LOS SERES VIVOS Y LA ENERGÍA
Los seres seres vivos son sistemas abiertos. Eso significa que en ellos se produce un continuo intercambio de energía y materia con el medio: las células incorporan alimentos que contienen materia (átomos) y energía (presente en sus enlaces químicos) y asimismo, liberan materia (desechos) y energía (por ejemplo, calor).
ENERGIA
La palabra energía proviene etimológicamente del griego: en=”en” y ergon=”acción, trabajo”.
En física, la energía se define la energía como la “capacidad de realizar un trabajo”.
Podemos reemplazar el término “trabajo” por movimiento, y el los seres vivos, con actividad, acciones. En otras palabras, decimos que un cuerpo tiene energía, cuando tiene la
capacidad de producir algún tipo de movimiento.
“La energía es la capacidad de realizar un trabajo, o producir un cambio o movimiento”.
Lo veremos en algunos ejemplos de tipos de energía:
- Energía cinética: es la que posee un cuerpo al estar en movimiento (una brazo en movimiento tiene energía cinética porque es capaz de mover a una mesa; el aire en movimiento tiene la capacidad de derribar un árbol).
- Energía química: es la energía contenida en los enlaces químicos de las moléculas.
Un ejemplo es el combustible de un auto, que precisamente, tiene la capacidad de hacer andar el vehículo. Otro es el alimento, que es la forma en que los seres vivos obtenemos energía, es nuestro combustible-
- Energía calórica: es la energía que se libera en forma de calor. Cuando un cuerpo recibe calor, sus moléculas alcanzan mayor movimiento. Un ejemplo conocido es cuando hierve el agua, al hervir, se mueve.
- Energía lumínica: es la energía radiante que se manifiesta en forma de luz y puede provenir de fuentes naturales (el sol) o artificiales (una bombita). Es la energía utilizada por los autótrofos para realizar la fotosíntesis.
Primera ley de la Termodinámica
La termodinámica es la ciencia que estudia las transformaciones de la energía. La primera ley dice que:
“La energía del universo se mantiene constante: puede transformarse de un tipo de energía en otro, pero no puede ser creada ni destruida”
Por ejemplo, en una estufa eléctrica, la energía eléctrica se convierte en calórica. La energía lumínica se transforma en química durante la fotosíntesis, cuando los autótrofos fabrican glucosa (energía lumínica). La energía química (nafta) se transforma en cinética al producir el movimiento de un vehículo; a su vez, el motor libera calor, y las ruedas que rozan el suelo, también, La energía cinética de un martillazo se convierte en calórica cuando en el clavo aumenta la temperatura al ser martillado, etc.
Volviendo al ejemplo del auto, la energía química del combustible se transforma en cinética y en calórica. Uno podría suponer que la energía del combustible se “perdió”, dado que se consumió, sin embargo, no se perdió: se transformó en cinética, y en última
instancia, en calor; pero o se perdió, aunque no sirva para hacer andar un automóvil, por eso se dice que el calor es “energía no útil” (no útil para hacer andar un automóvil).
Segunda ley de la Termodinámica
La energía necesaria para realizar un trabajo se denomina Energía útil. Como dijimos ene l párrafo anterior, la energía útil de la nafta es la que permite poner un vehículo en
movimiento, esa es la energía útil, pero parte de la energía de la nafta se libera como calor;
este calor es energía no útil, en el sentido que no permite poner un auto en movimiento.
La segunda ley dice que: “En toda conversión energética, la energía útil del estado final, es menor que la energía útil del estado inicial”.
Otra forma de enunciarla es diciendo que cuando la energía se transforma, parte de la energía se transforma en calor. En el ejemplo anterior, la energía química de la nafta se transforma en cinética (movimiento del auto), pero parte se libera como calor, que no es útil porque no sirve para realizar el trabajo de mover el vehículo.
En otras palabras, no es posible transformar en trabajo útil toda la energía involucrada en un cambio, y todos los cambios que se producen espontáneamente en la naturaleza ocurren con disminución de energía útil, porque parte de esa energía pasa al ambiente como calor y es irrecuperable para poder realizar un trabajo.
