Suficiencia Profesional Aminoácidos y Proteínas

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(1)UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN AGUSTIN FACULTAD DE INGENIERIA DE PROCESOS. ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA DE INDUSTRIAS ALIMENTARIAS. SUFIENCIA PROFESIONAL “AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS”. Presentado por la Bachiller: ELISA JANETH LOPEZ MEDINA. Para optar el título profesional de Ingeniera en Industrias Alimentarias. AREQUIPA – PERU 2014.

(2) PRESENTACIÓN. Sr. Decano de la facultad de Ingeniería de Procesos. Sr. Director de la escuela Profesional de Ingeniería de Industrias Alimentarias. Sr. (s). Miembros de jurado: Cumpliendo con las disposiciones de grados y títulos de la escuela profesional de ingeniería de industrias alimentarias de la universidad nacional de san Agustín de Arequipa, expongo a consideración del presente trabajo de tesis titulado: “AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS”. Que al ser evaluado nos permitirá obtener el título profesional deIngeniera en industrias alimentarias. --------------------------------------------------Bach. Elisa Janeth López Medina.

(3) DEDICATORIA A Dios, quien guía mi vida día a día. A mis padres por su amor, comprensión, logrando convertirse en mi inspiración para que yo pueda tener el deseo de superación, porque han dedicado parte de su vida en brindarme la mejor herencia, una carrera profesional.. i.

(4) AGRADECIMIENTOS. Agradezco a Dios que me dio la fuerza, por estar conmigo en cada paso que doy por que hace que todo sea posible, y a mis padres, por su apoyo constante y sus palabras de aliento en momentos duros que he atravesado durante este proceso de formación profesional. A cada uno de mis queridos maestros que contribuyeron a mi formación profesional, gracias por su orientación su manera de trabajo y sobre todo su motivación que han sido fundamentales. para. mi. formación. como. estudiante.. ii.

(5) AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS. DEDICATORIA………………………………………………………………………………..….....i AGRADECIMIENTOS……………………………………………………………………..…….....ii RESUMEN…………………………………………………………………………………………...iii ABSTRACT…………………………………………………………………………………….….…iv CAPITULO I: INTRODUCCIÓN…………………………………………………………………....1 OBJETIVOS……………………………………………………………………………………….….2 JUSTIFICACIÓN…………………………………………………………….………………….……3 CAPITULO II: REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA………………………………………………….….4 2.1. Aminoácidos……………………………………………………………………………….…….4 2.1.1 Estructura general de los aminoácidos……………………………………………………….....4 2.1.2 Clasificación de los aminoácidos…………………………………………………………….....5 2.1.3 Comportamiento químico de los aminoácidos……………………………………………….....7 2.1.4 Importancia de los aminoácidos……………………………………………………………....12 2.2. Enlace Peptídico………………….…………………………………………………….…..….12. 2.2. Péptidos………….…………………………..………………………………………….….….12. 2.3 Proteínas……………………………………………………………………...……………......14 2.3.1. Composición de las proteínas…………………………………………………………........14. 2.3.2. Conformación de las proteínas…………………………………………………………........15. 2.3.2.1 Proteínas fibrosas………………………………………………………………………….....15 2.3.2.2 Proteínas globulares……………………………………………………………………..…...17 2.3.3 Clasificación de las proteínas………………………………………………...…………….......17 2.3.3.1 Proteínas simples………………………………………...……………………………..….....18 2.3.3.2 Proteínas conjugadas……………………………………………………………………..…..19 2.3.4 Estructura de las proteínas………………………………………………………………….…..20 2.3.4.1 Estructura primaria………………………………………………………………………...…20 2.3.4.2 Estructura secundaria…………………………………………………………………..….…21 2.3.4.3 Estructura terciaria…………………………………………………………………….…..…22 2.3.4.4 Estructura cuaternaria……………………………………………………………….……..…24 2.3.5 Desnaturalización de las proteínas…………………………………………………………..…24 2.3.5.1 Agentes físicos……………………………………………………………………….......…25 2.3.5.1.1 Calor…………………………………………………………………………………..…....25.

(6) 2.3.5.1.2 El frio…………………………………………………………...……………………….….25 2.3.5.1.3 Tratamiento mecánico……………………………………………………………...…........25 2.3.5.1.4 Presión hidrostática…………………………………………………………………….......25 2.3.5.1.5 Irradiación…………………………………………………………………………....…....26 2.3.5.2 Agentes químicos………………………………………………………………………….....26 2.3.5.2.1 Ácidos y bases……………………………………………………………………………...26 2.3.5.2.2 Metales…………………………………………………………………………………..…26 2.3.5.2.3 Disolventes orgánicos…………………………………………………………….……..…26 2.3.6 Propiedades funcionales de las proteínas……………………………………………………....27 2.3.6.1 Propiedades de hidrofobicidad……………………………………………………………….29 2.3.6.2 Solubilidad………………………………………………………………………………..….29 2.3.6.3 Viscosidad…………………………………………………………………………………....30 2.3.6.4 Gelificación………………………………………………………………………………..…30 2.3.6.5 Texturización…………………………………………………...………………………..…..31 2.3.6.6 Propiedades emulsificantes……………………………………………………………...…...31 2.3.6.7 Propiedades espumantes……………………………………………………………………...32 2.3.7. Propiedades nutricionales de las proteínas……...…………………………………………...33. 2.3.6.1 Necesidades del hombre en proteínas y aminoácidos……………………………………......33 2.3.6.1.1 Necesidades proteicas…………………………………………………………………...…33 2.3.6.1.2 Necesidades en aminoácidos indispensables………………………………………………33 2.3.6.2 El valor proteico de los alimentos………………………………………………………..….34 2.3.6.2.1 Factores que influyen en el valor proteico…………………………………………………34 2.3.6.2.2 Determinación del valor nutritivo de las proteínas………………………………………...34 2.3.6.3 Aceptabilidad de las proteínas alimenticias y alergias…………………………………….....35 2.3.6.3.1 Principales alérgenos proteicos…………………………………………….………………35 2.3.7 Los principales alimentos que contienen proteínas…………………………………………....36 2.3.7.1 Carne……………………………………………………………………………………........37 2.3.7.1.1 Composición física de la carne……………………………………………………………..37 2.3.7.1.2 Cocción de la carne………………………………………………………………………37 2.3.7.2 Pescado……………………………………………………………………………………...38 2.3.7.2.1 Cocción del pescado…………………………………………………………………..…39 2.3.7.3 Huevos……………………………………………………………………………..…….…39 2.3.7.3.1 Estructura física y composición…………………………………………………..………..39 2.3.7.3.2 Funciones………………………………………………………………………………...40.

