TEMA IV. PRÓTIDOS, ENZIMAS, VITAMINAS Y DIETA MEDITERRANEA.
1. CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN.
Los prótidos o proteínas son principios inmediatos orgánicos (biomoléculas) compuestos básicamente por carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, aunque en menor proporción también fósforo, hierro, cobre, magnesio, yodo, cromo, etc.
Todos los prótidos son polímeros de aminoácidos. La palabra prótido deriva del griego
protos: el primero.
Son las biomoléculas orgánicas más abundantes de la materia viva, y las más importantes, junto con los ácidos nucleicos.
Su actividad celular es tal que intervienen en todas las funciones biológicas pues, de hecho, son la expresión celular de la información contenida en los genes.
Los prótidos los clasificamos en:
A. Holoproteínas. Formadas únicamente por aminoácidos. Globulares y filamentosas.
B. Heteroproteínas. Aminoácidos y otras moléculas. Cromoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas y fosfoproteínas.
2. LOS AMINOÁCIDOS.
Son compuestos orgánicos caracterizados por poseer un grupo carboxilo o acido (-COOH) y un grupo amino (-NH2), de ahí el nombre.
Los aminoácidos constituyentes de las proteínas son α-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino se haya unido al primer carbono tras el grupo carboxilo (si estuviera unido al segundo serían β, y así sucesivamente).
Se conocen 20 aminoácidos del tipo alfa. *Imágenes
2.1. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.
Son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles en agua, con actividad óptica y con comportamiento químico anfótero.
Expliquemos las dos últimas propiedades.
A. Actividad óptica.*Imágenes
Todos los aminoácidos, salvo la glicina, poseen actividad óptica, es decir, son capaces de
desviar el plano de la luz polarizada de un haz que atraviesa una disolución de aminoácidos. Esto se debe a que presentan un carbono asimétrico (con los cuatro enlaces unidos a radicales diferentes). Con esto, cada aminoácido tiene dos posibles esteroisómeros (moléculas con la misma fórmula plana pero diferente estructura espacial). Uno será dextrógiro, es decir, desvía la luz polarizada hacia la derecha (+) y otro levógiro, es decir, desvía la luz polarizada a la izquierda (-).
Para nombrarlos, se llamará configuración D si el grupo -NH2 se halla situado a la derecha, y
De nuevo he de insistir, como ya lo hicimos en el estudio de los isómeros en glúcidos, que la disposición L o D es independiente de la actividad óptica. Por ello un L-aminoácido podrá ser levógiro o dextrógiro. En la naturaleza, la forma L es la más abundante.
B. Comportamiento químico anfótero.
Esto quiere decir que en disolución acuosa pueden ionizarse, dependiendo del pH del medio, como un ácido (los grupos -COOH liberan protones) o como una base (los grupos -NH2 captan protones).
También pueden comportarse como un ácido y una base al mismo tiempo en pH=7. De este modo, los aminoácidos se encuentran doblemente ionizados, adoptando una forma dipolar
iónica llamada “zwitterion”. El pH en el que el aminoácido está en zwitterion se llama punto isoeléctrico (mismas cargas positivas que negativas). *Imágenes
2.2. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS.
Según el radical que se le hace al carbono alfa, los aminoácidos pueden clasificarse en:
A. Alifáticos. -R es una cadena hidrocarbonada abierta.
• Neutros. Alifáticos con un número de grupos amino igual al de carboxilos. • Ácidos. Alifáticos con un número de grupos amino menor que el de carboxilos. • Básicos. Alifáticos con un número de grupos amino mayor que el de carboxilos.
B. Aromáticos. -R es el benceno (anillo bencénico) o un derivado.
El benceno o ciclohexatrieno, es un anillo hidrocarbonado C6H6 con la siguiente estructura:
3. LOS PÉPTIDOS.
Son moléculas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico. La unión de 2 aminoácidos de este modo genera un dipéptido, de 3 un tripéptido…
Cuando los aminoácidos que conforman el péptido son hasta 10 se llama oligopéptido, si es superior a 10 polipéptido.
Cuando un polipéptido contiene más de 100 aminoácidos ligados, o su peso molecular es superior a 5000 Da, se llama proteína.
3.1. EL ENLACE PEPTÍDICO. *Imágenes
Es un enlace covalente que se establece entre el grupo amino de un aminoácido (qué pierde un -OH) y el grupo carboxilo de otro (que también pierde un –OH), dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
La disposición en el espacio de un enlace peptídico es tal, que los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.
En el enlace peptídico, la unión entre el carbono y el nitrógeno es más corta que en otros enlaces C-N, pero más larga que los enlaces dobles C=N. Por esto, se dice que el enlace peptídico tiene cierto carácter de doble enlace.
Como consecuencia, el enlace peptídico tiene una cierta rigidez e inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.
4. ESTRUCTURA DE LAS HOLOPROTEINAS.
La forma y actividad de las proteínas viene definida por 4 estructuras que estudiaremos a continuación.
4.1. ESTRUCTURA PRIMARIA.
Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos (estructura primaria) y de la forma que adopte (demás estructuras).
En toda proteína existirá un aminoácido con el grupo amino libre y otro con el carboxilo libre: son los aminoácidos de los extremos de la cadena que, en disolución, estarán ionizados.
La secuencia proteica se escribe, por convenio con el extremo N- terminal a la izquierda.
4.2. ESTRUCTURA SECUNDARIA.
Es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio. Se conocen tres tipos de estructura secundaria:
A. Alfa hélice. *Imágenes
En ella, los planos de los sucesivos enlaces peptídicos, van girando y disponiéndose de modo que forman una hélice dextrógira. Los grupos –C=O y -NH de los enlaces peptídicos quedan orientados en sentido contrario (unos hacia abajo y otros hacia arriba), en dirección más o menos paralela al eje de la hélice. Esto permite que se formen puentes de hidrógeno
entre un –C=O y otro -NH cada 4 aminoácidos.