Esto nos lleva a la definición de procesos espontáneos y no espontáneos. Un proceso espontáneo es aquel en que la energía inicial de un sistema es mayor que la energía final.
Por ejemplo, una roca que cae de una colina (tiene más energía en lo alto que después de haber caído). Este proceso libera energía, ya que la roca, al rodar, tiene energía cinética.
El proceso no espontáneo, en cambio, es aquel donde la energía inicial es menor que la energía final. En este caso, la roca en la llanura es el sistema inicial, y la roca en la cima de la colina es el sistema final. Pero que se produzca un proceso no espontáneo se requiere el aporte de energía, en este caso, empujar la roca a la cima de la colina.
La Segunda Ley también dice que la entropía del universo, aumenta. La entropía de un sistema, es una medida del grado de desorden de ese sistema. Los procesos físicos y químicos ocurren de forma tal que la entropía del sistema se incrementa; el universo evoluciona hacia un máximo de entropía; todos los procesos espontáneos ocurren con un aumento de la entropía.
Para visualizarlo de manera sencilla, podemos decir que todos los procesos en donde hay orden, requieren energía útil. Pero a su vez, la energía tiende a degradarse (transformarse en no útil). Es decir, el orden puede generarse y mantenerse cuando hay aporte de energía, pero al mismo tiempo, la tendencia de la energía es a degradarse, por lo tanto, la tendencia es al desorden o al aumento de entropía, aunque temporariamente, haya orden.
En ejemplo claro lo vemos en los seres vivos: para mantener su organización necesitan el aporte continuo de energía en forma de alimento; el alimento es producido gracias a la fotosíntesis con el aporte de energía solar. Mientras exista esa fuente de energía, el ecosistema puede mantenerse, pero al mismo tiempo, el sol tiende a apagarse, y de hecho, se apagará dentro de miles de millones de años. En ese momento, el ecosistema (más allá de congelarse) no podrá seguir manteniéndose con vida.
METABOLISMO
El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas que ocurre en las células.
Definamos primero qué es una reacción química: es la transformación de una o más sustancias, en otra u otras sustancias. El pasaje de agua a hielo no es una reacción química porque la sustancia “agua” no se transforma en otra sustancia, sigue siendo agua. En cambio, si una molécula de glucosa se transforma en varias moléculas de dióxido de carbono, eso sí es una reacción química porque la sustancia glucosa se transformó en otra, que es el dióxido de carbono.
En las reacciones químicas, la sustancia/s inicial/es se denomina/s reactivos, y la/s resultante/s, productos/s.
Las reacciones metabólicas que ocurren en las células se diferencian en dos tipos:
las catabólicas y las anabólicas
Las reacciones catabólicas son reacciones de degradación (u oxidación) de moléculas. Por ejemplo, los monosacáridos, ácidos grasos y aminoácidos, se transforman en moléculas más simples como dióxido de carbono, agua, amoníaco, etc. En estas reacciones, las moléculas iniciales tienen más energía que las finales, por lo tanto, son reacciones que liberan energía y se las denomina reacciones exergónicas. El conjunto de las reacciones catabólicas recibe el nombre de catabolismo.
Las reacciones anabólicas, por el contrario, son de síntesis o fabricación de moléculas complejas, como proteínas, ácidos nucleicos, polisacáridos, etc., a partir de moléculas más sencillas, como aminoácidos, nucleótidos o monosacáridos. Estas reacciones requieren energía, por lo cual son endergónicas. El conjunto de las reacciones anabólicas se denomina anabolismo.
Sintetizando ambos párrafos: las reacciones catabólicas son de degradación y liberan energía (exergónicas) mientras que las anabólicas son de síntesis y requieren energía (endergónicas).
Las reacciones catabólicas y catabólicas están acopladas, es decir, son complementarias: las reacciones catabólicas liberan energía, y esa energía se utiliza para las reacciones anabólicas.
