PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES (2011-12)
15.-
Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena lateral:
apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o
básica). Aminoácidos esenciales (concepto).
16.-
Enlace peptídico. Péptidos y proteínas.
17.-
Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (
α-hélice y β-laminar
), terciaria (enlaces que
estabilizan la estructura, proteínas globulares y
fibrosas
) y cuaternaria (hemoglobina).
18.-
Propiedades de las proteínas:
solubilidad
, des y renaturalización. Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas
(transportadora,
reserva
, estructural, enzimática, hormonal, defensa, contráctil).
19.-
Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática
(concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función como
coenzimas.
ORIENTACIONES 2011-12
Concepto de aminoácido esencial y nombrar algunos. Identificar y describir el enlace peptídico. Concepto de péptido y proteína. Describir
la estructura de las proteínas. Relacionar solubilidad con proteínas globulares y funciones varias, e insolubilidad con proteínas fibrosas y
funciones estructurales. Explicar en qué consiste la desnaturalización y renaturalización de proteínas, y condiciones en las que se producen.
Concepto de biocatalizador (enzimas, hormonas y vitaminas). Explicar el concepto de enzima y las características que la distinguen de los
demás catalizadores (actividad y especificidad). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y
cofactores). Explicar el concepto de vitamina, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función de las vitaminas hidrosolubles (complejo B)
como coenzimas.
15.- Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o básica). Aminoácidos esenciales (concepto).
2. 3. 1. PROTEÍNAS: Biomoléculas (macromoléculas) orgánicas más abundantes de la materia viva, compuestas por C, H, O y N. Son polímeros de más de 50 aminoácidos. AMINOÁCIDOS (aa): Son los componentes de las proteínas. Son moléculas sencillas, no hidrolizables
DEFINICIÓN Compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular. Sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua. Tienen actividad óptica y son anfóteros.
COMPOSICIÓN QUÍMICA
Bioelementos C, H, O y N
Fórmula general H2N-CHR-COOH ESTRUCTURA Contienen varios grupos unidos por
enlace covalente a un átomo de C-
1 grupo carboxilo, 1 grupo amino y
una cadena lateral o grupo R CLASIFICACIÓN Según formen parte
de las proteínas o no Aminoácidos proteicos (20) Según su grupo R
Polar Neutros Sin más grupos carboxilos ni amino. Dan enlace de H
Glicina (Gly)
Ácidos Con grupos -COOH Aspártico y glutámico Básicos Con grupos –NH2 Lisina, asparagina e histidina
Apolar (no polares o hidrofóbicos)
Cadena hidrocarbonada
Alifáticos (lineales) Ala (alanina),Val, Leu, Ile, Met, Trp,
Aromáticos (con ciclos derivados del benceno)
Phe (fenilalanina), Pro (prolina) Aminoácidos
no proteicos (150)
Algunos son intermediarios en reacciones metabólicas PROPIEDADES Isomería El C- es asimétrico Presentan actividad óptica Dextrógiros (+) Levógiros (-) Hay 2 configuraciones o estereoisómeros
D Pueden ser + o - Grupo -NH2 a la derecha L
(la mayoría)
Pueden ser + o - Grupo -NH2 a la izquierda
Comportamiento químico Son anfóteros en disolución acuosa. (regulan el pH) Pueden ionizarse como ácidos y/o bases según sea el pH
En medio ácido Se comporta como base Los grupos amino captan H+, quedando como –NH3+
En medio básico Se comporta como ácido Los grupos carboxilo liberan H+,
quedando como –COO-En medio neutro Se comporta como ácido
y base a la vez
Se ionizan doblemente, apareciendo un zwitterion o forma dipolar iónica:
+H3N-CHR-
COO-Punto isoeléctrico Es el valor de pH para el cual un determinado aminoácido no tiene carga eléctrica neta
Aminoácidos esenciales No pueden ser sintetizados por los animales Deben ingerirse en la dieta
En el hombre son 8 Fenilalanina Leucina Lisina Isoleucina Treonina Triptófano Metionina Valina
PROTEÍNAS: AMINOÁCIDOS (versión inicial sin color)
DEFINICIÓN Compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular. Sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua. Son los componentes de las proteínas. Tienen actividad óptica y son anfóteros.
COMPOSICIÓN QUÍMICA
Bioelementos C, H, O y N
Fórmula general H2N-CHR-COOH
ESTRUCTURA Contienen varios grupos unidos por
enlace covalente a un átomo de C 1 grupo carboxilo, 1 grupo amino y
una cadena lateral o grupo R CLASIFICACIÓN Según formen
parte de las proteínas o no
Aminoácidos proteicos (20)
Según su grupo R Alifáticos Neutros Sin más grupos carboxilos ni amino. Acidos Con grupos -COOH
Básicos Con grupos –NH2
Aromáticos Con ciclos derivados del benceno Heterocíclicos Con ciclos complejos
Aminoácidos no proteicos (150)
Algunos son intermediarios en reacciones metabólicas
PROPIEDADES Isomería El C- es asimétrico Presentan actividad óptica Dextrógiros (+) Levógiros (-) Hay 2 configuraciones o estereoisómeros D Pueden ser + o - Grupo -NH2 a la derecha L (la mayoría) Pueden ser + o - Grupo -NH2 a la izquierda Comportamiento químico Son anfóteros en disolución acuosa. (regulan el pH) Pueden ionizarse como ácidos y/o bases según sea el pH
En medio ácido
Se comporta como base
Los grupos amino captan H+, quedando como –NH3+ En medio
básico
Se comporta como ácido
Los grupos carboxilo liberan H+, quedando como –COO-
En medio neutro
Se comporta como ácido y base a la vez
Se ionizan doblemente, apareciendo un zwitterion o forma dipolar iónica: +H3N-CHR-COO-
Punto isoeléctrico
Es el valor de pH para el cual un determinado aminoácido no tiene carga eléctrica neta Aminoácidos esenciales No pueden ser sintetizados por los animales Deben ingerirse en la dieta En el hombre son 8 Fenilalanina Leucina Lisina Isoleucina Treonina Triptófano Metionina Valina
AMINOÁCIDOS: ESTRUCTURA GENERAL, CLASIFICACIÓN (Más detallado)
CLASIFICACIÓN CADENA LATERAL R TIPOS CARACTERÍSTICAS
(CARGA ELÉCTRICA,…)
EJEMPLOS Polares Es una cadena con radicales que forman
puente de H con el agua (son más solubles)
Neutros Sin carga Gly, Ser, Thr, Cys,
Asn, Gln, Tyr
Gly (glicina), Cys (cisteína), Asn, Gln
Con un grupo -OH Ser, Tyr (tirosina), Thr Tiene un grupo ácido (-COOH) Ácidos Con carga - Asp (ácido aspártico), Glu (ácido glutámico) Tiene un grupo básico (-NH2) Básicos Con carga + Lys (lisina), Arg (arginina), His (histidina)
Apolares (no polares o hidrofóbicos)
Es una cadena hidrocarbonada Alifáticos Lineales Ala (alanina), Val, Leu, Ile, Met Aromática Con ciclos derivados del benceno Phe, Pro, Trp
ISOMERÍA
CON O SIN CARBONOS ASIMÉTRICOS (C*)
EJEMPLOS ESTEREOISÓMEROS
(configuraciones)
Sin C* Gly (glicina) No hay configuraciones
Con un C*- alfa Casi todos los aminoácidos Hay 2 configuraciones (L y D) Todos loa aminoácidos que forman parte de las proteínas son de forma L
16.-
Enlace peptídico. Péptidos y proteínas
2. 3. 2. PROTEÍNAS: ENLACE PEPTÍDICO Y PEPTIDOS ENLACE PEPTÍDICO:
Unión de dos aminoácidos. (Importante)
DEFINICIÓN Unión covalente (enlace amida)entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente, perdiendo una molécula de agua (y formando un dipéptido)
REACCIÓN QUÍMICA
Se unen el C (del COOH) con el N (del NH2) del segundo aminoácido. H2N-CHR-COOH + H2N-CHR’-COOH = = H2N-CHR-CO-HN-CHR’-COOH + H2O
PROPIEDADES Es un enlace covalente C-N Es más corto que la mayoría de los enlaces C-N
Posee cierto carácter de enlace doble
No puede girar libremente Los 4 átomos (C = O y N- H) se
hallan en un mismo plano
Mantienen distancias y ángulos fijos.