Así, cada vuelta de α-hélice está constituida por 3,6 aminoácidos. Como vemos, los enlaces por puentes de hidrógeno establecidos son los que confieren una gran estabilidad estructura, y son intracatenarios, es decir, que se establecen entre aminoácidos del mismo segmento de la cadena.
Los radicales aminoacídicos quedan proyectados hacia fuera de la cadena.
B. triple hélice de colágeno. *Imágenes
La proteína colágeno posee una especial disposición en hélice debido a que su estructura primaria es muy rica en prolina e hidroxiprolina (un derivado de la prolina). Dichos aminoácidos tienen una estructura particular que dificulta la formación de muchos puentes de hidrógeno, de modo que esta queda más laxa y menos estable.
La estabilidad (muy grande) de la hélice de colágeno se debe a la asociación de tres hélices, que originan una súper-hélice. Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes (de ahí su gran estabilidad) y puentes de hidrógeno.
C. Disposición beta o en lámina plegada. *Imágenes
Fue descubierta simultáneamente que la α-hélice por Pauling y Corey. Llamada beta porque
fue observada por primera vez en la β-queratina, presente las uñas, pelos y plumas.
La denominación en lámina plegada hace referencia a su estructura espacial. En ella, los planos de los enlaces peptídicos sucesivos se disponen en zigzag. La estructura se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre grupos C=O y N-H, pero en este caso, de aminoácidos pertenecientes a varios segmentos de la misma cadena polipeptídica o a segmentos de distintas cadenas. Los grupos R de los aminoácidos se disponen por encima por debajo del plano de la lámina.
Las proteínas con esta estructura secundaria son ricas en aminoácidos con R pequeños (tipo glicina y metionina).
4.3. ESTRUCTURA TERCIARIA.
La cadena polipeptídica, estabilizada por la estructura secundaria, puede sufrir giros, originando codos y cambios de dirección y adoptando una disposición tridimensional conocida como estructura terciaria.
Tradicionalmente se han considerado dos tipos principales de estructura terciaria: la conformación filamentosa y la globular.
Sin embargo, hoy día la conformación filamentosa se entiende como súper hélice de varias cadenas alfa hélice enrolladas (como la triple hélice de colágeno), por lo que se considera como una estructura secundaria más compleja, pero sin ser terciaria, ya que no se forman codos.
cadenas polipeptídica en alfa hélice están dispuestas longitudinalmente y unidas entre sí por
puentes de desmosina. La desmosina es un aminoácido exclusivo de la elastina, formado por la reacción de 4 lisinas de otras tantas cadenas polipeptídicas que reaccionan originando un anillo carbonado de fuerte estructura (el puente de desmosina).
En la conformación globular, la estructura secundaria se pliega adoptando formas que a menudo son más o menos esféricas (de ahí la denominación).
Generalmente, en los tramos rectos, la cadena polipeptídica posee una estructura secundaria de tipo alfa hélice, y en los codos o cambios de dirección de tipo beta. Las conformaciones globulares se mantienen estables gracias a la creación de una serie de enlaces entre los radicales de los aminoácidos de la cadena.
Pueden ser de varios tipos, como veremos a continuación y, salvo el primero, son más o menos débiles. *Imágenes
1. Puentes disulfuro. Enlace de tipo covalente (comparten pares electrónicos) entre dos grupos -SH de sendos aminoácidos de cisteína, lo suficientemente cercanos entre sí.
2. Puentes de hidrógeno. Se establecen entre grupos polares no iónicos en los que existen cargas parciales.
3. Interacciones iónicas. Son enlaces por atracción electrostática entre grupos con cargas eléctricas opuestas. Las más comunes son, lógicamente, entre grupos de radicales ácidos COO
-y básicos NH3+.
5. Interacciones hidrofóbicas. Producida cuando radicales apolares proteicos tienden a agruparse huyendo del agua.
Se ha observado que existen combinaciones de alfa-hélice y beta-plegada que se repiten en proteínas diferentes. Estas combinaciones se consideran de gran efectividad biológica (por eso son tan comunes), y se llaman dominios estructurales.
Los dominios suelen estar unidos al resto de la proteína por zonas estrechas o cuellos, lo que posibilita un cierto movimiento de rotación. Esto, como veremos, ha sido una característica de gran importancia para la acción enzimática.
2.4. ESTRUCTURA CUATERNARIA.
Aparece con la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas (idénticas o no) para formar un complejo proteico.
La cadena polipeptídica formadora del complejo se le llama protómero. Según los protómeros asociados, las proteínas con estructura cuaternaria se conocen como dímeros
(hexoquinasa), tetrámeros (hemoglobina), pentámeros (ARN polimerasa) o polímeros (filamen-tos de actina y miosina musculares, cápsulas de virus, etc.).
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5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.
Las propiedades de las proteínas dependen, sobre todo, de los radicales R libres, y de que estos sobresalgan de la molécula, teniendo la posibilidad de reaccionar con otras.
Al conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y reaccionar con ellas se denominan centro activo de la proteína.
5.1. SOLUBILIDAD.
Normalmente, las proteínas de estructura filamentosas son insolubles, mientras que las globulares son solubles.
Éstas últimas, y debido a su elevado peso molecular, al disolverse dan lugar a dispersiones coloidales. En ellas, los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la estructura, y los polares, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. De este modo la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua conocida como capa de solvatación.