Sin embargo, la energía no va “directamente” de una reacción catabólica a una reacción anabólica, sino que es transportada por una molécula que actúa de intermediario energético: el ATP (adenosín-tri-fosfato), un nucleótido libre.
Acoplamiento energético
El ATP es conocido como la “moneda energética” de las células, pues con ella se “compra”
(adquiere) energía liberada por las reacciones catabólicas, y se la “vende” (cede) a las reacciones anabólicas.
¿Dónde se transporta la energía? Recordemos cómo está formado el ATP: una ribosa, una adenina y tres grupos fosfatos unidos entre sí. La energía se transporta en las uniones entre los fosfatos del ATP, que se denominan, precisamente, uniones de alta energía
Veamos entonces la relación entre el ATP y el metabolismo: supongamos que inicialmente tenemos una sustancia con energía química como puede ser la glucosa (alimento) y además, tenemos una molécula de ADP (adenosin mono fosfato) y un fosfato (Pi). La
REACTIVOS
Transformación
PRODUCTOS
glucosa se degrada y libera energía; gracias a esa energía, el fosfato se une al ADP, y así tenemos una molécula de ATP.
Supongamos también, que en otra parte de la célula se necesita energía para unir dos sustancias A y B. Entonces, el ATP se hidroliza transformándose en ADP más un fosfato inorgánico; y la energía liberada se utiliza para la reacción anabólica, en donde A y B reaccionan y originan el producto C. Según la reacción, también puede hidrolizarse el segundo fosfato, y así, el ADP se transforma en AMP (adenosin mono fosfato).
Vemos que el ATP no almacena energía en el sentido en que lo hacen el glucógeno o las grasas, sino que la transporta de una reacción a otra.
La energía en las reacciones químicas
Como dijimos previamente, una reacción química es la transformación de una o más sustancias llamadas reactivos en otra u otras llamadas productos. La estructura molecular y las propiedades de los reactivos y los productos son diferentes.
Como dijimos previamente, las reacciones de degradación (catabólicas) liberan energía (exergónicas) mientras que las de síntesis (anabólicas) consumen energía (endergónicas).
Las moléculas tienen un cierto contenido energético propio (dado, entre otras cosas, por los movimientos de sus electrones, etc.). Cuando se produce una reacción química, si esta es catabólica, la energía de los reactivos (energía inicial) será mayor que la de los productos (energía final). En cambio, si se trata de una reacción anabólica, la energía de los productos (final) será mayor que la de los reactivos (inicial).
A modo de resumen, la secuencia por la que una célula obtiene sería la siguiente:
● El alimento tiene energía química. El degradarse (reacción catabólica) libera su energía (reacción exergónica)
● Con la energía liberada se produce ATP.
● El ATP se hidroliza y libera energía que se utilizará para una reacción de síntesis (anabólica y endergónica).
Un panorama más amplio
Cuando un organismo come, incorpora moléculas orgánicas (lógicamente, ya que come a otro ser vivo, y los seres vivos estamos formados por moléculas orgánicas) como polisacáridos, monosacáridos, disacáricos, oligosacáridos, proteínas, grasa, aceites, fosfolípidos, glucolípidos…etc,)
Esas moléculas pasan por el tubo digestivo donde se digieren, es decir, se transforman en moléculas más sencillas, se hidrolizan: poli y oligosacáridos en monosacáridos; proteínas en aminoácidos; grasas y aceites en glicerol y ácidos grasos).
Luego, estas moléculas sencillas pasan a la sangre, y esta las transporta a las células, donde ingresan. Una vez dentro de las células serán degradadas (oxidadas) en reacciones
catabólicas que liberarán su energía química, y con ella se fabricará ATP, que será utilizado en los procesos que requieran energía.
Los alimentos que aportan energía para uso rápido son los azúcares, seguidos de los lípidos, y por último las proteínas, que aportan poca energía.
ENZIMAS
Para que se inicie una reacción química (ya sea catabólica o anabólica) es necesario que primero los reactivos se encuentren, es decir, “choquen”. Esta energía inicial, necesaria para que se produzca una reacción, se llama energía de activación. Por lo tanto, la energía de activación es la energía necesaria para que se desencadene una reacción química.
