enzimas 2012

¿QUÉ SON LAS ENZIMAS?

 Proteínas con actividad catalítica de los seres

vivos.

 Intervienen en la reacción para que esta ocurra

más rápido.

 Una vez completada la reacción, el catalizador

¿QUÉ SON LAS ENZIMAS?

 Incrementan la velocidad de la reacción 1x106 a

1x1012

 La temperatura y el pH necesarios son los

presentes en la célula.

¿QUÉ SON LAS ENZIMAS?

 Permiten que las reacciones metabólicas

ocurran en la célula a velocidades

adecuadas, sin recurrir a condiciones externas de pH, temperatura y

concentración.

LAS ENZIMAS SON:

 Moléculas complejas de alto peso molecular

y naturaleza proteica.

 Altamente específicas.

 Muy eficientes, actúan a concentraciones

muy bajas y logran velocidades de reacción muy altas.

PROENZIMA

 También llamado zimógeno.

 Enzimas sintetizadas como precursores inactivos,

sin función catalítica.

 Su función aparece después de una modificación

PROENZIMA

 Pepsinógeno (inactivo) se convierte en pepsina

(activo) .

 Glucógeno fosforilasa A (inactiva) se convierte en

SISTEMA ENZIMÁTICO



Son todas las sustancias que

participan en la reacción

enzimática:



apoenzima, coenzima, sustrato,

SISTEMA ENZIMÁTICO

 El catalizador participa temporalmente en la

reacción, formando un complejo intermedio con los reactivos.

 Este complejo intermedio reacciona formando

COMPONENTES DE LAS ENZIMAS

Holoenzima

Enzima total

catalizador

ó

ptimante

activo

Apoenzima:

(Termol

á

bil)

parte Prote

í

ca

inactiva.

Grupo prost

é

tico

O Coenzima:

Parte no prote

í

ca

COMPONENTES DE LAS ENZIMAS

 Sustratos : sustancias sobre las que actúan las

enzimas.

 Productos: sustancias obtenidas.

 Las enzimas convierten los sustratos en

SISTEMA ENZIMÁTICO

E + S

E S

_{E + P}

Complejo intermedio

Enzima-Sustrato

ESTEREOESPECIFICIDAD



Las enzimas son

proteínas

globulares con una estructura

terciaria carácterística para cada

una

,

esto les confiere

ESTEREOESPECIFICIDAD

 Por su estereoespecificidad una enzima sólo

reconoce un sustrato.

 Reconoce a su sustrato específico entre varias

ESTEREOESPECIFICIDAD



La

estereoespecificidad

está

dada por la

estructura terciaria

específica

de cada enzima, es

decir por su

forma

LOS REACTIVOS

SE ACERCAN A

LOS REACTIVOS

INTERACCIONAN

LOS REACTIVOS

INTERACCIONAN CON

LA ENZIMA Y ÉSTA

CAMBIA

SE REALIZA

LA REACCIÓN

CATALIZADA

CON LA

LIBERACIÓN

DE LOS

SITIO ACTIVO

 Es sólo una pequeña región de la enzima, es capaz

de reconocer al sustrato e interactuar con èl para formar productos.

 El reconocimiento espacial del sitio activo no sólo

lo determina la forma espacial, sino también los

MODELOS DE RECONOCIMIENTO

ENZIMA-SUSTRATO

1.

Modelo

llave - cerradura

coinciden

MODELOS DE RECONOCIMIENTO

ENZIMA-SUSTRATO

2. Modelo del ajuste inducido

CATÁLISIS ENZIMÁTICA



Consiste fundamentalmente en

CATÁLISIS ENZIMÁTICA

Desde el punto de vista energético:

 Para que 2 moléculas reaccionen

ENERGÍA DE ACTIVACIÓN



Es el nivel mínimo de energía

COFACTORES

En la mayoría de los casos las enzimas

requieren para ejercer su acción catalítica algunas moléculas de bajo peso molecular llamadas cofactores, los cuales pueden ser de dos tipos:

A. Coenzima

COENZIMA O COFACTOR ORGÁNICO:

 Derivados de vitaminas

 Se unen temporalmente durante la reacción

enzimática.