Si esta capa se pierde (puede ocurrir debido a la presencia de sales en disolución en elevada concentración, cuyos iones compiten con las cargas de aminoácidos para unirse a las moléculas de agua de la capa de solvatación), las proteínas pueden unirse entre sí, formando un agregado que precipita.
5.2. DESNATURALIZACION. *Imágenes
Las proteínas son sintetizadas por el organismo con una estructura adecuada a la función que van a desempeñar. Dicha estructura se llama estructura nativa, y permanece así a unas determinadas condiciones celulares.
Llamaremos desnaturalización a dicha pérdida de la estructura nativa, por desplegamiento de la proteína sin alteración de la cadena de aminoácidos (estructura primaria).
Si se regresa lentamente a las condiciones del estado nativo, la proteína se puede
renaturalizar, volviendo a su forma original. Este hecho conduce a unas importantísimas conclusiones:
A. La conformación adoptada por una proteína es la más estable en sus condiciones naturales.
B. La secuencia de aminoácidos determina la función de la proteína, ya que dependiendo de ella adoptará una forma u otra en condiciones naturales.
En el caso de que pueda renaturalizarse se habla de desnaturalización reversible (será así si los factores que provocan la desnaturalización actuaron con poca intensidad y durante poco tiempo).
Si no puede recuperar su forma nativa se llama desnaturalización irreversible (como el endurecimiento y cambio de color de la clara del huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por el calor, la permanente del cabello, etc.).
5.3. ESPECIFICIDAD. *Imágenes
Las proteínas, así como los ácidos nucleicos, son moléculas específicas, es decir, cada especie biológica, o incluso cada individuo, posee algunas proteínas que le son únicas (o, siendo la misma proteína, ésta tiene pequeñas variaciones en su cadena aminoacídica que la hacen, en última estancia, diferente y única).
Esto tiene una gran importancia a la hora de establecer parentescos evolutivos o árboles filogenéticos entre especies, pues las diferencias entre proteínas homólogas (con la misma función) serán mínimas en especies emparentadas y grandes en las que están evolutivamente alejadas.
También podemos hablar de especificidad de función, es decir, que cada proteína realiza una función determinada y específica que depende de su estructura. De este modo las moléculas pueden reconocer a otras moléculas e interaccionar con ellas.
5.4. CAPACIDAD AMORTIGUADORA.
Debido a su carácter anfótero, tienden a neutralizar pequeñas variaciones de pH en el medio, pues pueden comportarse tanto como un ácido como como una base y, por tanto, añadir o retirar protones del medio.
6. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.
Como ya hemos dicho, las proteínas son unas biomoléculas muy abundantes y muy activas, de modo que sus funciones son también muchas y variadas.
6.1. FUNCIÓN ESTRUCTURAL.
A nivel celular, las glucoproteínas de las membranas plasmáticas, las proteínas que forman los microtúbulos del citoesqueleto (tubulinas), de los cilios y flagelos, y las histonas que se asocian al ADN para formar las fibras de cromatina.
6.2. FUNCIÓN DE TRANSPORTE.
Muchas proteínas encargan de transportar sustancias a través del organismo, como los
pigmentos respiratorios (hemoglobina, hemeritrina o hemocianina), que transportan el oxígeno y el CO2 por la sangre. La seroalbumina transporta sustancias de diversa naturaleza
(aminoácidos, ácidos grasos, esteroides, metales como el calcio, etc.), resultando importantísima en el plasma sanguíneo. Las lipoproteinas transportan lípidos, la transferrina
hierro, etc.
A nivel celular son importantísimas en la regulación del paso de moléculas a través de la membrana plasmática, como ejemplo tenemos a las permeasas.
6.3. FUNCIÓN ENZIMÁTICA.
Importantísima función llevada a cabo por aquellas proteínas que tienen una acción biocatalizadora, es decir, que favorecen las reacciones químicas que tienen lugar en el organismo. Estas proteínas se llaman enzimas y sobre ellas hablaremos en profundidad más adelante.
Algunos ejemplos serían la tripsina, la ribonucleasa, la catalasa y la peroxidasa.
6.4. FUNCIÓN HORMONAL.
Son proteínas secretadas por glándulas y que excitan, inhiben o regulan la actividad de determinados órganos. Podemos citar la insulina del páncreas, la tiroxina del tiroides, las citoquininas y auxinas de plantas, etc.
6.5. FUNCIÓN DE DEFENSA.
Las principales proteínas en esta función son las inmunoglobulinas, que constituyen los anticuerpos del sistema inmune. Actúan asociándose a las sustancias extrañas (antígenos) que penetran en el organismo, neutralizándolas.
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Las toxinas, venenos producidos por algunos seres vivos, tienen también función
defensiva… ¡o de ataque!, y muchas son proteínas como las neurotoxinas, miotoxinas, etc.
6.6. FUNCIÓN CONTRÁCTIL.
Llevada a cabo por las proteínas actina y miosina, que se asocian entre sí para formar miofibrillas y permitir la contracción muscular y, por tanto, la movilidad.
6.6. FUNCIÓN DE RESERVA.
La ovoalbúmina de la clara del huevo, la caseína de la leche, la zeína del maíz o la gliadina de la semilla del trigo son reservas aminoacídicas que permitirán el fácil desarrollo del nuevo ser.
La ferritina es reserva de hierro.
7. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.
7.1. HOLOPROTEINAS.
Solo con componentes aminoacídicos.
A. Globulares. Estructura terciaria de aspecto globoso, solubles en disoluciones poco salinas.
● Albuminas. Grupo de proteínas grandes, con funciones de transporte de reserva. Ovoalbúminas, seroalbúminas, lactoalbúminas.