En teoría, una forma de aumentar la velocidad de una reacción es proporcionar energía cinética a los reactivos para que choquen más a menudo. Esto puede lograrse, por ejemplo, entregando calor a los reactivos.
Pero por otra parte, los reactivos no sólo deben chocar, sino hacerlo de la manera adecuada. Podemos imaginar dos piezas de rompecabezas que chocan al azar, deberían encontrarse infinidad de veces hasta encajar de la manera adecuada, y cuanto más calor se proporcione, más choques habrá.
Sin embargo, este es un ejemplo teórico y no es lo que ocurre en las reacciones metabólicas de los seres vivos. En las células, las transformaciones químicas son muy rápidas, ocurren en tiempos mucho menores a un segundo; y además, los seres vivos toleran un límite de temperatura.
Por esos motivos, para que se produzcan las reacciones químicas en las células se requiere la presencia de enzimas; las enzimas son proteínas que catalizan (aceleran) las reacciones bioquímicas.
El mecanismo de acción de las enzimas se basa en disminuir la energía de activación requerida para que se produzca la reacción; en otras palabras, logran que la reacción se produzca con menor energía de activación.
Las enzimas hacen esto facilitando el encuentro de los reactivos, por lo cual, no será necesario que estos choquen infinidad de veces hasta “encajar” correctamente. Eso no significa que los reactivos no tengan que encontrarse y que no necesiten energía de activación para “chocar”; pero la enzima, facilita ese encuentro, por lo que la energía de activación es menor.
Esto se logra porque que la enzima tiene una región llamada sitio activo, que
“reconoce” a los reactivos (sustratos) y se une a ellos, no en forma covalente sino por complementariedad; se forma así, un complejo enzima-sustrato. De ese modo, la enzima
“acomoda” a las moléculas reaccionantes para que se acerquen lo suficiente y puedan reaccionar, generando el producto. Luego la enzima libera el producto y queda disponible para catalizar una nueva reacción.
E + S ←→ [ES] ←→ E + P
De modo que se puede definir a las enzimas como catalizadores biológicos, es decir, sustancias que aceleran la velocidad de las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación de la reacción.
Modelos de llave cerradura y ajuste inducido
Estos dos modelos describen cómo podría ser la unión enzima-sustrato.
El modelo más antiguo es el “Llave-Cerradura”; propone que los sitios activos de las enzimas son como cerraduras rígidas mientras que los sustratos son como llaves que encajan perfectamente en ellas.
Posteriormente se propuso el Modelo de Encaje Inducido. Este propone que cuando un sustrato se combina con una enzima, pueden inducirse cambios en la forma de la molécula enzimática, ya que los sitios activos no serían rígidos como una cerradura, sino que más bien se amoldarían al sustrato. Al mismo tiempo, los cambios en la conformación de la enzima provocarían tensiones en los enlaces del sustrato favoreciendo su transformación en producto.
Características de las enzimas
Son proteínas (aunque hay algunos ARN que actúan como enzimas, y se los llama ribozimas, pero básicamente, son proteínas).
Son específicas: como dijimos previamente, la región de la enzima que se une al sustrato se conoce como sitio activo. Este sitio es sumamente específico, determina que la enzima pueda unirse a un cierto sustrato y no a otro, por ese motivo, habrá tantas enzimas como reacciones.
La enzima no se une al sustrato mediante una unión química ni en forma permanente.
Las enzimas tampoco se consumen durante la reacción. Si en una solución hay muchas moléculas de sustrato y enzimas, las enzimas se unirán a los sustratos, liberarán a los productos, se unirán a otros sustratos, liberarán otros productos, y así sucesivamente.
No modifican la reacción ni los productos: como catalizadores, las enzimas sólo aceleran las reacciones; estas podrían realizarse sin enzimas, solo que más lentamente, y el producto de la reacción es el mismo con o sin la participación de la enzima.
Las enzimas no aportan energía. En el caso de las reacciones anabólicas, la energía es aportada por el ATP. Las enzimas sólo aceleran la velocidad de la reacción.