Sólo pueden girar algo los enlaces del C alfa (C- C y C- N) PEPTIDOS:
Polímeros hidrolizables que por hidrólisis (reacción contraria al enlace peptídico) total originan aminoácidos DEFINICIÓN Compuestos formados por la unión de aminoácidos (residuos) por enlace peptídico
CLASIFICACIÓN Según el nº de aa Oligopéptidos Contienen de 2 a 9 residuos Dipéptidos Tripéptidos Polipéptidos Contienen más de 10 residuos
CARACTERES Presentan 2 extremos N-terminal Amino terminal Se empiezan a numerar los residuos por este extremo.
C-terminal Carboxilo terminal FUNCIONES Hormonal Oxitocina
Insulina Glucagón
Transportadora Glutatión Transporta aminoácidos hacia el exterior de las células Antibióticos Valinomicina
17.- Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (α-hélice y β-laminar), terciaria (enlaces que estabilizan la estructura, proteínas globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).
2. 3. 3. PROTEÍNAS: La forma de las proteínas, responsable de su función, se debe a su secuencia (orden de aa en la cadena) y organización tridimensional o estructura. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: Disposición en el espacio de las moléculas proteicas. La estructura primaria determina la secundaria y la terciaria.
TIPOS DE ESTRUCTURAS
PROTEÍNAS QUE LAS PRESENTAN
DEFINICIÓN TIPOS CARACTERES TIPO DE ENLACES QUE
ESTABILIZAN
EJEMPLOS PRIMARIA Todas Secuencia de aminoácidos
de la proteína
La secuencia de una proteína se escribe como los péptidos (desde el extremo N- terminal al extremo C-terminal) SECUNDARIA Proteínas filamentosas
(sin estructura terciaria) y segmentos de muchas proteínas globulares.
Disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio
hélice Se forma por enrollamiento helicoidal de la estructura primaria. (3,6 aa/ vuelta) Enlaces o puentes de H intracatenarios Entre 2 aa: el – CO de un aa y el –NH2 del 4º aa
Hélice de colágeno Se forma por enrollamiento helicoidal de la estructura primaria, pero es más alargada
(3 aa/ vuelta)
No se pueden formar fácilmente los puentes de H intracatenarios, debido a la abundancia de aa con R de gran tamaño (Prolina e hidroxiprolina) Colágeno (asociación de 3 hélices) Conformación o lámina plegada Cadena en zig-zag (conservan su estructura primaria) Puentes de H intercatenarios Entre cadenas (No hay puentes de H intracatenarios)
Proteínas filamentosas como la .- queratina de la seda o fibroína.
TERCIARIA ¡Sólo presentan estructura terciaria las proteínas globulares!
Disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido
(plegamiento sobre sí mismo para adoptar forma globular).
Tramos rectos
hélice o lámina plegada
La forma globular permite su solubilidad en agua y disoluciones salinas y, por tanto, sus funciones biológicas.
Enlaces entre los radicales R de los aa por:
Proteínas globulares como las globulinas
“Codos” Sin estructura determinada Covalente fuerte: Puente disulfuro Débiles: Puentes de H Fuerzas de Van der Waals. Interacciones iónicas e hidrofóbicas. Dominios estructurales: combinaciones de -hélice o lámina plegada
estables, globulares, que son monómeros de varias proteínas globulares. CUATERNARIA ¡Sólo la presentan las
proteínas complejas!
Unión de varias cadenas polipeptídicas (subunidades o protómeros) para formar un complejo proteico. Unión débil de protómeros Puentes de H Fuerzas de Van der Waals Dímeros tetrámeros polímeros 2 protómeros Hemoglobina, Cápsida viral
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: (muy completa)
Es la disposición en el espacio que adoptan estas moléculas. Todas las proteínas tienen, al menos, estructura primaria y secundaria.
Las proteínas globulares tienen primaria, secundaria y terciaria. Todas las proteínas pueden tener e. cuaternaria. La estructura primaria determina la secundaria y la terciaria. TIPOS DE
ESTRUCTURAS/ Enlaces
GRADO DE ORGANIZACIÓN
DEFINICIÓN TIPOS CARACTÉRES TIPO DE ENLACES
(QUE MANTIENEN ESTA ESTRUCTURA)
EJEMPLOS PRIMARIA
(Enlaces peptídicos)
Secuencia Secuencia lineal de aminoácidos de la proteína
La secuencia de una proteína se escribe como los péptidos (desde el extremo N- terminal al C-terminal)
Enlaces peptídicos Los aa que componen la proteína y en el orden: Ala- Gly- Ile…. SECUNDARIA (Puentes de H) Conformación (forma tridimensional) ¡Sólo proteínas filamentosas y segmentos de muchas proteínas globulares! Disposición espacial de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio élice- Se forman por enrollamiento helicoidal de la estructura primaria.
3,6 aa/ vuelta Enlaces o puentes de H intracatenarios
Entre el – CO de un aa y el –NH2 del 4º aa
Ej.- queratina (Hélice de colágeno) Es más alargada
(3 aa/ vuelta) Los enlaces o puentes de H no se pueden formar fácilmente debido a Abundancia de aa con R de gran tamaño (Prolina e hidroxiprolina)
Una molécula de colágeno = asociación de 3 hélices
Hoja plegada (Conformación o lámina plegada)
Cadena en zig-zag
(conservan su estructura primaria en zig-zag)
Hay puentes de H intercatenarios
¡No hay enlaces o puentes de H intracatenarios!
Proteínas filamentosas (sin estructura terciaria) Ej .- queratina de la seda o fibroína.
TERCIARIA
(Enlaces (covalentes o no covalentes)
entre los radicales R de los aa) Conformación ¡Sólo presentan estructura terciaria las proteínas globulares! Disposición de la estructura secundaria de un polipéptido. Plegamiento espacial sobre sí mismo para adoptar forma globular.
Tramos rectos
hélice o hoja
plegada ¡La forma globular (interior apolar y exterior hidrófilo) permite su solubilidad en agua y disoluciones salinas y, por tanto, sus funciones biológicas (enzimática, hormonal, transportadora)!.