● Globulinas. Proteínas mayores de hasta un millón de peso molecular. De forma globular muy perfecta. Ejemplo, las inmunoglobulinas.
B. Filamentosas. Estructura fibrosa (también llamadas escleroproteínas). Insolubles en disoluciones salinas.
● Colágeno. Su desnaturalización e hidratación genera gelatinas. Tejidos conjuntivos y tegumentarios.
● Queratina. Formaciones epidérmicas. Cabello, uñas, lana, cuernos, pezuñas, plumas… ● Elastina. En tendones, ligamentos y vasos sanguíneos.
● Fibroína. En hilos de seda (gusanos, arañas, etc.). De enorme resistencia mecánica.
7.2. HETEROPROTEINAS.
Están formadas por dos tipos de moléculas: el grupo proteico y el grupo prostético o no proteico. Según su grupo prostético se clasifican en:
A. Cromoproteínas. El grupo prostético es un pigmento, lo que le confiere color al conjunto, y de ahí el nombre. También se conocen como pigmentos.
● Pigmentos porfirínicos. Cuando el metal (catión metálico) está incluido en un anillo tetrapirrólico o porfirina. *Imágenes
Si el metal es un catión ferroso (Fe+2) se conoce como grupo hemo, y es muy importante, pues es el grupo prostético de la hemoglobina (molécula encargada de transportar el oxígeno en sangre) y la mioglobina (oxígeno en los músculos).
También destacan los citocromos, importantísimos en las reacciones redox de transporte electrónico, como en la fotosíntesis.
B. Glucoproteínas. El grupo prostético es un glúcido.
Es el caso de las glucoproteínas de membrana, cuyos glúcidos conforman el glicocálix y son de gran importancia en el reconocimiento celular; o las inmunoglobulinas. También son glucoproteínas la capa mucídica o de mucus protector de los sistemas respiratorio y digestivo o el líquido sinovial de las articulaciones.
C. Lipoproteínas. El grupo prostético es un lípido. Muy importantes las del plasma sanguíneo, como transportadores de grasas y colesterol (las famosas LDL y HDL, conocidas como
“colesterol malo” y “colesterol bueno” respectivamente). También son abundantes en las membranas plasmáticas.
D. Nucleoproteínas. El grupo prostético es un ácido nucleico. Histonas y ribosomas son importantes ejemplos.
E. Fosfoproteínas. El grupo prostético es el ácido fosfórico. La caseína en la leche o la vitelina en la yema de huevo son un par de ejemplos.
8. ACCIÓN ENZIMÁTICA.
8.1. LAS ENZIMAS.
En todo organismo tienen lugar multitud de reacciones químicas, y muchas de ellas se producen entre reactivos muy estables, que necesitan gran cantidad de energía para que se lleven a cabo, pues de otro modo la velocidad de reacción sería demasiado lenta o prácticamente nula.
Para acelerar la reacción, en un laboratorio podríamos aumentar la temperatura de los reactivos o añadir un catalizador. Sin embargo, en los seres vivos, los rangos de temperatura están muy definidos en pequeños intervalos, de modo que un aumento de la misma puede provocar la muerte. Así, han aparecido a lo largo de la evolución una serie de catalizadores biológicos o biocatalizadores: las enzimas.
Como todo catalizador, cumplen dos requisitos:
1. Durante la reacción no se alteran, es decir que no son reactivos químicos actuando en muy baja concentración.
2. No desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga más producto, sino que simplemente favorecen que la misma cantidad de productos se obtenga en menos tiempo.
Tienen, además, otras características propias que los diferencia de la mayoría de los catalizadores no biológicos: tienen una elevada especificidad, actúan a temperatura ambiente
(lógico, pues es donde se desarrolla la vida) y consiguen un enorme aumento de la velocidad de reacción, que va de un millón a un trillón de veces.
Las enzimas son todas proteínas globulares solubles en agua y que difunden bien en los líquidos orgánicos.
8.2. LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
Veamos, en primer lugar, algunas generalidades sobre la actuación de los catalizadores. En una reacción dada:
Donde el reactivo R da lugar al producto P, se precisa de la rotura de ciertos enlaces entre los átomos que constituyen las moléculas de los reactivos, para formar posteriormente los nuevos enlaces que originan las moléculas de los productos.
Dependiendo de que se precise energía para obtener los productos o de que se libere energía con los productos, tendremos una reacción endotérmica o exotérmica
respectivamente, aunque en ambos casos es necesario comunicar a los reactivos cierta cantidad de energía inicial para crear un estado intermedio, conocido como estado activado o estado de transición, imprescindible para que la reacción tenga lugar. *Imágenes
Existen las llamadas reacciones espontaneas, donde la energía de activación es tan baja que se obtiene de la propia energía cinética de la sustancia a temperatura ambiente, o de la luz que incide sobre los reactivos. Aunque ya hemos visto que esto no es lo que sucede en las reacciones metabólicas.
La acción catalizadora de los enzimas consiste en rebajar la energía de activación necesaria para llegar al estado activado, de modo que la reacción se produzca más fácilmente.
Esto, los enzimas pueden realizarlo de dos formas:
1. Fijándose mediante enlaces fuertes (covalentes) al sustrato, de modo que se debilite en sus enlaces internos.
Una vez que se ha realizado la transformación del sustrato o sustratos en producto o productos, se liberan rápidamente de ellos, permitiendo el acceso de nuevos sustratos.
Veamos a continuación cuál es la estructura de una enzima para comprender perfectamente los pasos que tienen lugar para la formación del complejo enzima-sustrato (ES)
y la obtención de los productos.
