohexano )ciclohexano )

cadenas laterales ( átomos cadenas laterales ( átomos de

de

azufre)azufre)

grupo sulfhidrilo ( -SH)grupo sulfhidrilo ( -SH)

1.

Glicina

2.

Alanina

3.

Valina

4.

Leucina

5.

Isoleucina

6.

Fenilalanina

7.

Tiptofano

8.

Metionina

9.

Cisteina

10.

(13)

AMINOACIDOS NEUTROS

A

POLARES

AROMATICOS Y ALIFATICOS

(14)

AMINOACIDOS NEUTROS

POLARES

• _{Poseen grupos funcionales}_{Poseen grupos funcionales} capaces de

capaces de formar enlaces de formar enlaces de hidrogeno

hidrogeno

• Interaccionan fácilmente con el _{Interaccionan fácilmente con el} agua

agua

• Hidrófilos o amantes del agua_{Hidrófilos o amantes del agua}

Presencia del grupo OH:Presencia del grupo OH: a.

a. Participa en enlaces hidrogeno Participa en enlaces hidrogeno ( estabilidad de estructura

( estabilidad de estructura

proteica)

proteica) b.

b. Formación del Ester fosfato de Formación del Ester fosfato de tirosina

tirosina c.

c. Puntos de unión de hidratos de Puntos de unión de hidratos de carbono ( serina y treonina)

carbono ( serina y treonina)

Presencia de un grupo Presencia de un grupo amida

amida ( muy polar)( muy polar)

enlaces hidrogeno no dan enlaces hidrogeno no dan estabilidad

estabilidad



Serina



Treonina



Tirosina



Asparagina

(15)

AMINOACIDOS HIDROFILOS O AMANTES

DEL AGUA

(GRUPOS –OH, R-C-NH2)



Grupo –OH



Grupo R-C-NH2

•

Derivados amida de los

_{Derivados amida de los}

aminoácidos ácidos:

1.

ácido aspartico

2.

(16)

AMINOACIDOS ACIDOS



Poseen cadenas

laterales con grupos

carboxilato



Cadenas laterales

cargadas negativamente

a PH fisiológico



Ácido aspartico

_;

aspartato



Ácido glutámico

_;

glutamato

(17)

AMINOACIDOS BASICOS

 A PH fisiológico llevan una A PH fisiológico llevan una

carga positiva

 Pueden formar enlaces iónicos _{Pueden formar enlaces iónicos}

con los aminoácidos ácidos

La lisina:

o Grupo amino en la cadena lateral,_{Grupo amino en la cadena lateral,} o Acepta un protón del agua para el _{Acepta un protón del agua para el}

ácido conjugado (-NH3+)

o Oxidación ; enlaces Inter. e _{Oxidación ; enlaces Inter. e}

intramoleculares

La arginina

::

o _{Grupo guanidino;}_{Grupo guanidino;}

o _{No actúa en reacciones ácido-}_{No actúa en reacciones ácido-}

base

Histidina:

o _{Base débil, actividad catalítica de}_{Base débil, actividad catalítica de}

enzimas

(18)

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN LA

NATURALEZA DE SU CADENA LATERAL

Aminoácidos apolares

Alifaticos

;glicina,alanina,valina,leucina,isoleucina

Aromaticos

;fenilalanina,triptofano

Con azufre

; metionina,cisteina

Iminoacidos

:prolina

Aminoácidos polares sin carga

Serina,treonina,asparagina,glutamina.tyrosina

Aminoácidos polares con carga

Carga negativa

; aspartato,glutamato

Carga positiva

(19)

CLASIFICACION DE LOS

AMINOACIDOS DE ACUERDO A SU

ESENCIALIDAD

A.

A. ESENCIALES

ESENCIALES

B.

(20)

AMINOACIDOS

ESENCIALES



En la naturaleza 300 aminoácidos diferentes



Los seres vivos 20 aminoácidos para

sintetizar proteínas



9 son esenciales para el ser humano

(debido a que sus cadenas laterales o

aromáticas no pueden ser sintetizadas por el

ser humano, o la secuencia de átomos de

azufre o grupos amino dentro de la cadena

de átomos de carbono que los forman)

(21)

Esenciales solo para niños;

arginina e

histidina

Semiesenciales (prematuros y adultos

con enfermedades especifica)

;cisteína y

tirosina

(22)

AMINOACIDOS

FUNCIONES

(

ACTIVIDAD BIOLOGICA

)

1.

Su secuencia determina la configuración

tridimensional final de cada proteína

( mas importante):

secuencia

primaria

2.

Mensajeros químicos ( aminoácidos alfa)

3.

Precursores de diversas moléculas

complejas que contienen nitrógeno

4.

(23)

AMINOACIDO

ACTIVIDAD BIOLOGICA

MENSAJEROS QUIMICOS



Aminoácidos alfa o derivados :

1.