Las enzimas que realizan reacciones hidrolíticas actúan incorporando una molécula de agua (reactivo) que rompe un enlace químico de la molécula a hidroliza, obteniendo como producto, moléculas más simples.
En la Figura 1 se muestra cómo actúa la enzima que hidroliza la sacarosa.
Figura 1. Acción de la Sacarasa (enzima hidrolítica):
1. La enzima se une al sustrato (sacarosa) a través de su sitio activo.
2. Se incorpora una molécula de agua al sitio activo y se produce la hidrólisis de la sacarosa.
3. Los productos glucosa y fructosa se liberan de la enzima
Actividad enzimática
La actividad a la que actúan las enzimas se puede conocer determinando qué cantidad de producto producen por unidad de tiempo. Existen diversos factores que influyen en la actividad de las enzimas, ya que para funcionar correctamente, dependen de un entorno adecuado.
Efecto de la temperatura
La temperatura aumenta el movimiento, en este caso, la velocidad de los reactivos. Por lo tanto, las velocidades de las reacciones aumentan cuando se eleva la temperatura (esto se debe a que la temperatura aumenta la velocidad de los sustratos, y por lo tanto, aumentan los choques con las enzimas). Pero esto ocurre dentro de ciertos límites, ya que por encima de los 50º o 60º C las enzimas se desnaturalizan y pierde su actividad (sin embargo, ciertas bacterias pueden sobrevivir en aguas de los manantiales térmicos que se encuentran a casi 100º C). Por el contrario, cuando la temperatura es baja, la frecuencia de choques es mínima y presentan poca o ninguna actividad.
Efecto del pH
La mayoría de las enzimas actúan a un determinado pH en el cual su actividad es máxima; por encima o por debajo de ese pH, la actividad disminuye. Por ejemplo, las enzimas presentes en la saliva trabajan a un pH casi neutro. Cuando el bolo alimenticio llega al estómago, donde el pH es muy ácido, esas enzimas ya no tendrán actividad allí. En el estómago, en cambio, actuarán otras enzimas que trabajan a un pH ácido. Cuando el alimento pase al intestino, nuevamente, actuarán otras enzimas que trabajan a un pH diferente.
Inhibidores
La actividad de la mayoría de las enzimas puede modificarse por inhibición, es decir, por reducción parcial o total de la capacidad catalítica. Esto es causado por agentes químicos llamados inhibidores, que se unen a la enzima en forma irreversible o reversible.
Los inhibidores irreversibles se unen covalentemente a la enzima y la inactivan permanentemente. Muchos venenos son inhibidores irreversibles. Los gases nerviosos, por ejemplo, se unen a la enzima acetilcolinesterasa, que es fundamental para el funcionamiento de nervios y músculos. Varios insecticidas y antibióticos también son inhibidores enzimáticos irreversibles. La penicilina es un buen ejemplo de esos antibióticos:
la penicilina inhibe a una enzima bacteriana que participa en la síntesis de la pared celular bacteriana; al no poder formar nuevas paredes celulares, las bacterias dejan de multiplicarse. Puesto que las células del cuerpo humano carecen de pared celular y no utilizan la enzima en cuestión, la penicilina es innocua para el ser humano.
En algunos casos, una molécula similar al sustrato de una enzima puede unirse al sitio activo de esta, “imitando” al sustrato; pero como no es el sustrato, la reacción no se producirá. Este tipo de inhibición se conoce como inhibición competitiva, ya que sustrato e inhibidor “compiten” por el sitio activo de la enzima.
En otros casos, el inhibidor se fija a la enzima en un sitio que no es el activo. Esos inhibidores pueden modificar la conformación de la enzima de manera tal, que la enzima no pueda unirse al sustrato. También puede ocurrir que la enzima pueda igualmente unirse al sustrato, pero que no se forme el producto. Este tipo de inhibición en que el inhibidor no compite con el sitio activo, se conoce como inhibición no competitiva.
Concentración de sustrato
A medida que aumenta la concentración de sustrato, aumentará la actividad de las enzimas.