A. Estructura enzimática. Podemos distinguir, según su estructura, dos tipos de enzimas:
1. Enzimas estrictamente proteicas. Son holoproteinas.
2. Enzima con parte no proteica. Son llamadas holoenzimas.
Los cofactores se unen débilmente a la apoenzima, permitiendo su actividad. Pueden ser:
o Inorgánicos, como los iones metálicos (magnesio las quinasas, zinc en las carboxipeptidasas, potasio en la piruvato quinasa, etc.).
o Orgánicos se llaman coenzimas, siendo los principales el ATP, NAD+, NADP+, el
FAD, el acetil coenzima A, las vitaminas (de ahí que sean tan importantes a pesar de ser necesarias en muy pequeñas cantidades), etc.
Como ejemplo de grupos prostéticos tenemos el grupo hemo (Fe+2) de la citocromo oxidasa es, el hemino (Fe+3) de las peroxidasas, etc.
En su cadena polipeptídica se distinguen tres tipos de aminoácidos:
1. Estructurales. Mantienen la forma de la enzima. Sin función dinámica.
2. De fijación. Encargados de establecer enlaces débiles con el sustrato. Constituyen el centro de fijación de la enzima.
3. Catalizadores. Se unen al sustrato mediante enlaces covalentes, de forma que en dicho sustrato se debilita la estructura molecular, favoreciendo la transformación.
B. Acción enzimática.
Ahora sí estamos preparados para tratar las fases en las que la enzima produce la catálisis:
1. El sustrato se une a la enzima formando el complejo enzima sustrato (ES). Como ya hemos comentado, dicha unión es altamente específica, de modo que cada sustrato y reacción están catalizada por una enzima determinada.
Dicha especificidad se explica mediante la teoría de la llave-cerradura, propuesta en 1890 por Emil Fischer, y considerándose aún hoy día correcta, aunque se ha probado que en algunas enzimas el centro activo es capaz de cambiar su forma tridimensional como respuesta a la presencia del sustrato, hasta que encajan (hipótesis del ajuste inducido, Koshland, 1958). *Imágenes
Según el modelo de la llave-cerradura, el centro activo enzimático tiene una forma espacial concreta en la que encaja el sustrato (como una llave lo haría en una cerradura). De este modo, cualquier cambio en la forma del centro activo impedirá su acoplamiento.
En el caso de que se trate de una holoenzima, el cofactor o la coenzina suele fijarse a la enzima formando parte del centro activo. Las coenzimas suelen alterarse durante la reacción enzimática, pero se regeneran rápidamente y vuelven a ser funcionales. Además, no suelen ser específicos de un solo apoenzima, dándose algunos casos de coenzimas que pueden unirse a más de 100 apoenzimas distintos.
2. Una vez formado el complejo ES la reacción tiene lugar y se obtiene el producto, que se libera de la enzima. Esta etapa es muy rápida e irreversible, es decir, que el producto o productos no pueden unirse a la misma enzima para originar el sustrato.
8.3. FACTORES QUE AFECTAN A LA ACCIÓN ENZIMÁTICA.
A. La concentración del sustrato.
En una reacción enzimática con una concentración de enzima constante, al incrementar la concentración del sustrato se produce un aumento de la velocidad de reacción, debido a que, al haber más concentración de moléculas de sustrato aumenta la probabilidad de encuentro entre sustrato y enzima.
Sin embargo, se observa que a una determinada concentración la velocidad de reacción deja de crecer, es decir, se llega a la velocidad máxima.
A partir de dicho momento, aunque se aumente la concentración, ésta no se acompaña de un aumento en la velocidad de reacción.
A la concentración de sustrato que se corresponde con: Vreacción= Vmax/2 se le llama Km o constante de Michaelis-Menten, y es muy importante, ya que nos indica la mayor o menor afinidad de una enzima por un sustrato determinado. Así, una Km alta indica poca afinidad, mientras que una Km baja supone una gran afinidad enzimática (ya que se necesita menor concentración para llegar a la velocidad máxima).
B. La temperatura.
Si a una reacción enzimática se le suministra energía calorífica, las moléculas aumentan su movilidad, aumentando por tanto la probabilidad de encuentros moleculares y la velocidad en que se forma el producto.
Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es máxima. Si la temperatura disminuye bajo la óptima hay una menor probabilidad de encuentro, como hemos dicho. Con una lógica similar, si sobrepasa la temperatura óptima, la excesiva energía cinética de las moléculas dificulta la unión enzima sustrato y, a partir de unos valores, puede provocar la desnaturalización enzimática y pérdida total de la actividad.
C. pH.
Las enzimas presentan 2 valores límite de pH entre los cuales son eficaces. Traspasados dichos valores las enzimas se desnaturalizan y dejan de actuar. Entre ambos límites existe un valor de pH óptimo para el cual la velocidad de reacción enzimática es máxima.
8.4. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
Las necesidades celulares son cambiantes y, por tanto, la velocidad de las reacciones enzimáticas componentes de las diferentes vías metabólicas debe variar de acuerdo con dichas necesidades.
Esto se consigue mediante una regulación enzimática que cumpla el principio de economía celular por el que solamente permanecen activas las enzimas precisas en cada momento, evitando de este modo la fabricación y necesaria de productos, cuya acumulación podría, además, tener efectos negativos.
Los mecanismos de regulación empleados por los organismos son la activación y la inhibición enzimática y el alosterismo.
A. Activación enzimática.
La presencia de activadores permite que ciertas enzimas que se mantenían inactivas lleven a cabo su acción, es decir, se activen. Normalmente la unión del activador (molécula qué produce la activación enzimática) hace que el centro activo adquiera la estructura adecuada para el acoplamiento del sustrato. En muchos casos los activadores son los cofactores (magnesio o calcio) o los coenzimas (vitaminas por ejemplo) ya estudiados.