(7) 2.3.7.4 Aves………………………………………………………………………….……………..40 2.3.7.5 Legumbres………………………………………………………………………………….40 2.3.7.5.1 Soya……………………………………………………………………………………...41 2.3.8. NUEVOS ALIMENTOS PROTEÍNICOS…………………………………………………..41. CAPITULO III: CONCLUSIONES……………………………………………………………….....42 CAPITULO VI: BIBLIOGRAFIA………………………………………………………………..…43 ANEXOS.............................................................................................................................................45.

(8) ÍNDICE DE CUADROS. Contenido. Pág.. 1. Aminoácidos que integran las proteínas y sus propiedades………..……………….…...8 2. Propiedades funcionales de las proteínas empleadas en alimentos ....................... …….28 3. Capacidad emulsionante de varias proteínas……………………………….…………..29 4. Contenido de proteínas de algunos alimentos ....................................................... ….…36 5. Las temperaturas específicas para el grado de cocinado de la carne ..................... ….…38 6. Composición química en porcentaje del huevo de gallina. ................................... ….…39 7. Contenido de aminoácidos en legumbres .............................................................. ….…40 8. Contenido de nutrientes de 100 gr de frijol de soya y harina de soya…………………. 41.

(9) ÍNDICE DE FIGURAS Contenido. Pág.. 1. Estructura básica de los aminoácidos .................................................................... ….4 2. Formas enantioméricas del aminoácido α-alanina ................................................ ….5 3. Aminoácido no polar ............................................................................................. ….6 4. Aminoácido no ionizable ....................................................................................... ….6 5. Aminoácido polar ácidos ....................................................................................... ….7 6. Aminoácidos polares básicos................................................................................. ….7 7. Comportamiento de un aminoácido a distintos valores de Ph ............................... ….8 8. Enlace Peptídico………………………………………………………………….....13 9. Esquema de la importancia de las proteínas .......................................................... ....15 10. Proteínas fibrosas................................................................................................. ....15 11. Alfa-queratinas .................................................................................................... ....16 12. Hélice de colágeno............................................................................................... ....16 13. Proteínas globulares. Estructura terciaria de la mioglobina……………….............17 14. Secuencia de una cadena de aminoácidos ........................................................... ....20 15. Estructura secundaria de las proteínas, α-hélice y β-laminar .............................. ....21 16. Enlaces e interacciones implicados en la estructura terciaria .............................. ....23 17. Estructuras α-hélice y β-laminar.......................................................................... …23 18. Hemoglobina humana .......................................................................................... …24.

(10) RESUMEN. El presente trabajo de investigación no experimental ha desarrollado el estudio de los aminoácidos y proteínas así como la determinación de la importancia, estructura, propiedades, funciones. Índica cómo se están formando las cadenas proteicas y como se clasifican. Establece la importancia de las proteínas en cuanto a sus funciones que cumplen, ya que realizan funciones elementales para la vida celular, pero demás cada una de estas cuenta con una función más específica para nuestro organismo; participan en muchísimas funciones (sistema inmune, transporte de oxígeno, también puede servir de combustible, etc.), contribuyen a la formación, crecimiento y reparación de todos los órganos. Repara los tejidos del cuerpo durante toda la vida, forma defensa contra las enfermedades, asegura el buen funcionamiento del organismo, proporciona energía (1 g de proteínas aporta 4 kcal). La clasificación de las proteínas, dependen de su estructura, función, solubilidad, forma.. Palabras Claves: Aminoácidos, Proteína, desnaturalización de proteína, propiedades, clasificación, estructura.. iii.

(11) ABSTRACT The present non experimental research work has developed the study of amino acids and proteins as well as the determination of the importance,structure,properties,and functions.It indicates how the protean chains are being forming and how they are classified. It establishes the importance of the proteins regarding to the functions they fulfil,since they perform elemental functions for cellular life,but each of one also count on with a more specific function for our organism;they participate in many functions(immune system,axygen transport,it can also serve as fuel,etc)amd constribute to the formation,growth and repair of all organs. Repair the tissues of body lifelong,it forms defense against the diseases,ensure the proper functioning of organism,provides energy (1 g of proteins contribute 4 Kcal). The classification of the proteins depends of their structure,function,solubility,shape. Key Words: Amino acids,protein,desnaturalization of protein, properties, classification, structure.. iv.

(12) MIEMBROS DEL JURADO. Ing. Mg. Sonia Jackeline Zanabria Gálvez. ------------------------------------------------. Ing. William E. Heredia Peña. ------------------------------------------------. Ing. Antonio E. Durand Gámez. ------------------------------------------------.

(13) CAPITULO I: INTRODUCCIÓN La palabra Proteína, del griego “proteios” que significa “primordial” o “primer lugar”, como “sustancia compleja” en cuya composición intervenía el nitrógeno (N), y la cual, era sin duda la más importante de todas las sustancias conocidas en el “reino orgánico”, sin la cual no parecía posible la vida sobre nuestro planeta. Aunque dentro del campo nutricional, no son las que aportan más energía, si son esenciales, pues las proteínas constituyen uno de los nutrimentos de mayor trascendencia en los seres vivos (Mulder, 1838). La importancia de las proteínas es que constituyen el 50% del peso seco de la célula (15% del peso total) por lo que representan la categoría de biomoléculas más abundante después del agua, desempeñan un mayor número de funciones, de todos los seres vivos. Las proteínas tienen una estructura y conformación, que les permite desarrollar diferentes funciones en una célula viva (Byong, 2000). Las proteínas tienen importancia biológica, económica e industrial. La producción de proteínas suficientes para la alimentación de la creciente población mundial es el gran reto que tiene actualmente la tecnología de los alimentos. Las soluciones vienen no solo de la mejora de la producción agrícola sino, también, de nuevos procesos industriales basados en la multiplicación de microorganismos (levaduras, hongos, bacterias) de alto contenido proteico. La fabricación de proteínas específicas a escala comercial para usos determinados (industria farmacéutica, alimentaria, química, etc.). Un ejemplo destacado es la obtención de insulina humana por cultivos de microorganismos genéticamente modificados. Estos procesos se incluyen en el amplio campo de la biotecnología, cuyos avances van a impulsar la mayor expansión industrial de los próximos años. La fabricación de proteínas específicas a escala comercial para usos determinados (industria farmacéutica, alimentaria, química, etc.).. 1.

(14) OBJETIVOS. 1. Poder alcanzar un mejor conocimiento de la importancia del consumo de las proteínas en los seres humanos y la importancia en la industria de los alimentos. 2. Describir las funciones que desempeñan en las células y la importancia que tiene su estructura para cumplir dicha función.. 2.