Glicina

2.

El ácido gamma- amino butírico (GABA),

derivado de la glutamina

3.

Serótonina

4.

Melatonina

(

derivado del triptófano)

5.

Tiroxina

( derivado de la tirosina)

6.

Ácido indol acético

( derivado del

triptofano: plantas)

(24)

AMINOACIDOS

ACTIVIDAD BIOLOGICA

PRECURSORES DE MOLECULAS

COMPLEJAS



Las bases nitrogenadas

_;

componentes de los nucleótidos y

ácidos nucleicos



El hemo

(25)

AMMINOACIDOS

ACTIVIDAD BIOLOGICA

INTERMEDIARIOS METABOLICOS

Ciclo de la urea

(mecanismo de

eliminación de desechos nitrogenados):

1.

1. Arginina

Arginina

2.

2. Citrulina

Citrulina

3.

(26)

AMINOACIDOS MODIFICADOS DE

LAS PROTEINAS

•

Residuos de aminoácidos se forman tras la

síntesis de la cadena polipeptídica:



Ácido gamma – carboxiglutamico

_{: une el}

calcio de la protombina



4 hidroxiprolina y la 5 – hidroxiprolina

_:

componente mas importante del colageno

( proteina mas abundante del tejido conjuntivo)



Fosforilación de aminoácidos con grupos

OH

(27)

(28)

AMINOACIDOS

MOLECULAS ASIMETRICAS O QUIRALES



Carbonos asimétricos o quírales

_:

los carbonos alfa de 19 de los 20

aminoácidos estándar; unidos a 4 grupos

diferentes ( hidrogeno, amino, carboxilo y R )



Moléculas que pueden existir como:

A.

A. Esteroisómeros

Esteroisómeros

B.

(29)

AMINOACIDOS

MOLECULAS ASIMETRICAS



Esteroisómeros

_;_;

• Moléculas que solo se _{Moléculas que solo se}

diferencian en la

disposición espacial de

sus átomos



Enantiomeros:

• Imágenes especulares una _{Imágenes especulares una}

de otra

• Se diferencian por la _{Se diferencian por la}

posición del grupo amino

y del átomo de hidrogeno

(30)

(31)

AMINOACIDOS

ENANTIOMEROS

 Propiedades físicas idénticasPropiedades físicas idénticas



Isomeros ópticos

_:_:

desvían la dirección de la luz

polarizada plana en

direcciones opuestas

A.

D gliceraldehido

dextrógiro (+):

desvía la desvía la luz en el sentido de las agujas

luz en el sentido de las agujas

del reloj

B.

L gliceraldehido

levógiro (-)

desvía la luz en desvía la luz en sentido opuesto

sentido opuesto

En las proteínas solo se En las proteínas solo se

encuentran los aminoácidos L

(32)

(33)

TITULACION DE LOS

AMINOACIDOS



Por sus características estructurales, los

aminoácidos se ionizan en solución acuosa, de

manera que pueden funcionar como ácidos y

bases ( anfolitos)



Los grupos carboxilo (COOH) y amino (NH2) se

pueden protonar y desprotonar, lo que determina

que cada uno tenga una curva de titulación

especifica



La titulación es un proceso mediante el cual se

introducen o se remueven protones ,al agregar

respectivamente ácidos (H+) o bases (OH-)



A medida que se produce la titulación ocurren

cambios en la estructura del aminoácido que

involucra los grupos protonables

(34)

AMINOACIDOS

TITULACION

 Los aminoácidos contienen grupos _{Los aminoácidos contienen grupos}

ionizables

 La forma iónica de estas La forma iónica de estas

moléculas en disolución

depende del PH

a)

a) Efecto del PH sobre la Efecto del PH sobre la

estructura del aminoácido estructura del aminoácido b)

b) Determina la reactividad de Determina la reactividad de

las cadenas laterales del las cadenas laterales del aminoácido

aminoácido

Punto isoeléctricoPunto isoeléctrico: al PH : al PH donde un aminoácido no tiene carga

donde un aminoácido no tiene carga

neta y es eléctricamente neutra, en

este punto son memos solubles

Las moléculas neutras que Las moléculas neutras que

llevan un numero igual de cargas

positivas y negativas se les

denomina;

(35)

(36)

AMINOACIDOS

REACCIONES



Las reacciones que pueden experimentar

los aminoácidos son

determinadas por

sus grupos funcionales:

A.

A. Formación de enlaces peptídicos

Formación de enlaces peptídicos

B.

B. Formación de puentes disulfuro

Formación de puentes disulfuro

C.

C. Fosforilacion

Fosforilacion

D.