Un caso muy interesante y frecuente, explicado con el acoplamiento inducido, es cuando el propio sustrato de la reacción hace de activador: la enzima permanece inactiva hasta que aparece el sustrato, por lo que el sustrato activa su propia metabolización.
B. Inhibición enzimática. *Imágenes
Los inhibidores son sustancias que disminuyen anula la actividad enzimática.
inhibidor puede ser unión una molécula orgánica y frecuentemente el producto final de la reacción. En este último caso se habla de inhibición feedback o retroinhibicion.
La inhibición puede ser:
El inhibidor (o veneno metabólico) se une covalentemente al centro activo de la enzima, alterando su estructura e inutilizándola permanentemente.
B.2. Reversible. Tiene lugar cuando no se inutiliza el centro activo, sino que solo se impide temporalmente su normal funcionamiento. En este caso, la unión del inhibidor de la enzima se realiza por enlaces no covalentes, más fáciles de romper. Existen dos modalidades: competitiva y no competitiva.
- Inhibición reversible competitiva. Se debe a la presencia de un inhibidor cuya molécula es similar al sustrato, por lo que compite con éste en la fijación del centro activo enzimático. Si se fija el inhibidor la enzima queda bloqueada hasta que vividor se libere. La velocidad de la reacción disminuye en función de la concentración del inhibidor.
- Inhibición reversible no competitiva. Es debida a un inhibidor que, o se fija al complejo enzima-sustrato impidiendo su separación, o se une a la enzima impidiendo el acceso del sustrato al centro activo.
C. Alosterismo (alos=otro, distinto; stereo=sitios).
Se trata de un sistema de regulación enzimática sumamente preciso. Responsable de la regulación de reacciones de suma importancia, como puntos de ramificación de las rutas metabólicas, desde los que se pueden seguir varios caminos diferentes.
Lo llevan a cabo las enzimas alostéricas. Características:
1. En general cuenta con más de una cadena polipeptídica, presentan, por tanto, estructura cuaternaria con 2 con dos o más protómeros. Por, ello poseen más de un centro activo. Así, a medida que el sustrato se van yendo a ellos, se ve favorecida la unión del sustrato a las restantes centro. Este fenómeno se conoce como cooperatividad, de la que resulta una cinética de reacción diferente a la de una enzima normal, con curva sigmoidal.
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2. Además, aparte del centro activo, tienen al menos otro lugar, denominado centro regulador alostérico, al que puede unirse una determinada sustancia, llamada ligando modulador.
Los ligandos pueden ser inhibidores coactivadores. Con frecuencia, los activadores son los propios sustratos enzimáticos, y los inhibidores moléculas del producto final de la ruta metabólica. En este último caso se habla de inhibición feedback o retroalimentación.
3. Como ya hemos indicado, la cinética de reacción de estos enzimas no es hiperbólica, sino
8.5. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS.
Cada enzima se nombra con un prefijo, compuesto por el nombre del sustrato a nombre de la acción que realiza o ambos; y el sufijo -asa. Por ejemplo, la enzima que cataliza la deshidrogenación del piruvato, se denomina piruvato deshidrogenasa.
Además, muchas enzimas tienen nombres antiguos que se conservan por su empleo habitual: pepsina, tripsina, catalasa, etc.
Según el tipo de reacción que catalizan, las enzimas se clasifican en 6 clases. *Imágenes
A. Oxidorreductasas. Intervienen en reacciones de oxidación o reducción (redox).
B. Transferasas. Transfieren grupos funcionales (radicales) de un sustrato a otro.
C. Hidrolasas. Catalizan reacciones de hidrólisis: ruptura de enlaces (éster, glucosídico,
peptídico…) por adición de moléculas de agua.
D. Liasas. Adicionan radicales a enlaces dobles, o propician la pérdida de radicales con aparición de dobles enlaces.
E. Isomerasas. Transforman un isómero en otro.
F. Ligasas (o sintetasas). unen dos moléculas. Forman enlaces a expensas de la energía liberada en la ruptura de moléculas de ATP.
9. VITAMINAS.
9.1. DEFINICIÓN.
El termino vitamina significa "aminas necesarias para la vida" fue utilizado por primera vez en 1912 por el bioquímico Funk, debido a que la primera que se describió, la vitamina B1, ésta tenía un grupo amino. Hoy se sigue utilizando, aunque se sabe que no todas tienen grupo amino.
Son compuestos orgánicos de composición variada, que son indispensables en cantidades muy pequeñas (mg o µg diarios) para el correcto funcionamiento del organismo, ya que
Son sintetizadas por vegetales y microorganismos pero no por los animales salvo algunas excepciones (como los reptiles y los órdenes más antiguos de aves, que sintetizan vitamina C), por ello tenemos que tomarlas obligatoriamente en la dieta, bien como tales vitaminas o en forma de provitaminas (sustancias precursoras que en el organismo se transforman en
vitaminas), por ejemplo el β-caroteno es un pigmento rojo-anaranjado presente en zanahorias, tomates... que actúa de provitamina, ya que nuestro organismo puede sintetizar, a partir de dicha sustancia, vitamina A. Son muy lábiles, esto es, que se destruyen fácilmente por el calor, la luz, las variaciones de pH, el almacenamiento prolongado, etc.
Tanto su déficit como su exceso originan trastornos metabólicos más o menos graves para el organismo. Estas alteraciones pueden ser de tres tipos:
- Avitaminosis: Se produce por la ausencia total de una vitamina. - Hipovitaminosis: Se origina por el déficit de alguna vitamina.