Para comprender lo que sigue, primero tenemos que hacernos una idea sobre la forma en que trabajan las enzimas. Si en una solución hay muchas moléculas de sustrato y enzimas, las enzimas se unirán a los sustratos y liberarán a los productos; luego se unirán a otros sustratos y liberarán otros productos, y así sucesivamente (lógicamente, mientras siga habiendo sustrato).
En la figura 2 se grafica el efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad de la reacción catalizada por una enzima. En la zona 1 podemos suponer que hay diez enzimas y una concentración constante de tres moléculas de sustrato: mientras algunas enzimas “trabajan”, otras no lo hacen porque no hay suficiente sustrato para todas, entonces las enzimas, en conjunto, trabajan a baja velocidad.
Figura 2. Aumento de la velocidad de la actividad enzimática en función de la concentración de sustrato
A medida que la concentración de sustrato aumenta, más enzimas podrán trabajar, por lo tanto, su velocidad aumenta (zona 2).
Si se sigue aumentando la concentración del sustrato, todas las enzimas estarán continuamente trabajando, es decir, ni bien una enzima libera el producto, inmediatamente se le unirá otra molécula de sustrato a su sitio activo. Se dice entonces que las enzimas están saturadas con su sustrato. Esto implica que todas las enzimas están catalizando, y por más que se disponga de mucho sustrato, no podrán trabajar más rápido de lo que lo hacen, por lo tanto, llegan a una velocidad máxima (zona 3).
Todas las enzimas se saturan a altas concentraciones de sustrato, pero los distintos tipos de enzimas se saturan a distintas concentraciones de sustrato, ya que algunas tienen alta afinidad por su sustrato (reaccionan más fácilmente con baja concentración de sustrato) y otras lo hacen con mayor dificultad (requieren altas concentraciones de sustrato).
Para conocer el grado de afinidad de una enzima por su sustrato, se utiliza un parámetro llamado Km. En el gráfico se observa que las enzimas estarán trabajando a su velocidad máxima (saturadas) a una determinada concentración de sustrato. En ese momento, todos los sitios activos de todas las enzimas están ocupados (porque dijimos que bien se libera uno, inmediatamente vuelve a ocuparse).
Si cuando las enzimas trabajan a la velocidad máxima el cien por ciento de los sitios activos están ocupados, es lógico decir que a la mitad de la velocidad máxima, estarán ocupados la mitad de los sitios activos.
Ahora bien, las enzimas trabajaran a la mitad de la velocidad máxima (con la mitad de los sitios activos ocupados) a una determinada concentración de sustrato. El KM
representa la concentración de sustrato necesaria para que la enzima trabaje a la mitad de la velocidad máxima (cuando la mitad de sus sitios activos están ocupados). El valor del KM
de una enzima indica el grado de afinidad de ésta por su sustrato, es decir,uánta cantidad de sustrato necesita una enzima para actuar a una velocidad media: cuando la afinidad es alta, el Km es bajo (necesita poco sustrato para que la mitad de sus sitios activos se ocupen) y cuando la afinidad es baja, el Km es alto (necesita mucho sustrato para que la mitad de sus sitios activos se ocupen).
Vías metabólicas y sistemas multienzimáticos
Una vía metabólica es una secuencia de reacciones químicas en las que el producto de la primera reacción es sustrato de la reacción siguiente, y así sucesivamente, hasta llegar a un producto final que ya no es transformado por otra enzima.
Si una vía metabólica tiene diez reacciones, dado que cada reacción está catalizada por una enzima, podemos decir que requiere diez enzimas distintas, actuando en secuencia.
Las enzimas que participan en una vía metabólica forman un sistema multienzimático y en general se encuentran físicamente juntas (compartimentalizadas). Este sistema multienzimático puede estar en una organela (compartimiento). Por ejemplo las enzimas para la respiración se encuentran principalmente en la mitocondria; las enzimas que realizan la fotosíntesis se encuentran en el cloroplasto; las de la digestión intracelular en el lisosoma;
las que sintetizan lípidos en el retículo endoplasmático liso; etc.
