1.- CONCEPTO DE ENZIMA
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, Químicamente son proteínas
Actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente No llevan a cabo reacciones energéticamente desfavorables. No modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución
Pueden estar formados sólo por cadenas polipeptídicas o
contener otros grupos no proteicos; en este último caso la parte proteica recibe el nombre de apoenzima.
La parte no proteica recibe el nombre de grupo prostético si la unión es permanente
Si la unión no es permanente recibe el nombre de cofactor si es un catión metálico (Fe2+, Ca2+) y coenzima si es una molécula
La mayoría son proteínas globulares y conjugadas o heteroproteínas.
Enzima
Apoenzima (parte proteica)
Cofactor (parte prostética)
Cofactor (inorgánico)
Coenzima (orgánico)
Centro activo: región del enzima donde se une el sustrato. Diferentes aá. realizan distintas funciones: unen el sustrato, orientan el sustrato, mantienen la estructura del centro activo y modifican el sustrato y lo transforman en producto.
La apoenzima se encarga de proporcionar la estructura espacial que permite la unión de los sustratos y el grupo no proteico el que realiza la catálisis
Las enzimas por ser proteínas sufren la desnaturalización y se caracterizan por su elevada especificidad:
Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica. Hay enzimas que presentan una especificidad absoluta actuando sobre un solo sustrato o enzimas que actúan sobre sustratos con el mismo grupo funcional
2.-MECANISMO DE LAS REACCIONES
ENZIMÁTICAS
Para que una reacción química tenga lugar deben romperse y formarse nuevos enlaces. En el estado en que las moléculas
debilitan sus enlaces y están comenzando a formarse los nuevos se le conoce como estado de transición o activado
La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la
energía de activación para llegar antes al estado de transición
3.-MECANISMO DE ACTUACIÓN
La reacción catalizada se produce en tres etapas:
1:- Unión de la enzima al sustrato para formar el llamado complejo enzima-sustrato. La unión se realiza en una zona especifica de la enzima llamada centro activo
Hay dos teorías acerca del acoplamiento: · la teoría de la llave-cerradura
· teoría del acoplamiento inducido
2.- Una vez formado el complejo ES, el cofactor o coenzima lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final
4.-NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS
ENZIMAS
La forma más correcta de nombrar a los enzimas es la siguiente: 1º. Se nombra el sustrato sobre el que actúa.
2º. A continuación el nombre del coenzima, si lo hay.
3º. Por último la función que realiza acabado en asa. (Ej. Lactato nicotidín deshidrogenasa. Generalmente el nombre del coenzima no se escribe, de modo que quedaría: Lactato deshidrogenasa)
A los enzimas se les ha dividido en 6 grupos según el tipo reacción que catalizan. A cada uno de estos grupos se les designa con el
1. Óxido-reductasas
( Reacciones de oxido-reducción).
Deshidrogenasas, oxidasas
2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales) grupos aldehidos gupos acilos grupos glucosilos grupos fosfatos
Transaminasas, transcarboxilasas
3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)
Carbohidrasas, esterasas, peptidasas, nucleasas
4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)
Aminasas, carboxilasas, hidratasas
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización) 6. Ligasas
Enzimas. Clasificación
denominación
función
1. Oxidorreductasas
Reacciones de oxidación-reducción2. Transferasas
Transferencia de un grupo funcional.3. Hidrolasas
Ruptura de una molécula mediante adicción de H2O4. Liasas
Ruptura no hidrolítica de enlaces5. Isomerasas
Transformación en su isómero5.- FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
1.- Temperatura.
La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse
2.- pH.
Cada enzima necesita unos valores límites (máximos y mínimos) para poder desarrollar su actividad. Traspasados estos valores, la enzima se
1.- CARACTERÍSTICAS
Son moléculas ( de fórmulas muy variadas) imprescindibles para los organismos que se presentan en cantidades muy
pequeñas y no pueden ser sintetizadas
Son sustancias lábiles, ya que se alteran fácilmente por
cambios de temperatura y pH, y también por almacenamientos prolongados.
Los vegetales, hongos y microorganismos son capaces de elaborarlas por sí mismos. Los animales, salvo algunas excepciones, carecen de esta capacidad, por lo que deben obtenerlas a partir de los alimentos de la dieta. En algunos casos los animales obtienen algunas vitaminas a través de sus paredes intestinales, cuya flora bacteriana simbionte las
Las necesidades vitamínicas varían según las especies, con la edad y con la actividad.
Ciertas vitaminas son ingeridas como provitaminas (inactivas) y posteriormente el metabolismo animal las transforma en activas (en el intestino, en el el hígado, en la piel, etc..), tras alguna
2.- CLASIFICACIÓN
Clásicamente se establecen 2 grupos según su capacidad de
disolución en agua o en las grasas o disolventes de éstas. Así, se habla de: vitaminas hidrosolubles y liposolubles respectivamente a) Vitaminas liposolubles
Son vitaminas no solubles en agua y químicamente se trata de lípidos insaponificables, caracterizados por su incapacidad para formar jabones, ya que carecen en sus moléculas de ácidos grasos unidos mediante enlaces éster.. Pueden acumularse fácilmente
(hipervitaminosis) b) hidrosolubles
Son sustancias solubles en agua. Se trata de coenzimas o
CIC JULIO SÁNCHEZ
3.- ENFERMEDADES
Los transtornos en relación con las vitaminas se pueden referir a: Avitaminosis.- si hay carencia total de una o varias vitaminas, Hipovitaminosis.- si hay carencia parcial de vitaminas,