Estas dos alteraciones dan lugar a las llamadas enfermedades carenciales, que pueden resultar mortales.
- Hipervitaminosis: Se produce cuando hay exceso de alguna vitamina, en el caso de las vitaminas liposolubles A y D puede resultar tóxico por su dificultad para ser eliminadas.
3.2. CLASIFICACIÓN, FUNCIONES Y FUENTES.
Atendiendo a su solubilidad las vitaminas se dividen en dos grupos: Liposolubles e Hidrosolubles.
A. Vitaminas Liposolubles.
Son de naturaleza lipídica (las vitaminas A, K y E son diterpenos y la vitamina D un esteroide) y por lo tanto no son solubles en agua y sí lo son en disolventes orgánicos. Se pueden almacenar junto con las grasas, por lo que es muy rara su hipovitaminosis, siendo más probable la hipervitaminosis, como ocurre con las A y D, que si se toman en exceso pueden resultar toxicas, puesto que al no disolverse en agua no se eliminan por la orina. No actúan como coenzimas. Veámoslas una a una:
- Vitamina A o retinol. Importante en la protección de epitelios y en su intervención en el proceso de visión de la retina, ya que al actuar como grupo prostético regenera la
rodopsina, molécula cuya rotura estimula el nervio óptico. También participa en la elaboración de enzimas en el hígado y de hormonas sexuales y suprarrenales. El déficit de vitamina A produce ceguera nocturna, sequedad en los ojos (membrana conjuntiva) y en la piel y afecciones diversas de las mucosas. En cambio, el exceso de esta vitamina produce trastornos, como alteraciones óseas, o incluso inflamaciones y hemorragias en diversos tejidos.
Alimentos ricos en vitamina A son: leche, huevos, pollo, ternera, pavo, pescado, mantequilla, zanahoria, brócoli,col rizada,melón
- Vitamina D o calciferol. Es fundamental para la absorción del calcio y del fósforo, necesarios para los huesos.
En países no soleados o en bebés a los que no se les expone al sol, el déficit de vitamina D puede producir descalcificación de los huesos (osteoporosis y/o osteomalacia), caries dentales graves o incluso raquitismo (sobre todo en niños).
- Vitamina K o filoquinona. Actúa en la protombina, precursora de la trombina, enzima imprescindible para la coagulación sanguínea. La vitamina K se encuentra en los siguientes alimentos:
Hortalizas de hoja verde: como la col, la espinaca, las hojas de nabos, la col rizada, la acelga, las hojas de mostaza, el perejil, la lechuga romana y la lechuga de hoja verde.
Verduras como las coles de Bruselas, el brócoli, la coliflor y el repollo.
El pescado, el hígado, la carne de res, los huevos y cereales (contienen cantidades más pequeñas). Las personas que padecen deficiencia de vitamina K a menudo son más propensas a presentar hematomas y sangrado.
- Vitamina E o tocoferol. Es un potente antioxidante, al impedir que el oxígeno destruya los enlaces dobles de los ácidos grasos insaturados (de hecho, se utiliza como conservante en la industria alimentaria para que no se enrancien las grasas).
La vitamina E se encuentra en los siguientes alimentos:
Aceites vegetales de germen de trigo, girasol, cártamo, maíz y soya). Nueces, almendras, maní y las avellanas).
Semillas (como las semillas de girasol).
Hortalizas de hoja verde (como las espinacas y el brócoli).
Cereales para el desayuno, jugos de frutas, margarinas y productos enriquecidos en ella.
B. Vitaminas hidrosolubles.
Son de naturaleza polar y por lo tanto solubles en agua, lo que permite eliminar el exceso fácilmente por la orina (es muy rara la hipervitaminosis), aunque es necesario ingerirlas diariamente debido a que no se pueden almacenar fácilmente, lo que hace más probable la hipovitaminosis. Son las C y el complejo B:
- Vitamina C o ácido ascórbico. Interviene en la síntesis de colágeno y es por tanto imprescindible para mantener la piel tersa y para tener una buena cicatrización de heridas. Actúa como cofactor en ciertas reacciones de hidroxilación (creación de radicales -OH) de la prolina a hidroxiprolina. Su déficit provoca el escorbuto, que se manifiesta por hemorragias de las encías y caída de los dientes.
Todas las frutas y verduras contienen alguna cantidad de vitamina C. Destacan: ciruela, pimiento rojo y verde, kiwi, cítricos, fresa, melón, col de Bruselas, etc.
o B1 o tiamina. Ayuda al cuerpo a crear nuevas células. Muchas veces se le llama
la “vitamina del estrés” porque ayuda a proteger al sistema inmune. La puedes obtener de los frijoles, cacahuetes y espinacas.
o B2 o rivoflamina. Además de coenzima, actúa como antioxidante para protegernos de los radicales libres. Ayuda a la producción de los globulos rojos. La puedes obtener de las almendras, huevo, leche, yogurt, espinacas.
o B3 o niacina. Además de coenzima, aumenta los niveles del colesterol bueno o HDL. Puedes obtenerla de: carne roja, huevos, leche, frijoles, espinacas y otros vegetales verdes.
o B5 o ácido pantoténico. Además de coenzima, las glándulas suprarrenales pueden funcionar correctamente gracias a la intervención de la B5, la cual también participa en la regulación nerviosa y en la producción de hormonas. Presente en: aguacate, huevos, legumbres y carne.
o B6 o piridoxina. Contribuye mucho en los cambios de ánimo y los patrones del sueño. Ayuda al cuerpo a producir serotonina, melatonina y norepinefrina. Fuentes de vitamina B6 son: salmón, atún, pollo, lentejas, queso, zanahorias y el arroz café.
o B8 o biotina. Es llamada la “vitamina de la belleza” por su asociación con la
salud de las uñas, pelo y la piel. Es vital durante el embarazo ya que es necesaria para la biosíntesis de ácidos grasos y el crecimiento celular.