(15) JUSTIFICACIÓN DE INVESTIGACIÓN AMINOACIDOS Y PROTEÍNAS. El tema del estudio de aminoácidos y proteínas tiene un gran interés en la alimentación humana debido a su elevado número de funciones biológicas que desempeñan y su gran versatilidad funcional que cumplen para mantener en buen estado en salud de cada individuo, nutrición y el desarrollo infantil; además se puede afirmar que también tiene una gran importancia en el desarrollo económico e industrial. La producción de proteínas suficientes para cubrir la alimentación de la creciente población mundial es un gran reto que tiene la tecnología de los alimentos en crear nuevos procesos industriales basados en la multiplicación de microorganismos (levaduras, hongos, bacterias) de alto contenido proteico.. 3.

(16) CAPITULO II: REVISION BIBLIOGRÁFICA 2.1. Aminoácidos Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales llamadas aminoácidos, a los cuales se podrían considerar como los “ladrillos de los edificios moleculares proteicos”. Las proteínas son muy importantes en los alimentos, por sus diferentes propiedades nutricionales y funcionales (Vaclavik V., A. 2002). Los aminoácidos son monómeros de la molécula proteica que contiene un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2-) libres, siendo R u n radical característico para cada ácido (Fig.1). Aminoácidos esenciales. Son los aminoácidos de proteínas alimentarias que son absorbidos y pueden ser metabolizados.. Aminoácidos esenciales. Son los aminoácidos indispensables para la alimentación humana son aquellos que el organismo no puede sintetizar en cantidad suficiente para satisfacer sus necesidades y su ausencia origina enfermedades carenciales, por lo que se tiene que obtener de los alimentos son: histidina (solo para niños), lisina, triptófano, fenilalanina, treonina, valina, metionina, leucina e isoleucina. (Berg et al., 2004).. 2.1.1. Estructura general de los aminoácidos Los aminoácidos contienen un grupo amino primario (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). En los aminoácidos derivados de las proteínas el grupo amino primario ocupa una posición alfa con relación con el grupo carboxílico.. Fig. N°1. Estructura general de los aminoácidos (Cheftel et al., 1989). 4.

(17) Carbono α: Es el átomo de carbono adyacente al radial de mayor importancia de una molécula orgánica. El carbono alfa se une además un átomo de hidrógeno y una cadena R, que distingue a los diferentes aminoácidos. Al Carbono α se unen: Todos. Un grupo amino (NH2) Un grupo carboxilo (COOH) Un hidrógeno (H+) Una cadena lateral o grupo R los aminoácidos, excepto glicina, poseen cuatro sustituyentes distintos unidos al. carbono alfa; como consecuencia el carbono es quiral. Este hecho determina la existencia de dos isómeros ópticos (enantiómeros), con configuración espacial distinta, para cada aminoácido (Figura 2). Así, los aminoácidos pueden existir en las formas D y L. Ambos estereoisómeros están presentes en la naturaleza, pero los organismos sólo incorporan a las proteínas la forma L.. Fig. N° 2. Formas enantioméricas del aminoácido α-alanina 2.1.2. Clasificación de los aminoácidos Las propiedades específicas de cada uno de los aminoácidos dependen de la cadena lateral R, ya que todos comparten un grupo carboxilo y uno amino (Lehninger, 1981).. A continuación se presentan los aminoácidos constituyentes de proteínas, agrupados según las características de sus cadenas laterales. 5.

(18) A. Según la polaridad de esta cadena lateral Es posible clasificar los aminoácidos en cuatro grupos, en función de sus características químicas de sus restos R, los aminoácidos se clasifican en: Grupo I Aminoácidos no polar o hidrófobos: Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no poseen cargas eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. A este grupo pertenecen los aminoácidos con cadena lateral alifática (la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina y la prolina),con anillos aromáticos (la fenilalanina y el triptófano), y el que contiene azufre (la metionina). Son menos solubles en el agua que los aminoácidos polares (Cheftel et al., 1989).. Fig. N° 3. Aminoácido no polar. (Gómez M., C.2003).. Grupo II. Aminoácidos polares no ionizables: Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una proteína los tiene en abundancia será soluble en agua (Boyer, 2000).. Fig. N° 4. Aminoácido no ionizable. (Gómez M., C.2003). 6.

(19) Grupo III Aminoácidos polares ácidos: A este grupo pertenecen los ácidos aspártico y glutámico, cada uno posee un segundo grupo carboxilo (COOH), ionizado negativamente a pH 6.0 a 7.0, que les confieren sus propiedades ácidas. Son solubles en agua (Lehninger, 1981).. Fig. N° 5. Aminoácido polar ácidos (Gómez M., C.2003). Grupo IV Aminoácidos polares básicos: Los aminoácidos básicos son aquellos que su grupo R presenta carga positiva a pH 7.0. Todos tienen 6 átomos de carbono, están constituidos por la lisina, arginina y la histidina (Herrera, 1986).. Fig. N° 6. Aminoácidos polares básicos. (Gómez M., C.2003).. 2.1.3. Comportamiento químico de los aminoácidos El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido, es el valor de pH en el cual él se encuentra la máxima concentración de zwitterión y se calcula como la media de los pKas de las etapas que forman y descomponen el zwitterión. La Figura (7), muestra un ejemplo donde a valor 7.

(20) de pH ácido el aa se encuentra cargado positivamente, en el valor de pH que iguala el valor del pI el aa esta doblemente ionizado (zwitterión), y a valor de pH básico el aminoácido a liberado un H+ y se encuentra cargado negativamente. Este valor depende de las características químicas de la cadena lateral R.. Fig. 7. Comportamiento anfótero de un aminoácido a distintos valores de pH. En el valor de pH donde se iguala al punto isoeléctrico se encuentra el zwitterión (Gómez M., C.2003). Cuadro N°1. Aminoácidos que integran las proteínas y sus propiedades (Cheftel et al., 1989).. En la Tabla 1 se listan los 20 aa que componen las proteínas y sus propiedades. 8.

(21) B. Desde el punto de pista de la fisiología y la nutrición, los aminoácidos se clasifican en dos grupos -. Aminoácidos esenciales:. Se llaman aminoácidos esenciales aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo y para obtenerlos es necesario tomar alimentos ricos en proteínas que los contengan. Nuestro organismo, descompone las proteínas para obtener los aminoácidos esenciales y formar así nuevas proteínas (Lehninger, 1981). Valina, leucina, isoleucina, triptófano, fenilalanina, treonina, histidina (esencial para los lactantes), lisina, arginina, metionina, cistina que el organismo no sintetiza en cantidades suficiente. -. Histidina: Es esencial para el crecimiento y la reparación de los tejidos, protege al organismo de los daños por radiación, reduce la presión arterial y ayuda a la excitación sexual.. -. Isoleucina: La Isoleucina es necesaria para la formación de hemoglobina, estabiliza y regula el azúcar en la sangre y los niveles de energía.. -. Leucina: Este aminoácido reduce los niveles de azúcar en la sangre y ayuda a aumentar la producción de la hormona del crecimiento.. -. Lisina: Ayuda a la producción de anticuerpos que tienen la capacidad para luchar contra el herpes labial y los brotes de herpes y reduce los niveles elevados de triglicéridos en suero.. -. Metionina: Es un antioxidante de gran alcance y una buena fuente de azufre, lo que evita trastornos del cabello, piel y uñas, ayuda a la descomposición de las grasas, ayudando así a prevenir la acumulación de grasa en el hígado y las arterias, que pueden obstruir el flujo sanguíneo a el cerebro, el corazón y los riñones.. -. Fenilalanina: Aminoácidos utilizados por el cerebro para producir la noradrenalina, una sustancia química que transmite señales entre las células nerviosas en el cerebro, disminuye el dolor, ayuda a la memoria y el aprendizaje, que se utiliza para tratar la artritis, depresión, las jaquecas, la obesidad, la enfermedad de Parkinson y la esquizofrenia.. 9.

