Estructura de las proteínas
1) Introducción
Las proteínas son polipéptidos de elevada masa molar (generalmente, se acepta mayor a 6.000 u.m.a.).
En las proteínas, comúnmente están presentes 21 alfa-aminoácidos (AA).
En el ser humano, 8 AA son esenciales, o sea, no son sintetizados o sin sintetizados a una velocidad insuficiente de acuerdo a las necesidades metabólicas. Estos AA esenciales son: valina, leucina, isoleucina, lisina, fenilalanina, treonina, metionina y triptófano.
Las proteínas presentan 4 niveles estructurales: primario, secundario, terciario y cuaternario.
2) Estructura primaria
La estructura primaria corresponde a la secuencia en que se encuentran los diferentes AA que la constituyen a lo largo de la cadena polipeptídica. Conocer la secuencia implica conocer la cantidad absoluta y la relativa de cada AA.
La secuencia de los AA en una proteína es el reflejo de la información almacenada en un gen. Cada proteína es codificada por un gen. El código genético o genoma de un individuo está almacenado en el ácido desoxiribonucleico (ADN) que conforma los 23 pares de cromosomas ubicados en el núcleo celular.
Cuando la célula requiere de la síntesis de una proteína, la información almacenada en el gen que la codifica es transferida al ácido ribonucleico (ARN) mensajero el cual se desplaza hacia el citoplasma donde transfiere el código a un ribosoma. Los ribosomas son organelos celulares que tienen por función sintetizar proteínas. A medida que la información almacenada en el ARN mensajero se decodifica se va sintetizando la proteína correspondiente al código.
En la siguiente figura se encuentra representada la estructura primaria de la insulina. En la misma se observa como dos cadenas polipeptídicas se unen entre sí a través de
3) Estructura secundaria
La estructura secundaria corresponde a la disposición espacial que adopta la estructura primaria. La misma es propia de cada proteína.
La estructura secundaria más frecuente, sobre todo en las proteínas fibrosas es la de alfa-hélice. Corresponde a una disposición en espiral que tornilla hacia la derecha. Cada espira involucra 3,6 AA y la distancia entre espiras es de 0,54 nm (0,54 x 10-9 m = 5,4 Angstrom).
La estabilidad de las espiras y la distancia entre espiras depende de la formación de puentes de hidrógeno entre 2 enlaces peptídicos: el átomo de hidrógeno de un enlace peptídico establece un puente con el átomo de oxígeno del enlace peptídico del cuarto AA que le sigue:
¦
O H || |
− C − N − C − | | H R1
¦
O H || | − C − N − C − | | H R2
¦
La alfa-hélice está presente en la queratina alfa (del pelo).
La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los AA están dispuestas hacia el exterior de la hélice.
Una estructura secundaria menos frecuente es la disposición en hoja plegada. Las cadenas se mantienen juntas en forma de hoja plegada mediante puentes de hidrógeno entre cadenas adyacentes.
Es la disposición espacial que adopta la estructura secundaria. La estructura terciaria depende de las interacciones entre los radicales (grupos R) o residuos de los AA. Las interacciones que mantienen los segmentos de la espiral de la cadena en una forma terciaria compacta, no involucra a los enlaces peptídicos de la cadena.
En las proteínas fibrosas la alfa-hélice pequeña forma parte de una hélice mayor: 13 hélices pequeñas componen una hélice grande.
Estructura de una hélice grande
Las proteínas globulares se llaman así, por que su estructura terciaria, generalmente, tiene una forma similar a una esfera. Las proteínas globulares contienen a menudo en sus estructuras porciones helicoidales y no helicoidales. Como ejemplos se tiene a la albúmina y a las globulinas.
Las interacciones ocurren entre los residuos:
a) El grupo carboxilo en exceso de un AA ácido puede interaccionar con el grupo amino en exceso de un AA básico, pueden reaccionar entre sí de la siguiente manera:
O H || |
- C – O – H + H- N – C-
b) Mediante la oxidación moderada, se puede formar una unión disulfuro entre dos grupos – SH presentes en diferentes puntos de la espiral:
- S – H + H – S - → - S – S - + 2 H+ + 2 e
1-c) Los grupos sustituyentes se pueden unir por puentes de hidrógeno entre sí: O –
- O ... H
H
Estas interacciones tienen lugar en sitios donde las espirales se superponen o traslapan.
5) Estructura cuaternaria
Algunas proteínas están compuestas por más de una cadena polipeptídica. El número de cadenas y la forma en que estas se disponen, constituyen la estructura cuaternaria. Por ejemplo, en la constitución de las proteínas fibrosas intervienen trenzas de estas hélices grandes.
Se cree que la fibroína de la seda y proteínas fibrosas análogas tienen sus cadenas peptídicas adyacentes en direcciones opuestas. También se considera probable que la queratina beta, que se encuentra en el pelo hirsuto, tenga una estructura parecida a la de la fibroína de la seda, excepto en que las secuencias de las cadenas sean paralelas en vez de ser antiparalelas.