Enlaces entre los radicales R de los aa
Puente disulfuro (covalente) Puentes de H. Fuerzas de Van der Waals Interacciones iónicas e hidrofóbicas (no covalentes). Ej. globulinas Dominios estructurales: Unidades estructurales con funciones específicas. Son combinaciones de -hélice o lámina plegada
estables, globulares, que son monómeros de varias proteínas globulares. Son “clichés estructurales” de elevada eficacia biológica. “Codos” Sin estructura determinada CUATERNARIA (Uniones débiles, no covalentes de las subunidades) Asociación ¡Sólo la presentan las proteínas complejas, (fibrosas o globulares)! Unión de varias cadenas polipeptídicas (subunidades o monómeros o protómeros) para formar un complejo proteico Unión débil de protómeros por: Puentes de H. Fuerzas de Van der Waals
Dímeros (2 protómeros) trímeros (colágeno) tetrámeros (hemoglobina) polímeros (cápsida viral)
PROTEÍNAS FILAMENTOSAS
TIPOS RICAS EN ENLACES PROPIEDADES ESTRUCTURA SECUNDARIA EJEMPLOS
ALFA-
QUERATINAS
Cys 22% Puentes disulfuro transversales entre cadenas polipeptídicas adyacentes Puentes de H intracatenarios Se estiran cuando se calientan (pelo...). Forma estirada es inestable hélice
Las cadenas peptídicas se hallan retorcidas o arrolladas de forma diferente (al estirar la lana y el pelo, se parecían a la queratina)
Duras y frágiles Cuernos, uñas
10-14% Haces de
macrofibrillas- fibrillas más delgadas- haces paralelos de filamentos proteicos
Blandas y flexibles Piel, pelo y lana
BETA-
QUERATINAS
No contienen Cys No poseen puentes disulfuro transversales Puentes de H
intercatenarios
No se estiran cuando se calientan
Lámina plegada Fibroína de la seda
Hilo de arañas
Escamas, garras y picos de reptiles y aves
COLÁGENO Prolina e Hidroxiprolina
Triple hélice
Las fibrillas de colágeno se hallan dispuestas de modo diferente según sea la función:
Tendones: haces paralelos- estructuras muy resistentes; pero poca o nula capacidad de estiramiento.
18.-
Propiedades de las proteínas:
solubilidad
, des y renaturalización. Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas
(transportadora,
reserva
, estructural, enzimática, hormonal, defensa, contráctil).
2. 3. 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS (II): Dependen básicamente de la naturaleza de los radicales R
PROPIEDADES CAUSAS CONSECUENCIAS EJEMPLOS
SOLUBILIDAD Depende de la proporción de aa con radicales polares
Los grupos -R polares o hidrófilos se hallan hacia fuera y
Las proteínas se rodean de una capa de agua que impide su precipitación
Proteínas filamentosas (estructurales)
Insolubles
Forman puentes de H Proteínas globulares
(dinámicas)
Solubles DESNATURALIZACIÓN
(pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria) Reversible (renaturalización) Cambios de: -pH -Concentración - Temperatura agitación molecular
Rotura de los enlaces que mantienen las estructuras secundarias (a veces), terciarias y cuaternarias Disminuye su solubilidad: precipitación Proteínas globulares (ovoalbúmina, etc)---- Proteínas filamentosas
Irreversible Pierde su forma nativa (la más
estable) y pasa a forma filamentosa Pierde su actividad biológica ESPECIFICIDAD De función Posición de determinados aa de su secuencia
lineal
Pérdida de algunos aa Pérdida de la función De especie Hay proteínas exclusivas de cada especie y
Proteínas homólogas (hacen = función en especies diferentes; pero son diferentes)
Por eso puede haber rechazo en trasplantes de órganos
CAPACIDAD AMORTIGUADORA (comportamiento anfótero)
Sus aa son anfóteros
Se pueden comportar como ácidos o como bases
Son disoluciones tampón o amortiguadoras, es decir,
amortiguan las variaciones del pH del medio
2. 3. 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS (muy completo):
Dependen básicamente de su composición química (la naturaleza de los radicales R) y su estructura.
PROPIEDADES DEFINICIÓN TIPOS CAUSAS CONSECUENCIAS EJEMPLOS
Solubilidad Capacidad de disolverse en agua, que depende del pH, Tª, salinidad, etc.
Insolubles Depende de los aa con radicales polares que, al ionizarse, establecen puentes de H con el agua
Las proteínas se rodean de una capa de agua que impide su
precipitación.
Las proteínas son macromoléculas, por lo que forman disoluciones coloidales. Proteínas filamentosas (estructurales) Insolubles Solubles Proteínas globulares (dinámicas) Solubles
Desnaturalización Pérdida de su configuración espacial característica (de su forma nativa y adopción de una forma al azar) debido a agentes físico-químicos y, pérdida de su actividad. Reversible (renaturalización) Cambios de: -pH -Concentración - Temperatura agitación molecular
Rotura de los enlaces que mantienen las estructuras secundarias (a veces), terciarias y cuaternarias Disminuye su solubilidad: precipitan
Coagulación por calor de la clara del huevo:
Proteínas globulares (ovoalbúmina, etc)-- Proteínas filamentosas Irreversible Pierde su forma nativa (la más
estable) y pasa a forma filamentosa Pierde su actividad biológica (no depende de su secuencia
polipeptídica, sino de su configuración tridimensional) Especificidad Las proteínas son específicas, es
decir, se diferencian por la secuencia polipeptídica (a diferencia de glúcidos y lípidos), por eso hay un gran polimorfismo proteico
De función Hay aa que determinan la conformación espacial y su alteración produce patologías
La pérdida de algunos aa => Pérdida de la función
La anemia falciforme es una enfermedad hereditaria debida al cambio de sólo un aa de la Hb
De especie Hay proteínas exclusivas de cada especie (e incluso de individuo) y Proteínas homólogas (hacen = función en especies diferentes; pero son diferentes)
Por eso puede haber rechazo en trasplantes de órganos y transfusiones sanguíneas Capacidad
amortiguadora
Comportamiento anfótero (son disoluciones tampón o amortiguadoras, es decir, amortiguan las variaciones del pH del medio)
Sus aa son anfóteros, es decir, se pueden comportar como ácidos o como bases (liberan o toman H+)
Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas (transportadora,
reserva
, estructural, enzimática, hormonal, defensa,
contráctil).
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
CLASE
(composición)
SUBCLASES
EJEMPLOS
FUNCIÓN
HOLOPROTEÍNAS
(sólo aminoácidos)
Proteínas globulares
Histonas
Estructural
Albúminas
Transporte y reserva de
aminoácidos
Globulinas
Anticuerpos
Proteínas filamentosas
Queratina
Estructural
Colágeno
Miosina
Contracción muscular
Elastina
Estructural
HETEROPROTEÍNAS
(aminoácidos y otras
moléculas denominadas
grupo prostético)
Cromoproteínas
( grupo prostético es un
pigmento)
Porfirínicas
Hemoglobina
Transporte de oxígeno
Mioglobina
No porfirínicas
Hemocianina
Rodopsina
Visión
Glucoproteínas
(glúcido)
Hormona estimulante del folículo
Hormona luteinizante Glucoproteínas
de membrana
Inmunoglobulinas
Mucus
Líquido sinovial, etc.
Biocatalizadores, etc.
