TEMA 4: LAS PROTEÍNAS
1. ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?
Son macromoléculas, por lo que tienen gran tamaño y elevado peso molecular. Se trata de biopolímeros formados por determinadas unidades monoméricas sencillas: los aminoácidos, unidos entre sí mediante el enlace peptídico. Están formadas por átomos de: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno; casi todas contienen, además, azufre, y algunas poseen otros elementos como fósforo, hierro, zinc y cobre. Constituyen el 50% o más del peso seco celular.
ESTRUCTURA DE UN AMINOÁCIDO
2. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
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Solubilidad: Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua.•
Capacidad amortiguadora: Las proteínas tienen la capacidad de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.•
Desnaturalización y renaturalización: La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras (cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria).◦
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH, alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc. El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles, o insolubles y que pierden su actividad biológica.◦
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento, o conformación, proceso que se denomina renaturalización, la desnaturalización será reversible, pero, en muchos casos, es irreversible•
Especificidad: Se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos. La especificidad de las proteínas:◦
Explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de trasplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc.3. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Podemos establecer distintos grupos de proteínas atendiendo a su función:
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Enzimas. Las enzimas son proteínas altamente especializadas en catalizar reacciones metabólicas.•
Proteínas de transporte. Las proteínas de transporte son capaces de unirse a otras sustancias y trasladarlas de un punto a otro. Por ejemplo, las lipoproteínas del plasma sanguíneo trasladan los lípidos entre el hígado y otros órganos; en las membranas biológicas también existen proteínas transportadoras, imprescindibles para que ciertas sustancias puedan pasar a través de ellas, etc.•
Proteínas nutritivas y de reserva, como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche, etc.•
Proteínas de movimiento (contráctiles). Algunas proteínas confieren a las células la capacidad de contraerse (como la actina y la miosina de las células musculares).•
Proteínas estructurales. Muchas proteínas desempeñan funciones estructurales, formando estructuras de soporte, unión, etc. Podemos citar el colágeno, principal componente de los tendones y cartílagos; la elastina, que se encuentra en los ligamentos; la queratina, del pelo, las plumas y las uñas; etc.•
Proteínas de defensa. Muchas proteínas desempeñan diversas funciones defensivas en los organismos, protegiéndolos frente a determinados peligros. Así, los anticuerpos, o inmunoglobulinas, defienden a los vertebrados frente a las invasiones de bacterias, virus o proteínas extrañas, etc.•
Proteínas reguladoras. Ciertas proteínas intervienen en la regulación de la actividad de las células o de los organismos. Por ejemplo, los represores regulan la síntesis de enzimas por las bacterias; las hormonas proteicas, como la hormona paratiroidea (PTH) y la hormona del crecimiento (GH), participan en la coordinación endocrina de los organismos (la PTH interviene en el control del metabolismo del calcio y del fósforo; la GH estimula el crecimiento).•
Otras funciones. Otras proteínas realizan funciones distintas de las arriba enumeradas. Por ejemplo, las mucoproteínas actúan como lubricantes; etc.4. LA UNIDAD BÁSICA DE LAS PROTEÍNAS: LOS AMINOÁCIDOS
Como se puede ver, si el radical variable R es distinto de los otros radicales, el aminoácido poseerá, al menos, un carbono asimétrico, responsable de la actividad óptica de la mayoría de los aminoácidos, ya que origina la existencia de estereoisomería al poder cada aminoácido adoptar dos configuraciones espaciales distintas según la orientación del grupo amino. Así, para cada aminoácido existen dos
estereoisómeros, D y L, según el grupo amino esté orientado a derecha o izquierda.