Regulación enzimática
En las células las reacciones químicas se encuentran altamente reguladas, dicho de manera sencilla, algunas reacciones ocurren permanentemente en todas las células, otras en algunas de ellas, y otras en determinado momento. Dado que las reacciones están controladas por enzimas, la forma de controlar las reacciones es, precisamente, controlando la actividad de las enzimas
Modificación covalente reversible
Algunas enzimas se activan cuando esta se fosforila, esto es, se le añade un grupo fosfato (el grupo fosfato es añadido por otra enzima). Esto se debe a que cuando se une un grupo fosfato, la enzima cambia de conformación, y se activa. Cuando otra enzima le saca el grupo fosfato, se inactiva. De ese modo, el agregado y quitado de grupos fosfatos actúa como un interruptor (grupo fosfato unido=encima activada; sin grupo fosfato=enzima inactiva.
Este mecanismo de regulación se llama modificación covalente, porque el fosfato se une mediante ese tipo de unión.
Modificación covalente irreversible: Cimógenos
Algunas enzimas se sintetizan en una forma inactiva llamada cimógeno; luego, otra enzima produce un corte (hidrólisis) en algún punto específico de la cadena del cimógeno, lo que hace que la proteína inactiva cambie de conformación y se active.
Un ejemplo es el cimógeno tripsinógeno, que es una enzima digestiva inactiva fabricada en el páncreas; tras ser fabricada pasa el intestino delgado, donde una enzima produce un corte y convierte el pepsinógeno en pepsina, que es la forma activa.
Efecto alostérico
Las enzimas alostéricas son un grupo de enzimas que poseen, además del sitio activo al que se une el sustrato, otro sitio al que se une, de modo reversible y no covalente, otra molécula llamada efector o modulador alostérico. En general, el sitio alostérico es tan específico para la unión del modulador como el sitio activo lo es para la unión del sustrato.
Algunos moduladores inhiben temporariamente a la enzima, y por ello se les denomina moduladores negativos; otros activan a la enzima, por lo que se llaman moduladores positivos.
En muchas vías metabólicas el producto final de la secuencia de reacciones (es decir, la vía metabólica) puede actuar como un inhibidor alostérico de la primera enzima de la secuencia. De este modo, cuando en esta vía metabólica se produce un exceso de producto final, este mismo producto se encarga de inhibir a la primera enzima de la vía, logrando así, que el producto final deje de producirse (o se produzca en menor cantidad).
Este tipo de inhibición se denomina “Inhibición por producto final” (también se lo llama inhibición por feed-back o retro-inhibición). Como vemos, la enzima alostérica funciona como un mecanismo de control para regular la cantidad de producto final de manera similar al termostato de una estufa, que permanece encendido cuando la temperatura es baja, pero se apaga cuando la temperatura aumenta. En estos casos, la primera enzima de esta secuencia es alostérica, mientras que las otras enzimas de la vía, no.
Coenzimas y cofactores
Las enzimas se dividen en simples y conjugadas. Las simpes consisten sólo en una parte proteica, mientras que las conjugadas también presentan una parte no proteica.
Estos componentes no proteicos pueden ser iones metálicos, como Mg++, Mn++, Fe++, etc., o bien, una molécula orgánica, no proteica. En el primer caso se denominan
“Cofactores”, y en el segundo caso “Coenzima”. Algunas enzimas necesitan tanto de cofactor como de coenzima para tener actividad catalítica.
Las vitaminas son sustancias que no aportan energía, pero que son fundamentales para el funcionamiento de las células. Esto se debe a que muchas vitaminas actúan como coenzimas o forman parte de la estructura de una coenzima.
En los capítulos de fotosíntesis y respiración, se verán ejemplos de coenzimas llamadas NADP (fotosíntesis) y NAD y FAD (en respiración). Otro ejemplo es la Vitamina C, que actúa como coenzima en una de las reacciones durante la síntesis del colágeno; la falta de esta vitamina causa la enfermedad conocida como escorbuto, debida a la deficiencia de colágeno.