 Unión débil y fácilmente separable.

HOLOENZIMA

Apoenzima

Coenzima

Apoenzima

Coenzima

COENZIMA

E

S

Co+E+S

S

E

Co-E-S

E

Co+E+P

Co

Co

_Co

COENZIMAS IMPORTANTES

Nombre

Vitamina

Correspondiente

Pirofosfato de tiamina

Tiamina

Fosfato de piridoxal

Piridoxina

Biotina

Biotina

FMN

Riboflavina

COENZIMAS IMPORTANTES

Nombre

Vitamina

Correspondiente

Nicotinamida adenin

dinucleótido

Nicotinamida

Nicotinamida adenin

dinucleótido fosfato

Nicotinamida

Coenzima A

Ácido Pantotenico

Ácido tetrahidofólico

Ácido fólico

GRUPO PROSTÉTICO O COFACTOR

INORGÁNICO:

 Iones metálicos: Mg2+, Ca2+, Zn2+

 Están íntimamente ligados a la

apoenzima.

HOLOENZIMA

GRUPO PROSTÈTICO

E

S

GP

E + S

GP

E

_S

GP

E-S

E

E + P

ENZIMAS ALOSTÉRICAS

 Enzimas que presentan un sitio diferente al

activo o sitio de regulación.

 Impidiendo el reconocimiento del sustrato

por la enzima.

 No hay formación de productos.

 En esta forma se regula la actividad de la

NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

1. El nombre hace referencia al tipo de reacción

catalizada por la enzima:

Enzima

Reacción

Catalizada

Hidrolasa

Hidrólisis

Oxidasa

Oxidación

Deshidrogenasa Deshidrogenación

NOMENCLATURA DE LAS

ENZIMAS

2. Algunos nombres terminan en ina:  pepsina y tripsina (proteolíticas)



-AMILASA

 La digestión del almidón, principal fuente de



-AMILASA

 La saliva contiene 

-amilasa, que

hidroliza al azar todos los enlaces



-AMILASA

 Cuando los alimentos

completamente masticados llegan al estómago, la acidez inactiva a la -amilasa.

 La digestión del almidón continúa en el intestino

delgado, bajo la infuencia de la -amilasa pancreática,

NOMENCLATURA DE LAS

ENZIMAS

3. Algunas tienen la terminación ima:

Lisozima (glucolitica)

 Destruye las paredes bacterianas

 Hidroliza los enlaces glucosídicas  1-4 del

ácido acetilmurámico y la N-acetilglucosamina.

 actúa como una barrera frente a las

LISOZIMA

 En saliva, lágrimas y

moco.

 Es bactericida.

 Proteína pequeña

cuya única cadena polipeptídica consta de 129 restos

aminoácidos y está internamente

NOMENCLATURA DE LAS

ENZIMAS

4. Oficialmente el nombre de las enzimas

debe tener:

 Indicación del tipo de reacción que

cataliza.

 Nombre de los sustratos sobre los que

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

 Clase 1: OXIDORREDUCTASAS  Clase 2: TRANSFERASAS

 Clase 3: HIDROLASAS  Clase 4: LIASAS

1) OXIDORREDUCTASAS

Transferencia de hidrógeno (H) o

electrones (e-) de un sustrato a

otro, según la reacción general:

AH

+

B

A

+ BH

1) OXIDORREDUCTASAS

Ejemplo



Succinato

2) TRANSFERASAS



Catalizan la transferencia de un grupo

químico (distinto del hidrógeno) de un

sustrato a otro, según la reacción:

A

A

3) HIDROLASAS



Catalizan la ruptura

introduciendo una

molécula de agua.



Es decir

rompimiento

hidrolitico de

diversos enlaces:



Peptídicos

Glucosídicos

Éster

A-B

+

H

O

AH

+

B-OH

3) HIDROLASAS

Triglic

é

rido

+

H

O

Monoglic

é

rido

+

Á

cido Graso

4) LIASAS

 Catalizan el rompimiento de enlaces

 C-C

 C-O

 C-N

 Por medios distintos a la hidrólisis y a la

4) LIASAS

 Resulta en la separación de diversos grupos

de los sustratos.