Lipoproteínas
(ácidos grasos)
Lipoproteínas sanguíneas
Transporte
Nucleoproteínas
(ácidos nucleicos)
Asociaciones ADN- histonas
Regulación genética
Fosfoproteínas
(ácido ortofosfórico)
Caseína, vitelina
Reserva de aminoácidos
2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (II)
Sus funciones más importantes son la estructural y enzimática; pero también transporte, almacenamiento, movimiento, reserva, defensa, protección, recepción y transmisión de estímulos, regulación hormonal y control del crecimiento y diferenciación.
CLASE COMPOSICIÓN TIPOS CARACTERES/
GRUPO PROSTÉTICO
EJEMPLOS CARACTERÍSTICAS/ TIPOS LOCALIZACIÓN FUNCIÓN
H O L O P R O T E Í N A S (proteínas simples)
Sólo aminoácidos Proteínas globulares Solubles en agua y con funciones dinámicas
Histonas Básicas Asociadas a los
ácidos nucleicos
Estructural Albúminas Ovalbúmina Clara de hiuevo Transporte y
reserva de aminoácidos
Lactalbúmina Leche
Seralbúmina Sangre
Globulinas Ovoglobulina Clara de hiuevo
Anticuerpos
Lactoglobulina Leche
Seroglobulinas Sangre
Proteínas filamentosas
Insolubles en agua y con funciones estructurales y de protección. Casi sólo en animales.
Queratina Muy resistente a sustancias químicas Epidermis de vertebrados
Estructural Colágeno Muy resistente a tracción Tejidos conectivos Estructural
Miosina Contráctil Músculos Contracción
muscular
2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (II)
CLASE COMPOSICIÓN TIPOS CARACTERES/
G. PROSTÉTICO EJEMPLOS CARACTERÍSTICAS/ TIPOS LOCALIZA CIÓN FUNCIÓN H E T E R O P R O T E Í N A S Aminoácidos y otras moléculas denominadas grupo prostético (G.P.) Cromoproteínas (su grupo prostético es un pigmento o sustancia coloreada) Las más importantes tienen un catión metálico Porfirínicas (porfirina o anillo tetrapirrólico + + catión metálico) Hemoglobina
Con grupo prostético llamado hemo (ferroporfirina = porfirina + Fe2+)
Pigmento respiratorio formado por: 4 cadenas polipeptídicas globulares (globinas) + 4 grupos hemo
Sangre de vertebrados
Transporte de oxígeno
Mioglobina Con 1 cadena polipeptídica +
+ grupo prostético hemo
Músculos Transporte de oxígeno Citocromos Interconversión de Fe 2+ a Fe3+ Transporte de e- en respiración celular No porfirínicas Hemocianina Con metal (Cu) Pigmento respiratorio de
algunos invertebrados En “sangre” de algunos invertebrados Transporte de oxígeno Rodopsina Sin metal
Su G. P. deriva de Vit A
Pigmento fotosensible Retina Visión
Glucoproteínas Glúcido Glucoproteínas de membrana Receptores
Mucus Digestivo, respiratorio Protección Hormonas gonadotróficas Hormona estimulante del folículo (FSH) Hormona luteinizante (LH) Biocatalizadora Peptidoglicanos Paredes bacterianas Protección
Inmunoglobulinas o anticuerpos Defensiva ante
antígenos
Lipoproteínas Ácidos grasos Lipoproteínas sanguíneas Transporte
Nucleoproteínas Ácidos nucleicos Asociaciones ADN- histonas Regulación
genética
Fosfoproteínas Ácido ortofosfórico Caseína, vitelina Reserva de
2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (muy completa)
CLASE COMPOSICIÓN TIPOS CARACTERES/
GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLOS CARACTERÍSTICAS/ TIPOS LOCALIZACIÓN FUNCIÓN H O L O P R O T E Í N A S (proteínas simples)
Sólo aminoácidos Proteínas globulares Solubles en agua y con funciones dinámicas
Histonas Básicas Asociadas a los
ácidos nucleicos
Estructural
Albúminas Ovalbúmina clara de hiuevo Transporte y
reserva de aminoácidos
Lactalbúmina leche
Seralbúmina sangre
Globulinas Ovoglobulina clara de hiuevo
Anticuerpos Lactoglobulina leche
Seroglobulinas sangre Proteínas
filamentosas
Insolubles en agua y con funciones estructurales y de protección. Casi sólo en animales.
Queratina Muy resistente epidermis de
vertebrados
Estructural Colágeno Muy resistente tejidos conectivos Estructural
Miosina Contráctil Músculos Contracción
muscular
Elastina Muy elástica vasos sanguíneos Estructural
H E T E R O P R O T E Í N A S Aminoácidos y otras moléculas denominadas grupo prostético Cromoproteínas (El grupo prostético es un pigmento) Porfirínicas (porfirina o anillo tetrapirrólico + catión metálico) Hemoglobina Con grupo prostético hemo Pigmento respiratorio formado por 4 cadenas polipeptídicas globulares (globinas) + 4 grupos hemo (ferroporfirina)
en sangre de vertebrados
Transporte de oxígeno
Mioglobina Con 1 cadena polipeptídica + grupo prostético hemo
en músculos Transporte de oxígeno Citocromos Interconversión de Fe 2+ a Fe3+ Respiración celular No porfirínicas Hemocianina Con metal
(Cu) Pigmento respiratorio de algunos invertebrados “sangre” de algunos invertebrados Transporte de oxígeno Rodopsina Sin metal Pigmento fotosensible Retina Visión Glucoproteínas Glúcido Hormona estimulante del
folículo Hormona luteinizante Glucoproteínas de membrana Inmunoglobulinas Mucus
Líquido sinovial, etc.
Biocatalizadores, etc.
Lipoproteínas Ácidos grasos Lipoproteínas sanguíneas Transporte Nucleoproteínas Ácidos nucleicos Asociaciones ADN-
histonas
Regulación genética
Fosfoproteínas Ácido ortofosfórico Caseína, vitelina Reserva de
aminoácidos
FUNCIONES DE LOS PRÓTIDOS
FUNCIONES
EJEMPLOS
ESTÁTICAS
ESTRUCTURAL
A nivel celular
Glucoproteínas de membrana
Microtúbulos del citoesqueleto, cilios y flagelos
Histonas
A nivel histológico
Queratina, elastina, colágeno.
RESERVA
Ovoalbúmina, vitelina
ACTIVAS
FISIOLÓGICA
CONTRÁCTIL
Actina y miosina
Tubulina, dineína, flagelina
HORMONAL
Insulina,
Tiroxina,
Hormona de crecimiento.
DEFENSA
Proteínas reguladoras del pH
TRANSPORTE
A nivel celular
Permeasas
A nivel sanguíneo
Pigmentos respiratorios
Seroalbúmina
Transferrina
Lipoproteínas
REGULACIÓN GENÉTICA
ENZIMÁTICA O CATALIZADORA
Tripsina, ribonucleasa,
Catalasa, peroxidasa, citocromos
INMUNITARIA
Inmunoglobulinas,
Toxinas.
19.-
Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática
(concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función como
coenzimas.