(22) -. Treonina: Ayuda a mantener la cantidad adecuada de proteínas en el cuerpo, es importante para la formación de colágeno, elastina y esmalte de los dientes, previene la acumulación de grasa en el hígado, su metabolismo y ayuda a su asimilación.. -. Triptofano: Este aminoácido es un relajante natural, ayuda a aliviar el insomnio induciendo el sueño normal, reduce la ansiedad y la depresión y estabiliza el estado de ánimo, ayuda en el tratamiento de la migraña, ayuda a que el sistema inmunológico funcione correctamente.. -. Valina: Este aminoácido es útil en el tratamiento de enfermedades del hígado y la vesícula biliar, promueve el vigor mental y las emociones tranquilas.. -. Alanina: Desempeña un papel importante en la transferencia de nitrógeno de los tejidos hacia el hígado, ayuda en el metabolismo de la glucosa, un carbohidrato simple que el cuerpo utiliza como energía.. -. Aminoácidos no esenciales:. Los aminoácidos presentan una serie de reacciones debido a la función amino y acido o a las dos. Además, si poseen una cadena lateral reactiva tienen reacciones específicas, entre ellas la de producir color, útil para detectar y valorar en forma cuantitativa las proteínas y los aminoácidos. Por otra parte, las reacciones que ocurren en las cadenas laterales de los aminoácidos se utilizan para modificar químicamente las proteínas (Braverman, 1980) Todos los aminoácidos no necesariamente se encuentran en una proteína determinada y también algunos de ellos pueden estar presentes muchas veces en la misma molécula proteica (Lehninger, 1985). -. Arginina: Retrasa el crecimiento de los tumores y el cáncer mediante el refuerzo del sistema inmunológico.. -. Ácido Aspártico: Aumenta la resistencia y es bueno para la fatiga crónica y la depresión, rejuvenece la actividad celular, la formación de células y el metabolismo, que le da una apariencia más joven, protege el hígado.. -. Cisteína: Funciona como un antioxidante de gran alcance en la desintoxicación de toxinas dañinas. Protege el hígado y el cerebro de daños causados por el alcohol, las 10.

(23) drogas y compuestos tóxicos que se encuentran en el humo del cigarrillo, se ha utilizado para tratar la artritis reumatoide y el endurecimiento de las arterias. -. Ácido Glutámico: Es un aminoácido importante en el metabolismo de azúcares y grasas, ayuda en el transporte de potasio en el líquido cefalorraquídeo, actúa como combustible para el cerebro, ayuda a corregir los trastornos de personalidad, y es utilizado en el tratamiento de la epilepsia, retraso mental.. -. Glutamina: Es el aminoácido más abundante en los músculos. La Glutamina ayuda a construir y mantener el tejido muscular, ayuda a prevenir el desgaste muscular que puede acompañar a reposo prolongado en cama o enfermedades como el cáncer y el SIDA.. -. Glicina: Es un aminoácido útil para reparar tejidos dañados, ayudando a su curación.. -. Ornitina: Ayuda en la regeneración del hígado y estimula la secreción de insulina. La Ornitina también ayuda a que la insulina funcione como una hormona anabólica ayudando a construir el músculo.. -. Prolina: Mejora la textura de la piel, ayudando a la producción de colágeno y reducir la pérdida de colágeno a través del proceso de envejecimiento.. -. Serina: Este aminoácido es necesario para el correcto metabolismo de las grasas y ácidos grasos, el crecimiento del músculo, y el mantenimiento de un sistema inmunológico saludable.. -. Taurina: La Taurina fortalece el músculo cardíaco, mejora la visión, es el componente clave de la bilis, la cual es necesaria para la digestión de las grasas, útil para las personas con aterosclerosis.. -. Tirosina: Es un precursor de la adrenalina que regulan el estado de ánimo. Estimula el metabolismo y el sistema nervioso, actúa como un elevador del humor, suprime el apetito y ayuda a reducir la grasa corporal.. 11.

(24) 2.1.4. Importancia de los aminoácidos -. La arginina participa en la elaboración de urea en el hígado.. -. La lisina se utiliza para producir carnitina en el cuerpo.. -. La cistina es uno de los aminoácidos principales de la insulina, y se forma en el cuero a partir de la cisteína.. -. El ácido glutámico es de naturaleza ácida. Reviste interés debido a que su sal, el glutamato mono sódico, se usa como saborizante de los alimentos.. -. La histidina es un aminoácido básico a causa del anillo de imidazol de si estructura.. -. La fenilalanina y la tirosina son aminoácidos neutros con una estructura similar. El cuero no puede producir fenilalanina, pero si la puede convertir en tirosina. Ambas contienen un anillo de benceno en su estructura que le proporciona al cuerpo materia prima para sintetizar las hormonas adrenalina y tiroxina.. -. El triptófano se encuentra formando parte de las proteínas caseína y fibrina (en la sangre).. 2.2. Enlace peptídico 2.2.1. Los péptidos. Los aminoácidos se enlazan para formar proteínas mediante enlace peptídico. Los péptidos son compuestos formados por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico. El enlace peptídico es una unión covalente tipo amida sustituida que se da al reaccionar el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro aminoácido con desprendimiento de una molécula de agua Cuando dos aminoácidos reaccionan para formar un enlace peptídico el compuesto resultante recibe el nombre de dipéptido. Por ser el enlace peptídico una unión "cabeza-cola" (grupo amino con grupo carboxilo) un dipéptido conserva siempre un grupo amino libre, que puede reaccionar con el grupo carboxilo de otro aminoácido, y un grupo carboxilo libre, que puede reaccionar con el grupo amino de otro aminoácido. Esta circunstancia permite que mediante enlaces peptídicos se puedan enlazar un número elevado de aminoácidos formando largas cadenas que siempre tendrán en un extremo un grupo amino libre (extremo amino terminal) y en el otro un grupo carboxilo libre (extremo carboxi-terminal). Los péptidos se clasifican según el número de 12.