Sus fuentes principales son: pollo, cerdo, hígado, pescado, coliflor, nueces y la yema de huevo.
o B9 o ácido fólico. Se usa mucho en comidas fortificadas como el cereal y el pan. Es muy importante para mujeres embarazadas ya que ayuda al crecimiento del bebe y ayuda a prevenir defectos neurológicos de nacimiento. Buenas fuentes de esta vitamina son: espárragos, salmón, leche y frijoles.
o B12 o cianocobalamina. Actúa como coenzima en el metabolismo de aminoácidos. Fuentes de vitamina B12 son: pescado, sardinas, atún, huevos, carne y cerdo.
10. LA DIETA MEDITERRÁNEA.
La dieta mediterránea es una valiosa herencia cultural que representa mucho más que una simple pauta nutricional, rica y saludable. Es un estilo de vida equilibrado que recoge recetas, formas de cocinar, celebraciones, costumbres, productos típicos y actividades humanas diversas.
10.1. COMPONENTES GENERALES DE LA DIETA MEDITERRÁNEA
Entre las muchas propiedades beneficiosas para la salud de este patrón alimentario se puede destacar el tipo de grasa que lo caracteriza (aceite de oliva, pescado y frutos secos), las proporciones en los nutrientes principales que guardan sus recetas (cereales y vegetales como
base de los platos y carne como “guarnición”) y la riqueza en micronutrientes que contiene,
fruto de la utilización de verduras de temporada, hierbas aromáticas y condimentos.
10.1. ALIMENTOS IMPORTANTES DE LA DIETA MEDITERRÁNEA.
• Aceite de oliva: con ácido graso oleico insaturado (Omega 9) junto con los Omegas 3 y 6 mejora las funciones cerebrales, tiene una gran cantidad de vitamina E, de gran importancia antioxidante y es rico en compuestos fenólicos que protegen a los ácidos grasos del aceite frente a la oxidación, con lo que previenen que las grasas se oxiden en el torrente sanguíneo e impiden la formación de placas de ateromas en los vasos. De igual manera, se tiene indicios de las propiedades antitumorales de los polifenoles. • Legumbres: contienen una cantidad adecuada y equilibrada de nutrientes (proteínas,
hidratos de carbono, vitaminas, minerales, fibra).
• Frutos secos. Los frutos secos son aquellos frutos los cuales se ingieren la semilla y posee en su composición menos del 50% de agua. Contienen generalmente grasas, antioxidantes (vitamina E y selenio), minerales y fibra.
• Pasta. La materia prima más recomendada para la elaboración de las pastas son las sémolas de trigo duro, el cual tiene un alto contenido en proteínas, es rico en gluten y relativamente más pobre en almidón que el trigo blando. Las proteínas del trigo se combinan con las proteínas de huevo para dar un alimento muy nutritivo.
• Cereales. La mayor parte de energía subministrada por los cereales proviene de los carbohidratos, especialmente del almidón. En cuanto a fibras destaca la fibra insoluble (celulosa, lignina y algunas hemicelulosas). Un cereal interesante, al no contener gluten, responsable de la celiaquía, es el arroz, cuyo contenido en proteínas oscila entre 6 y el 8% en el arroz, y es cuantitativamente el cereal que menos proteína contiene dentro del grupo. Además, contienen micronutrientes y alguna cantidad de grasas.
• Frutas. Las frutas son el grupo de alimentos de origen vegetal, con un alto aporte de vitaminas, minerales, fibra y agua, y un bajo contenido energético.
• Hortalizas y verduras. Son pobres en grasa y proteínas, pero constituyen un concentrado de fibra, hidratos de carbono, vitaminas, minerales y otros componentes saludables. En la actualidad se ha visto la importancia que tienen en la salud y los posibles beneficios sobre esta, por eso las recomendaciones se encuentran alrededor de 5 raciones/día siendo una de ellas de forma cruda.
• Derivados lácteos. son excelente fuentes de proteínas, minerales (calcio, fósforo, potasio) y de vitaminas (vitamina A, D, riboflavina, ácido fólico y vitamina B12). La lactosa es un disacárido fácilmente digerible excepto en los intolerantes en lactosa. La lactosa de los quesos madurados prácticamente desaparece debido a la fermentación de los microorganismos.
• Yogur. Tiene un elevado valor nutritivo y su consumo se asocia a una serie de beneficios para la salud. Proporciona muchos nutrientes junto con microorganismos vivos capaces de mejorar el equilibrio de la flora intestinal.
• Pescado. La sardina es el pecado más importante desde el punto de vista económico de todo el mediterráneo, el atún también. Otro pescado abundante en el mar es la bacaladilla. Contienen una gran cantidad de proteínas de alto valor biológico e incluso de mayor valor biológico que la de la carne, además nos aportan todos los aminoácidos esenciales y en cantidades adecuadas. El pescado graso es un alimento energético y es una de las fuentes principales de ácidos grasos omega-3.
vitaminas, contienen una gran cantidad: sobre todo las del complejo B (B1, B2, B3, B6 Y B12).
• Carne curada y embutidos. Es un gran ejemplo, sobre todo en nuestro país, el jamón. El jamón es un alimento alto proteico que contiene un generoso aporte de vitaminas del grupo B (B1, B2) y, sobre todo, la niacina. Es rico en hierro, magnesio, zinc y calcio, pero sobre todo en fósforo.