ENZIMAS:
BIOCATALIZADORES O CATALIZADORES BIOLÓGICOS:
Sustancias químicas orgánicas que aumentan la velocidad de reacción (catalizan) las reacciones biológicas CATALIZADORES
NO BIOLÓGICOS
ENZIMAS SEMEJANZAS Función Aumentan (aceleran) la velocidad de reacción.
Energía de activación Disminuyen la energía de activación necesaria para llegar al estado de transición. ¿Se consumen? No se consumen durante la reacción, sino que se recuperan intactas al final del proceso. Cantidad necesaria Se requieren cantidades muy pequeñas para acelerar la reacción.
DIFERENCIAS Especificidad - Son muyespecíficas
Actúan sólo en una reacción determinada, (para cada sustrato y para cada reacción)
Tª a la que actúan - Actúan a Tª ambiente Se desnaturalizarían a altas temperaturas
Actividad - Son muy activas Aumentan la velocidad de la reacción hasta más de un millón de veces (mucho más que los catalizadores no biológicos)
Peso molecular - Tienen un peso
molecular muy elevado
--
TIPOS DE BIOCATALIZADORES
TIPOS COMPOSICIÓN QUÍMICA PROPIEDADES
(SOLUBILIDAD)
¿LOS PODEMOS SINTETIZAR LOS ANIMALES?
¿CÓMO ES SU SÍNTESIS?
ACTUACIÓN ENZIMAS Proteínas globulares Solubles en agua,
difunden fácilmente en los líquidos orgánicos.
Sí, son sintetizadas por el organismo
Como cualquier proteína, pues van codificadas
genéticamente
Catalizan de forma específica determinadas reacciones bioquímicas uniéndose a la molécula a transformar (S)
ARN (ribozimas) - - -
VITAMINAS Glúcidos o lípidos sencillos Hidrosolubles y liposolubles
No, hay que obtenerlas en la dieta _ Actúan como coenzimas
HORMONAS Proteínas o esteroides, generalmente. Derivados de aminoácidos o de ácidos grasos Sí Son sintetizadas en glándulas endocrinas y vertidas al medio interno (sangre)
Son mensajeros químicos. Sólo actúan en su órgano blanco o diana (receptores específicos)
Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores).
3. 1. ENZIMAS: DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS.
Son catalizadores orgánicos coloidales, de naturaleza proteica, producidos por los seres vivos.
Son proteínas globulares (salvo ribozimas), solubles en agua y difunden fácilmente en los líquidos orgánicos. TIPOS DE ENZIMAS POR SU ESTRUCTURA: COFACTORES ENZIMÁTICOS
TIPOS DE ENZIMAS COMPOSICIÓN UNIONES DE COFACTORES Y ENZIMAS TIPOS DE COFACTOR DEFINICIÓN/ PROPIEDADES COENZIMAS EJEMPLOS DE HOLOENZ.
TIPOS CLASES EJEMPLOS
1.Estrictamente proteicas Una o más cadenas polipeptídicas - - - - 2.HOLOENZIMAS = = Apoenzima + + Cofactor Apoenzima (parte proteica) - - - - Cofactor (parte no proteica) Débil 1.Activadores inorgánicos
Ión metálico u oligoelemento Mg2+ Quinasas
2.Coenzimas Moléculas orgánicas complejas.
Son inespecíficas (un coenzima puede actuar como cofactor de muchas apoenzimas diferentes. Ej. ATP).
Se alteran durante la reacción; pero luego se regeneran y vuelven a ser funcionales.
Nucleótidos Adenosín-fosfatos ATP Nucleótidos y derivados de Vitaminas Piridín-nucleótidos NAD NADP Flavín-nucleótidos FMN FAD - Coenzima A Derivados de Vitaminas - Derivados de Vit B12 Fuerte (covalente): el cofactor se llama grupo prostético 3.Grupos prostéticos Grupo hemo (ferroporfirina = porfirina + Fe2+) Citocromos (poseen un grupo prostético ferroporfirínico que actúa como cofactor)
Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática).
2. ENZIMAS. CENTRO ACTIVO: Región de la enzima que se une al sustrato y que suele ser una depresión en la superficie de la E CARACTERÍSTICAS DEL CENTRO ACTIVO
TAMAÑO ESTRUCTURA CONSTITUCIÓN
Muy pequeño Tridimensional, con forma de hueco Aminoácidos que quedan próximos debido a plegamientos de la cadena polipeptídica TIPOS DE AMINOACIDOS DE LAS ENZIMAS
LOCALIZACIÓN TIPOS DE
AMINOACIDOS
FUNCION DE AA ¿SE UNEN AL
SUSTRATO?
¿CÓMO SON LAS UNIONES E-S?
Fuera del centro activo AA estructurales Dan la forma a la enzima, no son dinámicos No -
En el Centro Activo AA de fijación Unión del E y el S
Sí
Débiles (se unen débilmente al S) AA catalizadores Catálisis: rompen algunos de los enlaces del S.
No deben estar necesariamente cerca en la secuencia; pero sí tras el plegamiento de la cadena polipeptídica.
Débiles o fuertes
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS EN LA REACCIÓN QUE CATALIZAN:
La actividad enzimática depende de la configuración tridimensional, ya que la desnaturalización supone pérdida de la actividad. La especificidad depende de la forma tridimensional del centro activo, que es complementaria a la molécula del S al que se une.
MODELOS QUE EXPLICAN LA ESPECIFICIDAD E-S
EXPLICACIÓN ¿CUANDO APARECE LA
COMPLEMENTARIEDAD E-S?
¿CAMBIA LA FORMA DEL …? CENTRO ACTIVO DEL
ENZIMA? SUSTRATO? M. de la “llave y la cerradura”. Fischer (1890) La llave es el Sustrato y la cerradura es la Enzima. Antes de unirse E y S. No No
M. del ajuste inducido (del “guante y la mano”)
La mano es el Sustrato y el guante es la Enzima. Hay un cambio de
conformación de la enzima tras unirse al sustrato
Sólo después de haberse unido E y S.
Sí, algunas enzimas modifican la forma de sus centros activos para
adaptarse mejor al S
No M. de la “tensión sobre el
sustrato”
Sí, los enlaces también provocan un cambio en la forma del S (tensan)
Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores).
ENZIMAS. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. MECANISMO DE ACCIÓN: E + S = ES = EP = E + P Nº DE
SUSTRATOS / REACCIÓN
MECANISMO DE ACCIÓN
1º. INICIACIÓN 2º. TRANSFORMACIÓN 3º. FINALIZACIÓN
Un sustrato (S) E + S = ES = E + P
1º- Fijación al sustrato en su superficie (adsorción)
2º - Unión del S al E mediante enlaces débiles (S + E)
Se debilitan los enlaces del sustrato 3º. Formación del complejo enzima- sustrato (ES) 4º. Formación del complejo enzima – producto (EP)
5º. Liberación de la enzima intacta (E) y el producto (P)
Se requiere mucha menor energía para llegar al complejo activado
(C. A.) Dos sustratos (A, B)
E A + B = C + D E
Mecanismo normal
1.Fijación de los dos sustratos en su superficie (adsorción)
Aumenta la probabilidad de que se encuentren y reaccionen los sustratos
Complejo ABE Complejo CDE Liberación de la enzima intacta (E) y los productos (C y D) Mecanismo “ping-pong” 1.Fijación de un S primero y después, el otro _ Complejo AE y liberación de C y E Complejo BE y liberación de D y E
TIPOS DE ENZIMAS POR SU ACTIVIDAD TIPOS DE
ENZIMAS
DEFINICIÓN EJEMPLO
Zimógenos o proenzimas
Se producen de forma inactiva y, por hidrólisis parcial, se transforman en la forma activa. Sólo son activas cuando actúan sobre ellas otras enzimas o iones.