(25) restos de aminoácidos que los forman. Así los péptidos formados por 2, 3, 4,aminoácidos se denominan respectivamente dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos.En general cuando el número de aminoácidos implicados es menor o igual a 10 decimos que se trata de un oligopéptido, cuando es mayor que 10 decimos que se trata de un polipéptido. Es también frecuente el uso de la expresión cadena polipeptídica en lugar de polipéptido. Cuando una cadena polipeptídica tiene más de 100 restos de aminoácidos (es un límite arbitrario y que no hay que tomar al pie de la letra) decimos que se trata de una proteína. Sin embargo hay que tener en cuenta que existen proteínas, llamadas oligoméricas, que están formadas por varias cadenas polipeptídicas, por lo que los términos cadena polipeptídica y proteína no pueden considerarse sinónimos en todos los casos.. Fig. 8 .Enlace Peptidico (Gómez M., C.2003). Aunque en el sucesivo nos ocuparemos fundamentalmente de proteínas formadas por centenares de residuos de aminoácidos, es conveniente resaltar que algunos péptidos cortos presentan actividades biológicas importantes. Entre ellos cabe citar algunas hormonas como la oxitocina (nueve residuos aminoácidos), que estimula las contracciones del útero durante el parto, o la bradiquinina (nueve residuos), que inhibe la inflamación de los tejidos. También son dignas de mención las encefalinas, péptidos cortos sintetizados en el sistema nervioso central que actúan sobre el cerebro produciendo analgesia (eliminación del dolor). Los venenos extremadamente tóxicos producidos por algunas setas como Amanita phaloides también son péptidos, al igual que muchos antibióticos. 13.

(26) 2.3.. Proteínas. Las proteínas son biomoléculas de elevado peso molecular (macromoléculas) formadas por aminoácidos, que se unen en varias cadenas para formar su estructura. Debido a que hay tantos y diversos aminoácidos, existen múltiples configuraciones y por lo tanto muchas proteínas diferentes. Estas sustancias desempeñan funciones biológicas en el organismo humano, entre las que se cuenta principalmente la regeneración y la formación de tejidos, la síntesis de enzimas, anticuerpo y hormonas y como constituyente de la sangre, entre otras: forman parte del tejido conectivo y muscular de los animales y de otros sistemas regidos estructurales (Budai D., S.1998). Son importantes como sustancias nitrogenadas necesarias para el crecimiento, mantenimiento y la reparación del cuerpo, y para el reemplazo de tejidos desgastados o dañados; para producir enzimas metabólicas y digestivas; como constituyente esencial de ciertas hormonas, por ejemplo, tiroxina e insulina. Son el principal componente estructural de las células y los tejidos, y constituyen la mayor porción de sustancia de los músculos y órganos (Campbell, 2006). 2.3.1. Composición de las proteínas. Desde el punto de vista de su composición elemental todas las proteínas contienen 50-55 % de carbono, 6-7 % de hidrogeno ,20 -23 % de oxígeno, 12-19 de nitrógeno y 0,2-3,0 % de azufre. En algunas se ha encontrado fosforo, hierro, zinc y cobre (Robinson, 1991). Hay otros elementos que aparecen solamente en algunas proteínas (fósforo, cobre, zinc, hierro, etc.). Existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. En las moléculas proteicas los sucesivos restos aminoácidos se hallan unidos covalentemente entre sí formando largos polímeros no ramificados. El tipo de enlace que los une recibe el nombre de enlace peptídico. Las proteínas tienen carácter anfótero; es decir, se comportan como ácidos débiles frente a las bases y como bases débiles frente a los ácidos. El grupo amino es aceptor de protones y el grupo carboxilo dador de protones (Byong, 2000).. 14.

(27) Fig. 9. Esquema de la importancia de las proteínas. (Robinson, 1991). 2.3.2. Conformación de las proteínas Cada tipo de molécula proteica posee una organización tridimensional conocida como su conformación. Según sea la conformación, las proteínas se dividen en dos tipos: 2.3.2.1.. Proteínas fibrosas. Están formadas por cadenas poli peptídicas ordenadas en paralelo a lo largo de un eje común lineal, formando fibras o laminas largas. Ejemplos son: el colágeno de los tendones, la matriz de los huesos, la alfa-queratina del pelo, uñas y plumas y la elastina del tejido conjuntivo elástico. Función estructural.. Fig. 10. Proteínas fibrosas. (Robinson, 1991).. 15.

(28) . Las alfa-queratinas: Son las proteínas más abundantes del pelo y las uñas y forman parte de la piel de los animales. realizan una función estructural muy importante en el núcleo, citoplasma y superficie de muchos tipos celulares.. Fig. 11. Alfa-queratinas . El colágeno: El colágeno, que forma parte de huesos, piel, tendones y cartílagos, es la proteína más abundante de los vertebrados. La molécula contiene por lo general tres cadenas polipeptídicas muy largas, cada una formada por unos 1.000 aminoácidos, trenzadas en una triple hélice siguiendo una secuencia regular que confiere a los tendones y a la piel su elevada resistencia a la tensión.. Fig. 12. Hélice de colágeno (Byong, 2000). . Queratina: La queratina, que constituye la capa externa de la piel, el pelo y las uñas en el ser humano y las escamas, pezuñas, cuernos y plumas en los animales, se retuerce o arrolla en una estructura helicoidal regular llamada hélice á.. . Proteínas Musculares: La miosina, que es la principal proteína responsable de la contracción muscular, se combina con la actina, y ambas actúan en la acción contráctil del músculo esquelético y en distintos tipos de movimiento celular. 16.

(29) 2.3.2.2.. Proteínas globulares. Estas proteínas están constituidas por una o varias cadenas poli peptídicas plegadas, adoptando forma esférica o globulares compactas. Algunas moléculas poseen a la vez propiedades fibrosas y globulares (actina, fibrinógeno) (Braverman ,1980). Forman especialmente las proteínas de las enzimas, las hormonas y anticuerpos con actividad biológica (cheftel et al, 1992).. Fig. 13. Proteínas globulares. Estructura terciaria de la mioglobina (Boyer., R. 2000). La hemoglobina es una proteína respiratoria que transporta oxígeno por el cuerpo; a ella se debe el color rojo intenso de los eritrocitos. Se han descubierto más de 100 hemoglobinas humanas distintas, entre ellas la hemoglobina S, causante de la anemia de células falciformes. -. Enzimas: Todas las enzimas son proteínas globulares que se combinan con otras sustancias llamadas sustratos, para catalizar las numerosas reacciones químicas del organismo.. -. Anticuerpos: Los anticuerpos, también llamados inmunoglobulina, agrupan los miles de proteínas distintas que se producen en el suero sanguíneo como respuesta a los antígenos (sustancias u organismos que invaden el cuerpo).. 2.3.3. Clasificación de las proteínas La gran diversidad de proteínas y sus diferentes características son las principales causas para que su clasificación sea extensa. Los criterios más usuales están basados en la composición, la forma, solubilidad, función biológica o estructura tridimensional de las proteínas (Murray et al., 1997).. 17.