4.1. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Existen 20 tipos de aminoácidos distintos y se clasifican atendiendo a las características de su grupo radical, según su ionizaciónpolaridad y reactividad, en:
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Neutros polares: no tienen carga eléctrica neta, y su grupo R contiene grupos polares (alcohol, tiol o amida), por lo que son solubles en agua.•
Neutros apolares: no tienen carga eléctrica neta, y su grupo R está formado por largas cadenas hidrocarbonadas, lo que hace que sean poco solubles en agua.•
Ácidos: cuando el grupo R lleva un grupo ácido (-COOH).•
Básicos: cuando el grupo R lleva un grupo básico (amino).5. EL ENLACE QUE UNE LOS AMINOÁCIDOS: EL ENLACE PEPTÍDICO
Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, formando cadenas, más o menos largas, llamadas péptidos. La unión de dos aminoácidos origina un dipéptido, la de tres un tripéptido, la de cuatro un tetrapéptido... la de n aminoácidos da lugar a un polipéptido. Las proteínas están constituidas por una o varias cadenas polipeptídicas.
El enlace peptídico es un enlace covalente, de tipo amida, que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, con desprendimiento de una molécula de agua. La molécula originada es, como ya se ha dicho, un péptido.
6. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Las moléculas de proteína presentan varios niveles estructurales. Se ha establecido la existencia de cuatro niveles posibles, cada uno de los cuales comprende los anteriores, aunque no tienen por qué encontrarse los cuatro en una proteína determinada.
Los cuatro niveles estructurales, de complejidad creciente, que podemos encontrar en las proteínas se denominan, respectivamente, estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
6.1. LA ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de una proteína corresponde al orden en que se disponen los aminoácidos en la cadena polipeptídica. Se ha demostrado que, en estas cadenas, los aminoácidos se disponen de modo que sus radicales -R se sitúan alternativamente a uno y otro lado de una línea o cadena principal, de carácter repetitivo, formada por …-CH-CO-NH-…
6.2. LA ESTRUCTURA SECUNDARIA
La existencia de interacciones electrostáticas entre los aminoácidos de la cadena polipeptídica determina que la estructura primaria adopte una disposición espacial determinada, a la que se denomina estructura secundaria (las proteínas no son planas, como podría sugerir la figura anterior). Se conocen varios tipos de estructura secundaria:
ESTRUCTURA α-HÉLICE (parece un tirabuzón)
En la α-hélice, la cadena polipeptídica se enrolla hacia la derecha como un tirabuzón, enfrentándose el grupo -NH- de cada aminoácido con el grupo -CO- del cuarto aminoácido siguiente, estableciéndose entre ambos un puente de hidrógeno. Son precisamente los puentes de hidrógeno los que estabilizan este tipo de estructura, en la que los radicales -R de todos los aminoácidos quedan orientados hacia el exterior del tirabuzón. Ej. La α-queratina.
ESTRUCTURA β (parece una hoja)
6.3. LA ESTRUCTURA TERCIARIA
Las proteínas interaccionan con el medio y, como resultado de estas interacciones se pliegan generando una configuración tridimensional denominada estructura terciaria.
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Proteínas globulares: Las proteínas están constituidas por uno o varios dominios. Llamamos dominio a las combinaciones de α-hélices y hojas β unidas por fragmentos peptídicos sin estructura secundaria aparente. El conjunto de los dominios, debido al plegamiento espacial que adoptan las cadenas polipeptídicas, forma una unidad globular parecida a un ovillo. Ej. Hemoglobina (solubles en agua)•
Proteínas fibrosas: En este caso la estructura terciaria es alargada, fibrilar. Un ejemplo es la superhélice del colágeno. (insolubles en agua).La estructura terciaria se mantiene estable gracias a la formación de diferentes enlaces entre los radicales de los aminoácidos, que pueden ser:
*Puentes disulfuro: son enlaces covalente fuertes entre dos grupos –SH.
*Fuerzas electrostáticas: son enlaces de tipo iónica entre grupos con cargas eléctricas opuestas.
*Puentes de hidrógeno: se establecen entre grupos polares no iónicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral.
*Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas: son las uniones más débiles y se producen entre aminoácidos apolares.
6.4. LA ESTRUCTURA CUATERNARIA
Algunas proteínas están constituidas por dos o más subunidades polipeptídicas separadas (no tienen por qué ser idénticas), que reciben el nombre de oligómeros.