Pepsinógeno (inactivo) ----HCl----> pepsina (activa) Isoenzimas Enzimas que realizan la misma función
Lactato deshidrogenasa (forma ácido láctico a partir de pirúvico) En músculo esquelético Tiene una <KM > afinidad por el S, por tanto > velocidad Pero en distintos órganos (o en diferentes
momentos de la vida) tienen distintas las:
Formas moleculares Vmáx y KM
En miocardio Tiene una > KM
Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores).
MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS. REACCIÓN ENZIMÁTICA Y SU CINÉTICA:
Estudio de la velocidad de las reacciones enzimáticas que se define como la cantidad de materia transformada en función del tiempo y se mide por la desaparición de un S o coenzima o por la aparición del P, en función del tiempo.
La representación gráfica de la cinética enzimática suele ser una hipérbola: la velocidad de la reacción aumenta de forma lineal hasta la saturación de la enzima.
CONSTANTES/ OTROS DEFINICIÓN EXPLICACIÓN
Vmáx Velocidad máxima que alcanza la reacción enzimática Sucede cuando hay saturación de la enzima
Todas las moléculas de la enzima están ocupadas por moléculas de sustrato Constante de Michaelis-Menten
(Km)
Concentración del S para la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmáx.-> La Km indica la afinidad del E por su S (cada enzima posee una Km característica para cada S). La Km se puede determinar gráficamente.
A < KM > Afinidad hay entre el S y la E
Son inversamente proporcionales > Velocidad
(> Eficacia catalítica)
Ecuación de Michaelis-Menten V = Vmáx . (S)/ KM + (S) Esta ecuación permite calcular la velocidad de la reacción en función de las distintas concentraciones del S
Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores).
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
PROPIEDADES TIPOS DEFINICIÓN GRADOS DE
ESPECIFICIDAD
¿LA ENZIMA RECONOCE EJEMPLO
UN TIPO DE MOLÉCULAS? UN TIPO DE ENLACE? ENZIMA SUSTRATO Especificidad de la catálisis enzimática
De acción La enzima sólo cataliza una determinada reacción
_ _ _ Oxidación de un aa, …
De sustrato La enzima sólo actúa sobre un determinado sustrato Especificidad absoluta (la más específica) Sí, sólo un sustrato determinado _ Ureasa Urea Especificidad de grupo (más amplia) Sí, un tipo de moléculas que tengan una
característica estructural común _ Quimiotripsina (hidroliza enlaces peptídicos diferentes) Proteínas con aa aromáticos Especificidad de clase (la menos específica)
_ Sí, independientemente del tipo de molécula Fosfatasas (separan fosfatos de cualquier S) Grupos fosfato
Reversibilidad - Un enzima cataliza por igual la reacción (en ambos sentidos). No cambia la cte. de equilibrio. Eficacia - Una sola molécula de enzima
puede catalizar la reacción de miles de moléculas de S
Gran poder catalítico
- Superior al de catalizadores no biológicos (multiplica la v por 1 millón o más)
6. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES O REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
(Concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores)
(Importante)
La velocidad de la reacción varía con la concentración del E y del S, y es modificada por las condiciones del medio. VELOCIDAD
DE REACCIÓN
SUSTRATO (S) TEMPERATURA pH INHIBIDORES
¿Qué efecto produce un cambio en cada factor?
Si aumenta la concentración del S-> aumenta la velocidad
hasta la saturación de la enzima (hipérbola)
Si aumenta la Tª ->
-> Aumenta la movilidad molecular-> -> Acelera las reacciones químicas.
Cambia las cargas eléctricas superficiales de las enzimas
Disminuyen o impiden completamente la actividad de una E. Pueden ser perjudiciales. o beneficiosos.
-> Cambia la conformación en estructura terciaria y cuaternaria de la E.-> -> Altera el centro activo ->
-> Cambia su actividad biológica 1º. Valor < óptimo Aumenta o no Aumenta la velocidad Aumenta la movilidad molecular->
->Aumenta la velocidad de formación del producto.
Desnaturalización -
2º.Valor óptimo Velocidad máxima Vmáx Cada enzima tiene una Tª óptima a la que su actividad es máxima
Suele ser la Tª corporal de seres vivos: Tª óptima < 50- 60 ºC
Cada enzima tiene un pH óptimo para el que su eficacia es máxima
-
3º. Valor > óptimo Se mantiene o cesa Saturación de la E Desnaturalización de las enzimas proteicas
(pérdida de actividad enzimática)
Desnaturalización - INHIBIDORES ENZIMÁTICOS TIPOS DE INHIBIDORES TIPOS DE ENLACE I-E EFECTO
SOBRE EL CENTRO ACTIVO
CLASES DE INHIBIDORES (REVERSIBLES) (según compitan o no con el S)
¿SE UNE EL I AL CENTRO ACTIVO DEL E? EFECTOS EJEMPLO ¿Alteran su estructura? ¿Permanece el efecto? Irreversibles o venenos Unión fuerte covalente Sí Sí, el veneno se fija permanentemente al centro activo del E
- SÍ Inutiliza a la E permanentemente El ión cianuro (inhibe a la citocromoxidasa de la respiración aerobia) Reversibles Unión débil
no covalente
No No, sólo se impide
temporalmente el funcionamiento normal del E
Competitivos Compiten con el S (conformación espacial similar al S) Disminuyen la velocidad de la reacción Sulfamidas
No competitivos No compiten con el S (se unen en otra zona del E)
No Complejo E-S Impiden la separación de E-S y formar el P
_ Otra zona del E Impiden el acceso del
S al centro activo
CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
La actividad enzimática se puede regular de forma general por variaciones de pH, Tª, etc. ; pero a veces se necesita un control más específico, mediante: efectores alostéricos y modificaciones covalentes.
TIPOS DE CONTROL DE LA ACTIVIDAD E. TIPOS EXPLICACIÓN
Muy general 1. Factores que regulan la actividad E (Variaciones de pH, Tª, etc.)
Más específico 2.Efectores alostéricos
(regulación alostérica o alosterismo)
Activadores o efectores Suelen ser los S Inhibidores Suelen ser los P
3.Modificaciones covalentes REVERSIBLES Si se introduce un grupo funcional, fosfato,…
IRREVERSIBLES Zimógenos o proenzimas Se producen de forma inactiva y, por hidrólisis parcial, se transforman en la forma activa.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS POR LA REACCIÓN CATALIZADA (I) (más sencilla)
TIPO REACCIONES
que catalizan
CLASES ACCIÓN/ EJEMPLOS COENZIMA/TIPO DE ENLACE
EJEMPLO DE REACCION (el signo = indica reacción reversible) I. Oxido- reductasas De oxidorreducción de S (transferencia de H, O o e-) Un compuesto gana e- (se reduce) y otro los cede (se oxida)
Las de respiración celular
Glu + O2 = CO2 + H2O + Energía (se oxida) (se reduce)
II. Transferasas o quinasas
Transfieren grupos funcionales ( NH2, fosfato)o radicales (salvo el H)
de unas moléculas a otras A-X + B = A + B-X
Acido aspártico + ácido pirúvico = ácido oxalacético + alanina
III. Hidrolasas Hidrólisis
(rotura de sustratos diversos mediante el
agua disociada en sus iones)
A-B + H2O = AH + BOH
Introducen grupos – OH y -H
Lipasas Énlace éster
(ácido + alcohol)
Grasa + agua = glicerina + 3 ácidos grasos
(Esterasa)
Carbohidrasas Glucosídicos
Peptidasas Peptídicos
IV. Liasas Rotura o soldadura de S
sin agua, con liberación de grupos químicos. Adición de grupos funcionales (-NH2, CO2, H2O,…) a moléculas que tienen un doble enlace.