(30) 2.3.3.1.. Proteínas simples. Son aquellas que, por hidrolisis, completa originan solo aminoácidos. Contienen un 50 % de carbono, 7 % de hidrogeno, 23 % de oxígeno, 16 % de nitrógeno y 0 a 3 de azufre (Robinson ,1991). Las proteínas simples se dividen en: -. Albúminas: Estas proteínas son solubles en agua, se encuentran en todas las células del cuerpo y también en el torrente sanguíneo. Algunos ejemplos lacto albúminas que se encuentran en la leche y las seroalbúminas que se encuentran en la sangre.. -. Globulinas: Estas proteínas son insolubles en agua, pero son solubles en soluciones salinas diluidas con fuertes ácidos y sus bases. Los ejemplos de globulinas son la lacto globulina de la leche y la ovoglobulina.. -. Glutelinas: Estas proteínas son solubles en ácidos diluidos y en álcalis. La proteína de glutelina de trigo es un buen ejemplo de glutelinas. Éstas, sólo se producen en el material vegetal.. -. Prolaminas: Estas proteínas son solubles en un 70 u 80% de alcohol. Entre ellas podemos destacar el fliadin de trigo y la zeína del maíz. Se encuentran únicamente en los materiales vegetales.. -. Albumunoides: Los albuminoides o las selenoproteinas son insolubles en todos los disolventes neutros, en los álcalis diluidos y en los ácidos. Se encuentran en los tejidos conectivos, en el cabello y en las uñas.. -. Histonas: Éstas son proteínas solubles en agua en la que los ácidos básicos aminados son predominantes. Son ricos en arginina o en lisina. Las eucariotas del ADN de los cromosomas se asocian con las histonas en la formación de las nucleoproteínas.. -. Protaminas: Estas proteínas son solubles en agua y en poli péptidos básicos de bajo peso molecular (aproximadamente de unos 4.000 daltons). Son muy ricos en aminoácidos argininos.. 18.

(31) 2.3.3.2.. Proteínas conjugadas. Estas proteínas contienen además de su cadena poli peptídica un componente que no es un aminoácido, denominado grupo prostético. Las proteínas conjugadas consisten en proteínas simples combinadas con algún componente no proteico (Belitz net al ,1985). Este grupo de proteínas se puede clasificar de acuerdo a la naturaleza química de los grupos prostéticos como: -. Nucleoproteínas: (Proteína + ácido nucleico). Son proteínas que Resultan de la asociación entre la proteína de carácter básico y un ácido nucleico.. -. Glicoproteínas (Proteínas + carbohidratos): Las glicoproteínas son proteínas combinadas con carbohidratos. En la mayoría de las glicoproteínas, la unión se hace entre las asparaginas (ANS) y N-acetil-Dglucosamina (GIcNAc). Las glándulas salivales y las glándulas mucosas del tracto digestivo segregan mucoproteínas en las que se combinan N- acetilglicosamina y serinel treonina de la proteína.. -. Fosfoproteínas (proteína + fosfato): Son proteínas combinadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un ácido nucleico o de un ácido fosfolípido. Unos ejemplos de fosfoproteínas son la caseína de la leche y caseína de la leche, la vitelina del huevo.. -. Cromoproteínas: Éstas son las proteínas, combinadas un pigmento generalmente una globulina y una estructura coloreada. Algunos ejemplos de cromoproteínas son los pigmentos respiratorios de hemoglobina y de hemocianina, púrpura visual o la rodopsina que se encuentra en los bastones de los ojos, los flavoproteínas y los citocromos.. -. Metal proteínas: Estas son proteínas conjugadas con iones metálicos que no forman parte del grupo prostético. 19.

(32) -. Lipoproteínas: Estas son unas proteínas conjugadas con lípidos.. 2.3.4. Estructura y conformación proteica La estructura de las proteínas es muy compleja y única, está determinada por la conformación de los aminoácidos y la secuencia en la que se encuentran en la cadena. Para entender las funciones de las proteínas en los alimentos, particularmente a nivel molecular y los cambios que generan en las proteínas durante el procesado, es importante conocer las bases de la estructura proteica (Vaclavik, 2002). 2.3.4.1.. Estructura primaria. La estructura primaria de las proteínas está conformada por la secuencia específica de aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos. Las cadenas polipeptídicas presentan polaridad, debido a que en sus extremos hay un grupo α - amino y un grupo α – carboxilo. Para escribir la secuencia de aminoácidos se empieza desde el extremo amino terminal, debido a que, se considera que es el comienzo de la cadena polipeptídica (Berg et al., 2004). En toda cadena polipeptídica, el primer aminoácido, aminoácido amino terminal, va a tener el grupo amino libre (se indica mediante una H), y el último aminoácido, carboxilo terminal, tendrá libre el grupo carboxilo, lo que se indica mediante un OH (Braverman, 1980).. Fig. 14. Secuencia de una cadena de aminoácidos (Braverman, 1980).. 20.

(33) 2.3.4.2.. Estructura secundaria. Se refiere a la organización tridimensional de los segmentos de una cadena polipeptídica, esta estructura mantiene enlaces no covalentes. La disposición espacial que adquiere la cadena polipeptídica depende de la orientación de los átomos –C-N-Cα- que se presentan de manera repetitiva y constituyen “el esqueleto” de las proteínas. (Blanco, 2007). Los ángulos y longitudes de los enlaces indican las características más importantes del enlace peptídico y del esqueleto: a) En el enlace peptídico sus cuatro átomos y los dos átomos de carbono α adheridos se encuentran en un mismo plano espacial y los grupos H y R de los carbonos α se dirigen hacia fuera del plano. b) Debido a la orientación espacial y dada la configuración L de cada residuo, los grupos R de cada uno de los átomos de carbono α se encuentran de una manera trans repetitiva (Bohinski, 1991). La α- hélice se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria y se debe a la formación de interacción tipo puente hidrógeno entre el –C=O de un aa y el – NH del cuarto aa que le sigue en la espiral. En la disposición β-laminar los aa no forma una hélice sino una cadena en forma de zigzag (Boyer, 2000). Helicoidal al azar: se refiere a una estructura secundaria desordenada o mal definida. Esta estructura se presenta cuando las cadenas laterales de los aminoácidos no permiten la formación de la hélice α o la hoja β (Vaclavik, 2002).. Fig. 15. Estructura secundaria de las proteínas, α-hélice y β-laminar (Bohinski, 1991). 21.

