Proteínas de la carne de ave mecánicamente

De los componentes mayoritarios de la carne, son las proteínas las que presentan una mayor importancia, ya que no son únicamente suministros de aminoácidos, sino que además, contribuyen a mejorar

el procesado de los alimentos y algunas generan propiedades senso- riales tan importantes como el color. Existen tres grupos de proteínas, que se pueden clasificar como: sarcoplasmáticas, o proteínas solubles en agua; miofibrilares, o solubles en disoluciones de elevada fuerza iónica; y proteínas del tejido conectivo, también denominadas pro- teínas insolubles (Rivera et al., 2000b). Las proporciones entre los distin- tos tipos varían de un tipo de carne a otro. Rivera et al. (2000a) de- terminaron que la CAMR contiene un 6% de proteínas sarcoplasmáti- cas (frente a un 10% en vísceras de cerdo y un 15% en vísceras de ave) alrededor de un 76% de miofibrilares (porcentaje superior al de otros tipos de carne, lo que la hace una potencial materia prima para la elaboración de geles proteicos) y un 18% de proteínas del tejido conectivo.

1.2.1.2.1. Proteínas sarcoplasmáticas

Las proteínas sarcoplasmáticas, también denominadas cromo- proteínas son proteínas conjugadas que contienen el grupo hemo en su estructura (Whitaker, 1972; Bhagavan, 1978; Baduí, 1981) siendo és- te el responsable de la coloración, ya que las proteínas en sí mismas, no contribuyen al color de ningún alimento (Pinel, 1982).

Las proteínas sarcoplásmicas no contribuyen a la formación del gel necesario para la elaboración de productos tipo surimi e, incluso, pueden impedir el proceso (Medynski et al., 2000).

La CAMR presenta un alto contenido en hemopigmentos, lo que le aporta un color oscuro. Este hecho explicaría el poco uso que se ha realizado hasta ahora, en la industria cárnica (Fontes et al., 2004).

1.2.1.2.1.1. La mioglobina

Es el pigmento responsable del color rojo de la carne fresca y sirve como depósito o transportador de oxígeno en el músculo vivo. El oxígeno que llega al músculo con la hemoglobina (Hb) se difunde desde los capilares a la fibra muscular, donde es unido a la mioglobi- na (Mb) para su posterior uso en el metabolismo aerobio.

La Mb es un pigmento intracelular (sarcoplásmatico) (Kanner, 1994), de color rojo, soluble en agua, que se encuentra distribuido tanto en invertebrados como en vertebrados, localizándose en estos últimos principalmente en las fibras rojas (Knipe, 1993; Park y Morrisey, 1994). La concentración y distribución de este pigmento depende de varios factores, entre ellos, los más importantes son: la especie, la edad y el tipo de fibra (Severini et al., 1994). En el músculo, la Mb cumple una función primordial de almacenamiento de oxígeno, a la vez que promueve y acelera su difusión en las células para cubrir sus necesidades metabólicas (Whitaker, 1972; Laguna y Piña, 1981; Knipe, 1993).

La molécula de Mb consta de una cadena sencilla de 153 ami- noácidos que rodean un anillo hemo como grupo prostético. En el centro del hemo hay un átomo de hierro al que se une el oxígeno de manera reversible. El átomo de hierro presenta seis enlaces de coor- dinación, cuatro de los cuales están ocupados por el anillo de porfiri- na (Lehninger, 1994).

El contenido en Mb es alto en la carne de vacuno y bajo en la de pollo. La funcionalidad de la molécula de Mb depende del sexto enlace de coordinación. Las propiedades y el color del complejo de- penden de lo que esté unido en este lugar, aunque también del es- tado de oxidación del hierro y del estado físico de la proteína. En la

Mb (y en la Hb) la forma de la molécula que contiene oxígeno man- tiene al hierro en estado reducido. En esto difiere del resto de ferro- protoporfirinas, que oxidan al hierro cuando unen oxígeno. Si el hierro de la Mb está oxidado, la molécula no es capaz de unir oxígeno.