Descarboxilasas Liberación de CO2 a partir de un S orgánico
Acido pirúvico = acetaldehído + CO2 (Piruvato descarboxilasa)
V. Isomerasas Isomerización o transformación de moléculas en sus isómeros Gliceraldehído- 3- fosfato = Dihidroxiacetona –3- fosfato (Fosfotriosa isomerasa) VI. Sintetasas o ligasas
Síntesis de moléculas (forman enlaces) utilizando la energía de la hidrólisis de ATP
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS POR LA REACCIÓN CATALIZADA (II) (muy completa)
TIPO REACCIONES
que catalizan
CLASES ACCIÓN/ EJEMPLOS COENZIMA/TIPO
DE ENLACE
EJEMPLO DE REACCION (el signo = indica reacción reversible) I. Oxido- reductasas De oxidorreducción de S (transferencia de H, O o e-) Un compuesto gana e- (se reduce) y otro los cede (se oxida)
Deshidrogenasas Son oxidantes: quitan H (H+ y e-) de una molécula
NAD, NADP Y FAD se reducen a NADH2, NADPH2 Y FADH2
Acido málico + NAD+ = ácido oxalacético + NADH + H+
(Malato- deshidrogenasa) Oxidasas o
reductasas
Son reductoras: quitan e- del S y los ceden al oxígeno II. Transferasas
o quinasas
Transfieren grupos funcionales o radicales (salvo el H)
de unas moléculas a otras
Transaminasas Transfieren grupos –NH2 Acido aspártico + ácido pirúvico = = ácido oxalacético + alanina Transcarboxilasas Transfieren grupos - COOH
III. Hidrolasas Hidrólisis
(rotura de sustratos diversos mediante el agua)
Introducen grupos –OH y -H
Esterasas Lipasas Énlace éster
(ácido + alcohol)
Grasa + agua = glicerina + 3 ácidos grasos (Esterasa)
Fosfatasas Glucosa- 6- fosfato = glucosa + fosfato
Carbohidrasas Sacarasa Amilasa Glucosídicos Peptidasas Tripsina Pepsina Peptídicos Nucleasas
IV. Liasas Soldadura o rotura de S sin agua. Adición de grupos funcionales (-NH2, CO2, H2O,…) a moléculas que tienen un doble enlace.
Aminasas Adición de –NH2 a un doble enlace
Carboxilasas Adición de –COO a un doble enlace
Acido pirúvico = acetaldehído + CO2 (Piruvato descarboxilasa)
Hidratasas Adición de H2O a un doble enlace
Ácido fumárico + H2O = ácido málico V. Isomerasas Isomerización o transformación de
moléculas en sus isómeros
Gliceraldehído- 3- fosfato = Dihidroxiacetona –3- fosfato (Fosfotriosa isomerasa) VI. Sintetasas o
ligasas
Síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP
Acetil- CoA = Malonil- CoA (ATP --> ADP + P)
1. REGULACIÓN ALOSTÉRICA O ALOSTERISMO: Sistema de regulación enzimática muy preciso.
ENZIMAS ALOSTÉRICAS:
DEFINICIÓN Son las que pueden adoptar dos formas estables diferentes, permitiendo la autorregulación de la actividad enzimática (por el S y el P)
FUNCIÓN Catalizan reacciones importantes
EJEMPLO La 1ª E (E reguladora) de una ruta metabólica o en puntos de ramificación de las rutas metabólicas) es alostérica. CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Dos tipos de centros
1.Centro Activo Allí se une el S 2.Centro Regulador
(centro alostérico)
a) Si el centro alostérico está vacío La E cataliza a v normal. b) Si el centro alostérico está
ocupado por un ligando o efector
Activadores o efectores (suelen ser los S)
Cambia la conformación delE de forma más o menos activa
Acelera o inhibe la reacción Inhibidores alostéricos
(suelen ser los P) Dos formas Conformación activa Alta afinidad por el S
Estabilizada por activadores
Regulación por
retroinhibición o
inhibición feed-back
El Pfinal se fija al centro regulador ->
-> cambia la configuración de la E (transición alostérica) a la forma inactiva-> ->inhibe a la E (impide la unión de E al S)
Conformación inactiva Baja afinidad por el S Estabilizado por inhibidores
alostéricos.
Regulación por inducción enzimática
El S inicial se fija al centro regulador ->
-> cambia la configuración de la E (transición alostérica) a la forma activa -> -> activa a la E (favorece la catálisis)
Estructura cuaternaria (están formadas por varias subunidades)
Cada protómero del E alostérico tiene centro/ s regulador/ es (allí se puede unir un ligando o activador)
Hay cooperativismo o efecto cooperativo entre las subunidades
Permiteregulación más rápiday con
menor cantidad de activadores e inhibidores.
La unión del Sal centro activo deuna de las subunidades, facilita la unióndel S a los centros activosde otras subunidades.
(El cambio de conformación de este protómero o transición alostérica, se transmite instantáneamente a los otrosprotómeros, activándolos)
VITAMINAS:
Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función.
NOMBRE COENZIMA
DERIVADO
FUNCIÓN (BIOQUÍMICA, BIOLÓGICA) ENFERMEDAD CARENCIAL
Vit C - Antioxidante
Cofactor de hidroxilación
Coenzima en la síntesis de colágeno
Escorbuto, propensión a infecciones
B1 (Tiamina) Pirofosfato de tiamina Transferencia de grupos aldehídos Beri-beri (polineuritis)
B2 (Riboflavina) FAD, FMN Transferencia de H+ (e-) en la respiración celular Dermatitis, inflamación y agrietamiento de la lengua, comisura de boca, etc.
B3 (Niacina) NADP+, NAD+ Transferencia de H+ (e-) en oxidaciones y en la respiración celular. Pelagra (dermatitis, diarrea y demencia) B5 (Ácido pantoténico) Coenzima A
(imprescindible en el metabolismo celular)
Transferencia de grupos acilo, detoxificador, formación de ácidos grasos, hormonas y anticuerpos. Antiestrés.