(34) 2.3.4.3.. Estructura terciaria. La arquitectura total de la molécula proteínica determina la estructura terciaria, que se refiere a la organización tridimensional de una proteína completa. La disposición tridimensional se mantiene gracias a uniones e interacciones de las cadenas laterales de residuos aminoacídicos de los polipéptidos, como son: las uniones salinas, enlaces de hidrógeno, puentes disulfuro, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas (Teijón, 2006). Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.. Los enlaces responsables del mantenimiento de la estructura terciaria son: -. Enlace covalente: consiste en una compartición de electrones, que generan un enlace fuerte, que permite brindar una gran estabilidad a la cadena proteica (Teijón, 2006).. -. Enlace iónico: se refiere a un puente salino. Se puede presentar por dos grupos polares de la cadena de aminoácidos, que según el pH tendrán carga eléctrica positiva o negativa. (Lehninger, 1981).. -. Enlace de hidrógeno: las cadenas laterales de los aminoácidos que poseen hidrógeno fijo en oxígeno o nitrógeno, como sucede en los grupos alcohólicos de serina y treonina, pueden formar enlaces de hidrógeno con átomos ricos en electrones (Harvey et al., 2006).. -. Enlace por fuerzas de Van der Waals: se forman entre las cadenas laterales que contienen radicales, son sumamente débiles y actúan en distancias extremadamente cortas, poseen componentes de atracción y repulsión. Las fuerzas de atracción son las que interaccionan entre dipolos inducidos formados por las oscilaciones instantáneas en la distribución de electrones en los átomos cercanos (Harvey et al., 2006).. -. Presencia de cadenas hidrofóbicas: Son interacciones que implican a las cadenas laterales no polares de los aminoácidos como leucina, valina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptófano, etc., dentro de soluciones acuosas (Peña, 2004).. 22.

(35) Fig. 16. Enlaces e interacciones implicados en la estructura terciaria (Peña, 2004). Como resultado de estas interacciones, el polipéptido se plegará, enrollará y girará tomando la forma más estable para una determinada secuencia de aa, conocida como conformación nativa. Las estructuras secundaria y terciaria contribuyen a la forma de una proteína, las cuales pueden ser divididas en dos categorías: fibrilares y globulares. Las proteínas fibrilares: presentan estructuras secundarias definidas (α-hélice o β-laminar), repetitivas y altamente ordenadas, definidas por la secuencia de aa. Proteínas globulares representan la mayor fracción de las proteínas presentes en las células. Se denominan globulares porque sus cadenas polipeptídicas se pliegan formando estructuras compactas.. Fig. 17. Estructura de una proteína globular, donde se observan las Estructuras α-hélice y β-laminar (Lehninger, 1981).. 23.

(36) 2.3.4.4.. Estructura cuaternaria. El nivel cuaternario consiste en una asociación de dos o más cadenas polipeptídicas unidas solamente por fuerzas de atracción no covalentes entre los grupos R de la superficie de las cadenas. No existe formación de enlaces covalentes, como los puentes -S – S-, entre las diferentes cadenas. Las proteínas que pertenecen a este grupo se conocen como oligómeros (dímeros, trímeros, tetrámeros, etc.) y las cadenas individuales se llaman subunidades. Cuando las cadenas subunitarias son idénticas, la proteína es un oligómero homogéneo, si son diferentes, son oligómeros heterogéneos. Las interacciones que se presentan entre las subunidades pueden tener diferentes geometrías, lo que condiciona la simetría de la estructura cuaternaria de las proteínas (Bohinski, 1991).. Fig. 18. Hemoglobina humana (la proteína encargada de transportar el oxígeno en la. sangre). (Instituto Nacional de las Investigaciones del Genoma Humano, 2008).. 2.3.5. Desnaturalización de las proteínas Una proteína nativa es aquella que posee todas sus propiedades biológicas características sin ninguna modificación, mientras que aquella que ha perdido sus propiedades se conoce como proteína desnaturalizada. La desnaturalización puede ser reversible o irreversible. Un ejemplo de desnaturalización irreversible, es la cocción de un huevo, la clara de huevo se coagula irreversiblemente. En cambio en la desnaturalización reversible se logra utilizar como reactivos la urea y el mercaptoetanol (Campbell, 2006).. 24.

(37) 2.3.5.1.. Agentes Físicos. 2.3.5.1.1. Calor. Es el más frecuentemente se relaciona con los fenómenos de desnaturalización de proteínas pues puede ser considerable la intensidad de desdoblamiento de la proteína motivada por la desnaturalización. La velocidad y tiempo de desnaturalización depende de la temperatura. Para la mayoría de las reacciones químicas, esta velocidad se duplica cuando la temperatura aumenta 10 °c. sin embargo, en el caso de la desnaturalización de las proteínas, si la temperatura aumenta 10 °c , la velocidad de reacción aumenta unas 600 veces en los intervalos de temperatura en los que se realiza la desnaturalización. 2.3.5.1.2. El frio Las bajas temperaturas pueden inducir la desnaturalización de numerosas proteínas. Así, enzimas que son estables a la temperatura ambiente pueden inactivarse a ° c (L-treonina desaminasa) y algunas proteínas se agregan y precipitan cuando alcanzan las temperaturas de congelación. Varias lipasas y oxidasas no solo son resistentes a las temperaturas de congelación, sino que incluso siguen activas a esas temperaturas.. 2.3.5.1.3. Tratamiento mecánico Numerosos tratamientos mecánicos, tales como el amasado o la laminación que se aplican al pan y otras pastas, pueden desnaturalizar las proteínas por las fuerzas de cizallamiento que originan. Los estiramientos reiterados modifican la red proteica debida principalmente a la ruptura de las hélices alfa.. 2.3.5.1.4. Presión hidrostática La presión hidrostática puede tener un efecto desnaturalizante, pero en general solo para valores superiores a 50 k pa. Así, la ovoalbúmina y la tripsina se desnaturalizan a presiones de 50 y 60 k pa. Respectivamente. 25.

