aminoacidos-y-proteinas

AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Los Aminoácidos

Los aminoácidos son nutrientes que forman la base o materia prima de las proteínas y su clasificación dependerá de si son esenciales o no lo son.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada Radical) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH₂) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Aminoácidos condicionalmente esenciales: serían esenciales sólo en ciertos estados clínicos. Así la Taurina, Cisteína y la Tirosina suelen ser esenciales en prematuros. La Arginina puede ser también esencial en casos de desnutrición o en la recuperación de lesiones o cirugía. La Prolina, la Serina y la Glicina también serían, puntualmente, esenciales.

Por último tenemos a la Carnitina que muchos autores también incluyen como aminoácido aunque es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a partir de otros aminoácidos.

Clasificación de los aminoácidos

Hay 22 aminoácidos conocidos que se clasifican del siguiente modo. Aminoácidos esenciales: son 9 y se llaman así porque no pueden ser fabricados por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a través de la alimentación. Los aminoácidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina, Triptófano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina.

Cuales son las funciones básicas de los aminoácidos?

Todos los aminoácidos participan en la síntesis de las proteínas pero a la vez cada uno de ellos tiene una serie de funciones muy concretas.

ácido Glutámico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda a absorber el exceso de amoníaco (afecta a las funciones cerebrales)

Alanina: es uno de los aminoácidos no esenciales que interviene en el metabolismo de la glucosa.

Arginina: interviene en los procesos de detoxificación del organismo, en el ciclo de la urea y en la síntesis de creatinina. Estimula la producción y liberación de la hormona de crecimiento.

Asparagina: este tipo de aminoácidos se forma a partir del ácido aspártico. Ayuda también a eliminar el amoníaco del organismo actúa (protegiendo así el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga.

Cisteína: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de los aminoácidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y también forma parte del factor de tolerancia a la glucosa.

Citrulina: participa en el ciclo de la urea y síntesis de creatinina

Fenilalanina: pertenece al grupo de aminoácidos que ayudan a nuestro organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables de la sensación de bienestar. Este aminoácido reduce el apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor.

Glicina: facilita al cuerpo la creación de masa muscular (útil para la distrofia muscular) Útil para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gástrica.

Histidina: es un aminoácido precursor de la histamina. Puede ayudar a mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, síntomas alérgicos y úlceras.

Isoleucina: interviene en la síntesis de hemoglobina y mantiene el equilibrio de la glucosa en la sangre. Interviene en la producción de energía y reparación del tejido muscular.

Leucina: junto a otros aminoácidos como la Isoleucina interviene en la formación y reparación del tejido muscular. Colabora en la curación de la piel y huesos

Lisina: participa junto con la metionina en la síntesis del aminoácido carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina, la producción de la hormona de crecimiento.

Metionina: su déficit puede ocasionar algunos tipos de edemas, colesterol y pérdida de cabello.

Prolina: como otros aminoácidos interviene en la síntesis de neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresión temporal y colabora también en la síntesis de colágeno.

Serina: interviene en el metabolismo de grasas y ácidos grasos así como también hace de precursor de los fosfolípidos (nutren el sistema nervioso)

Taurina: es uno de los aminoácidos condicionalmente esenciales y destaca su función de neurotransmisor cerebral. Colabora en la degeneración grasa del hígado.

Tirosina: destaca entre los aminoácidos por su función de neurotransmisor y puede ayudar en caso de ansiedad o depresión.

Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicación junto a los aminoácidos Metionina y Ácido Aspártico. También participa en la síntesis del colágeno y de la elastina.

Triptófano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminoácido también actúa como antidepresivo natural, favorece el sueño y también puede mejorar los casos de ansiedad. Útil en terapias contra el alcoholismo.

Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.

Enlace Peptidico

LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO.

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al

desprendimiento de una molécula de agua.

Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10. Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.

Proteínas: Las proteínas son los componentes orgánicos más abundantes en la célula por su participación imprescindible y trascendental en casi la totalidad de los procesos biológicos. La importancia de las proteínas estriba tanto en la enorme cantidad de funciones que desempeñan (de ahí su gran diversidad), como en la calidad de estas funciones. Entre estas funciones cabe citar:

Funciones enzimáticas o catalíticas. Las enzimas son proteínas que regulan el

metabolismo celular, aumentan la velocidad de las reacciones y permanecen inalteradas en el transcurso de éstas.

         ▪ Funciones reguladoras u hormonales. Algunas hormonas son también

 Funciones defensivas e inmunológicas. Muchas proteínas desempeñan

funciones protectoras en el organismo. Las más importantes son las inmunoglobulinas de la sangre. Estas proteínas son anticuerpos, se forman como respuesta del organismo a la presencia de sustancias extrañas o antígenos, a los que aglutinan o precipitan.