Los múltiples complejos de la Mb se pueden agrupar en dos grandes clases, según la unión que se establezca sea iónica o cova- lente; en cada uno de los miembros, el hierro puede estar en forma oxidada o reducida. Aquellos ligandos que pueden compartir un par de electrones, forman complejos covalentes, mientras que, los que tienen una menor habilidad de compartir electrones, forman comple- jos iónicos con el sexto lugar de coordinación del átomo de hierro. Las uniones covalentes tienen más interés porque los pigmentos rojos, tan deseados en la carne fresca y curada son miembros de esta clase.

La Mb establece puentes covalentes entre el hierro en su forma reducida y el oxígeno, el óxido nítrico y el CO2 denominados oximio- globina, nitrosomioglobina y carboximioglobina respectivamente. To- dos estos complejos son rojos y presentan picos de absorción en 535- 545 y 575-585 nm. La Mb también puede formar un pigmento púrpura que puede unir agua, con una difusa banda de absorción con un máximo en 555 nm, denominada deoximiogloblina. El complejo férri- co, también puede unir agua (pero no oxígeno) y se denomina me- tamioglobina, con un pico de absorción a 505 nm en el extremo azul del espectro y un segundo pico más débil a 627 nm en la región del rojo, con un resultado neto de color pardo (Swatland, 2002).

El espectro de la oximioglobina es típico de todos los complejos coordinados covalentes de los pigmentos hemo.

En presencia de oxígeno, la Mb se transforma en oximioglobina o en metamioglobina dependiendo de la presión parcial de oxígeno.

Una presión de oxígeno baja favorece la formación de metamioglo- bina (Xiong et al., 1999; Millar, et al., 2000). Existen, sin embargo, enzi- mas en el músculo capaces de reducir la metamioglobina a Mb.

1.2.1.2.1.2. La hemoglobina

La Hb es la proteína transportadora de oxígeno localizada en los eritrocitos cuya misión principal es la de transportar oxígeno a to- das las células y eliminar el CO2 que resulta del metabolismo aerobio. Consta de 4 subunidades cada una de ellas rodeando un grupo he- mo (Swatland, 2002).

La Hb contiene un grupo hemo ferroporfirínico idéntico al de la Mb y capaz, como ella, de experimentar oxigenación y desoxigena- ción reversible. Se halla, en realidad, emparentada funcional y estruc- turalmente con la Mb y su peso molecular es 4 veces superior a la de ésta última, pues contiene 4 cadenas peptídicas y 4 grupos hemo.

El grupo hemo presente en la Mb, la Hb y en otras hemoproteínas, está constituido por una estructura anular orgánica compleja, la pro- toporfirina, a la que se halla unido un átomo de hierro (Fe) en estado ferroso (II) (Varnam y Sutherland, 1998).

1.2.1.2.2. Proteínas miofibrilares

La mayor proporción de las proteínas musculares, del 65 al 80 %, comprende a las proteínas miofibrilares, que dan al músculo su estruc- tura fibrilar y la actividad muscular característica. Las principales son miosina, actina, y, en menor proporción, la tropomiosina y troponina. Estas proteínas pueden ser extraídas mediante soluciones salinas de concentraciones mayores de 0,3 M (1,7% p/p)(Rivera et al., 2000a).

Cuando las proteínas son desnaturalizadas bajo condiciones con- troladas, sus propiedades pueden ser utilizadas con propósitos tecno- lógicos. Un buen ejemplo es la producción de productos a partir de surimi, en los cuales se emplea la capacidad de las proteínas miofibri- lares para formar geles. Las proteínas forman un gel muy resistente cuando se añade sal y estabilizadores a una preparación de proteí- nas musculares (carne finamente picada), que posteriormente se so- mete a un proceso de calentamiento y enfriamiento controlado (Su- zuki, 1986).

1.2.1.2.3. Proteínas del tejido conectivo

Este grupo de proteínas está constituido fundamentalmente por colágeno, elastina y reticulina. En la CAMR se encuentran en mayor proporción que en otros tipos de carne de ave, debido al arrastre de parte del tejido conjuntivo que se produce en su obtención (McCor- mick y Philips, 1999).

1.2.1.3. Cantidad y tamaño de las partículas de hueso presentes