Aminoácidos, péptidos y proteínas
Aminoácidos:
•Son moléculas orgánicas.
•Monómeros de péptidos y proteínas.
•Mensajeros químicos, precursores, intermediarios.
•Existen 20 en las proteínas.
•Químicamente están formados de C, H, O, N y S.
•Solubles en agua.
•Se pueden nombrar con tres letras o una letra.
Aminoácidos
Aminoácidos
Clasificación:
a) Según la polaridad del grupo R
No polares, polares sin carga, polares cargados.
b) Según la naturaleza química del grupo R Ácidos, básicos y neutros.
c) Según su valor nutricional
Esenciales: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, valina, alanina.
No esenciales: arginina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, ornitina, prolina, serina, taurina, tirosina.
Aminoácidos con grupos R no
polares hidrofóbicos
Aminoácidos con grupos R
polares sin carga
Aminoácidos con grupos R
cargados
Aminoácidos-Propiedades
Ópticas:
• Presentan un carbono asimétrico (excepto la glicina).
• Isómeros D y L.
Comportamiento anfótero:
• Cuando se ionizan se comportan como ácidos o bases.
• Se comportan como amortiguadores.
• Pueden presentar carga neta cero.
Reacciones químicas:
• Descarboxilación (grupo carbonilo)
• Desaminación (grupo amino)
• Grupo R
Aminoácidos-Formas
iónicas
Enlace peptídico
•Enlace covalente.
•Se establece entre el grupo carboxilo (-COH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato.
•Desprendimiento de una molécula de agua.
•Carácter parcial de doble enlace.
•Presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.
Péptidos
•Cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces peptídicos.
•De izquierda a derecha, desde el extremo N-terminal (amino libre) hasta el extremo C-terminal (carboxilo libre).
•Extensión, el número, la naturaleza y el orden o secuencia de los aminoácidos.
Péptidos-Clasificación
•Oligopéptidos: si el aminoácido es menor de 10 unidades.
•Dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos.
•Polipéptidos: si el aminoácido es más de 10 unidades.
Proteínas
•Polímeros de aminoácidos de fundamental importancia e imprescindibles para la materia viva.
Proteínas-Propiedades
•Macromoléculas orgánicas.
•Elevado peso molecular.
•Contienen C, H, O y N.
•Algunas contienen S, P, Fe, Cu, Mn, I.
•Expresan la información genética.
•Desempeñan diversas actividades biológicas.
•Excepcionalmente como fuente de energía.
Proteínas-Nivel de organización estructural
• Estructura primaria.
• Estructura secundaria.
estructuras supersecundarias.
• Estructura terciaria.
• Estructura cuaternaria.
Proteínas-Estructura primaria
•Secuencia lineal de aminoácidos.
•Orden predeterminado por el ADN.
•Determina la especificidad de cada proteína.
•Aminoácidos unidos por enlace peptídico.
Proteínas-Estructura secundaria
• Disposición espacial que adopta la cadena peptídica.
• Giros y plegamientos →rotación del C y formación de enlaces débiles (puentes de H).
•Puede adoptar diferentes formas.
Proteínas-Estructura
secundaria
Proteínas-Estructura
secundaria
Proteínas-Estructura
supersecundaria
Proteínas-Estructura
supersecundaria
Proteínas-Estructura
supersecundaria
Proteínas-Estructura terciaria
•Formas tridimensionales geométricas muy complicadas.
•Enlaces fuertes (puentes disulfuro de dos cisteínas).
•Enlaces débiles (puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones iónicas, interacciones hidrofóbicas).
•Tienen importancia para la actividad biológica o función de la proteína.
Proteínas-Estructura
terciaria
Proteínas-Estructura cuaternaria
• Acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas iguales o diferentes con estructuras terciarias (subunidades).
• Auto ensambladas por enlaces débiles no covalentes.
• No la poseen todas las proteínas.
• Están presentes si la proteína tiene más de una cadena polipeptídica.
• Algunas que sí la presentan son la hemoglobina y las enzimas alostéricas.
Proteínas-Niveles de
organización estructural
Proteínas-Desnaturalización
Proteínas-Hidrólisis
• Ruptura o fragmentación de las proteínas o péptidos (parcial) o en sus aminoácidos constituyentes (total).
Proteínas-Clasificación
Según su función biológica
•Catalíticas, de transporte, estructurales, defensivas, de reserva, contráctiles y reguladoras
Según su composición
•Simples y conjugadas
Según su conformación y solubilidad
•Fibrosas y globulares
Proteínas-Clasificación
Según su composición:
• Simples (homoproteínas): constituidas únicamente de aminoácidos.
• Conjugadas (heteroproteínas): además de aminoácidos contienen otras moléculas y elementos. Ej.
hemoglobina.
Proteínas-Clasificación
Según su composición Fibrosas o filamentosas:
•Función estructural. Soporte estructural en los tejidos.
•Poseen alta resistencia al corte.
•Cadenas polipeptídicas en forma paralela.
•Fibras que se trenzan en grupos de varios ases formando una “macro-fibra”.
•Insolubles en agua y soluciones salinas.
•Más resistentes a desnaturalización.
•Ej. Actina, miosina, colágeno, queratina, fibroína, elastina.
Proteínas-Clasificación
Según su composición Globulares:
•Funciones biológicas.
•Constituidas por cadenas polipeptídicas estrechamente plegadas.
•Adoptan formas esféricas o globulares estrechamente compactas.
•Solubles en sistemas acuosos.
•Función dentro de la célula es móvil y dinámica.
•Ej. Hemoglobina, mioglobina, enzimas