         ▪ Funciones de transporte. Entre ellas destaca  la hemoglobina, que

transporta el oxígeno por la sangre de los vertebrados.  

         ▪ Funciones estructurales. Algunas glucoproteínas forman parte de las

Funciones homeostáticas. Las proteínas son capaces de mantener el equilibrio

del medio interno. Además, dado su carácter anfótero (capaz de disociarse como ácido y como base) pueden actuar como tampón y ayudar a mantener constante el pH.

         ▪ Funciones contráctiles. Los músculos deben su capacidad de contraerse a

la existencia de dos proteínas contráctiles, la actina y la miosina.  

         ▪ Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la

leche.  

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Proteínas simples u holoproínas.

Formadas exclusivamente por aminoácidos, en forma de cadenas polipeptídicas (según su forma,

pueden ser)

Proteínas fibrosas o escleroproteínas. Forma alargada o fibrosa. Estructura "-hélice. Insolubles en agua. Función estructural.

Colágeno. Forman parte de los tejidos óseos, cartilaginoso y conjuntivo.

Elastinas. Forman una matriz elástica. Se encuentran en los pulmones, arterias, etc.

Queratinas. Aparecen en formaciones epidérmicas como uñas, cuernos, plumas y pelos.

Proteínas globulares o esferoproteínas. De forma esférica y solubles en agua o disoluciones polares.

Albúminas. Constituyen la fracción principal de las proteínas plasmáticas. Regula la presión osmótica de la sangre y constituye la reserva principal de proteínas del organismo.Transportan hormonas, ácidos grasos, etc.

Globulinas. Incluyen a y b- globulinas (asociadas en la hemoglobina), las (-globulinas (anticuerpos),...

Protaminas e histonas. Asociadas al ADN en los cromosomas.

Proteínas conjugadas o heteroproteínassFormadas por cadenas peptídicas y sustancias naturales no proteicas, llamada grupo  prostético(según la naturaleza química de su grupo prostético pueden ser)

Glucoproteínas. Su grupo prostético es un azúcar como la glucosa unido a la proteína mediante un enlace covalente.

Mucoproteínas, secretan mucus Algunas hormonas (FSH, LH,...)

Membranas celulares, transporte de sustancoias

Fibrinógenos: grupos sanguíneos

Cromoproteínas. Su grupo prostético es una sustancia coloreada o pigmento.

Porfirínicas. Poseen un anillo tetrapirrólico con un catión en su interior. Ej. Hemoglobina (rojo-sangre)

No porfirínicas. Como la hemocianina.(azul)

Lipoproteínas. Su grupo prostético es un lípido polar o neutro unido a la proteína mediante un enlace no covalente.

LDL: (lipoproteína de densidad baja) transporta colesterol desde el hígados a las células y tejidos

HDL: (lipoproteína de densidad alta) transporta colesterol hasta el hígado para ser destruido.

Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucleico.

Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico.

Estructura de los Aminoácidos

• _{La estructura primaria :de las}

proteínas se refiere a la secuencia de

aminoácidos., es decir, la

combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

• _{La estructura secundaria :de las}

• _{Estructura terciaria: Es el modo en}

que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.

• La estructura cuaternaria: deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un

multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un

homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un

PROPIEDADES DE PROTEÍNAS Desnaturalización.

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

Tipos Ejemplos Localización o función

Enzimas Ácido-graso-sintetosa Cataliza la síntesis de ácidos grasos. Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo.

Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre. Protectoras en la sangre Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas. Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la _glucosa. Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.

Contráctiles Miosina Constituyente _musculares de las fibras

FUNCIONES

Proteínas Plasmáticas

Proteínas plasmáticas. Funciones generales de las proteínas del plasma.

Regulación de la presión oncótica.

2. El metabolismo de las proteínas plasmáticas. Síntesis, distribución y

catabolismo.

3. Métodos de análisis cualitativo de proteínas plasmáticas:

Electroforesis

4. Proteinograma normal. Proteínas más representativas.

5. Alteraciones típicas del proteinograma

Funciones Generales de las Proteínas

•

El plasma, fracción de proteínas solubles de la sangre

• El suero, fracción de proteínas solubles que aparecen tras la retracción

del coágulo sanguíneo. Carece de fibrinógeno

• Funciones:



_{Transporte de compuestos endógenos/exógenos poco solubles en agua.}



_{Regulación de la presión oncótica y el balance intra/extravasal de agua.}

Albumina Sérica:

Banda mayoritaria (53-66%) del total del

proteinograma

Valores normales:

•Recién nacidos: 2.9-5.5 g/100ml

•Niños: 3.8-5.5

•Adultos (V): 3.3-6.1; (H): 2.7-5.6

Pre-Albumina

•Mayor movilidad electroforética.