Palpitación, dolor y quemaduras en pies, alteraciones nerviosas y circulatorias B6 (Piridoxina) Fosfato de piridoxal Transferencia de grupos amino en el metabolismo de aa Dermatitis, trastornos del aparato digestivo,
convulsiones B8 (Biotina, Vit H) Biocitina Transferencia de grupos carboxilos, desarrollo de glándulas sexuales,
sebáceas y sudoríparas
Dermatitis, caída del pelo, anemia B9 (Acido fólico) Acido tetrahidrofólico Transferencia de grupos monocarbonados, antianémica, síntesis de
glóbulos rojos
Anemia, insomnio, depresión del sistema inmunitario
B12 (cobalamina) Coenzima B12 Metabolismo de ácidos nucleicos, formación de glóbulos rojos, síntesis de neurotransmisores
Anemia perniciosa, trastornos nerviosas, ulceraciones en boca
A (retinol) 11-cis-retinal Ciclo visual, crecimiento, protección y mantenimiento del tejido epitelial
Ceguera nocturna, xeroftalmía, desecación epitelial, detención del crecimiento D
D2 (Ergocalciferol) D3 (Colecalciferol)
1,2-Dihidroxi-colecalciferol
Metabolismo del Ca2+, esencial en el crecimiento y mantenimiento de huesos
Raquitismo en niños, deformaciones óseas en adultos
E (Tocoferol) - Inhibe oxidación de ácidos grasos insaturados Envejecimiento celular, impide el crecimiento K (Filoquinona) - Imprescindible en coagulación sanguínea (síntesis de protrombina) Retardo en coagulación sanguínea, hemorragias
1. VITAMINAS LIPOSOLUBLES
NOMBRES PROVITAMINAS FUNCIÓN BIOLÓGICA Y BIOQUÍMICA AVITAMINOSIS HIPERVITAMI-
NOSIS FUENTE A (Retinol), (Antixeroftálmica) Provitamina A o Betacaroteno Ciclo visual,
Mantenimiento de epitelios y buen funcionamiento de todos los tejidos Antioxidante: ayuda a evitar el cáncer. Desarrollo de huesos.
Xeroftalmia, ceguera nocturna, alteraciones epiteliales, detención del crecimiento.
Caída del pelo, descamación, Debilidad, vómitos
Vegetales con carotenos (perejil, espinacas, zanahorias, orejones de albaricoque), mantequilla, hígado, huevos, leche de vaca. D (Antirraquítica)
D2 (Calciferol)
Ergosterol (D2) y 7-deshidrocolesterol (D3)
Metabolismo del calcio, esencial en el crecimiento y mantenimiento de huesos y dientes.
Raquitismo en niños, osteomalacia en adultos, caries, osteoporosis senil.
Calcificación corazón, riñón e hígado
Mantequilla, leche, yema de huevo, levadura, cereales germinados y aceites vegetales, pescados azules, hígado. E (Tocoferol)
(Antiestéril)
Antioxidante (evita la oxidación de ácidos grasos insaturados y la destrucción de vit. A y C) Previene tumores y retarda el envejecimiento celular.
Envejecimiento celular. Impide el crecimiento. Trastornos de la reproducción.
Aceites vegetales prensados en frío (germen de trigo, girasol, oliva...), semillas, germen de trigo, vegetales de hojas verdes, cacahuetes crudos, nueces, yema huevo.
K ( Menadiona) (Naftoquinona) (Antihemorrágica)
Síntesis de protrombina que coagula la sangre. Retardo en la coagulación Hemorragias
Vegetales hojas verdes (escarola, lechuga, espinacas), huevos, pescados
2. VITAMINAS HIDROSOLUBLES
NOMBRES COENZIMA FUNCIÓN BIOLÓGICA Y BIOQUÍMICA AVITAMINOSIS FUENTE
C (Acido ascórbico) (Antiescorbútica)
Antioxidante (contrarresta la formación de nitrosaminas cancerígenas)
Coenzima en la síntesis de colágeno (crecimiento y reparación tejidos).
Mejora el sistema inmunitario (previene y mejora el resfriado).
Favorece la absorción del Fe
Escorbuto
Infecciones respiratorias
Kiwi, guayaba, fresa, naranja, pimiento rojo, brécol, perejil.
B1 (Tiamina,) (Antineurítica) (Antiberibérica), vit. del estado de ánimo
Pirofosfato de tiamina
(Descarboxilasas : transferencia de grupos aldehído en el metabolismo de glúcidos y lípidos)
Ayuda al funcionamiento del sistema nervioso, músculos y corazón.
Beri-beri,(Polineuritis) y otros trastornos nerviosos
Levadura de cerveza, germen de trigo, soja (envolturas de cereales y legumbres), pan y arroz integral, frutos secos sin tostar.
B2 (Riboflavina) FAD y FMN (Deshidrogenasas: transferencia de H+ y e- en la respiración celular)
Ayuda al crecimiento y a la reproducción. Favorece el buen estado de piel, cabellos y uñas.
Dermatitis (piel, boca, labios). Seborrea.
Levadura de cerveza, almendras, germen de trigo,
Queso, huevos, champiñones, leche, legumbres, castañas, etc.
(Su necesidad aumenta con el estrés). (Las bacterias intestinales evitan grandes deficiencias).
B3 (Niacina) (Antipelagrosa)
NAD+ y NADP+ (Deshidrogenasas: metabolismo de glúcidos y proteínas. (Oxidaciones y respiración celular)
Indispensable en salud del sistema nervioso. Favorece el sistema digestivo.
Mejora el cutis.
Pelagra (dermatitis, diarrea y demencia)
Levadura de cerveza y germen de trigo, frutos secos (cacahuetes) harina integral de trigo, leche, carne
B5
(Acido pantoténico)
Coenzima A (imprescindible en metabolismo celular: transporte de grupos acilos oxidación de ácidos grasos y pirúvico)
Detoxificador.
Formación de ácidos grasos, hormonas y anticuerpos. Antiestrés. Desórdenes de la piel (dermatitis) Alteraciones nerviosas y circulatorias (anemia). En casi todos:
yema de huevo, cereales integrales, germen de trigo, frutos secos.
B6 (Piridoxina) Fosfato de piridoxal (Transaminasas: transferencia de grupos amino en el metabolismo de aminoácidos).
Imprescindible en la fabricación de anticuerpos y glóbulos rojos y en la síntesis de ácidos nucleicos. Ayuda a prevenir varias enfermedades nerviosas y de piel.
Anemia, dermatitis seborreica y trastornos del aparato digestivo.
Levadura de cerveza, germen de trigo, salvado de trigo, levadura de pan, frutos secos, plátano, carne, vegetales, legumbres y cereales. (Bacterias intestinales)
B8
(Vit H, Biotina)
Biocitina (Carboxilasas: transferencia de grupos carboxilos)
Desarrollo de glándulas sexuales, sebáceas y sudoríparas.
Dermatitis, caída del pelo Anemia.
Levadura de cerveza, yema de huevo, frutas frescas, frutos secos, leche, arroz integral. B9 (Acido fólico) Acido tetrahidrofólico (síntesis de
bases nitrogenadas de ADN y ARN)
Antianémica.
Formación de glóbulos rojos
Anemia. Insomnio. Depresión del sistema inmunitario.
Levadura, germen y salvado de trigo, escarola, cereales, brécol, endibias, espárragos, col, boniato y frutos secos.
B12 (Cobalamina) (Antiperniciosa)
Coenzima B12
(metabolismo de ácidos nucleicos)
Formación de glóbulos rojos. Síntesis de neurotransmisores.
Anemia perniciosa y daños cerebrales, ulceraciones en la boca.
Carne, pescado y lácteos, levadura, huevos, algas.