(38) 2.3.5.1.5. Irradiación Los efectos de las radiaciones electromagnéticas sobre las proteínas varían en función de la longitud de onda y energía aplicadas. Los residuos de aminoácidos aromáticos (Trp,Tir,Fen)absorben radiaciones ultravioletas que pueden inducir a una modificación de la conformación de la conformación y si el nivel energético es suficientes, a una rotura de las uniones disulfuro. Las radiaciones ionizantes también pueden producir modificaciones de conformación, así como oxidación de algunos residuos de aminoácidos.. 2.3.5.2. Agentes químicos 2.3.5.2.1. Ácidos y bases El pH del medio en el cual está la proteína, tiene una influencia considerable en el proceso de desnaturalización. La mayoría de las proteínas son estables para una determinada zona de ph y frecuentemente se desnaturalizan cuando se someten a valores de pH muy altos o muy bajos. Con estos valores extremos de pH, se producen en la molécula fuertes repulsiones electrostáticas de los grupos iónicos, lo que favorece el desdoblamiento (desnaturalización) de la molécula. 2.3.5.2.2. Metales Los iones de metales alcalinos (tal como los iones sodio y potasio) solo reaccionan de una forma limitada con las proteínas, mientras que los alcalinos terreos, tales como el calcio y magnesio, son más reactivos. Los iones de metales de transición, tales como los iones de Cu, Fe,Hg y Ag reaccionan rápidamente con las proteínas. 2.3.5.2.3.. Disolventes orgánicos. La mayor parte de los disolventes orgánicos pueden considerarse como agente desnaturalizante. Modifican la constante dialéctica del medio por lo tanto las fuerzas electrostáticas que contribuyen a la estabilidad de las proteínas.. 26.

(39)  Reacciones de las proteínas durante la preparación de los alimentos La preparación de los alimentos puede tener como consecuencia alteraciones químicas de las proteínas cuyo tipo y magnitud dependen de varios parámetros; por ejemplo, de la composición del alimento, de las condiciones del proceso tales como tiempo, temperatura, pH y presencia de oxígeno. El resultado de tales reacciones puede ser una disminución del valor biológico de la proteína debido por ejemplo a: •. Destrucción de aminoácidos esenciales. •. Transformación de los aminoácidos esenciales en derivados, que no pueden ser utilizados metabólicamente.. •. Disminución de la digestibilidad por uniones intra o intercatenarias.. •. En los alimentos proteicos en los cuales se producen procesos hidroliticos como en la carne, pescado, queso, los aminoácidos liberados pueden contribuir al sabor.. La calidad gustativa depende de la configuración de los aminoácidos los que presentan sabor dulce pertenecen mayoritariamente a la serie D y los amargos a la serie L- los aminoácidos con cadenas laterales cíclicas son o bien dulces o bien amargas. (Belitz, Grosch, 1985). Los aminoácidos de las proteínas naturales tienen un carbono asimétrico, son ópticamente activos y presentan la configuración L. en tanto que la configuración D- se encuentra en los obtenidos por síntesis(Braverman,1880). 2.3.6.. Propiedades funcionales de las proteínas. Las propiedades funcionales permiten el uso de las proteínas como ingredientes en alimentos, aunque generalmente se incorporan en mezclas complejas. Las características sensoriales resultan de más importancia para el consumidor que el valor nutricional, el que frecuentemente se altera para lograr buenas cualidades organolépticas, como textura, sabor, color y apariencia, las que a su vez son el resultado de interacciones complejas entre los ingredientes.. 27.

(40) Se definen como “cualquier propiedad fisicoquímica de los polímeros que afecta y modifica algunas características de un alimento y que contribuye a la calidad final del producto”; por ejemplo, son propiedades funcionales la hidratación, el espumado, la emulsificación, la gelificación, etc.; éstas dependen fundamentalmente de factores intrínsecos propios de la molécula (conformación, relación y disposición de los aminoácidos, hidrofobicidad, ionización, carga eléctrica, forma, peso molecular, etc.), así como de factores extrínsecos del medio que los rodea, y que en ocasiones pueden modificarse (pH, fuerza iónica, temperatura, actividad acuosa, constante dieléctrica, etcétera). En el cuadro se muestran las propiedades funcionales más importantes que se presentan cuando los polipéptidos accionan entre sí, o entre los demás constituyentes de los alimentos, principalmente con el agua, los hidratos de carbono, los lípidos y las sales; estas asociaciones están en-función de los factores intrínsecos y extrínsecos que ya indicamos. CUADRO N° 2: Propiedades funcionales de las proteínas empleadas en alimentos (Kinsella, 1985).. FUNCION. PROPIEDADES. ALIMENTO. TIPO DE PROTEINA. FISICO/QUIMICA. Solubilidad Viscosidad. Absorción de agua Gelación. AdhesiónCohesión Elasticidad Emulsificaci on y espumado Capacidad de ligar agua grasa y sabores. Hidrofilicidad, carga neta Hidrofilicidad, hidrodinámica del tamaño y forma Hidrofilicidad Atrapamiento de agua, formación de redes Interacción iónica Interacciones hidrofobicas Flexibilidad y rigidez Interacciones hidrofobicas. Bebidas Sopas,postre,salsas y aderezos. Proteínas de suero, proteínas aisladas de ajonjolí. Gelatina, soya. Salchichas, pasteles y panes Cárnicos,geles,pasteles, panadería quesos. Proteína muscular y huevos.. Cárnicos,salchichas,past as Panadería y cárnicos Mayonesa y aderezos. Proteína muscular, huevos, proteína de suero. Proteínas musculares, gluten y proteína de cereales Huevo,leche,soya. Productos de pandearía bajo en grasa. Proteína lácteas, proteína de huevo, gluten y proteína de cereales. 28. Proteína muscular y huevos y de la leche.

(41) En el cuadro N° 3 se muestran los valores de la capacidad emulsificante de algunos productos; a esta lista continuamente se le adicionan otros, tales como los derivados del ajonjolí, que son buenos emulsificantes, o los de la sangre; se ha sugerido utilizar este último, después de una decoloración, para la elaboración de algunos alimentos. Cuadro N°3: Capacidad emulsionante de varias proteínas (mL aceite/100 mg proteína) (Robinson, 1991). Albúmina de huevo. 100. Caseinatos Lactoalbúmina. 40-100 79.5. Harina de cacahuate. 9.7. Harina de soya Harina de ajonjolí Gluten de trigo Proteína de levaduras. 12.0 9.8 13.9 16.4. Proteína unicelular. 14.3. Harina de pescado. 10.8. 2.3.6.1. Propiedades de hidrofobicidad En el caso de las proteínas de la carne, la edad del animal también influye; los más viejos emulsifican mejor la grasa. Cuando éstas se calientan a >45 °C, se congelan o se someten a pH <5.5, se reducen la dispersabilidad, y aumenta la hidrofobicidad superficial, lo cual provoca una disminución de su capacidad de emulsificación; sin embargo, el calentamiento a altas temperaturas y a pH bajos, favorece la gelificación;92 por esto, la funcionalidad de las proteínas depende del tratamiento a que se sometan y del balance entre parámetros tales como la dispersabilidad, la hidrofobicidad, el contenido de sulfhidrilos, etcétera (Robinson, 1991). 2.3.6.2.. Solubilidad. Los equilibrios de solubilidad de proteínas se alcanzan lentamente. Además, los valores de solubilidad pueden variar según el proceso seguido para establecer las condiciones finales de pH, fuerza iónica, temperatura y concentración proteica. 29.