(37)

AMINOACIDOS

REACCIONES

FORMACION DE ENLACES PEPTICOS



Enlaces peptídicos

_{: son}_{: son} enlaces amida, que se forman

enlaces amida, que se forman

cuando el par de electrones sin

compartir del átomo de nitrógeno

alfa-amino de un aminoácido ataca

al carbono alfa- carboxilo de otro

aminoácido en una reacción de

sustitución núcleofila

La reacción elimina una molécula La reacción elimina una molécula de agua ( deshidratación)

de agua ( deshidratación)

 Residuos de aminoácidos_{Residuos de aminoácidos}_:_:

los aminoácidos unidos

 Residuo N-TerminalResiduo N-Terminal_{: el}_{: el}

residuo de aminoácido con el grupo

amino libre ( se escribe a la

izquierda)

 Residuo C-TerminalResiduo C-Terminal_{: el}_{: el}

residuo de aminoácido con el grupo

carboxilo libre( aparece a la

derecha)

(38)

(39)

AMINOACIDOS

REACCIONES

ENLACES PEPTIDICOS



Los polipéptidos

_:_:

o polímeros lineales _{polímeros lineales}

formados por aminoácidos

unidos por enlaces

peptídicos

 DipéptidoDipéptido: la unión de dos : la unión de dos

moléculas de aminoácido

moléculas de aminoácido  El prefijo revela el El prefijo revela el

numero de residuos

 Los péptidos se nombran Los péptidos se nombran

utilizando su secuencia de utilizando su secuencia de aminoácidos iniciando por aminoácidos iniciando por su residuo N-Terminal

su residuo N-Terminal

(40)

POLIPETIDOS

ENLACE PEPTIDICO

• Estructura tridimensional _{Estructura tridimensional}

bien definida

• Conformación nativa de la _{Conformación nativa de la}

molécula ( orden o secuencia

de aminoácidos)

• Se pliegan en una única Se pliegan en una única

forma biológicamente activa

• Carácter rígido del enlace _{Carácter rígido del enlace}

peptídico ( limita el numero

de posibilidades

conformacionales)

• Los enlaces peptídicos _{Los enlaces peptídicos}

tienen un carácter parcial de

doble enlace ( híbridos de

resonancia)

(41)

(42)

AMINOACIDOS

REACCIONES

OXIDACION DE LA CISTEINA

o El grupo sulfhídrico de la _{El grupo sulfhídrico de la}

cisteina es muy reactivo cisteina es muy reactivo

o La reacción mas común es _{La reacción mas común es}

de oxidación reversible que

forma un puente disulfuro

o

Puente de disulfuro

_:_:

cuando dos residuos de cuando dos residuos de

cisteina forman un enlace cisteina forman un enlace

disulfuro disulfuro

o Los puentes disulfuro _{Los puentes disulfuro}

ayudan a estabilizar ayudan a estabilizar

muchos polipéptidos y muchos polipéptidos y

(43)

AMINOACIDOS

REACCIONES

FOSFORILACION

Las cadenas de los aminoácidos serinna, treonina

Tirosina, pueden sufrir un proceso de

fosforilacion

Por la unión de su grupo hidroxilo(OH) de una

Molécula de fosfato inorganico,la fosforilacion es

Reversible y el grupo fosfato es eliminado.

La fosforilacion es un medio muy común de la

Regulación de la actividad proteica

(44)

AMINOACIDOS

REACCIONES

GLUCOSILACION

En las células eucariotas los azucares se pueden

unir de forma covalentemente a los aminoácidos

de las proteínas mediante la formación de un

enlace

O-glucosidico,

si el carbono anomerico del

azúcar reacciona con el grupo hidroxilo de una

Serina o una treonina

.

también se puede formar un enlace

N-glucosidico

si la unión se realiza con el grupo amino de la

cadena lateral de la

(45)

PEPTIDOS



Polipéptidos cortos con una longitud inferior a

50 aminoácidos



Moléculas señalizadoras que utilizan

organismos multicelulares para regular

actividades complejas



Coordinación de procesos bioquímicas

(46)

PEPTIDOS

 Protección de células de los Protección de células de los

radicales libres

 Regulación de la ingestión Regulación de la ingestión

de alimentos y peso corporal

• Estimuladores del apetitoEstimuladores del apetito • Inhibidores del apetitoInhibidores del apetito

• Disminución de la expresión _{Disminución de la expresión}

de genes

 Regulación de la presión Regulación de la presión

sanguínea

 Estimulo de leche y Estimulo de leche y

contracción uterina

 Alivian el dolor, placenterasAlivian el dolor, placenteras  Percepción del dolorPercepción del dolor

Glutation

Neuropeptido Y, galanina

Colocistocinina

Hormona estimulante de

melanocitos melanocitos Leptina Leptina Vasopresina (antidiurética) Vasopresina (antidiurética)

Factor natri urético atrial

oxitócica

Pépticos opiáceos ( encefálinas)

Sustancia P y bradiquinina