•Rápido recambio (18-45 mg/100ml)

•Indicador de estado nutricional

Fracción Alfa globulina

•

_{Aumenta durante los procesos}

inflamatorios agudos, neoplasias,

infartos y necrosis (1.9-4.1% del

total del proteinograma.

•

Alfa1 glicoproteína acida

•

Alfa1 antitripsina

•

Alfa1 antiquimiotripsina

•

Alfa1 fetoproteina(<2 mg/100 ml)

Fracción alfa2 globulinas

•

_Aumenta

_en

_el

_síndrome

nefrótico, ictericia obstructiva,

tuberculosis, inflamación crónica

(7.7-12.3%).

•

Alfa2 macroglobulina : (150-420

mg/100ml; Síndrome nefrótico.

Cuadros Patológicos

Hipoalbuminemia

• _Edema:

• _{Extravasación de líquido, edema}

Transporte:

• _{Muchos compuestos endógenos van}

unidos a albúmina (Ca2+, ácidos grasos)

• _{Muchos fármacos se unen a}

albúmina. Puede aumentar la fracción libre de fármaco, y con ello un exceso de efecto farmacológico.

• _{Desplazamiento de un fármaco por}

otro, y aumento de la concentración libre plasmática

Fracción y globulinas

• La fracción de las ganmaglobulinas supone entre 10.3 y 20.8% del total de proteínas del suero, se pueden detectar IgG (2-4mgr/dl), IgM (150mgr/dl), IgA (0,15- 0,6mgr/dl), e IgE (30 mcrg/dl).

• IgM: aparece aumentada tras procesos agudos virales.

• IgA: aumenta en enfermedades intestinales autoinmunes (Crohn).

• IgG: aumenta en enfermedades autoinmunes ( Lupus, hepatitis crónica activa, infecciones bacterianas crónicas.).

Proteínas plasmáticas: globulinas

a 1-globulinas a 2-globulinas ß-globulinas

a 1-antitripsina a 1-lipoproteína a 1-glicoproteína

a 2-macroglobulina a 2-lipoproteína haptoglobina ceruloplasmina eritropoyetina

Principales proteínas plasmáticas

Prealbúmina y Proteína transportadora de retinol. Son proteínas que duran sólo unas horas en circulación antes de degradarse. Participan en el transporte de hormonas y en los problemas nutricionales y hepáticos su nivel desciende rápidamente.

Alfa 1-Glicoproteína ácida y Alfa 1-Antitripsina son los principales componentes de las alfa globulinas. La primera modula la respuesta celular y la segunda inhibe proteasas en la reacción de fase aguda.

Alfa 2- Macroglobulina. Es una antiproteasa que destaca por su gran tamaño.

Ceruloplasmina. Proteína que contiene cobre y cumple con una función doble: oxidante de hierro y antioxidante general.

Transferrina. Es la proteína transportadora de hierro. En la anemia ferropénica su concentración se eleva.

Beta 2-Microglobulina. Pequeña proteína que forma parte de los antígenos de histocompatibilidad. Se eleva en sangre cuando aumenta la celularidad y, en orina, en los fallos tubulares renales que impiden su retención y se pierde.

Proteína C Reactiva. Es la proteína más sensible a los procesos inflamatorios que causan elevación temprana e intensa de su concentración sanguínea.

Métodos para la caracterización de las

proteínas.

TÉCNICAS IN VITRO

PARA DETECTAR ACTIVIDAD FARMACOLÓGICA

células

cultivos celulares

_{fracciones subcelulares}

TÉCNICAS IN VITRO

PARA DETECTAR ACTIVIDAD TOXICOLÓGICA

células

_{cultivos celulares}

TÉCNICAS IN VITRO PARA DETECTAR

Recolección y conservación de la muestra de

sangre.

SELECCIÓN, RECOLECCIÓN, CONSERVACIÓN Y TRANSPORTE

Orden Que Se Sigue De La Toma De Muestras Sanguíneas:

_{Orden del médico.}

Indicaciones al paciente.

_{Preparación del material.} Anticoagulantes.

Identificación del paciente.

_{Preparación del paciente.}

Elección del lugar a puncionar.

_{Obtención de la muestra.}

Transporte y almacenamiento.

Análisis de la muestra.

_{Estudio del resultado.}

Entrega oportuna del resultado.