Es el proceso mediante el cual se oxidan los cofactores reducidos los cuales provienen mayormente del ciclo de Krebs, y los electrones que ellos ceden son transportados a lo largo de una secuencia de reacciones de óxido-reducción, hasta el compuesto que final- mente acepta estos electrones, que es el oxígeno. La energía que se desprende de cada una de esas reacciones, a medida que los electrones van pasando a lo largo de los componentes de óxido-reducción es transformada en un gradiente de protones.
Un esquema de este proceso global podemos resumirlo de la siguiente forma: Un gradiente se crea cuando hacia uno de los lados de una membrana existe una mayor concentración de una determinada molécula o ión . Este gradiente contiene una energía potencial capaz de producir un trabajo. Supongamos el aire contenido en un globo (las moléculas que forman el aire están más concentradas en el interior que en el exterior del globo); si abrimos de repente la salida del aire y sostenemos al globo, la fuerza de la salida del aire podríamos utilizarla en hacer girar las aspas de un reguilete.
Fig.7.15.La salida de aire de un glo- bo inflado puede hacer girar las aspas de un reguilete.
El gradiente creado por la cadena transportadora de electrones es un gradiente de protones. A medida que van pasando los electrones por este proceso, los protones, H+ son
Capítulo 7. Respiración celular 117
traspasados por un proceso de bombeo desde la matriz de la mitocondria hacia el espacio ínter membranoso en el cuál se acumulan. Se verá cómo la energía de este gradiente es utilizada en la formación de ATP en el proceso de la fosforilación oxidativa.
Los sustratos de la cadena transportadora de electrones son los cofactores reducidos formados en el ciclo de Krebs, o en otras reacciones, los cuales van a ser oxidados en dicha cadena. El primer componente de la cadena va a aceptar los hidrógenos de los cofactores reducidos y los va a ceder al próximo componente. Pero además no todos los componentes redox de este proceso aceptan y transfieren hidrógenos. Algunos de ellos solo aceptan y transfieren electrones (Fig. 7.16).
En algunas de estas reacciones redox se libera gran cantidad de energía, en otras muy poca. La cantidad de energía que se libera en una reacción redox puede calcularse según la ecuación previamente tratada en este capítulo.
Revisaremos primero la estructura de estos componentes y la forma en que ellos pueden transportar los hidrógenos o los electrones.
Componentes de la cadena transportadora de electrones
En la membrana interna de la mitocondria se encuentran diferentes transportadores redox que uniéndose forman complejos proteínicos. Todos menos uno son proteínas com- plejas. Se relacionan a continuación estos diferentes transportadores redox:
1. Las flavoproteínas; proteínas unidas a un grupo de flavina.
2. Las hemoproteínas o citocromos; proteínas unidas a un grupo hemo. 3. Las ferrosulfoproteínas; proteínas unidas a complejos de hierro con azufre. 4. Las cuproproteínas; proteínas unidas a cobre.
5. La ubiquinona (coenzima Q); una biomolécula lipídica no unida a proteína.
Flavoproteínas
Son 2, la NADH deshidrogenasa y la succínico deshidrogenasa. La NADH deshidrogenasa tiene como grupo prostético al FMN (flavín mononucleótido). La succínico deshidrogenasa tiene como grupo prostético al FAD (flavín adenín dinucleótido). Esta última deshidrogenasa es la misma enzima que cataliza la quinta reacción del ciclo de Krebs. En la figura 7.17 se observa la forma oxidada y reducida de los grupos funcionales de los cofactores de flavina. También se observa la forma oxidada y reducida del grupo funcional del NAD (nicotín adenín dinucleótido). Como se ve en la figura, la flavina transporta dos hidrógenos y el de nicotinamida, un hidruro (un protón más dos electro- nes). Estos grupos funcionales pueden ceder los electrones uno a la vez, formándose un compuesto intermedio en forma de radical. Para mayores detalles de las estructuras com- pletas del FMN y del NAD+ el lector debe remitirse al capítulo 6.
Fig.7.16. Algunos transportadores de la cadena de transporte de electrones aceptan y donan hidrógenos y otros aceptan y ceden electrones.
Fig.7.17. Formas oxidadas y reduci- das de los cofactores de pirimidina y de flavina. En a) se observa el NAD (nicotín adenín dinucleótido) en sus formas oxidadas y reducidas. La for- ma oxidada capta un protón y dos elec- trones para reducirse. En b) se obser- va el FAD (flavín adenín dinucleótido) en sus formas oxidadas y reducidas. La forma oxidada capta 2 protones y dos electrones para reducirse.
Hemoproteínas
Son los citocromos cuyo grupo prostético lo constituyen el grupo hemo que aso- ciados a dichas proteínas son de distinto tipo como puede apreciarse en la figura 7.18.
Ferrosulfoproteínas
Estas son proteínas complejas y están formadas por un núcleo de hierro-azufre y proteína enzimática. Existen diferentes tipos . Difieren en : los centros Fe-S que poseen en los que varían las proporciones del Fe y el S; y en la proteína a la cual se unen. El transporte de electrones se efectúa en uno de los hierros de estos centros donde este pasa de la forma hierro (III) a la hierro (II) como en los anillos de hemo (Fig. 7.19 a y b).
Cuproproteínas
Compuestas por cobre y la proteína enzimática ; el paso de los electrones cambia su estado de oxidación de Cu2+ (oxidada) a Cu+ (reducida). Hay una cuproproteína asociada
al cit a y otra al cit a3 (Fig. 7.20).
Ubiquinona
Es el único componente no proteínico de la cadena transportadora de electro- nes. Presenta un anillo de quinol o quinal, de acuerdo con su estado de oxidación (Fig. 7.21). Como puede verse en esa misma figura, unida al anillo se encuentra una cadena hidrocarbonada lo que le da a la molécula su característica apolar, y hace que se encuentre disuelta en la membrana interna de la mitocondria. Este compuesto trans- porta dos hidrógenos, pero en sus reacciones puede captarlos o cederlos uno a uno. Esta característica posibilita el transporte de electrones entre los primeros cofactores que transportan dos protones y dos electrones, y los citocromos que portan un solo electrón.
Fig.7.18. Grupo prostético de los citocromos. a)Estructura del hemo que forma parte de los citocromos b y c. b) Hemo A, forma parte de los citocromos a y a3 .
Fig.7.19 a y b. a) Modelo estruc- tural de una ferrosulfoproteína, la 4Fe-4S. b)En A el hierro se en- cuentra en su forma oxidada. En B lo encontramos en su forma re- ducida.
Fig.7.20. En A el cobre se encuentra en su forma oxidada. En B lo encon- tramos en su forma reducida.
a)
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