 Incluyen reacciones en las que se elimina

agua para dejar enlaces dobles o en las que se agrega agua a dichos enlaces.

5) ISOMERASAS

A + B +ATP

A-B + ADP

_+P

i

6) LIGASAS.

 Unión de dos moléculas, es decir formacion

de enlaces entre do sustratos diferentes, acoplada a ruptura de ATP.

CINÈTICA ENZIMÀTICA

 Estudio cuantitativo de la actividad

enzimática, proporciona información sobre las velocidades de reacción.

 Miden la afinidad de las enzimas por los

sustratos y los inhibidores.

 Aplicaciones prácticas como las fuerzas que

regulan las rutas metabólicas y diseño del tratamiento más adecuado.

 Estudian parámetros que influyen en la

velocidad de reacción: concentración de enzima, sustrato, temperatura, pH y

TIEMPO DE INCUBACIÓN

CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA

 Concentraciones saturadas de sustrato.

 Velocidad de reacción es proporcional a la

concentración de la enzima

 Podemos observar que:

 A bajas [S] quedan moléculas libres de enzimas

 A medianas [S] se saturan los sitios activos de la enzima

 A altas [S] no aumenta la actividad permanece constante y por tanto la velocidad

de la reacción también y así sucesivamente

CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO

CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO

 La constante de Michaelis (KM) nos indica la

afinidad de una enzima por su sustrato.

EFECTO DE PH

 Un pH alto o bajo

modifica las cargas de los aa’s, alterando el sitio activo

EFECTO DE LA

TEMPERATURA

 Por debajo de 0°C la reacción enzimática se paraliza.

 Las temperaturas mayores de 40°C provocan desnaturalización de las proteínas y cede

la actividad enzimática.

 La temperatura óptima de reacción es aquella a la que la actividad enzimática es mas

INHIBICIÓN ENZIMATICA

La actividad enzimática puede

inhibirse.

Los inhibidores pueden ser:



_Fármacos



_{Antibióticos}



_{Conservadores alimentarios}

F A C T O R ES Q U E D ET ER M IN A N LA A C T IV ID A D E N ZI M A T IC A

Importancia de la inhibición

:

1. Medio para regular vías

metabólicas

2. Muchos tratamientos clínicos se

fundamentan en la inhibición de

las enzimas

3. Diseñar técnicas que se utilizan

para

demostrar

propiedades

funcionales de las enzimas

INHIBICIÓN ENZIMATICA

Inhibidores

son sustancias que

bloquean la actividad enzimática.

*

Reacción irreversible

*

Reacción reversible



_Competitiva



_{No competitiva}

INHIBICIÓN ENZIMATICA IRREVERSIBLE



Inhibidor parecida al sustrato, se une

covalentemente al sitio activo de la

enzima, es por eso que se resulta

irreversible,

por no poder captar a

ningún otro sustrato

INHIBICIÓN ENZIMATICA REVERSIBLE

El inhibidor se une temporalmente a la

enzima.

 Inhibición competitiva Cuando el inhibidor

se parece al sustrato y compite por el sitio

INHIBICIÓN ENZIMATICA

REVERSIBLE ACOMPETITIVA

Cuando el inhibidor se une al

complejo

enzima-sustrato.

•

_{La inhibición disminuye la Vmax y la Km}

de la reacción

•

_{Reacción frecuente en enzimas con más}

INHIBICIÓN ENZIMATICA

REVERSIBLE NO COMPETITIVA



Cuando el inhibidor se une a la enzima

libre, en el sitio alosterico al sitio activo

de la enzima, esto provoca un cambio en

la conformación de la enzima.

F A C T O R ES Q U E D ET ER M IN A N LA A C T IV ID A D E N ZI M A T IC A

INHIBICIÓN ENZIMATICA

REVERSIBLE NO COMPETITIVA

F A C T O R ES Q U E D ET ER M IN A N LA A C T IV ID A D E N ZI M A T IC A

INHIBICIÓN ENZIMATICA

REVERSIBLE NO

COMPETITIVA

ISOENZIMAS

Enzimas que tienen más de una forma

molecular pero realizan la misma función